Bestrofin 1

Bestrofin 1
Identifikatori
Aliasi	BEST1
Vanjski ID-jevi	OMIM: 607854 MGI: 1346332 HomoloGene: 37895 GeneCards: BEST1
Lokacija gena (čovjek)
Hrom.	Hromosom 11 (čovjek)
Kraj	61,965,515 bp
Lokacija gena (miš)
Hrom.	Hromosom 19 (miš)
Kraj	9,978,997 bp
Obrazac RNK ekspresije
	Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena
Molekularna funkcija	• chloride channel activity; • intracellular calcium activated chloride channel activity; • bicarbonate transmembrane transporter activity; • vezivanje identičnih proteina;
Ćelijska komponenta	• integral component of membrane; • citosol; • ćelijska membrana; • basolateral plasma membrane; • membrana; • chloride channel complex;
Biološki proces	• ion transmembrane transport; • chloride transport; • regulation of calcium ion transport; • chloride transmembrane transport; • transepithelial chloride transport; • ion transport; • Vid; • detection of light stimulus involved in visual perception; • response to stimulus; • bicarbonate transport;
	Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
	7439
	24115
	ENSG00000167995
	ENSMUSG00000037418
	O76090
	O88870
NM_001139443; NM_001300786; NM_001300787; NM_004183; NM_001363591;
	NM_001363592; NM_001363593
	NM_011913
NP_001132915; NP_001287715; NP_001287716; NP_004174; NP_001350520;
	NP_001350521; NP_001350522
	NP_036043
	Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjek	Pogledaj/uredi – miš

Bestrophin-1 (Best1) jest protein koji je kod ljudi kodiran genom BEST1 (RPD ID - 5T5N/4RDQ) sa hromosoma 11.^[5]

Porodica proteinskih bestrofina sastoji se od četiri evolucijski srodna gena (BEST1, BEST2, BEST3 i BEST4) koji kodiraju integralne membranske proteine.^[6] Ova porodica je prvi put identificirana kod ljudi povezivanjem BEST1 mutacija sa Best viteliformna distrofija žute mrlje Ova porodica je prvi put identifikovana kod ljudi povezivanjem BEST1 mutacije sa Bestovom viteliformnom distrofijom žute mrlje (BVMD).^[7] Mutacije u genu BEST1 identificirane su kao primarni uzrok za najmanje pet različitih degenerativne mrežnjačne bolesti.^[7]

Bestrofini su drevna porodica strukturno konzerviranih proteina koji su identificirani u gotovo svakom proučavanom organizmu, od bakterija do ljudi. Kod ljudi funkcionišu kao anionski kanali aktivirani kalcijem, od kojih svaki ima jedinstvenu tkivnu distribuciju u cijelom tijelu. Konkretno, gen BEST1 na hromosomskom segmentu 11q13 kodira protein bestrofin-1 kod ljudi čija je ekspresija najveća u mrežnjačama.^[7]

Aminokiselinska sekvenca

Dužina polipeptidnog lanca je 585 aminokiselina, a molekulska težina 67.684 Da.^[5]

