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醣蛋白：修订间差异

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[[File:Ricin structure with sugers.png|thumb|right|[[蓖麻毒蛋白]]是一種糖蛋白。圖中的紅色部分是此蛋白中的糖支鏈]]
[[File:Ricin structure with sugers.png|thumb|right|[[蓖麻毒蛋白]]是一種糖蛋白。圖中的紅色部分是此蛋白中的糖支鏈]]


'''糖蛋白'''是一種含有[[寡糖]]鏈的[[蛋白質]]，兩者之間以[[共價鍵]]相連。其中的寡糖鏈通常是經由[[共轉譯修飾]]或是[[後轉譯修飾]]過程中的[[糖基化]]作用而連結在蛋白質上。
'''糖蛋白'''（glycoprotein）是一種含有[[寡糖]]鏈的[[蛋白質]]，兩者之間以[[共價鍵]]相連。其中的寡糖鏈通常是經由[[共轉譯修飾]]（即转译过程中的化学修饰）或是[[後轉譯修飾]]（即转译过程后的化学修饰）過程中的[[糖基化]]作用而連結在蛋白質上。


糖蛋白[[多肽]]链常携带许多短的杂糖链。它们通常包括N-乙酰己糠胺和[[己糖]]（常是[[半乳糖]]和／或[[甘露糖]]，而[[葡萄糖]]竟较少）。该链末端成员常常是[[唾液酸]]或[[岩藻糖|L-岩藻糖]]。这种寡糖链常分支，很少含多于15个单体的，一般含2—10个单体，分子量相当于540—3,200。糖链数目也变化很大。
糖蛋白[[多肽]]链常携带许多短的杂糖链。它们通常包括N-乙酰己糠胺和[[己糖]]（常是[[半乳糖]]和／或[[甘露糖]]，而[[葡萄糖]]則较少）。该链末端成员常常是[[唾液酸]]或[[岩藻糖|L-岩藻糖]]。这种寡糖链常分支，很少含多于15个单体的，一般含2—10个单体，分子量相当于540—3,200。糖链数目也变化很大。


