Amminoacidi proteinogenici

Gli amminoacidi proteinogenici sono gli amminoacidi che vengono usati per la costruzione delle proteine.^[1] Essi costituiscono solo una piccola frazione di tutti amminoacidi noti: 20, detti "standard", sono codificati dal codice genetico umano, a questi si aggiungono 2 considerati "speciali" (la selenocisteina e la pirrolisina),^[2] mentre un ulteriore amminoacido, la N-formilmetionina,^[3] è considerato tale solo da alcuni autori, essendo un derivato della metionina, portando il totale a 22 o 23.^[4]

Dei 22 amminoacidi sopra citati, 21 sono codificati dagli eucarioti, mentre 1 (la pirrolisina) è codificato solo nei procarioti. Siccome l'uomo può sintetizzarne solo 11 partendo da altri composti, mentre gli altri 9 devono essere introdotti attraverso l'alimentazione, si identificano gli amminoacidi essenziali (9) e gli amminoacidi non essenziali (11).

Struttura

Tra tutti gli amminoacidi conosciuti, solo 23 sono quelli proteinogenici. Queste 23 molecole sono molto simili tra loro e si differenziano solo per la loro porzione laterale ( ${\ce {-R}}$ ). Esse condividono:

Un gruppo amminico ( ${\ce {-NH2}}$ ) e uno carbossilico ( ${\ce {-COOH}}$ ), i quali danno i nomi alla categoria di molecole;
Un atomo di carbonio chiamato α (C_α) a cui sono legati: il gruppo amminico, quello carbossilico, la porzione laterale ( ${\ce {-R}}$ ) e un atomo di idrogeno ( ${\ce {-H}}$ ). Siccome a questo carbonio sono legate 4 specie chimiche diverse, questo atomo si comporta da stereocentro (la glicina fa eccezione, in quanto porta legati al C_α 2 atomi di idrogeno);
La stereoisomeria del C_α è levogira;
I gruppi amminici sono ammine primarie, cioè nella forma ${\ce {-NH2}}$ e non ${\ce {-NH-R}}$ (che identificano le ammine secondarie) o ${\ce {-N-R2}}$ (che identificano quelle terziarie) (la prolina fa eccezione, in quanto il suo gruppo amminico è ${\ce {-NH-R}}$ e rientra dunque nelle ammine secondarie).

Visto che tutti gli amminoacidi proteinogenici hanno questa struttura, vengono definiti L-α-amminoacidi (anche glicina e prolina che di fatto non sono L o α). Tutti gli altri amminoacidi sono classificabili come amminoacidi non proteinogenici.

Di seguito sono illustrate le strutture chimiche non dissociate dei 23 amminoacidi proteinogenici. Le strutture dissociate sono in realtà quelle in soluzione acquosa e possono presentare sia cariche positive, sia negative, sia bilanciate in numero e posizione, sia sbilanciate, a seconda del pH e della struttura tridimensionale dell'amminoacido.

Amminoacidi standard

Alanina
(Ala / A)
Arginina
(Arg / R)
Asparagina
(Asn / N)
Acido aspartico
(Asp / D)
Cisteina
(Cys / C)
Acido glutammico
(Glu / E)
Glutammina
(Gln / Q)
Glicina
(Gly / G)
Istidina
(His / H)
Isoleucina
(Ile / I)
Leucina
(Leu / L)
Lisina
(Lys / K)
Metionina
(Met / M)
Fenilalanina
(Phe / F)
Prolina
(Pro / P)
Serina
(Ser / S)
Treonina
(Thr / T)
Triptofano
(Trp / W)
Tirosina
(Tyr / Y)
Valina
(Val / V)

Amminoacidi speciali

Selenocysteine
(Sec / U)
Pyrrolysine
(Pyl / O)
N-Formilmetionina
(fMet)

Proprietà Chimiche

La tabella mostra le proprietà chimiche degli amminoacidi proteinogenici. La stima delle masse si basa sulle medie pesate degli isotopi e delle abbondanze naturali.

