Tafazzina
| Tafazzina | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | TAZ |
| Entrez | 6901 |
| Locus | Chr. X q28 |
| Proteina | |
| OMIM | 300394 |
| UniProt | Q16635 |
La tafazzina è una proteina umana il cui gene TAZ è sito sul cromosoma Xq28, cioè sul braccio lungo del cromosoma X, locus 28. Si trova tra le paia di basi 153.293.070 e 153.303.258[1]. La tafazzina è altamente espressa nel muscolo cardiaco e scheletrico e funziona come una transacilasi fosfolipide-lisofosfolipide (appartiene al gruppo delle aciltransferasi fosfolipide:diacilglicerolo)[2]. La sua principale funzione è quella di catalizzare il rimodellamento della cardiolipina immatura nella sua composizione matura, la quale si caratterizza per contenere una predominanza di legami tetralinoleoici[3].
È stata isolata nel 1996 dalla genetista Silvia Bione e collaboratori, dopo un lungo e intenso lavoro. Per questo è stata battezzata, per auto-dileggio, col nome di "tafazzina", a ricordare la macchietta Tafazzi (personaggio interpretato da Giacomo Poretti), simbolo del masochismo per la strenua volontà di trovarla da parte del gruppo dei ricercatori.
Fisiologia
[modifica | modifica wikitesto]Il gene TAZ provvede alla produzione di un gruppo di proteine dette "tafazzine", le quali sembrano avere due funzioni principali:
- giocare un ruolo nel mantenere l'equilibrio di membrana dei mitocondri, in particolar modo agendo sul lipide cardiolipina.
- promuovere la differenziazione e la maturazione degli osteoblasti e prevenire l'immagazzinamento dei grassi nell'adipocita
Patologia
[modifica | modifica wikitesto]Sono state individuate più di 70 mutazioni del gene, che comportano tutte una medesima malattia, la sindrome di Barth, seconda forma della 3-metilglutaril aciduria, una miopatia. Le forme più comuni sono la sostituzione di un singolo aminoacido[4].
Altre malattie causate da difetti di tafazzina sono la "cardiomiopatia dilatativa legata all'X" e un'anomalia di sviluppo del ventricolo sinistro del cuore, la Cardiomiopatia del ventricolo sinistro non compattato.
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ Bione, S., D'Adamo, P., Maestrini, E. et al, A novel X-linked gene, G4.5. is responsible for Barth syndrome., in Nature Genetics, vol. 12, n. 4, 1996, pp. 385–389.
- ^ (EN) Devrim Acehan, Frederic Vaz e Riekelt H. Houtkooper, Cardiac and Skeletal Muscle Defects in a Mouse Model of Human Barth Syndrome, in Journal of Biological Chemistry, vol. 286, n. 2, 2011-01, pp. 899–908, DOI:10.1074/jbc.M110.171439. URL consultato il 27 giugno 2023.
- ^ (EN) Yang Xu, Shali Zhang e Ashim Malhotra, Characterization of Tafazzin Splice Variants from Humans and Fruit Flies, in Journal of Biological Chemistry, vol. 284, n. 42, 2009-10, pp. 29230–29239, DOI:10.1074/jbc.M109.016642. URL consultato il 27 giugno 2023.
- ^ (EN) Wei Huang, Xianbo Lv e Chenying Liu, The N-terminal Phosphodegron Targets TAZ/WWTR1 Protein for SCFβ-TrCP-dependent Degradation in Response to Phosphatidylinositol 3-Kinase Inhibition, in Journal of Biological Chemistry, vol. 287, n. 31, 2012-07, pp. 26245–26253, DOI:10.1074/jbc.M112.382036. URL consultato il 27 giugno 2023.