C: Cistein

D: Asparaginska kiselina

E: Glutaminska kiselina

F: Fenilalanin

G: Glicin

H: Histidin

I: Izoleucin

K: Lizin

L: Leucin

M: Metionin

N: Asparagin

P: Prolin

Q: Glutamin

R: Arginin

S: Serin

T: Treonin

V: Valin

W: Triptofan

Y: Tirozin

10	20	30	40	50
MTITYTSQVA	NARLGSFSRL	LLCWRGSIYK	LLYGEFLIFL	LCYYIIRFIY
RLALTEEQQL	MFEKLTLYCD	SYIQLIPISF	VLGFYVTLVV	TRWWNQYENL
PWPDRLMSLV	SGFVEGKDEQ	GRLLRRTLIR	YANLGNVLIL	RSVSTAVYKR
FPSAQHLVQA	GFMTPAEHKQ	LEKLSLPHNM	FWVPWVWFAN	LSMKAWLGGR
IRDPILLQSL	LNEMNTLRTQ	CGHLYAYDWI	SIPLVYTQVV	TVAVYSFFLT
CLVGRQFLNP	AKAYPGHELD	LVVPVFTFLQ	FFFYVGWLKV	AEQLINPFGE
DDDDFETNWI	VDRNLQVSLL	AVDEMHQDLP	RMEPDMYWNK	PEPQPPYTAA
SAQFRRASFM	GSTFNISLNK	EEMEFQPNQE	DEEDAHAGII	GRFLGLQSHD
HHPPRANSRT	KLLWPKRESL	LHEGLPKNHK	AAKQNVRGQE	DNKAWKLKAV
DAFKSAPLYQ	RPGYYSAPQT	PLSPTPMFFP	LEPSAPSKLH	SVTGIDTKDK
SLKTVSSGAK	KSFELLSESD	GALMEHPEVS	QVRRKTVEFN	LTDMPEIPEN
HLKEPLEQSP	TNIHTTLKDH	MDPYWALENR	DEAHS

Gen

Bestrofinski geni dijele konzerviranu strukturu gena, sa gotovo identičnim veličinama 8 egzona koji kodiraju RFP-TM domene i visoko konzerviranim granicama egzon-intron. Svaki od četiri gena bestrofina ima jedinstveni 3-prim kraj varijabilne dužine.^[5]

Dvije nezavisne studije su pokazale da je BEST1 reguliran transkripcijskim faktorom povezanim sa mikroftalmijom.^[8]^[9]

Protein

Bestrofin-1 je integralni membranski protein koji se nalazi prvenstveno u mrežnjačinom pigmentnom epiteli (RPE).^[10] Unutar RPE sloja, uglavnom se nalazi na bazolateralnim plazmamembranama. Kristalizacija proteinske strukture ukazuju na primarnu funkciju ionskog kanala ovog proteina, kao i na njegove regulatorne sposobnosti za kalcij.^[7]^[10] Bestrofin-1 se sastoji od 585 aminokiselina i N– i C-kraj nalaze se unutar ćelije.

Struktura Best1 sastoji se od pet identičnih podjedinica koje se protežu kroz membranu četiri puta i formiraju kontinuirane pore u obliku lijevka preko drugog transmembranskog domena koji sadrži visok sadržaj aromatskih ostataka , uključujući invarijantni motiv arg-phe-pro (RFP).^[7]^[11]^[12] Pore su obložene raznim nepolarnim, hidrofobnim aminokiselinama. I struktura i sastav pora pomažu da se osigura da se samo mali anioni mogu u potpunosti kretati kroz kanal. Kanal djeluje kao dva lijevka koja rade zajedno u tandemu. Počinje sa poluselektivnim, uskim ulazom za anione, a zatim se otvara prema većem, pozitivno nabijenom području koje zatim vodi do užeg puta koji dalje ograničava veličinu aniona koji prolaze kroz pore. Kalcijska kopča djeluje kao mehanizam za kačenje oko većeg, srednjeg dijela kanala. Ioni kalcija kontroliraju otvaranje i zatvaranje kanala zbog konformacijske promjene uzrokovane vezivanjem kalcija na C-kraju direktno nakon posljednjeg transmembranskog domena.^[7]^[12]

Tkivna i subćelijska distribucija

Lokacija ekspresije gena BEST1 je od suštinskog značaja za funkcionisanje proteina i pogrešna lokalizacija je često povezana sa različitim mrežnjačniml degenerativnim bolestima. BEST1 gen eksprimira protein Best1 prvenstveno u citosolu pigmentnog epitela retine. Protein se obično nalazi u vezikulama blizu ćelijske membrane. Također postoje istraživanja koja potvrđuju da je protein Best1 lokaliziran i proizveden u endoplazmatskom retikulumu (unutarćelijska organela uključena u sintezu proteina i lipida). Best1 se tipski eksprimira sa drugim proteinima koji se također sintetišu u endoplazmatskom retikulumu, kao što su kalretikulin, kalneksin i Stim-1. Učešće iona kalcija u kontratransportu hloridnih jona također podržava ideju da je Best1 uključen u formiranje zaliha kalcija unutar ćelije.^[10]