Amminoacido	Abbreviazione (lettera)	Abbreviazione (sigla)	Massa molecolare (U.m.a.)	Punto isoelettrico	pK₁ (α-COOH)	pK₂ (α-⁺NH₃)
Alanina	A	Ala	89.09404	6.01	2.35	9.87
Cisteina	C	Cys	121.15404	5.05	1.92	10.70
Acido aspartico	D	Asp	133.10384	2.85	1.99	9.90
Acido glutammico	E	Glu	147.13074	3.15	2.10	9.47
Fenilalanina	F	Phe	165.19184	5.49	2.20	9.31
Glicina	G	Gly	75.06714	6.06	2.35	9.78
Istidina	H	His	155.15634	7.60	1.80	9.33
Isoleucina	I	Ile	131.17464	6.05	2.32	9.76
Lisina	K	Lys	146.18934	9.60	2.16	9.06
Leucina	L	Leu	131.17464	6.01	2.33	9.74
Metionina	M	Met	149.20784	5.74	2.13	9.28
Asparagina	N	Asn	132.11904	5.41	2.14	8.72
Pirrolisina	O	Pyl	255.31
Prolina	P	Pro	115.13194	6.30	1.95	10.64
Glutammina	Q	Gln	146.14594	5.65	2.17	9.13
Arginina	R	Arg	174.20274	10.76	1.82	8.99
Serina	S	Ser	105.09344	5.68	2.19	9.21
Treonina	T	Thr	119.12034	5.60	2.09	9.10
Selenocisteina	U	Sec	168.053	5.47
Valina	V	Val	117.14784	6.00	2.39	9.74
Triptofano	W	Trp	204.22844	5.89	2.46	9.41
Tirosina	Y	Tyr	181.19124	5.64	2.20	9.21

Codice genetico

I 22 amminoacidi proteinogenici sono codificati nell'RNA, e quindi anche nel DNA, in codoni, ossia in sequenze di 3 basi azotate. Questa codifica è condivisa da tutti gli esseri viventi conosciuti, il ché suggerisce che il codice genetico si sia evoluto prima di qualsiasi forma di vita e che si sia mantenuto invariato durante tutta l'evoluzione.

Il numero di possibili sequenze ternarie è 4³ cioè 64, ma siccome gli amminoacidi sono 22 è naturale a molti di questi corrispondano più sequenze codificanti. Questa caratteristica del codice genetico è definita ridondanza ed è un meccanismo di prevenzione dalle mutazioni genetiche, che modificando i codoni possono modificare, a valle, la struttura di una proteina, rendendola potenzialmente inefficiente.

Amminoacido	Abbreviazione (lettera)	Abbreviazione (sigla)	Codoni che lo codificano	Frequenza nelle proteine Archeane (%)^[5]^[6]	Frequenza nelle proteine batteriche (%)^[5]^[6]	Frequenza nelle proteine eucariotiche (%)^[5]^[6]	Frequenza nelle proteine umane (%)^[5]^[6]	Amminoacido essenziale^[7]^[8]	Abbondanza per cellula di E. coli^[9]^[10]
Alanina	A	Ala	GCU, GCC, GCA, GCG	8.2	10.06	7.63	7.01	-	2,9
Cisteina	C	Cys	UGU, UGC	0.98	0.94	1.76	2.3	+-	0,52
Acido aspartico	D	Asp	GAU, GAC	6.21	5.59	5.4	4.73	-	1,4
Acido glutammico	E	Glu	GAA, GAG	7.69	6.15	6.42	7.09	+-	1,5
Fenilalanina	F	Phe	UUU, UUC	3.86	3.89	3.87	3.65	-	1,1
Glicina	G	Gly	GGU, GGC, GGA, GGG	7.58	7.76	6.33	6.58	+-	3,5
Istidina	H	His	CAU, CAC	1.77	2.06	2.44	2.63	+	0,54
Isoleucina	I	Ile	AUU, AUC, AUA	7.03	5.89	5.1	4.33	+	1,7
Lisina	K	Lys	AAA, AAG	5.27	4.68	5.64	5.72	+	2,0
Leucina	L	Leu	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	9.31	10.09	9.29	9.97	+	2,6
Metionina	M	Met	AUG	2.35	2.38	2.25	2.13	+	0,88
Asparagina	N	Asn	AAU, AAC	3.68	3.58	4.28	3.58	-	1,4
Pirrolisina	O	Pyl	UAG^[11]	0	0	0	0	-
Prolina	P	Pro	CCU, CCC, CCA, CCG	4.26	4.61	5.41	6.31	-	1,3
Glutammina	Q	Gln	CAA, CAG	2.38	3.58	4.21	4.77	-	1,5
Arginina	R	Arg	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	5.51	5.88	5.71	5.64	+-	1,7
Serina	S	Ser	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	6.17	5.85	8.34	8.33	-	1,2
Treonina	T	Thr	ACU, ACC, ACA, ACG	5.44	5.52	5.56	5.36	+	1,5
Selenocisteina	U	Sec	UGA^[12]	0	0	0	>0	-
Valina	V	Val	GUU, GUC, GUA, GUG	7.8	7.27	6.2	5.96	+	2,4
Triptofano	W	Trp	UGG	1.03	1.27	1.24	1.22	+	0,33
Tirosina	Y	Tyr	UAU, UAC	3.35	2.94	2.87	2.66	+-	0,76
Stop	Stop	Stop	UAA, UAG, UGA^[13]	-	-	-	-		-

