A amilase[1] é un enzima que hidroliza o amidón nos seus azucres sinxelos. É un importante enzima dixestivo que se atopa na saliva (amilase salivar) e no zume pancreático (amilase pancreática) e no intestinal (amilase intestinal ou entérica). As amilases son hidrolases glicosídicas e actúan nos enlaces α-1,4-glicosídico. Foi o primeiro enzima descuberto, co nome de diastase.
Hai tres tipos de amilase:
|
|
α-amilase
|
β-amilase
|
γ-amilase
|
| Fonte
|
Animais, plantas, microbios
|
Plantas, microbios
|
Animais, microbios
|
| Tecido
|
Glándula salivar, páncreas
|
Sementes, froitos
|
Intestino delgado
|
| Sitio de corte
|
Aleatoriamente en enlaces glicosídicos α-1,4
|
Segundo enlace glicosídico α-1,4
|
Último enlace glicosídico α-1,4
|
| Produtos de reacción
|
Maltosa, dextrina etc.
|
Maltosa
|
Glicosa
|
| pH óptimo
|
6,7–7,0
|
5,4–5,5
|
4,0–4,5
|
| temperatura óptima en produción de cervexa
|
68–74 °C
|
58–65 °C
|
63–68 °C
|
As α-amilases son enzimas dixestivos que se atopan en animais, plantas, fungos (ascomicetos e basidiomicetos) e bacterias. Tanto a amilase pancreática coma a amilase salivar e intestinal humanas pertencen a este tipo. O seu pH óptimo é de 6,7 a 7,0.
As β-amilases son sintetizadas por plantas, fungos e bacterias. O seu pH óptimo é de 12. É o enzima que hidroliza o amidón da froita en maltosa durante a maduración, achegando así o sabor doce da froita madura.
A γ-amilase é a que ten un pH óptimo máis ácido de todas as amilases. Corta enlaces glicosídicos α(1–6) e tamén o último enlace glicosídico α-1,4 do extremo non redutor da amilosa e amilopectina, rendendo glicosa.
No ser humano as amilases están ligadas á rexión 1q21 do cromosoma 1.
- ↑ Definicións no Dicionario da Real Academia Galega e no Portal das Palabras para amilase.
- ↑ Ramasubbu, N.; Paloth, V.; Luo, Y.; Brayer, G. D.; Levine, M. J. (1996). "Structure of Human Salivary α-Amylase at 1.6 Å Resolution: Implications for its Role in the Oral Cavity". Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 52 (3): 435–446. doi:10.1107/S0907444995014119. PMID 15299664.
- ↑ Rejzek, M.; Stevenson, C. E.; Southard, A. M.; Stanley, D.; Denyer, K.; Smith, A. M.; Naldrett, M. J.; Lawson, D. M. et al. (2011). "Chemical genetics and cereal starch metabolism: Structural basis of the non-covalent and covalent inhibition of barley β-amylase". Molecular BioSystems 7 (3): 718–730. doi:10.1039/c0mb00204f. PMID 21085740.