Funkcija

Best1 prvenstveno funkcionira kao unutarćelijski kalcijum-aktivirani hloridni kanal na ćelijskoj membrani koji nije ovisan o naponu.^[6]^[10]^[12] Nedavno se pokazalo da Best1 djeluje kao anionski kanal koji regulira volumen.

Klinički značaj

Bestova vitelliformna makulska distrofija

Bestova viteliformna makulska distrofija (BVMD) jedna je od najčešćih bolesti povezanih s Best1. BVMD obično postaje uočljiv kod djece i predstavljen je nakupljanjem lipofuscinskih (lipidnih ostataka) lezija u oku.^[6]^[10] Dijagnoza se obično postavlja nakon abnormalnog elektrookulograma u kojem smanjena aktivacija kalcijskih kanala u bazolateralnoj membrani pigmentnog epitela retine postaje očigledna. Mutacija gena BEST1 dovodi do gubitka funkcije kanala i na kraju degeneracije mrežnjača.^[10] Iako je BVMD autosomno dominantni oblik makulske distrofije, ekspresivnost varira unutar i između pogođenih osoba, iako ogromna većina pogođenih porodica dolazi iz sjevernoevropskog porijekla.^[7]^[10] Tipski, ljudi s ovim stanjem doživljavaju pet progresivno pogoršanih faza, iako vremenski i ozbiljnost uveliko varira. BVMD je često uzrokovana pojedinačnim misens mutacijama; međutim, identificirane su i delecije aminokiselina.^[7] Gubitak funkcije Best1 hloridnog kanala vjerovatno bi mogao objasniti neke od najčešćih problema povezanih s BVMD: nemogućnost regulacije koncentracije unutarćelijskih iona i regulacije ukupnog ćelijskog volumena.^[13] To date, over 100 disease-causing mutations have been related to BVMD as well as a number of other degenerative retinal diseases.^[12]

Viteliformna makulska distrofija kod odraslih

Početak viteliformne makulske distrofije (AVMD) sastoji se od lezija sličnih BVMD na mrežnjačama. Međutim, uzrok nije tako definitivan kao BVMD. Nemogućnost dijagnosticiranja AVMD genetičkim testiranjem otežava razlikovanje AVMD-a i uzorka distrofije. Također nije poznato da li zaista postoji klinička razlika između AVMD uzrokovanog BEST1 mutacijama i AVMD uzrokovanog mutacijama PRPH2. AVMD obično uključuje manji gubitak vida od BVMD i slučajevi se obično ne odvijaju u porodicama.^[7]

Autosomno recesivna bestrofinopatija

Autosomno recesivna bestrofinopatija (ARB) je prvi put identifikovana 2008. Osobe sa ARB pokazuju smanjenje vida tokom prvih deset godina života. Roditelji i članovi porodice obično ne pokazuju abnormalnosti jer je bolest autosomno recesivna, što ukazuje da oba alela gena BEST1 moraju biti mutirana. Viteliformne lezije su često prisutne, a neki slučajevi uključuju cistoidni makulski edem. Osim toga, uočene su i druge komplikacije. Vid se polahko smanjuje tokom vremena, iako se stope pada razlikuju. Mutacije koje uzrokuju ARB kreću se od misens mutacija do jednobaznih mutacija u nekodirajućim područjima.^[7]

Autosomno dominantna vitreoretinohoroidopatija

Autosomno dominantna vitreoretinohoroidopatija je prvi put identifikovana 1982. godine i manifestuje se na oba oka sa smanjenjem perifernog vida, usljed prekomjerne tečnosti i promjena u pigmentaciji očnih mrežnjača. Rani početak katarakta je također vjerovatan.^[7]

