Razlika između verzija stranice "Aminokiselina"
[pregledana izmjena] | [pregledana izmjena] |
mNo edit summary |
m Vraćene izmjene korisnika 109.175.38.149 (razgovor) na posljednju izmjenu korisnika InternetArchiveBot oznaka: vraćanje |
||
(Nije prikazana 8 međuverzija 4 korisnika) | |||
Red 2: | Red 2: | ||
[[Datoteka:D+L-Alanine.gif|mini||desno|Dva izomera alanina: <small>D</small>-alanin i <small>L</small>-alanin]] |
[[Datoteka:D+L-Alanine.gif|mini||desno|Dva izomera alanina: <small>D</small>-alanin i <small>L</small>-alanin]] |
||
[[Datoteka:AminoAcidball.svg|mini|300px|Generička struktura jedne α (alfa) aminokiseline u neioniziranom obliku]] |
[[Datoteka:AminoAcidball.svg|mini|300px|Generička struktura jedne α (alfa) aminokiseline u neioniziranom obliku]] |
||
'''Aminokiseline''' su [[biologija|biološki]] važna organska jedinjenja koja sadrže amino (-NH<sub>2</sub>) i karboksilne kiseline (-COOH) funkcionalne grupe, zajedno sa zamjenskim lancima koji su specifični za svaku od njih. Ključni elementi aminokiselina su [[ugljik]], [[vodik]], [[kisik]] i [[dušik]], iako se ostali elementi nađu na bočnim pozicijama pojedinih aminokiselina. Poznato je oko 500 aminokiselina<ref>{{cite journal |
'''Aminokiseline''' su [[biologija|biološki]] važna organska jedinjenja koja sadrže amino (-NH<sub>2</sub>) i karboksilne kiseline (-COOH) funkcionalne grupe, zajedno sa zamjenskim lancima koji su specifični za svaku od njih. Ključni elementi aminokiselina su [[ugljik]], [[vodik]], [[kisik]] i [[dušik]], iako se ostali elementi nađu na bočnim pozicijama pojedinih aminokiselina. Poznato je oko 500 aminokiselina<ref>{{cite journal |
||
| title = New Naturally Occurring Amino Acids |
|||
<ref>[http://www.fao.org/docrep/W0073E/w0073e04.htm#P1625_217364 Human nutrition in the developing world] – United Nations [[Food and Agriculture Organization]], ch.8</ref> Izvan proteina, aminokiselina obavljaju ključne uloge u procesima kao što su [[neurotransmiter]]ski transport i [[biosinteza]]. |
|||
| first1 = Ingrid | last1 = Wagner |
|||
| first2 = Hans | last2 = Musso |
|||
| doi = 10.1002/anie.198308161 |
|||
| journal = Angewandte Chemie |
|||
| edition = International |
|||
| language = en |
|||
| volume = 22 |
|||
| issue = 22 |
|||
| pages = 816–828 |
|||
| date = novembar 1983 |
|||
}}</ref>, a mogu se svrstati na mnogo načina. Svrstavaju se prema ključnoj funkcionalnoj grupi, kao alfa (α-), beta (β-), gamma- (γ-) ili delta (δ-) ugljične aminokiseline. Druge kategorije se odnose na [[hemija|hemijsku]] polarizaciju, [[pH]] vrijednost i tip grupa bočnih lanaca (alifatski, aciklični, aromatski, sadrže hidroksilne ili [[sumpor]], itd). U strukturi [[protein]]a, po količini, aminokiseline čine drugu komponentu (voda je najveća) ljudskih [[mišić]]a, [[ćelije (biologija)|ćelija]] i [[tkivo|tkiva]]. |
|||
<ref>{{cite web |
|||
| url = http://www.fao.org/docrep/W0073E/w0073e04.htm#P1625_217364 |
|||
| title = Human nutrition in the developing world |
|||
| author = Food and Agriculture Organization |
|||
| publisher = [[United Nations]] |
|||
| language = en |
|||
| url-status = dead |
|||
| archive-url = https://web.archive.org/web/20190206100617/http://www.fao.org/docrep/W0073E/w0073e04.htm#P1625_217364 |
|||
| archive-date = 6. 2. 2019 |
|||
| access-date = 13. 11. 2023 |
|||
}}</ref> Izvan proteina, aminokiselina obavljaju ključne uloge u procesima kao što su [[neurotransmiter]]ski transport i [[biosinteza]]. |
|||
== Struktura == |
== Struktura == |
||
[[Datoteka:Amino Acids.svg|thumbnail|upright=2.0|right|alt=Table of Amino Acids.Grupiranje 21 aminokiseline [[eukariot]]a, prema njihovom bočnom lancu (pKa|pK<sub>a</sub>) i nekim fiziološkim pokazateljima [[pH#Living systems|(fiziološki pH 7,4)]]]] |
[[Datoteka:Amino Acids.svg|thumbnail|upright=2.0|right|alt=Table of Amino Acids.Grupiranje 21 aminokiseline [[eukariot]]a, prema njihovom bočnom lancu (pKa|pK<sub>a</sub>) i nekim fiziološkim pokazateljima [[pH#Living systems|(fiziološki pH 7,4)]]]] |
||
Aminokiseline |
Aminokiseline imaju i amino i karboksilnu grupu priključenu na prvi atom ugljika (alfa-ugljik), koji ima poseban značaj. One su poznate kao ''2-, alfa,'' ili ''α-amino kiseline'' (generičkih [[Hemijska formula|formula]] H<sub>2</sub>–NCHRCOOH u većini slučajeva <ref>[[Prolin]] je izuzetak od ove opće formule, koji nema NH<sub>2</sub> grupu zbog ciklizacije od strane lanca i poznat je kao imino kiselina pa spada u kategoriju posebno strukturiranih aminokiselina</ref>, gdje je R supstituent poznat kao "zamjena bočnog lanca",<ref>{{cite web |
||
| url = http://www.chemguide.co.uk/organicprops/aminoacids/background.html |
|||
| title = Introducing Amino Acids |
|||
| publisher = chemguide.co.uk |
|||
| language = en |
|||
