Leucin
Leucin (skraćenica Leu ili L) je aminokiselina razgranatog lanca, α-aminokiselina, klasificirana kao hidrofobna zbog izobutilnog bočnog lanca. Njena hemijska formula je HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2. L-Leucin je genetički kodiran putem šest kodona: UUA, UUG, CUU, CUC, CUA i CUG, a glavna komponenta su mu podjedinice feritin, astacin i ostali buferski proteini. L-Leucin je esencijalna aminokiselina, što znači da ga ljudski organizam ne može sintetizirati i da se mora unositi u hrani.[1][2][3][4]
Leucin | |
---|---|
CC(C)C[C@@H](C(=O)O)N | |
Općenito | |
Hemijski spoj | Leucin |
Druga imena | 2-Amino-4-metilpentanoinska kiselina |
Molekularna formula | C=6 H=13 N=1 O=2 ili (C6H13NO2) |
CAS registarski broj | 61-90-5 |
Osobine1 | |
Molarna masa | 131.17 g mol− |
Rastvorljivost | Rastvorljiv |
1 Gdje god je moguće korištene su SI jedinice. Ako nije drugačije naznačeno, dati podaci vrijede pri standardnim uslovima. |
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/29/L-leucine-skeletal.png/200px-L-leucine-skeletal.png)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/L-leucine-3D-balls.png/300px-L-leucine-3D-balls.png)
Biosinteza
urediKao esencijalna aminokiselina, leucin ne može biti sintetiziran u organizmima životinja. Prema tome, mora se unijeti u organizam, obično kao sastavni dio proteina. U biljkama i mikroorganizmima, leucin se sintetizira od piruvatne kiseline, pomoću niza enzima:
- Acetolaktat sintaza
- Acetohidroksi kiselinska izomero reduktaza
- Dihidroksi kiselinska dehidrataza
- Α-Isopropilmalat sintaza
- Α-Isopropilmalat izomeraza
- Leucin aminotransferaza
Sinteza male, hidrofobne aminokiseline valin uključuje i početni dio ovog puta.
Leucin u hrani
urediHrana | g/100g |
---|---|
Soja, zrele sirove sjemenke | 2,97 |
Govedina, sirova, suha, narezana, masna | 1,76 |
Kikiriki | 1,672 |
Salama, svinjska | 1,63 |
Riba, sirove salmonide | 1,62 |
Pšenične klice | 1,571 |
Badem | 1,488 |
Perad, sirovo ili pečeno meso | 1,48 |
Kokošija jaja, sirovo, svježe žumance | 1,40 |
Zob | 1,284 |
Grah, kuhani | 0,765 |
Leća, kuhana | 0,654 |
Leblebija, kuhana | 0,631 |
Kukuruz, žuti | 0,348 |
Kravlje mlijeko, cijelo, 3,25% mliječne masti | 0,27 |
Riža, smeđa, srednjezrnasta, kuhana | 0,191 |
Mlijeko, ljudsko, zrelo, lečno | 0,10 |
Dvopolnost i hemijska svojstva
urediLeucin je aminokiselina razgranatog lanca aminokiselina (BCAA), jer posjeduje alifatsku kariku bočnog lanca koji je nelinearan. Razgranati leucin je bio podvrgnut kružno polariziranom sinhrotronom zračenju kako bi se bolje razumjelo porijeklo biomolekularnih asimetrija. Izazvano je povećanje jednog enantiomera za 2,6%, što ukazuje na moguće fotohemijsko porijeklo biomolekula "homohiraliteta".
Aditivi
urediKao prehrambeni aditiv, L-leucine ima E broj E641 i klasificiran je kao pojačivač okusa.[6]
Reference
uredi- ^ Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London,ISBN 0-674-30775-5, ISBN 0-674-30776-3.
- ^ Graeme K. Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.
- ^ Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Biochemie. Springer, ISBN 978-3-540-68637-8.
- ^ Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman, 2013.ISBN 978-1-4641-0962-1.
- ^ National Nutrient Database for Standard Reference. U.S. Department of Agriculture. Arhivirano s originala, 3. 3. 2015. Pristupljeno 16. 9. 2009.
- ^ Winter, Ruth (2009). A consumer's dictionary of food additives (7th izd.). New York: Three Rivers Press. ISBN 0307408922.
Vanjski linkovi
uredi- Leucine biosynthesis
- Leucine prevents muscle loss in rats
- Leucine helps regulate appetite in rats
- Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo in male subjects Arhivirano 17. 4. 2010. na Wayback Machine
- A leucine-supplemented diet restores the defective postprandial inhibition of proteasome-dependent proteolysis in aged rat skeletal muscle