Retinitis pigmentosa

Retinitis pigmentosa je prvi put opisan u vezi sa genom BEST1 2009. godine i utvrđeno je da je povezan sa četiri različite misense mutacije u genu BEST1 kod ljudi. Sve pogođene osobe doživljavaju smanjenu reakciju na svjetlost unutar svojih mrežnjača i mogu imati promjene u pigmentaciji, blijedi optički disk, nakupljanje tekućine i smanjenu oštrinu vida.^[7]

Sve gore navedene bolesti nemaju poznati tretman ili lijek. Međutim, od 2017. godine, istraživači još uvijek rade na otkrivanju tretmana sa transplantacijama matičnih stanica pigmentnog epitela retine.^[7]

Reference

^ ^a ^b ^c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000167995 - Ensembl, maj 2017
^ ^a ^b ^c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000037418 - Ensembl, maj 2017
^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ ^a ^b ^c "Entrez Gene: BEST1 bestrophin 1".
^ ^a ^b ^c Kunzelmann K (septembar 2015). "TMEM16, LRRC8A, bestrophin: chloride channels controlled by Ca(2+) and cell volume". review. Trends in Biochemical Sciences. 40 (9): 535–43. doi:10.1016/j.tibs.2015.07.005. PMID 26254230.
^ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g ^h ⁱ ^j ^k ^l ^m Johnson AA, Guziewicz KE, Lee CJ, Kalathur RC, Pulido JS, Marmorstein LY, Marmorstein AD (januar 2017). "Bestrophin 1 and retinal disease". review. Progress in Retinal and Eye Research. 58: 45–69. doi:10.1016/j.preteyeres.2017.01.006. PMC 5600499. PMID 28153808.
^ Esumi N, Kachi S, Campochiaro PA, Zack DJ (januar 2007). "VMD2 promoter requires two proximal E-box sites for its activity in vivo and is regulated by the MITF-TFE family". primary. The Journal of Biological Chemistry. 282 (3): 1838–50. doi:10.1074/jbc.M609517200. PMID 17085443.
^ Hoek KS, Schlegel NC, Eichhoff OM, Widmer DS, Praetorius C, Einarsson SO, Valgeirsdottir S, Bergsteinsdottir K, Schepsky A, Dummer R, Steingrimsson E (decembar 2008). "Novel MITF targets identified using a two-step DNA microarray strategy". primary. Pigment Cell & Melanoma Research. 21 (6): 665–76. doi:10.1111/j.1755-148X.2008.00505.x. PMID 19067971. S2CID 24698373.
^ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g Strauss O, Neussert R, Müller C, Milenkovic VM (2012). "A potential cytosolic function of bestrophin-1". Retinal Degenerative Diseases. review. Advances in Experimental Medicine and Biology. 723. str. 603–10. doi:10.1007/978-1-4614-0631-0_77. ISBN 978-1-4614-0630-3. PMID 22183384.
^ Hartzell HC, Qu Z, Yu K, Xiao Q, Chien LT (april 2008). "Molecular physiology of bestrophins: multifunctional membrane proteins linked to best disease and other retinopathies". review. Physiological Reviews. 88 (2): 639–72. doi:10.1152/physrev.00022.2007. PMID 18391176.
^ ^a ^b ^c ^d Xiao Q, Hartzell HC, Yu K (juli 2010). "Bestrophins and retinopathies". review. Pflügers Archiv. 460 (2): 559–69. doi:10.1007/s00424-010-0821-5. PMC 2893225. PMID 20349192.
^ Olaf S, Müller C, Reichhart N, Tamm ER, Gomez NM (2014). "The Role of Bestrophin-1 in Intracellular Ca²⁺ Signaling". u Ash J, Grimm C, Hollyfield JG, Anderson RE, LaVail NM, Rickman CB (ured.). Retinal Degenerative Diseases: Mechanisms and Experimental Therapy. review. Advances in Experimental Medicine and Biology. 801. New York: Springer. str. 113–119. doi:10.1007/978-1-4614-3209-8_15. ISBN 978-1-4614-3209-8. PMID 24664688.