}}</ref> a često je termin "aminokoselina" upotrebljavan da se na to specifično referira. One uključuju 23 proteinotvorne ("protein-gradivne") aminokiseline,<ref>{{cite encyclopedia |
|||
| year = 2008 |
|||
| title = Amino acids |
|||
| encyclopedia = Peptides from A to Z: A Concise Encyclopedia |
|||
| url = http://books.google.com/books?id=doe9NwgJTAsC&pg=PA20 |
|||
| publisher = John Wiley & Sons |
|||
|editor1-first = Loredano | editor1-last = Pollegioni | editor2-first = Stefano | editor2-last = Servi | title= Unnatural Amino Acids |year=2012 |publisher=Humana Press |isbn= 978-1-61779-331-8|page= v}}</ref><ref>{{cite journal |
|||
| isbn = 9783527621170 |
|||
|last1= Hertweck |first1= Christian |year= 2011 |title= Biosynthesis and Charging of Pyrrolysine, the 22nd Genetically Encoded Amino Acid |journal= Angew. Chem. Int. Ed. |volume= 50 |pages= 9540–9541 |doi= 10.1002/anie.201103769}} |
|||
}}</ref><ref>{{cite book |
|||
</ref> koje se kombiniraju u peptidne lance ("polipeptide") .<ref name="NIGMS">{{cite web | url = http://publications.nigms.nih.gov/structlife/chapter1.html | title = The Structures of Life | publisher = National Institute of General Medical Sciences | accessdate = 20. | archive-date = 7. 6. 2014 | archive-url = https://web.archive.org/web/20140607084902/http://publications.nigms.nih.gov/structlife/chapter1.html | url-status = dead }}</ref> Ovo su sve L-stereoizomeri ("ljevogirni" izomeri), a nekoliko D-stereoizomernih("desnogirnih") aminokiselina se javlja u [[bakterija|bakterijskom]] omotaču i nekim [[antibiotik|antibioticima]].<ref>"Biochemical pathways: an atlas of biochemistry and molecular biology" – Michal, p.5</ref> Dvadeset od proteinotvornih aminokiselina direktno kodiraju tripleti ([[kodon]]i) [[genetički kod|genetičkog koda]] i poznate su kao "standardne" aminokiseline. Ostale tri ("nestandardne" ili "ne-kanonske") su selenocistein (prisutan u mnogim ne-eukaryotima kao i u većini eukariota, ali nisu kodirane direktno sa [[DNK]]), [[pirolizin]] (nekih [[Archaea]] i jedne [[bakterija|bakterije]]) i N-formilmetionin (koji je često početna aminokiselina [[protein]]a u [[bakterija]]ma, [[mitohondrija]]ma i [[hloroplast]]ima). Pirolizin i selenocistein su kodirani preko varijantnih [[kodon]]a; selenocistein je kodiran STOP kodonom i SECIS elementom.<ref>[http://books.google.com/books?id=BDn AI_YBlMC&pg=PA1&lpg=PA1&ots=WSsFhHJwDy&sig=jkSLFr7AK8iu6OhdX7KOc10eKRY&hl=en&sa=X&ei=gshLUOWZLIin0AXRm4GoBg Modeling Electrostatic Contributions to Protein Folding and Binding]{{Mrtav link}} – Tjong, p.1 footnote</ref><ref>[http://books.google.com/books?id=VoJw6fIISSkC&pg=PA299&lpg=PA299&ots=C20L115r05&sig=4cix7yKNlod3xbzy2TWiOzEe6As&hl=en&sa=X&ei=H81LUL6MOfC10QX4wYG4Cw&ved=0CIcBEOgBMA8 Frontiers in Drug Design and Discovery] ed. Atta-Ur-Rahman & others, p.299</ref><ref name="url_The_Genetic_Codes_NCBI">{{cite web | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi?mode=c | title = The Genetic Codes | author = Elzanowski A, Ostell J | authorlink = | date = 7. 4. 2008 | work = | publisher = National Center for Biotechnology Information (NCBI) | pages = | quote =}}</ref> Kombinacije kodona transfer [[RNK]] (tRNK) nisu nađene u prirodi što se također može koristiti za "proširenje" genetičkog koda i stvoriti mnoštvo proteina poznato kao aloproteini s aminokiselinama koje inače ne ulaze u sastav [[protein]]a.<ref name="pmid16260173">{{cite journal | author = Xie J, Schultz PG | title = Adding amino acids to the genetic repertoire | journal = Current Opinion in Chemical Biology | volume = 9 | issue = 6 | pages = 548–54 |date=decembar 2005 | pmid = 16260173 | doi = 10.1016/j.cbpa.2005.10.011 }}</ref><ref name="pmid19318213">{{cite journal | author = Wang Q, Parrish AR, Wang L | title = Expanding the genetic code for biological studies | journal = Chem. Biol. | volume = 16 | issue = 3 | pages = 323–36 |date=mart 2009 | pmid = 19318213 | doi = 10.1016/j.chembiol.2009.03.001 | pmc = 2696486 }}</ref><ref name="isbn0-387-22046-1">{{cite book | author = Simon M | title = Emergent computation: emphasizing bioinformatics | publisher = AIP Press/Springer Science+Business Media | location = New York | year = 2005 | pages = 105–106 | isbn = 0-387-22046-1 }}</ref> |
|||
| editor1-first = Loredano | editor1-last = Pollegioni |
|||
| editor2-first = Stefano | editor2-last = Servi |
|||
| title = Unnatural Amino Acids |
|||
| year = 2012 |
|||
| publisher = Humana Press |
|||
| isbn = 978-1-61779-331-8 |
|||
| page = v |
|||
}}</ref><ref>{{cite journal |
|||
| last1 = Hertweck | first1 = Christian |
|||
| year = 2011 |
|||
| title = Biosynthesis and Charging of Pyrrolysine, the 22nd Genetically Encoded Amino Acid |
|||
| journal = Angew. Chem. Int. Ed. |
|||
| volume = 50 |
|||
| pages = 9540–9541 |
|||
