Przejdź do zawartości

Aminokwasy białkowe

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Ogólny wzór L-aminokwasu w projekcji Fischera

Aminokwasy białkowe – aminokwasy wchodzące w skład białek, łączące się z sobą wiązaniem peptydowym. Ze względu na pozycję grupy aminowej względem karboksylowej należą do tak zwanych α-aminokwasów, w których obie te grupy połączone są z atomem węgla α cząsteczki aminokwasu. Z wyjątkiem achiralnej glicyny, są to związki optycznie czynne o konfiguracji L, czyli mające grupę aminową po lewej stronie łańcucha głównego w projekcji Fischera.

Zazwyczaj wymienia się 20 podstawowych (tak zwanych kanonicznych) aminokwasów białkowych[1] kodowanych przez kodony. Niektóre źródła podają dodatkowo: selenometioninę[2], selenocysteinę oraz pirolizynę[3]. Selenocysteina ulega kotranslacyjnemu wbudowaniu w powstające białko, więc jest aminokwasem niekanonicznym, który nie powstaje poprzez modyfikacje potranslacyjne. W wyniku modyfikacji łańcuchów bocznych w trakcie translacji powstają: cystyna, hydroksylizyna, hydroksyprolina[4]. Istnieje kilka teorii ogólnych wyjaśniających czemu akurat te 20 konkretne aminokwasy zostały wybrane na drodze ewolucji[5][6][7]. W przypadku kilku aminokwasów znane są dokładne przyczyny np. ornityna i homoseryna ulegają cyklizacji zaburzając strukturę łańcucha głównego co skutkuje powstaniem białek o krótkim okresie półtrwania[8]. Inną przyczyną może być wysokie podobieństwo strukturalne niektórych aminokwasów przez co mogą być one omyłkowo włączone do białek np. kanawanina będąca bliskim analogiem argininy jest z tego powodu wysoce toksyczna[9].

Ze względu na zdolność organizmu do syntezy danego związku wyróżnia się aminokwasy endogenne i egzogenne.

D-Aminokwasy

[edytuj | edytuj kod]

Mimo że w przyrodzie dominują L-aminokwasy, spotyka się także ich enancjomery o konfiguracji D. Występują one naturalnie, na przykład w mikroorganizmach, roślinach i bezkręgowcach morskich. Powstają także podczas obróbki żywności, w wyniku racemizacji L-aminokwasów. Białka zawierające reszty D-aminokwasowe są gorzej trawione i mają niższą wartość odżywczą. Aktywność biologiczna D-aminokwasów różni się od naturalnych enancjomerów L, przy czym niektóre D-aminokwasy wywierają korzystny wpływ na organizm człowieka, a inne szkodliwy[10][11].

Podstawowe aminokwasy białkowe

[edytuj | edytuj kod]

Poniżej przedstawiono tabele zawierającą nazwy wraz ze skrótowymi oznaczeniami, podstawowe informacje oraz właściwości fizykochemiczne dla 20 standardowych aminokwasów.

Skrót 1-liter. Skrót 3-liter. Nazwa Wzór strukturalny Polarność łańcucha bocznego Charakter chemiczny[2] Możliwość biosyntezy[12]
(u człowieka) 		Budowa
łańcucha
bocznego 		Masa cząst.* Punkt izoel. pKa
(α-COOH) 		pKb
(α-+NH3) 		Promień van der Waalsa (ų)
A Ala alanina niepolarny obojętny endogenny alifatyczny 89,09404 6,11 2,46 9,41 67
C Cys cysteina polarny obojętny endogenny S 121,15404 5,05 1,92 10,7 86
D Asp kwas asparaginowy polarny kwaśny endogenny COOH 133,10384 2,85 1,99 9,9 91
E Glu kwas glutaminowy polarny kwaśny endogenny COOH 147,13074 3,15 2,10 9,47 109
F Phe fenyloalanina niepolarny obojętny egzogenny aromatyczny 165,19074 5,49 2,2 9,31 135
G Gly glicyna niepolarny obojętny endogenny H 75,06714 6,06 2,35 9,78 48
H His histydyna polarny zasadowy egzogenny warunkowo heterocykliczny 155,15634 7,60 1,80 9,33 108
I Ile izoleucyna niepolarny obojętny egzogenny alifatyczny 131,17464 6,05 2,32 9,76 124
K Lys lizyna polarny zasadowy egzogenny 146,18934 9,60 2,16 9,06 135
L Leu leucyna niepolarny obojętny egzogenny alifatyczny 131,17464 6,01 2,33 9,74 124
M Met metionina niepolarny obojętny egzogenny S 149,20784 5,74 2,13 9,28 124
N Asn asparagina polarny obojętny endogenny CONH2 132,11904 5,41 2,14 8,72 96
P Pro prolina niepolarny obojetny endogenny heterocykliczny 115,13194 6,30 1,95 10,64 90
Q Gln glutamina polarny obojętny endogenny CONH2 146,14594 5,65 2,17 9,13 114
R Arg arginina polarny zasadowy egzogenny warunkowo 174,20274 10,76 1,82 8,99 148
S Ser seryna polarny obojętny endogenny OH 105,09344 5,68 2,19 9,21 73
T Thr treonina polarny obojętny egzogenny OH 119,12034 5,60 2,09 9,1 93
V Val walina niepolarny obojętny egzogenny alifatyczny 117,14784 6,00 2,39 9,74 105
W Trp tryptofan niepolarny obojętny egzogenny aromatyczny 204,22844 5,89 2,46 9,41 163
Y Tyr tyrozyna polarny obojętny endogenny aromatyczny 181,19124 5,64 2,20 9,21 141