Dopunska literatura

White K, Marquardt A, Weber BH (2000). "VMD2 mutations in vitelliform macular dystrophy (Best disease) and other maculopathies". Human Mutation. 15 (4): 301–8. doi:10.1002/(SICI)1098-1004(200004)15:4<301::AID-HUMU1>3.0.CO;2-N. PMID 10737974. S2CID 23807050.
Nordström S, Barkman Y (februar 1977). "Hereditary maculardegeneration (HMD) in 246 cases traced to one gene-source in central Sweden". Hereditas. 84 (2): 163–76. doi:10.1111/j.1601-5223.1977.tb01394.x. PMID 838599.
Forsman K, Graff C, Nordström S, Johansson K, Westermark E, Lundgren E, Gustavson KH, Wadelius C, Holmgren G (septembar 1992). "The gene for Best's macular dystrophy is located at 11q13 in a Swedish family". Clinical Genetics. 42 (3): 156–9. doi:10.1111/j.1399-0004.1992.tb03229.x. PMID 1395087. S2CID 924428.
Stöhr H, Marquardt A, Rivera A, Cooper PR, Nowak NJ, Shows TB, Gerhard DS, Weber BH (januar 1998). "A gene map of the Best's vitelliform macular dystrophy region in chromosome 11q12-q13.1". Genome Research. 8 (1): 48–56. doi:10.1101/gr.8.1.48. PMC 310689. PMID 9445487.
Petrukhin K, Koisti MJ, Bakall B, Li W, Xie G, Marknell T, Sandgren O, Forsman K, Holmgren G, Andreasson S, Vujic M, Bergen AA, McGarty-Dugan V, Figueroa D, Austin CP, Metzker ML, Caskey CT, Wadelius C (juli 1998). "Identification of the gene responsible for Best macular dystrophy". Nature Genetics. 19 (3): 241–7. doi:10.1038/915. PMID 9662395. S2CID 23334668.
Pennisi E (juli 1998). "New gene found for inherited macular degeneration". Science. 281 (5373): 31. doi:10.1126/science.281.5373.31. PMID 9679014. S2CID 44271444.
Marquardt A, Stöhr H, Passmore LA, Krämer F, Rivera A, Weber BH (septembar 1998). "Mutations in a novel gene, VMD2, encoding a protein of unknown properties cause juvenile-onset vitelliform macular dystrophy (Best's disease)". Human Molecular Genetics. 7 (9): 1517–25. doi:10.1093/hmg/7.9.1517. PMID 9700209.
Caldwell GM, Kakuk LE, Griesinger IB, Simpson SA, Nowak NJ, Small KW, Maumenee IH, Rosenfeld PJ, Sieving PA, Shows TB, Ayyagari R (maj 1999). "Bestrophin gene mutations in patients with Best vitelliform macular dystrophy". Genomics. 58 (1): 98–101. doi:10.1006/geno.1999.5808. PMID 10331951.
Bakall B, Marknell T, Ingvast S, Koisti MJ, Sandgren O, Li W, Bergen AA, Andreasson S, Rosenberg T, Petrukhin K, Wadelius C (maj 1999). "The mutation spectrum of the bestrophin protein--functional implications". Human Genetics. 104 (5): 383–9. doi:10.1007/s004390050972. PMID 10394929. S2CID 21255716.
Allikmets R, Seddon JM, Bernstein PS, Hutchinson A, Atkinson A, Sharma S, Gerrard B, Li W, Metzker ML, Wadelius C, Caskey CT, Dean M, Petrukhin K (juni 1999). "Evaluation of the Best disease gene in patients with age-related macular degeneration and other maculopathies". Human Genetics. 104 (6): 449–53. doi:10.1007/s004390050986. PMID 10453731. S2CID 6214287.
Palomba G, Rozzo C, Angius A, Pierrottet CO, Orzalesi N, Pirastu M (februar 2000). "A novel spontaneous missense mutation in VMD2 gene is a cause of a best macular dystrophy sporadic case". American Journal of Ophthalmology. 129 (2): 260–2. doi:10.1016/S0002-9394(99)00327-X. PMID 10682987.