| doi = 10.1002/anie.201103769 |
|||
}}</ref> koje se kombiniraju u peptidne lance ("polipeptide").<ref name="NIGMS">{{cite web |
|||
| url = http://publications.nigms.nih.gov/structlife/chapter1.html |
|||
| title = The Structures of Life |
|||
| publisher = National Institute of General Medical Sciences |
|||
| archive-date = 7. 6. 2014 |
|||
| archive-url = https://web.archive.org/web/20140607084902/http://publications.nigms.nih.gov/structlife/chapter1.html |
|||
| url-status = dead |
|||
}}</ref> Ovo su sve L-stereoizomeri ("ljevogirni" izomeri), a nekoliko D-stereoizomernih("desnogirnih") aminokiselina se javlja u [[bakterija|bakterijskom]] omotaču i nekim [[antibiotik|antibioticima]].<ref>"Biochemical pathways: an atlas of biochemistry and molecular biology" – Michal, p.5</ref> Dvadeset od proteinotvornih aminokiselina direktno kodiraju tripleti ([[kodon]]i) [[genetički kod|genetičkog koda]] i poznate su kao "standardne" aminokiseline. Ostale tri ("nestandardne" ili "ne-kanonske") su selenocistein (prisutan u mnogim ne-eukaryotima kao i u većini eukariota, ali nisu kodirane direktno sa [[DNK]]), [[pirolizin]] (nekih [[Archaea]] i jedne [[bakterija|bakterije]]) i N-formilmetionin (koji je često početna aminokiselina [[protein]]a u [[bakterija]]ma, [[mitohondrija]]ma i [[hloroplast]]ima). Pirolizin i selenocistein su kodirani preko varijantnih [[kodon]]a; selenocistein je kodiran STOP kodonom i SECIS elementom.<ref>{{cite book |
|||
| url = http://purl.flvc.org/fsu/fd/FSU_migr_etd-1415 |
|||
| title = Modeling Electrostatic Contributions to Protein Folding and Binding |
|||
| first1 = Harianto | last1 = Tjong |
|||
| page = 1 |
|||
| year = 2008 |
|||
| publisher = Florida State University |
|||
| access-date = 13. 11. 2023 |
|||
}}</ref><ref>{{cite book |
|||
| url = http://books.google.com/books?id=VoJw6fIISSkC&pg=PA299&lpg=PA299&ots=C20L115r05&sig=4cix7yKNlod3xbzy2TWiOzEe6As&hl=en&sa=X&ei=H81LUL6MOfC10QX4wYG4Cw&ved=0CIcBEOgBMA8 |
|||
| title = Frontiers in Drug Design and Discovery |
|||
| publisher = Bentham Science Publishers |
|||
| publication-date = 13. 12. 2010 |
|||
| volume = 1 |
|||
| editor1 = Atta-ur-Rahman |
|||
| editor2-first = Gary W. |
|||
| editor2-last = Caldwell |
|||
| name-list-style = & |
|||
| page = 299 |
|||
}}</ref><ref name="url_The_Genetic_Codes_NCBI">{{cite web |
|||
| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi?mode=c |
|||
| title = The Genetic Codes |
|||
| author1-first = Andrzej | author1-last = Elzanowski |
|||
| author2-first = Jim | author2-last = Ostell |
|||
| date = 7. 4. 2008 |
|||
| publisher = National Center for Biotechnology Information (NCBI) |
|||
}}</ref> Kombinacije kodona transfer [[RNK]] (tRNK) nisu nađene u prirodi što se također može koristiti za "proširenje" genetičkog koda i stvoriti mnoštvo proteina poznato kao aloproteini s aminokiselinama koje inače ne ulaze u sastav [[protein]]a.<ref name="pmid16260173">{{cite journal |
|||
| author1-first = Jianming | author1-last = Xie |
|||
| author2-first = Peter G. | author2-last = Schultz |
|||
| title = Adding amino acids to the genetic repertoire |
|||
| journal = Current Opinion in Chemical Biology |
|||
| volume = 9 |
|||
| issue = 6 |
|||
| pages = 548–54 |
|||
| date = decembar 2005 |
|||
| pmid = 16260173 |
|||
| doi = 10.1016/j.cbpa.2005.10.011 |
|||
}}</ref><ref name="pmid19318213">{{cite journal |
|||
| title = Expanding the genetic code for biological studies |
|||
| author1-first = Qian | author1-last = Wang |
|||
| author2-first = Angela R. | author2-last = Parrish |
|||
| author3-first = Lei | author3-last = Wang |
|||
| journal = Chemistry & Biology |
|||
| date = 27. 3. 2009 |
|||
| volume = 16 |
|||
| issue = 3 |
|||
| pages = 323–36 |
|||
| pmid = 19318213 |
|||
| doi = 10.1016/j.chembiol.2009.03.001 |
|||
| pmc = 2696486 |
|||
}}</ref><ref name="isbn0-387-22046-1">{{cite book |
|||
| title = Emergent Computation: Emphasizing Bioinformatics |
|||
| url = https://archive.org/details/emergentcomputat0000simo |
|||
| author1-first = Matthew |
|||
| author1-last = Simon |
|||
| publisher = AIP Press/Springer Science+Business Media |
|||
| location = New York |
|||
| year = 2005 |
|||
| pages = [https://archive.org/details/emergentcomputat0000simo/page/105 105]–106 |
|||
| isbn = 0-387-22046-1 |
|||
}}</ref> |
|||
== Biološka uloga == |
== Biološka uloga == |
||
Mnogi važni proteinotvorne i druge aminokiseline također imaju kritične neproteinske uloge u [[organizam|organizmu]]. Naprimjer, u ljudskom |
Mnogi važni proteinotvorne i druge aminokiseline također imaju kritične neproteinske uloge u [[organizam|organizmu]]. Naprimjer, u ljudskom [[mozak|mozgu]], glutamat ([[glutaminska kiselina]]) i [[gama-amino-buterna kiselina]] ("[[GABA]]", nestandardna gama-amino kiselina) su, respektivno, glavni [[neurotransmiter]]i.<ref name="pmid12467378">{{cite journal |