==糖基化的类型==
==糖基化的类型==
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* 在{{le|P-连接糖基化|P-linked glycosylation|P-糖基化}}中，糖与{{le|磷酸丝氨酸|Phosphoserine}}上的[[亞磷酸|磷]]连接。
* 在{{le|P-连接糖基化|P-linked glycosylation|P-糖基化}}中，糖与{{le|磷酸丝氨酸|Phosphoserine}}上的[[亞磷酸|磷]]连接。
* 在{{le|C-连接糖基化|C-linked glycosylation|C-糖基化}}中，糖直接与碳连接，例如在[[甘露糖]]中加入[[色氨酸]]。
* 在{{le|C-连接糖基化|C-linked glycosylation|C-糖基化}}中，糖直接与碳连接，例如在[[甘露糖]]中加入[[色氨酸]]。
* 在{{le|S-连接糖基化|S-linked glycosylation|S-糖基化}}中，β-[[N-乙酰葡糖胺|N-乙酰葡糖胺(GlcNAc)]]与[[半胱氨酸]]残基的硫原子连接<ref>{{Cite journal|last=Stepper|first=Judith|last2=Shastri|first2=Shilpa|last3=Loo|first3=Trevor S.|last4=Preston|first4=Joanne C.|last5=Novak|first5=Petr|last6=Man|first6=Petr|last7=Moore|first7=Christopher H.|last8=Havlíček|first8=Vladimír|last9=Patchett|first9=Mark L.|date=2011-01-18|title=CysteineS-glycosylation, a new post-translational modification found in glycopeptide bacteriocins|url=https://doi.org/10.1016/j.febslet.2011.01.023|journal=FEBS Letters|language=en|volume=585|issue=4|pages=645–650|doi=10.1016/j.febslet.2011.01.023|issn=0014-5793}}</ref>。
* 在{{le|S-连接糖基化|S-linked glycosylation|S-糖基化}}中，β-[[N-乙酰葡糖胺|N-乙酰葡糖胺(GlcNAc)]]与[[半胱氨酸]]残基的硫原子连接<ref>{{Cite journal|last=Stepper|first=Judith|last2=Shastri|first2=Shilpa|last3=Loo|first3=Trevor S.|last4=Preston|first4=Joanne C.|last5=Novak|first5=Petr|last6=Man|first6=Petr|last7=Moore|first7=Christopher H.|last8=Havlíček|first8=Vladimír|last9=Patchett|first9=Mark L.|date=2011-01-18|title=CysteineS-glycosylation, a new post-translational modification found in glycopeptide bacteriocins|url=https://doi.org/10.1016/j.febslet.2011.01.023|journal=FEBS Letters|language=en|volume=585|issue=4|pages=645–650|doi=10.1016/j.febslet.2011.01.023|issn=0014-5793|access-date=2018-11-18|archive-date=2019-06-14|archive-url=https://web.archive.org/web/20190614081454/https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1016/j.febslet.2011.01.023|dead-url=no}}</ref>。
* 在{{le|糖基磷脂酰肌醇化|glypiation}}中，[[糖磷脂酰肌醇|糖磷脂酰肌醇(GPI)]]糖脂附着于[[肽|多肽]]的[[C端]]，用作膜锚。
* 在{{le|糖基磷脂酰肌醇化|glypiation}}中，[[糖磷脂酰肌醇|糖磷脂酰肌醇(GPI)]]糖脂附着于[[肽|多肽]]的[[C端]]，用作膜锚。
* 在[[糖化]]（也称为非酶促糖基化）中，糖与[[蛋白质]]或[[脂质]]分子共价键合，没有酶的控制作用，而是通过[[美拉德反应]]。
* 在[[糖化]]（也称为非酶促糖基化）中，糖与[[蛋白质]]或[[脂质]]分子共价键合，没有酶的控制作用，而是通过[[美拉德反应]]。
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! 糖类
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| Man
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糖基团可以帮助蛋白质折叠，改善蛋白质的稳定性并参与细胞信号传导。
糖基团可以帮助[[蛋白质折叠]]，改善蛋白质的稳定性并参与细胞信号传导。


==例子==
==例子==
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血型物质的主要组成成分也包含了约75%的糖。
血型物质的主要组成成分也包含了约75%的糖。


== 參見 ==
== 参阅 ==
* [[神秘果蛋白]]
* [[神秘果蛋白]]
* [[蛋白聚糖]]
* [[蛋白聚糖]]
* [[蛋白多糖]]
* [[糖萼]]
* [[糖萼]]
* [[核糖體結合蛋白]]
* [[核糖體結合蛋白]]
*{{le|包膜突起|peplomer}}(包膜粒/端粒/棘蛋白/spike protein/spike glycoprotein)

==参考资料==
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== 外部連結 ==
== 外部連結 ==
* [http://www.ecosci.jp/chem10/weekmol101j_e.html Structure of Glycoprotein and Carbohydrate Chain] - Home Page for Learning Environmental Chemistry
* [http://www.ecosci.jp/chem10/weekmol101j_e.html Structure of Glycoprotein and Carbohydrate Chain] {{Wayback|url=http://www.ecosci.jp/chem10/weekmol101j_e.html |date=20201125033941 }} - Home Page for Learning Environmental Chemistry
* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?indexed=google&rid=stryer.section.1531 Biochemistry 5thE 11.3. Carbohydrates Can Be Attached to Proteins to Form Glycoproteins]
* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?indexed=google&rid=stryer.section.1531 Biochemistry 5thE 11.3. Carbohydrates Can Be Attached to Proteins to Form Glycoproteins] {{Wayback|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?indexed=google&rid=stryer.section.1531 |date=20090207014628 }}
* [https://web.archive.org/web/20071011212855/http://www.sciencemag.org/feature/data/carbohydrates.dtl#glycoproteins Carbohydrate Chemistry and Glycobiology: A Web Tour] SPECIAL WEB SUPPLEMENT Science 23 March 2001 Vol 291, Issue 5512, Pages 2263-2502
* [https://web.archive.org/web/20071011212855/http://www.sciencemag.org/feature/data/carbohydrates.dtl#glycoproteins Carbohydrate Chemistry and Glycobiology: A Web Tour] SPECIAL WEB SUPPLEMENT Science 23 March 2001 Vol 291, Issue 5512, Pages 2263-2502
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2024年8月29日 (四) 00:59的最新版本

