Перейти до вмісту

PTEN

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
PTEN
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи PTEN, 10q23del, BZS, CWS1, DEC, GLM2, MHAM, MMAC1, PTEN1, TEP1, phosphatase and tensin homolog, Phosphatase and tensin homolog, PTENbeta
Зовнішні ІД OMIM: 601728 MGI: 109583 HomoloGene: 265 GeneCards: PTEN
Пов'язані генетичні захворювання
head and neck squamous cell carcinoma, macrocephaly-autism syndrome, Cowden syndrome 1, multiple hamartoma syndrome, prostate adenocarcinoma, меланома, prostate carcinoma, Bannayan-Riley-Ruvalcaba syndrome, Proteus-like syndrome[1]
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000314
NM_001304717
NM_001304718
NM_008960
NM_177096
RefSeq (білок)
NP_000305
NP_001291646
NP_001291647
NP_000305.3
NP_032986
Локус (UCSC) Хр. 10: 87.86 – 87.97 Mb Хр. 19: 32.73 – 32.8 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

PTEN, ген гомологу фосфатази та тензину (англ. Phosphatase and tensin homolog) – білок, який кодується геном PTEN, розташованим у людей на довгому плечі 10-ї хромосоми (10q23).[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 403 амінокислот, а молекулярна маса — 47 166[5]. Білок являє являє собою ліпідну фосфатазу, яка відповідає за регуляцію сигнального шляху PI3K. За рахунок цього стає можливим блокування клітиного циклу в фазі G1 та апоптоз. PTEN є супресором пухлин, негативно активований при багатьох типах злоякісних пухлин та асоційований зокрема з синдромом Коудена, одним з великих симптомів якого є фолікулярний рак щитоподібної залози[6] .

Послідовність амінокислот
1020304050
MTAIIKEIVSRNKRRYQEDGFDLDLTYIYPNIIAMGFPAERLEGVYRNNI
DDVVRFLDSKHKNHYKIYNLCAERHYDTAKFNCRVAQYPFEDHNPPQLEL
IKPFCEDLDQWLSEDDNHVAAIHCKAGKGRTGVMICAYLLHRGKFLKAQE
ALDFYGEVRTRDKKGVTIPSQRRYVYYYSYLLKNHLDYRPVALLFHKMMF
ETIPMFSGGTCNPQFVVCQLKVKIYSSNSGPTRREDKFMYFEFPQPLPVC
GDIKVEFFHKQNKMLKKDKMFHFWVNTFFIPGPEETSEKVENGSLCDQEI
DSICSIERADNDKEYLVLTLTKNDLDKANKDKANRYFSPNFKVKLYFTKT
VEEPSNPEASSSTSVTPDVSDNEPDHYRYSDTTDSDPENEPFDEDQHTQI
TKV

Література

[ред. | ред. код]
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Maehama T., Dixon J.E. (1998). The tumor suppressor, PTEN/MMAC1, dephosphorylates the lipid second messenger, phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate. J. Biol. Chem. 273: 13375—13378. PMID 9593664 DOI:10.1074/jbc.273.22.13375
  • Georgescu M.-M., Kirsch K.H., Akagi T., Shishido T., Hanafusa H. (1999). The tumor-suppressor activity of PTEN is regulated by its carboxyl-terminal region. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96: 10182—10187. PMID 10468583 DOI:10.1073/pnas.96.18.10182
  • Torres J., Pulido R. (2001). The tumor suppressor PTEN is phosphorylated by the protein kinase CK2 at its C terminus. Implications for PTEN stability to proteasome-mediated degradation. J. Biol. Chem. 276: 993—998. PMID 11035045 DOI:10.1074/jbc.M009134200
  • Miller S., Lou D., Seldin D., Lane W., Neel B. (2002). Direct identification of PTEN phosphorylation sites. FEBS Lett. 528: 145—153. PMID 12297295 DOI:10.1016/S0014-5793(02)03274-X
  • Okahara F., Ikawa H., Kanaho Y., Maehama T. (2004). Regulation of PTEN phosphorylation and stability by a tumor suppressor candidate protein. J. Biol. Chem. 279: 45300—45303. PMID 15355975 DOI:10.1074/jbc.C400377200

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]