||
| title = GABA and glutamate in the human brain |
|||
| author1-first = Ognen A. C. |
|||
| author1-last = Petroff |
|||
| journal = Neuroscientist |
|||
| volume = 8 |
|||
| issue = 6 |
|||
| pages = 562–573 |
|||
| date = decembar 2002 |
|||
| pmid = 12467378 |
|||
| doi = 10.1177/1073858402238515 |
|||
| url = http://nro.sagepub.com/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=12467378 |
|||
| access-date = 20. 4. 2015 |
|||
| archive-date = 24. 9. 2019 |
|||
| archive-url = https://web.archive.org/web/20190924225608/https://journals.sagepub.com/doi/abs/10.1177/1073858402238515 |
|||
| url-status = dead |
|||
}}</ref> |
|||
[[hidroksiprolin]] (glavna komponenta vezivnog tkiva [[vezivno tkivo|kolagena]]) je sintetiziran iz [[prolin]]a; standardna amino kiseline [[glicin]] se koristi za sintezu porfirina u [[eritrocit|crvenim krvnim zrncima]]; ne-standardni [[karnitin]] koristi se u transportu [[lipid]]a. |
[[hidroksiprolin]] (glavna komponenta vezivnog tkiva [[vezivno tkivo|kolagena]]) je sintetiziran iz [[prolin]]a; standardna amino kiseline [[glicin]] se koristi za sintezu porfirina u [[eritrocit|crvenim krvnim zrncima]]; ne-standardni [[karnitin]] koristi se u transportu [[lipid]]a. |
||
Red 35: | Red 165: | ||
|- |
|- |
||
! Aminokislina |
! Aminokislina |
||
! 3. Slovo<ref name="Hausman" |
! 3. Slovo<ref name="Hausman"/> |
||
! 1. Slovo<ref name="Hausman" |
! 1. Slovo<ref name="Hausman"/> |
||
! Polarnost bočnog lanca<ref name="Hausman">{{ |
! Polarnost bočnog lanca<ref name="Hausman">{{cite book |
||
| title = The Cell: A Molecular Approach |
|||
! pH bočnog lanca (pH 7.4)<ref name="Hausman" /> |
|||
| author1-last = Hausman | author1-first = Robert E. |
|||
! Hidropatski indeks<ref>{{Cite journal|author=Kyte J, Doolittle RF |title=A simple method for displaying the hydropathic character of a protein |journal=Journal of Molecular Biology |volume=157 |issue=1 |pages=105–32 |date=maj 1982 |pmid=7108955 |doi=10.1016/0022-2836(82)90515-0}}</ref> |
|||
| author2-last = Cooper | author2-first = Geoffrey M. |
|||
! [[Apsorbancija]] λ<sub>max</sub>(nm)<ref name="Freifelder" /> |
|||
| edition = 3rd |
|||
! [[Molarna apsorbancija|ε]] pri λ<sub>max</sub> (mM<sup>−1</sup> cm<sup>−1</sup>)<ref name="Freifelder">{{Cite book| title=Physical Biochemistry| edition=2nd| author = Freifelder, D.| publisher=W. H. Freeman and Company| isbn=0-7167-1315-2 | year=1983}}</ref> |
|||
| publisher = ASM Press |
|||
! [[Molecular mass|MW]](Molekulska masa)<ref>{{Cite web |url=http://bcs.whfreeman.com/lehninger6e/#824263__839438__ |title=Arhivirana kopija |accessdate=23. 11. 2014 |archiveurl=https://web.archive.org/web/20160530144850/http://bcs.whfreeman.com/lehninger6e/#824263__839438__ |archivedate=30. 5. 2016 |url-status=dead }}</ref> |
|||
| location = Washington, D.C |
|||
| year = 2004 |
|||
| page = 51 |
|||
| isbn = 0-87893-214-3 |
|||
}}</ref> |
|||
! pH bočnog lanca (pH 7.4)<ref name="Hausman"/> |
|||
! Hidropatski indeks<ref>{{cite journal |
|||
| author1-last = Kyte | author1-first = J. |
|||
| author2-last = Doolittle | author2-first = R. F. |
|||
| title = A simple method for displaying the hydropathic character of a protein |
|||
| journal = Journal of Molecular Biology |
|||
| volume = 157 |
|||
| issue = 1 |
|||
| pages = 105–32 |
|||
| date = 5. 5. 1982 |
|||
| pmid = 7108955 |
|||
| doi = 10.1016/0022-2836(82)90515-0 |
|||
}}</ref> |
|||
! [[Apsorbancija]] λ<sub>max</sub>(nm)<ref name="Freifelder"/> |
|||
! [[Molarna apsorbancija|ε]] pri λ<sub>max</sub> (mM<sup>−1</sup> cm<sup>−1</sup>)<ref name="Freifelder">{{cite book |
|||
| title = Physical Biochemistry |
|||
| url = https://archive.org/details/physicalbiochemi0000frei |
|||
| edition = 2nd |
|||
| author-first = David |
|||
| author-last = Freifelder |
|||
| publisher = W. H. Freeman and Company |
|||
| isbn = 0-7167-1315-2 |
|||
| year = 1983 |
|||
}}</ref> |
|||
! [[Molecular mass|MW]](Molekulska masa)<ref>{{cite web |
|||
| url = http://bcs.whfreeman.com/lehninger6e/#824263__839438__ |
|||
| title = Lehninger, Principles of Biochemistry, 6e |
|||
| access-date = 23. 11. 2014 |
|||
| archive-date = 30. 5. 2016 |
|||
| archive-url = https://web.archive.org/web/20160530144850/http://bcs.whfreeman.com/lehninger6e/#824263__839438__ |
|||
| url-status = dead |
|||
}}</ref> |
|||
|- style="text-align:left;" |
|- style="text-align:left;" |
||
| [[Alanin]] |
| [[Alanin]] |
||
Red 288: | Red 455: | ||
'''Unk''' je ponekad unjesto '''Xaa''', ali je manje standardno. |
'''Unk''' je ponekad unjesto '''Xaa''', ali je manje standardno. |
||
Osim toga, mnoge nestandardne aminokiseline imaju specifični kod. Na primjer, nekoliko peptidnih |