Spettrometria di massa

Nella spettrometria di massa dei peptidi e delle proteine è utile conoscere le masse dei residui, in quanto la massa del peptide o della proteina è la somma della massa dei residui più la massa della molecola di acqua (che viene persa durante la formazione del legame peptidico).^[14]

Amminoacido	Abbr. breve	Abbreviazione	Formula	Massa monoisotopica (Masse atomiche)	Massa media (Masse atomiche)
Alanina	A	Ala	C₃H₅NO	71.03711	71.0788
Cisteina	C	Cys	C₃H₅NOS	103.00919	103.1388
Acido aspartico	D	Asp	C₄H₅NO₃	115.02694	115.0886
Acido glutammico	E	Glu	C₅H₇NO₃	129.04259	129.1155
Fenilalanina	F	Phe	C₉H₉NO	147.06841	147.1766
Glicina	G	Gly	C₂H₃NO	57.02146	57.0519
Istidina	H	His	C₆H₇N₃O	137.05891	137.1411
Isoleucina	I	Ile	C₆H₁₁NO	113.08406	113.1594
Lisina	K	Lys	C₆H₁₂N₂O	128.09496	128.1741
Leucina	L	Leu	C₆H₁₁NO	113.08406	113.1594
Metionina	M	Met	C₅H₉NOS	131.04049	131.1986
Asparagina	N	Asn	C₄H₆N₂O₂	114.04293	114.1039
Pirrolisina	O	Pyl	C₁₂H₂₁N₃O₃	255.15829	255.3172
Prolina	P	Pro	C₅H₇NO	97.05276	97.1167
Glutammina	Q	Gln	C₅H₈N₂O₂	128.05858	128.1307
Arginina	R	Arg	C₆H₁₂N₄O	156.10111	156.1875
Serina	S	Ser	C₃H₅NO₂	87.03203	87.0782
Treonina	T	Thr	C₄H₇NO₂	101.04768	101.1051
Selenocisteina	U	Sec	C₃H₅NOSe	150.95364	150.0388
Valina	V	Val	C₅H₉NO	99.06841	99.1326
Triptofano	W	Trp	C₁₁H₁₀N₂O	186.07931	186.2132
Tirosina	Y	Tyr	C₉H₉NO₂	163.06333	163.1760