* – masa cząsteczkowa na podstawie średniej ważonej uwzględniającej procentową zawartość izotopu danego pierwiastka w przyrodzie. Powstanie wiązania peptydowego powoduje zmniejszenie masy łańcucha polipeptydowego o jedną cząsteczkę wody (czyli o 18,01524 Da).

Ekspresja genetyczna

[edytuj | edytuj kod]
Nazwa Skrót 1-liter. Skrót 3-liter. Kodon(y) Częstotliwość w

białkach Archeonów

(%)&

Częstotliwość w

białkach bakterii

(%)&

Częstotliwość w

białkach Eukaryontów

(%)&

Częstotliwość w

białkach człowieka
(%)&

Liczba cząsteczek

(×108)

u (E. coli)

Alanina A Ala GCU, GCC, GCA, GCG 8,2 10,06 7,63 7,01 2,9
Cysteina C Cys UGU, UGC 0,98 0,94 1,76 2,3 0,52
Kwas asparaginowy D Asp GAU, GAC 6,21 5,59 5,4 4,73 1,4
Kwas glutaminowy E Glu GAA, GAG 7,69 6,15 6,42 7,09 1,5
Fenyloalanina F Phe UUU, UUC 3,86 3,89 3,87 3,65 1,1
Glicyna G Gly GGU, GGC, GGA, GGG 7,58 7,76 6,33 6,58 3,5
Histydyna H His CAU, CAC 1,77 2,06 2,44 2,63 0,54
Izoleucyna I Ile AUU, AUC, AUA 7,03 5,89 5,1 4,33 1,7
Lizyna K Lys AAA, AAG 5,27 4,68 5,64 5,72 2.0
Leucyna L Leu UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 9,31 10,09 9,29 9,97 2,6
Metionina M Met AUG 2,35 2,38 2,25 2,13 0,88
Asparagina N Asn AAU, AAC 3,68 3,58 4,28 3,58 1,4
Pirolizyna O Pyl UAG* 0 0 0 0 0
Prolina P Pro CCU, CCC, CCA, CCG 4,26 4,61 5,41 6,31 1,3
Glutamina Q Gln CAA, CAG 2,38 3,58 4,21 4,77 1,5
Arginina R Arg CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5,51 5,88 5,71 5,64 1,7
Seryna S Ser UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 6,17 5,85 8,34 8,33 1,2
Treonina T Thr ACU, ACC, ACA, ACG 5,44 5,52 5,56 5,36 1,5
Selenocysteina U Sec UGA** 0 0 0 >0 0
Walina V Val GUU, GUC, GUA, GUG 7,8 7,27 6,2 5,96 2,4
Tryptofan W Trp UGG 1,03 1,27 1,24 1,22 0,33
Tyrozyna Y Tyr UAU, UAC 3,35 2,94 2,87 2,66 0,79
Kodon terminacyjny † – Term UAA, UAG, UGA†† –

* UAG koduje normalnie kodon stopu (amber), jednak w przypadku niektórych bakterii i archeonów kodon ten skutkuje wstawieniem pirolizyny[13].
** UGA koduje normalnie kodon stopu (opal), jednak w przypadku niektórych bakterii i archeonów kodon ten skutkuje wstawieniem selenocysteiny[13].
† Kodony stopu zwykle nie kodują aminokwasów i zostały dodane dla kompletności kodu genetycznego.
†† Kodony UAG oraz UGA nie zawsze działają jako kodony stopu (patrz wyżej).
& Częstotliwość aminokwasów określono na podstawie średniej z proteomów (135 archeonów, 3775 bakterii, 614 eukariontów) oraz białek ludzkich (21006 białek)[14].