Osim toga, mnoge nestandardne aminokiseline imaju specifični kod. Na primjer, nekoliko peptidnih droga (lijekova), kao što su [[Bortezomib]] i [[MG132]], su umjetno sintetizirani i zadržavali svoje zaštitićujuću grupe koje imaju specifične kodova. Bortezomib je [[pirazinoinska kiselina|Pyz]] - Phe-boroLeu, a MG132 je karboksibenzil Z-Leu-Leu-Leu-al. Za pomoć u analizi strukture proteina, raspoloživi su foto-reaktivne analogne aminokiseline. To uključuje [[fotoleucin]] (pLeu) i [[fotometionin]] ('' 'pMet' '').<ref>{{cite journal |
||
| title = Photo-leucine and photo-methionine allow identification of protein-protein interactions in living cells |
|||
| trans-title = Foto-leucin i foto-metionina omogućavaju identifikaciju interakcija protein-protein u živim ćelijama |
|||
| author1-last = Suchanek | author1-first = Monika |
|||
| author2-last = Radzikowska | author2-first = Anna |
|||
| author3-last = Thiele | author3-first = Christoph |
|||
| journal = Nature Methods |
|||
| language = en |
|||
| volume = 2 |
|||
| issue = 4 |
|||
| pages = 261–7 |
|||
| date = 1. 4. 2005 |
|||
| pmid = 15782218 |
|||
| doi = 10.1038/nmeth752 |
|||
}}</ref> |
|||
Najvažnija hemijska reakcija aminokiselina je formiranje peptidne veze koja omogućava povezivanje dvije aminokiseline i stvaranje lanca aminokiselina (peptidi i proteini). Peptidna veza je veza između karboksilne grupe jedne aminokiseline i amino grupe druge aminokiseline, u kojoj se atom ugljenika vezuje za atom azota uz oslobađanje molekula vode. |
Najvažnija hemijska reakcija aminokiselina je formiranje peptidne veze koja omogućava povezivanje dvije aminokiseline i stvaranje lanca aminokiselina (peptidi i proteini). Peptidna veza je veza između karboksilne grupe jedne aminokiseline i amino grupe druge aminokiseline, u kojoj se atom ugljenika vezuje za atom azota uz oslobađanje molekula vode. |
||
Red 296: | Red 477: | ||
=== Strukturne formule "standardnih" aminokiselina === |
=== Strukturne formule "standardnih" aminokiselina === |
||
<gallery> |
<gallery> |
||
Datoteka:L-alanine-skeletal. |
Datoteka:L-alanine-skeletal.svg|[[Alanin|<small>L</small>-alanin]] (Ala / A) |
||
Datoteka:L-arginine-skeletal-(tall).png|[[Arginin|<small>L</small>-arginin]] (Arg / R) |
Datoteka:L-arginine-skeletal-(tall).png|[[Arginin|<small>L</small>-arginin]] (Arg / R) |
||
Datoteka:L-asparagine-skeletal.png|[[Asparagin|<small>L</small>-asparagin]] (Asn / N) |
Datoteka:L-asparagine-skeletal.png|[[Asparagin|<small>L</small>-asparagin]] (Asn / N) |
||
Datoteka:L-aspartic-acid-skeletal.png|[[Asparaginska kiselina|<small>L</small>-asparaginska kiselina]] (Asp / D) |
Datoteka:L-aspartic-acid-skeletal.png|[[Asparaginska kiselina|<small>L</small>-asparaginska kiselina]] (Asp / D) |
||
Datoteka:L-cysteine-skeletal.png|[[Cistein|<small>L</small>-cistein]] (Cys / C) |
Datoteka:L-cysteine-skeletal.png|[[Cistein|<small>L</small>-cistein]] (Cys / C) |
||
Datoteka: |
Datoteka:Kwas glutaminowy.svg|[[Glutaminska kiselina|<small>L</small>-glutaminska kiselina]] (Glu / E) |
||
Datoteka:L-glutamine-skeletal.png|[[Glutamin|<small>L</small>-glutamin]] (Gln / Q) |
Datoteka:L-glutamine-skeletal.png|[[Glutamin|<small>L</small>-glutamin]] (Gln / Q) |
||
Datoteka:Glycine-skeletal. |
Datoteka:Glycine-skeletal.svg|[[Glicin|<small>L</small>-glicin]] (Gly / G) |
||
Datoteka:L-histidine-skeletal.png|[[Histidin|<small>L</small>-histidin]] (His / H) |
Datoteka:L-histidine-skeletal.png|[[Histidin|<small>L</small>-histidin]] (His / H) |
||
Datoteka:L-isoleucine-skeletal.svg|[[izoleucin|<small>L</small>-izoleucin]] (Ile / I) |
Datoteka:L-isoleucine-skeletal.svg|[[izoleucin|<small>L</small>-izoleucin]] (Ile / I) |
||
Datoteka:L-leucine-skeletal. |
Datoteka:L-leucine-skeletal.svg|[[leucin|<small>L</small>-leucin]] (Leu / L) |
||
Datoteka:L-lysine-skeletal.png|[[lizin|<small>L</small>-lizin]] (Lys / K) |
Datoteka:L-lysine-skeletal.png|[[lizin|<small>L</small>-lizin]] (Lys / K) |
||
Datoteka:L-methionine-skeletal.png|[[metionin|<small>L</small>-metionin]] (Met / M) |
Datoteka:L-methionine-skeletal.png|[[metionin|<small>L</small>-metionin]] (Met / M) |
||
Datoteka: |
Datoteka:Fenyloalanina.svg|[[fenilalanin|<small>L</small>-fenilalanin]] (Phe / F) |
||
Datoteka:L-proline-skeletal.png|[[Prolin|<small>L</small>-prolin]] (Pro / P) |
Datoteka:L-proline-skeletal.png|[[Prolin|<small>L</small>-prolin]] (Pro / P) |
||
Datoteka:L-serine-skeletal.png|[[serin|<small>L</small>-serin]] (Ser / S) |
Datoteka:L-serine-skeletal.png|[[serin|<small>L</small>-serin]] (Ser / S) |
||
Datoteka:L-threonine-skeletal.png|[[treonin|<small>L</small>-treonin]] (Thr / T) |
Datoteka:L-threonine-skeletal.png|[[treonin|<small>L</small>-treonin]] (Thr / T) |
||
Datoteka:L-tryptophan-skeletal.png|[[triptofan|<small>L</small>-triptofan]] (Trp / W) |