糖蛋白中Asn残基（Asn-x-Ser/Thr基序）的N-连接蛋白糖基化（N-聚糖的N-糖基化）[1]。
蓖麻毒蛋白是一種糖蛋白。圖中的紅色部分是此蛋白中的糖支鏈

糖蛋白（glycoprotein）是一種含有寡糖鏈的蛋白質，兩者之間以共價鍵相連。其中的寡糖鏈通常是經由共轉譯修飾（即转译过程中的化学修饰）或是後轉譯修飾（即转译过程后的化学修饰）過程中的糖基化作用而連結在蛋白質上。

糖蛋白多肽链常携带许多短的杂糖链。它们通常包括N-乙酰己糠胺和己糖（常是半乳糖和／或甘露糖，而葡萄糖則较少）。该链末端成员常常是唾液酸或L-岩藻糖。这种寡糖链常分支，很少含多于15个单体的，一般含2—10个单体，分子量相当于540—3,200。糖链数目也变化很大。

糖基化的类型

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尽管前两种是最常见的，有几种类型的糖基化可概括如下：

单糖

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糖蛋白中常见的八种糖类。

通常在真核糖蛋白中被发现的单糖包括[3]:526：

在人类糖蛋白中发现的主要糖类[4]
糖类 类型 缩写
β-D-葡萄糖 己糖或六碳糖 Glc
β-D-半乳糖 己糖或六碳糖 Gal
β-D-甘露糖 己糖或六碳糖 Man
α-L-岩藻糖 脱氧糖 Fuc
N-乙酰半乳糖胺 氨基糖 GalNAc
N-乙酰葡糖胺 氨基糖 GlcNAc
N-Acetylneuraminic acid 神经氨酸
(唾液酸) 		NeuNAc
木糖 戊糖或五碳醣 Xyl

糖基团可以帮助蛋白质折叠，改善蛋白质的稳定性并参与细胞信号传导。

例子

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在体内发现的糖蛋白的一个例子是黏液素，其分泌在呼吸道和消化道的粘液中。 附着在粘蛋白上的糖使它们具有相当大的保水能力，并且还使它们对消化酶的蛋白酶解产生抗性。

糖蛋白的功能

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糖蛋白，在植物和动物（微生物并不如此）中较为典型。这些糖蛋白可被分泌、进入体液或作为膜蛋白。它们包括许多酶、大分子蛋白质激素、血浆蛋白、全部抗体、补体因子、血型物质和粘液组分以及许多膜蛋白。

同时，糖蛋白有高粘度的特性，可供机体用作润滑剂，防止蛋白酶的水解和异物的侵袭。

糖蛋白也与特异性抗原特性的鉴定有关。

血型物质的主要组成成分也包含了约75%的糖。

参阅

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参考资料

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  1. ^ Ruddock & Molinari (2006) Journal of Cell Science 119, 4373–4380
  2. ^ Stepper, Judith; Shastri, Shilpa; Loo, Trevor S.; Preston, Joanne C.; Novak, Petr; Man, Petr; Moore, Christopher H.; Havlíček, Vladimír; Patchett, Mark L. CysteineS-glycosylation, a new post-translational modification found in glycopeptide bacteriocins. FEBS Letters. 2011-01-18, 585 (4): 645–650 [2018-11-18]. ISSN 0014-5793. doi:10.1016/j.febslet.2011.01.023. （原始内容存档于2019-06-14） （英语）. 
  3. ^ Robert K. Murray, Daryl K. Granner & Victor W. Rodwell: "Harper's Illustrated Biochemistry 27th Ed.", McGraw–Hill, 2006
  4. ^ Glycan classification （页面存档备份，存于互联网档案馆） SIGMA

外部連結

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