Produkcja przemysłowa

[edytuj | edytuj kod]

Roczna światowa produkcja podstawowych aminokwasów i ich soli wyniosła w 2005 r. ok. 3,3 mln ton, z czego ok. 95% stanowiła produkcja trzech z nich – kwasu glutaminowego i jego soli (głównie glutaminianu sodu), DL-metioniny i lizyny (głównie w postaci chlorowodorku)[15].

Zobacz też

[edytuj | edytuj kod]

Przypisy

[edytuj | edytuj kod]
  1. ↑ Lubert Stryer, Biochemia, wyd. 1, Warszawa: PWN, 1986, s. 505, ISBN 83-01-00140-2, wyd. 2, 2003, s. 765, ISBN 83-01-13978-1.
  2. ↑ a b Biologia: repetytorium dla maturzystów i kandydatów na wyższe uczelnie. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwa Szkolne i Pedagogiczne, 2006, s. 15. ISBN 83-02-09004-2.
  3. ↑ Witold Mizerski: Tablice chemiczne. Warszawa: Wydawnictwo Adamantan, 2003, s. 280. ISBN 83-7350-031-6.
  4. ↑ Marzena Popielarska-Konieczna: Słownik szkolny. Biologia. Kraków: Wydawnictwo Zielona Sowa, 2003, s. 18. ISBN 83-7389-096-3.
  5. ↑ Albert Erives, A Model of Proto-Anti-Codon RNA Enzymes Requiring l-Amino Acid Homochirality, „Journal of Molecular Evolution”, 73 (1–2), 2011, s. 10–22, DOI: 10.1007/s00239-011-9453-4, PMID: 21779963, PMCID: PMC3223571 [dostęp 2023-01-20] (ang.).
  6. ↑ Michael Yarus, Jeremy Joseph Widmann, Rob Knight, RNA-amino acid binding: a stereochemical era for the genetic code, „Journal of Molecular Evolution”, 69 (5), 2009, s. 406–429, DOI: 10.1007/s00239-009-9270-1, PMID: 19795157 (ang.).
  7. ↑ Andrei S Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N Rodin, On origin of genetic code and tRNA before translation, „Biology Direct”, 6 (1), 2011, s. 14, DOI: 10.1186/1745-6150-6-14, PMID: 21342520, PMCID: PMC3050877 [dostęp 2023-01-20] (ang.).
  8. ↑ A.L. Weber, S.L. Miller, Reasons for the occurrence of the twenty coded protein amino acids, „Journal of Molecular Evolution”, 17 (5), 1981, s. 273–284, DOI: 10.1007/BF01795749, PMID: 7277510 [dostęp 2023-01-20] (ang.).
  9. ↑ G.A. Rosenthal, The biological effects and mode of action of L-canavanine, a structural analogue of L-arginine, „The Quarterly Review of Biology”, 52 (2), 1977, s. 155–178, DOI: 10.1086/409853, PMID: 331385 [dostęp 2023-01-20] (ang.).
  10. ↑ M. Friedman, Chemistry, nutrition, and microbiology of D-amino acids, „Journal of Agricultural and Food Chemistry”, 47 (9), 1999, s. 3457–3479, DOI: 10.1021/jf990080u, PMID: 10552672 (ang.).
  11. ↑ Mendel Friedman, Origin, microbiology, nutrition, and pharmacology of D-amino acids, „Chemistry & Biodiversity”, 7 (6), 2010, s. 1491–1530, DOI: 10.1002/cbdv.200900225, PMID: 20564567 [dostęp 2023-01-20] (ang.).
  12. ↑ Tablice biologiczne. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwo Adamantan, 2003, s. 24. ISBN 83-7350-029-4.
  13. ↑ a b Michael Rother, Joseph A. Krzycki, Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea, „Archaea (Vancouver, B.C.)”, 2010, 2010, DOI: 10.1155/2010/453642, ISSN 1472-3654, PMID: 20847933, PMCID: PMC2933860 [dostęp 2018-06-15].
  14. ↑ Lukasz P. Kozlowski, Proteome-pI: proteome isoelectric point database, „Nucleic Acids Research”, 45 (D1), 2017, D1112–D1116, DOI: 10.1093/nar/gkw978, ISSN 1362-4962, PMID: 27789699, PMCID: PMC5210655 [dostęp 2018-06-15].
  15. ↑ Karlheinz Drauz i inni, Amino Acids, [w:] Ullmann’s Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim: Wiley‐VCH, 2006, s. 48, DOI: 10.1002/14356007.a02_057 (ang.).
Źródło: „https://pl.wikipedia.org/w/index.php?title=Aminokwasy_białkowe&oldid=75540568”