Datoteka:L-tryptophan-skeletal.png|[[triptofan|<small>L</small>-triptofan]] (Trp / W) |
||
Datoteka: |
Datoteka:Amminoacido tirosina formula.svg|[[tirozin|<small>L</small>-tirozin]] (Tyr / Y) |
||
Datoteka:L-valine-skeletal.png|[[Valin|<small>L</small>-valin]] (Val / V) |
Datoteka:L-valine-skeletal.png|[[Valin|<small>L</small>-valin]] (Val / V) |
||
</gallery> |
</gallery> |
||
Red 320: | Red 501: | ||
== Reference == |
== Reference == |
||
{{reference}} |
{{reference}} |
||
== Također pogledajte == |
== Također pogledajte == |
||
*[[Protein]] |
*[[Protein]] |
Trenutna verzija na dan 19 april 2024 u 10:55
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/5f/Lysine_fisher_structure_and_3d_ball.svg/260px-Lysine_fisher_structure_and_3d_ball.svg.png)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/65/D%2BL-Alanine.gif/220px-D%2BL-Alanine.gif)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/ce/AminoAcidball.svg/300px-AminoAcidball.svg.png)
Aminokiseline su biološki važna organska jedinjenja koja sadrže amino (-NH2) i karboksilne kiseline (-COOH) funkcionalne grupe, zajedno sa zamjenskim lancima koji su specifični za svaku od njih. Ključni elementi aminokiselina su ugljik, vodik, kisik i dušik, iako se ostali elementi nađu na bočnim pozicijama pojedinih aminokiselina. Poznato je oko 500 aminokiselina[1], a mogu se svrstati na mnogo načina. Svrstavaju se prema ključnoj funkcionalnoj grupi, kao alfa (α-), beta (β-), gamma- (γ-) ili delta (δ-) ugljične aminokiseline. Druge kategorije se odnose na hemijsku polarizaciju, pH vrijednost i tip grupa bočnih lanaca (alifatski, aciklični, aromatski, sadrže hidroksilne ili sumpor, itd). U strukturi proteina, po količini, aminokiseline čine drugu komponentu (voda je najveća) ljudskih mišića, ćelija i tkiva. [2] Izvan proteina, aminokiselina obavljaju ključne uloge u procesima kao što su neurotransmiterski transport i biosinteza.
Struktura
[uredi | uredi izvor]![Table of Amino Acids.Grupiranje 21 aminokiseline eukariota, prema njihovom bočnom lancu (pKa](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a9/Amino_Acids.svg/440px-Amino_Acids.svg.png)
Aminokiseline imaju i amino i karboksilnu grupu priključenu na prvi atom ugljika (alfa-ugljik), koji ima poseban značaj. One su poznate kao 2-, alfa, ili α-amino kiseline (generičkih formula H2–NCHRCOOH u većini slučajeva [3], gdje je R supstituent poznat kao "zamjena bočnog lanca",[4] a često je termin "aminokoselina" upotrebljavan da se na to specifično referira. One uključuju 23 proteinotvorne ("protein-gradivne") aminokiseline,[5][6][7] koje se kombiniraju u peptidne lance ("polipeptide").[8] Ovo su sve L-stereoizomeri ("ljevogirni" izomeri), a nekoliko D-stereoizomernih("desnogirnih") aminokiselina se javlja u bakterijskom omotaču i nekim antibioticima.[9] Dvadeset od proteinotvornih aminokiselina direktno kodiraju tripleti (kodoni) genetičkog koda i poznate su kao "standardne" aminokiseline. Ostale tri ("nestandardne" ili "ne-kanonske") su selenocistein (prisutan u mnogim ne-eukaryotima kao i u većini eukariota, ali nisu kodirane direktno sa DNK), pirolizin (nekih Archaea i jedne bakterije) i N-formilmetionin (koji je često početna aminokiselina proteina u bakterijama, mitohondrijama i hloroplastima). Pirolizin i selenocistein su kodirani preko varijantnih kodona; selenocistein je kodiran STOP kodonom i SECIS elementom.[10][11][12] Kombinacije kodona transfer RNK (tRNK) nisu nađene u prirodi što se također može koristiti za "proširenje" genetičkog koda i stvoriti mnoštvo proteina poznato kao aloproteini s aminokiselinama koje inače ne ulaze u sastav proteina.[13][14][15]
Biološka uloga
[uredi | uredi izvor]Mnogi važni proteinotvorne i druge aminokiseline također imaju kritične neproteinske uloge u organizmu. Naprimjer, u ljudskom mozgu, glutamat (glutaminska kiselina) i gama-amino-buterna kiselina ("GABA", nestandardna gama-amino kiselina) su, respektivno, glavni neurotransmiteri.[16] hidroksiprolin (glavna komponenta vezivnog tkiva kolagena) je sintetiziran iz prolina; standardna amino kiseline glicin se koristi za sintezu porfirina u crvenim krvnim zrncima; ne-standardni karnitin koristi se u transportu lipida.
Devet proteinotvornih aminokiselina se nazivaju "esencijalne" za ljude, jer oni ne mogu biti stvoreni iz drugih jedinjenj pa se moraju uzeti u hrani. Druge mogu biti uslovno bitne (uvjetno esencijalne) za određene dobi ili zdravstvena stanja. Esencijalne aminokiseline mogu se također razlikovati između vrsta. Na primjer, kod preživara, kao što su goveda, određeni broj aminokiselina dobijaju putem mikroba u prvoj komori želuca.
Osobiti značaj aminokoseline imaju kao gradivne jedinice enzima, koji su regulatori procesa razvoja svih elemenata građe i funkcije organizama.