Lotery AJ, Namperumalsamy P, Jacobson SG, Weleber RG, Fishman GA, Musarella MA, Hoyt CS, Héon E, Levin A, Jan J, Lam B, Carr RE, Franklin A, Radha S, Andorf JL, Sheffield VC, Stone EM (april 2000). "Mutation analysis of 3 genes in patients with Leber congenital amaurosis". Archives of Ophthalmology. 118 (4): 538–43. doi:10.1001/archopht.118.4.538. PMID 10766140.
Lotery AJ, Munier FL, Fishman GA, Weleber RG, Jacobson SG, Affatigato LM, Nichols BE, Schorderet DF, Sheffield VC, Stone EM (maj 2000). "Allelic variation in the VMD2 gene in best disease and age-related macular degeneration". Investigative Ophthalmology & Visual Science. 41 (6): 1291–6. PMID 10798642.
Krämer F, White K, Pauleikhoff D, Gehrig A, Passmore L, Rivera A, Rudolph G, Kellner U, Andrassi M, Lorenz B, Rohrschneider K, Blankenagel A, Jurklies B, Schilling H, Schütt F, Holz FG, Weber BH (april 2000). "Mutations in the VMD2 gene are associated with juvenile-onset vitelliform macular dystrophy (Best disease) and adult vitelliform macular dystrophy but not age-related macular degeneration". European Journal of Human Genetics. 8 (4): 286–92. doi:10.1038/sj.ejhg.5200447. PMID 10854112.
Marmorstein AD, Marmorstein LY, Rayborn M, Wang X, Hollyfield JG, Petrukhin K (novembar 2000). "Bestrophin, the product of the Best vitelliform macular dystrophy gene (VMD2), localizes to the basolateral plasma membrane of the retinal pigment epithelium". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 97 (23): 12758–63. Bibcode:2000PNAS...9712758M. doi:10.1073/pnas.220402097. PMC 18837. PMID 11050159.
Marchant D, Gogat K, Boutboul S, Péquignot M, Sternberg C, Dureau P, Roche O, Uteza Y, Hache JC, Puech B, Puech V, Dumur V, Mouillon M, Munier FL, Schorderet DF, Marsac C, Dufier JL, Abitbol M (mart 2001). "Identification of novel VMD2 gene mutations in patients with best vitelliform macular dystrophy". Human Mutation. 17 (3): 235. doi:10.1002/humu.9. PMID 11241846. S2CID 16128731.
Eksandh L, Bakall B, Bauer B, Wadelius C, Andréasson S (juni 2001). "Best's vitelliform macular dystrophy caused by a new mutation (Val89Ala) in the VMD2 gene". Ophthalmic Genetics. 22 (2): 107–15. doi:10.1076/opge.22.2.107.2226. PMID 11449320. S2CID 7035792.
Sun H, Tsunenari T, Yau KW, Nathans J (mart 2002). "The vitelliform macular dystrophy protein defines a new family of chloride channels". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (6): 4008–13. Bibcode:2002PNAS...99.4008S. doi:10.1073/pnas.052692999. PMC 122639. PMID 11904445.
Xiao Q, Yu K, Cui YY, Hartzell HC (septembar 2009). "Dysregulation of human bestrophin-1 by ceramide-induced dephosphorylation". The Journal of Physiology. 587 (Pt 18): 4379–91. doi:10.1113/jphysiol.2009.176800. PMC 2766645. PMID 19635817.
Xiao Q, Prussia A, Yu K, Cui YY, Hartzell HC (decembar 2008). "Regulation of bestrophin Cl channels by calcium: role of the C terminus". The Journal of General Physiology. 132 (6): 681–92. doi:10.1085/jgp.200810056. PMC 2585866. PMID 19029375.