Note

^ Ambrogelly A, Palioura S, Söll D, Natural expansion of the genetic code, in Nat Chem Biol, vol. 3, n. 1, Jan 2007, pp. 29–35, DOI:10.1038/nchembio847, PMID 17173027.
^ Michael Rother, Joseph A. Krzycki. Selenocysteine, Pyrrolysine, and the Unique Energy Metabolism of Methanogenic Archaea. Archaea. 2010; 2010: 453642.Published online 2010 August 17. doi: 10.1155/2010/453642 PMCID: PMC2933860. Selenocysteine, Pyrrolysine, and the Unique Energy Metabolism of Methanogenic Archaea - PMC
^ Sherman F., Stewart J.W., and Tsunasawa S., Methionine or not methionine at the beginning of a protein, in BioEssays, vol. 3, n. 1, 1985, pp. 27–31, PMID 3024631.
^ Qian Wang, Angela R. Parrish e Lei Wang, Expanding the Genetic Code for Biological Studies, in Chemistry & Biology, vol. 16, n. 3, pp. 323–336, DOI:10.1016/j.chembiol.2009.03.001. URL consultato il 16 aprile 2018.
^ ^a ^b ^c ^d La frequenza di aminoacidi si basa sul genoma di: 135 specie di Archaea, 3775 di Bacteria, 614 di Eukariota e sul proteoma di Homo Sapiens (21000 proteine circa) rispettivamente.
^ ^a ^b ^c ^d Lukasz P. Kozlowski, Proteome-pI: proteome isoelectric point database, in Nucleic Acids Research, vol. 45, D1, 4 gennaio 2017, pp. D1112–D1116, DOI:10.1093/nar/gkw978. URL consultato il 16 aprile 2018.
^ Un aminoacido essenziale non può essere sintetizzato nell'uomo e pertanto deve essere fornito nella dieta. Gli amminoacidi condizionalmente essenziali non sono normalmente richiesti nella dieta, ma devono essere forniti esogeni a popolazioni specifiche che non lo sintetizzano in quantità adeguate.
^ V. R. Young, Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations, in The Journal of Nutrition, vol. 124, 8 Suppl, August 1994, pp. 1517S–1523S. URL consultato il 16 aprile 2018.
^ I numeri di questa colonna rappresentano il numero di molecole in media in E.Coli. Tale numero va moltiplicato per 10⁸
^ Physical Biology of the Cell (Garland Science) p. 178
^ UAG è normalmente il codone di stop Ambra, ma codifica pirrolisina se è presente un elemento PYLIS.
^ UGA è normalmente il codone di stop opale (o ombra), ma codifica la selenocisteina se è presente un elemento SECIS.
^ UAG e UGA non agiscono sempre come codoni di stop.
^ The amino acid masses, su education.expasy.org, ExPASy. URL consultato il 17 giugno 2015.

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[1] Ambrogelly A, Palioura S, Söll D, Natural expansion of the genetic code, in Nat Chem Biol, vol. 3, n. 1, Jan 2007, pp. 29–35, DOI:10.1038/nchembio847, PMID 17173027.

[2] Michael Rother, Joseph A. Krzycki. Selenocysteine, Pyrrolysine, and the Unique Energy Metabolism of Methanogenic Archaea. Archaea. 2010; 2010: 453642.Published online 2010 August 17. doi: 10.1155/2010/453642 PMCID: PMC2933860. Selenocysteine, Pyrrolysine, and the Unique Energy Metabolism of Methanogenic Archaea - PMC

[3] Sherman F., Stewart J.W., and Tsunasawa S., Methionine or not methionine at the beginning of a protein, in BioEssays, vol. 3, n. 1, 1985, pp. 27–31, PMID 3024631.

[4] Qian Wang, Angela R. Parrish e Lei Wang, Expanding the Genetic Code for Biological Studies, in Chemistry & Biology, vol. 16, n. 3, pp. 323–336, DOI:10.1016/j.chembiol.2009.03.001. URL consultato il 16 aprile 2018.

[:1-5] La frequenza di aminoacidi si basa sul genoma di: 135 specie di Archaea, 3775 di Bacteria, 614 di Eukariota e sul proteoma di Homo Sapiens (21000 proteine circa) rispettivamente.

[:0-6] Lukasz P. Kozlowski, Proteome-pI: proteome isoelectric point database, in Nucleic Acids Research, vol. 45, D1, 4 gennaio 2017, pp. D1112–D1116, DOI:10.1093/nar/gkw978. URL consultato il 16 aprile 2018.

[7] Un aminoacido essenziale non può essere sintetizzato nell'uomo e pertanto deve essere fornito nella dieta. Gli amminoacidi condizionalmente essenziali non sono normalmente richiesti nella dieta, ma devono essere forniti esogeni a popolazioni specifiche che non lo sintetizzano in quantità adeguate.

[8] V. R. Young, Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations, in The Journal of Nutrition, vol. 124, 8 Suppl, August 1994, pp. 1517S–1523S. URL consultato il 16 aprile 2018.

[9] I numeri di questa colonna rappresentano il numero di molecole in media in E.Coli. Tale numero va moltiplicato per 10⁸

[10] Physical Biology of the Cell (Garland Science) p. 178

[11] UAG è normalmente il codone di stop Ambra, ma codifica pirrolisina se è presente un elemento PYLIS.

[12] UGA è normalmente il codone di stop opale (o ombra), ma codifica la selenocisteina se è presente un elemento SECIS.

[13] UAG e UGA non agiscono sempre come codoni di stop.

[14] The amino acid masses, su education.expasy.org, ExPASy. URL consultato il 17 giugno 2015.

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