Zbog svoje biološke važnosti, aminokiseline su važne u ishrani i najčešće se koriste kao dodatak ishrani i fertilizator u tehnologiji proizvodnje hrane. U industriji se uzimaju za proizvodnju lijekova, biorazgradljive plastike asimetrične katalize.
Pregled
[uredi | uredi izvor]- Po hemijskom smislu, dakle, aminokiseline su jedinjenja koja sadrže amino grupu (-NH2) i karboksilnu grupu (-COOH). Njihova glavna biološka uloga je izgradnja proteina, mada postoje i aminokiseline koje ne ulaze u sastav proteina i nazivaju se neproteinske aminokiseline (npr. ß-alanin, ornitin i citrulin). Sve aminokiseline koje grade proteine su α-aminokiseline pošto su amino i karboksilne grupe vezane za isti, α-atom ugljenika. Pored amino i karboksilne grupe, strukturu aminokiselina određuje i bočni lanac koji se naziva i ostatak i obilježava se sa R. R-grupe sadrže karakteristične osobine pojedinih aminokiselina, i mogu ih činiti alifatični ili aromatični bočni lanci koji mogu sadržati druge reaktivne grupe, mogu biti više ili manje polarne, hidrofilne ili hidrofobne itd. R-grupa predstavlja osnovu za sljedeću podjelu aminokiselina:
- Aminokiseline sa nepolarnim bočnim lancem (alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, fenilalanin, triptofan, metionin).
- Aminokiseline sa polarnim grupama u bočnom lancu (-ON, -ЅN, -SONH2). Ove grupe omogućuju formiranje vodoničnih veza koje su osnova za formiranje viših oblika organizacije aminokiselina u molekulima proteina (glicin, serin, treonin, cistein, tirozin, asparagin, glutamin).
- Aminokiseline sa negativno naelektrisanim bočnim lancima ili kisele aminokiseline (asparaginska i glutaminska kiselina).
- Aminokiseline sa pozitivno naelektrisanim bočnim lancima ili bazne aminokiseline (lizin, arginin, histidin).
Jedna od osnovnih podjela aminokiselina je i na desne i lijeve aminokiseline a odnosi se na položaj amino grupe u odnosu na ostatak lanca.
"Standardne" aminokiseline i njihova svojstva
[uredi | uredi izvor]Aminokislina | 3. Slovo[17] | 1. Slovo[17] | Polarnost bočnog lanca[17] | pH bočnog lanca (pH 7.4)[17] | Hidropatski indeks[18] | Apsorbancija λmax(nm)[19] | ε pri λmax (mM−1 cm−1)[19] | MW(Molekulska masa)[20] |
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Alanin | Ala | A | Nepolarno | Neutralno | 1.8 | 89 | ||
Arginin | Arg | R | Bazno polarno | Positivan | −4.5 | 174 | ||
Asparagin | Asn | N | Polarno | Neutralno | −3.5 | 132 | ||
Asparaginska kiselina | Asp | D | Kiselo polarno | Negativno | −3.5 | 133 | ||
Cistein | Cys | C | Nepolarno | Neutralno | 2.5 | 250 | 0.3 | 121 |
Glutaminska kiselina | Glu | E | Kiselo polarno | Negativno | −3.5 | 147 | ||
Glutamin | Gln | Q | Polarno | Neutralno | −3.5 | 146 | ||
Glicin | Gly | G | Nepolarno | Neutralno | −0.4 | 75 | ||
Histidin | His | H | Bazno polarno | Pozitivno (10%)
Neutralno (90%) |
−3.2 | 211 | 5.9 | 155 |
Izoleucin | Ile | I | Nepolarno | Neutralno | 4.5 | 131 | ||
Leucin | Leu | L | Nepolarno | Neutralno | 3.8 | 131 | ||
Lizin | Lys | K | Bazno polarno | Pozitivno | −3.9 | 146 | ||
Metionin | Met | M | Nepolarno | Neutralno | 1.9 | 149 | ||
Fenilalanin | Phe | F | Nepolarno | Neutralno | 2.8 | 257, 206, 188 | 0.2, 9.3, 60.0 | 165 |
Prolin | Pro | P | Nepolarno | Neutralno | −1.6 | 115 | ||
Serin | Ser | S | Polarno | Neutralno | −0.8 | 105 | ||
Treonin | Thr | T | Polarno | Neutralno | −0.7 | 119 | ||
Triptofan | Trp | W | Nepolarno | Neutralno | −0.9 | 280, 219 | 5.6, 47.0 | 204 |
Tirozin | Tyr | Y | Polarno | Neutralno | −1.3 | 274, 222, 193 | 1.4, 8.0, 48.0 | 181 |
Valin | Val | V | Nepolarno | Neutralno | 4.2 | 117 |
Dvije dodatne aminokiseline kod nekih vrsta su kodirane kodonima koji se obično interpretiraju kao stop kodoni:
21. i 22. Aminokiselina | 3. Slovo | 1. Slovo |
---|---|---|
Selenocistein | Sec | U |
Pirolizin | Pyl | O |
Pored specifičnih kodova za aminokiseline, držači njihovih mjesta koriste se u slučajevima u kojima se proteini sekvenciraju hemijski ili za kristalografske analize peptida ili proteina ne može konačno determinirati identitet ostataka (rezidua) rudnika identitet ostatka.
Dvosmislena minokiselina | 3. Slovo | 1. Slovo |
---|---|---|
Asparagin ili aspartinska kiselina | Asx | B |
Glutamin ili glutaminska kiselina | Glx | Z |
Leucin ili Izoleucin | Xle | J |
Nespecifična ili nepoznata aminokiselina | Xaa | X |
Unk je ponekad unjesto Xaa, ali je manje standardno. Osim toga, mnoge nestandardne aminokiseline imaju specifični kod. Na primjer, nekoliko peptidnih droga (lijekova), kao što su Bortezomib i MG132, su umjetno sintetizirani i zadržavali svoje zaštitićujuću grupe koje imaju specifične kodova. Bortezomib je Pyz - Phe-boroLeu, a MG132 je karboksibenzil Z-Leu-Leu-Leu-al. Za pomoć u analizi strukture proteina, raspoloživi su foto-reaktivne analogne aminokiseline. To uključuje fotoleucin (pLeu) i fotometionin ( 'pMet' ).[21]
Najvažnija hemijska reakcija aminokiselina je formiranje peptidne veze koja omogućava povezivanje dvije aminokiseline i stvaranje lanca aminokiselina (peptidi i proteini). Peptidna veza je veza između karboksilne grupe jedne aminokiseline i amino grupe druge aminokiseline, u kojoj se atom ugljenika vezuje za atom azota uz oslobađanje molekula vode.