Vanjski linkovi

GeneReviews/NCBI/NIH/UW entry on Retinitis Pigmentosa Overview
Lokacija ljudskog genoma BEST1 i stranica sa detaljima o genu BEST1 u UCSC Genome Browseru.

Ovaj članak uključuje tekst iz Nacionalne medicinske biblioteke Sjedinjenih Država, koji je u javnom vlasništvu.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000167995 - Ensembl, maj 2017

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000037418 - Ensembl, maj 2017

[3] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[4] "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[entrez-5] "Entrez Gene: BEST1 bestrophin 1".

[Kunzelmann_2015-6] Kunzelmann K (septembar 2015). "TMEM16, LRRC8A, bestrophin: chloride channels controlled by Ca(2+) and cell volume". review. Trends in Biochemical Sciences. 40 (9): 535–43. doi:10.1016/j.tibs.2015.07.005. PMID 26254230.

[Johnson_2017-7] ^ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g ^h ⁱ ^j ^k ^l ^m Johnson AA, Guziewicz KE, Lee CJ, Kalathur RC, Pulido JS, Marmorstein LY, Marmorstein AD (januar 2017). "Bestrophin 1 and retinal disease". review. Progress in Retinal and Eye Research. 58: 45–69. doi:10.1016/j.preteyeres.2017.01.006. PMC 5600499. PMID 28153808.

[pmid17085443-8] Esumi N, Kachi S, Campochiaro PA, Zack DJ (januar 2007). "VMD2 promoter requires two proximal E-box sites for its activity in vivo and is regulated by the MITF-TFE family". primary. The Journal of Biological Chemistry. 282 (3): 1838–50. doi:10.1074/jbc.M609517200. PMID 17085443.

[pmidunknown-9] Hoek KS, Schlegel NC, Eichhoff OM, Widmer DS, Praetorius C, Einarsson SO, Valgeirsdottir S, Bergsteinsdottir K, Schepsky A, Dummer R, Steingrimsson E (decembar 2008). "Novel MITF targets identified using a two-step DNA microarray strategy". primary. Pigment Cell & Melanoma Research. 21 (6): 665–76. doi:10.1111/j.1755-148X.2008.00505.x. PMID 19067971. S2CID 24698373.

[Strauss_2012-10] ^ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g Strauss O, Neussert R, Müller C, Milenkovic VM (2012). "A potential cytosolic function of bestrophin-1". Retinal Degenerative Diseases. review. Advances in Experimental Medicine and Biology. 723. str. 603–10. doi:10.1007/978-1-4614-0631-0_77. ISBN 978-1-4614-0630-3. PMID 22183384.

[pmid18391176-11] Hartzell HC, Qu Z, Yu K, Xiao Q, Chien LT (april 2008). "Molecular physiology of bestrophins: multifunctional membrane proteins linked to best disease and other retinopathies". review. Physiological Reviews. 88 (2): 639–72. doi:10.1152/physrev.00022.2007. PMID 18391176.

[Xiao_20102-12] Xiao Q, Hartzell HC, Yu K (juli 2010). "Bestrophins and retinopathies". review. Pflügers Archiv. 460 (2): 559–69. doi:10.1007/s00424-010-0821-5. PMC 2893225. PMID 20349192.

[Strau_2014-13] Olaf S, Müller C, Reichhart N, Tamm ER, Gomez NM (2014). "The Role of Bestrophin-1 in Intracellular Ca²⁺ Signaling". u Ash J, Grimm C, Hollyfield JG, Anderson RE, LaVail NM, Rickman CB (ured.). Retinal Degenerative Diseases: Mechanisms and Experimental Therapy. review. Advances in Experimental Medicine and Biology. 801. New York: Springer. str. 113–119. doi:10.1007/978-1-4614-3209-8_15. ISBN 978-1-4614-3209-8. PMID 24664688.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]