U sastav čovjekovog organizma ulazi ukupno 20 aminokiselina. 10 od njih mogu da se izgrade u samom organizmu, dok je preostalih 10 neophodno unijeti kroz ishranu. Aminokiseline koje čovjekov organizam nije u stanju da napravi, a neophodne su za njegovo funkcionisanje se nazivaju esencijalne aminokiseline.
Strukturne formule "standardnih" aminokiselina
[uredi | uredi izvor]-
L-alanin (Ala / A)
-
L-arginin (Arg / R)
-
L-asparagin (Asn / N)
-
L-asparaginska kiselina (Asp / D)
-
L-cistein (Cys / C)
-
L-glutaminska kiselina (Glu / E)
-
L-glutamin (Gln / Q)
-
L-glicin (Gly / G)
-
L-histidin (His / H)
-
L-izoleucin (Ile / I)
-
L-leucin (Leu / L)
-
L-lizin (Lys / K)
-
L-metionin (Met / M)
-
L-fenilalanin (Phe / F)
-
L-prolin (Pro / P)
-
L-serin (Ser / S)
-
L-treonin (Thr / T)
-
L-triptofan (Trp / W)
-
L-tirozin (Tyr / Y)
-
L-valin (Val / V)
Reference
[uredi | uredi izvor]- ^ Wagner, Ingrid; Musso, Hans (novembar 1983). "New Naturally Occurring Amino Acids". Angewandte Chemie (jezik: engleski) (International izd.). 22 (22): 816–828. doi:10.1002/anie.198308161.
- ^ Food and Agriculture Organization. "Human nutrition in the developing world" (jezik: engleski). United Nations. Arhivirano s originala, 6. 2. 2019. Pristupljeno 13. 11. 2023.
- ^ Prolin je izuzetak od ove opće formule, koji nema NH2 grupu zbog ciklizacije od strane lanca i poznat je kao imino kiselina pa spada u kategoriju posebno strukturiranih aminokiselina
- ^ "Introducing Amino Acids" (jezik: engleski). chemguide.co.uk.
- ^ "Amino acids". Peptides from A to Z: A Concise Encyclopedia. John Wiley & Sons. 2008. ISBN 9783527621170.
- ^ Pollegioni, Loredano; Servi, Stefano, ured. (2012). Unnatural Amino Acids. Humana Press. str. v. ISBN 978-1-61779-331-8.
- ^ Hertweck, Christian (2011). "Biosynthesis and Charging of Pyrrolysine, the 22nd Genetically Encoded Amino Acid". Angew. Chem. Int. Ed. 50: 9540–9541. doi:10.1002/anie.201103769.
- ^ "The Structures of Life". National Institute of General Medical Sciences. Arhivirano s originala, 7. 6. 2014.
- ^ "Biochemical pathways: an atlas of biochemistry and molecular biology" – Michal, p.5
- ^ Tjong, Harianto (2008). Modeling Electrostatic Contributions to Protein Folding and Binding. Florida State University. str. 1. Pristupljeno 13. 11. 2023.
- ^ Atta-ur-Rahman & Caldwell, Gary W., ured. (13. 12. 2010). Frontiers in Drug Design and Discovery. 1. Bentham Science Publishers. str. 299.
- ^ Elzanowski, Andrzej; Ostell, Jim (7. 4. 2008). "The Genetic Codes". National Center for Biotechnology Information (NCBI).
- ^ Xie, Jianming; Schultz, Peter G. (decembar 2005). "Adding amino acids to the genetic repertoire". Current Opinion in Chemical Biology. 9 (6): 548–54. doi:10.1016/j.cbpa.2005.10.011. PMID 16260173.
- ^ Wang, Qian; Parrish, Angela R.; Wang, Lei (27. 3. 2009). "Expanding the genetic code for biological studies". Chemistry & Biology. 16 (3): 323–36. doi:10.1016/j.chembiol.2009.03.001. PMC 2696486. PMID 19318213.
- ^ Simon, Matthew (2005). Emergent Computation: Emphasizing Bioinformatics. New York: AIP Press/Springer Science+Business Media. str. 105–106. ISBN 0-387-22046-1.
- ^ Petroff, Ognen A. C. (decembar 2002). "GABA and glutamate in the human brain". Neuroscientist. 8 (6): 562–573. doi:10.1177/1073858402238515. PMID 12467378. Arhivirano s originala, 24. 9. 2019. Pristupljeno 20. 4. 2015.
- ^ a b c d Hausman, Robert E.; Cooper, Geoffrey M. (2004). The Cell: A Molecular Approach (3rd izd.). Washington, D.C: ASM Press. str. 51. ISBN 0-87893-214-3.
- ^ Kyte, J.; Doolittle, R. F. (5. 5. 1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". Journal of Molecular Biology. 157 (1): 105–32. doi:10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID 7108955.
- ^ a b Freifelder, David (1983). Physical Biochemistry (2nd izd.). W. H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-1315-2.
- ^ "Lehninger, Principles of Biochemistry, 6e". Arhivirano s originala, 30. 5. 2016. Pristupljeno 23. 11. 2014.
- ^ Suchanek, Monika; Radzikowska, Anna; Thiele, Christoph (1. 4. 2005). "Photo-leucine and photo-methionine allow identification of protein-protein interactions in living cells" [Foto-leucin i foto-metionina omogućavaju identifikaciju interakcija protein-protein u živim ćelijama]. Nature Methods (jezik: engleski). 2 (4): 261–7. doi:10.1038/nmeth752. PMID 15782218.