Извор странице Fibronektin

{{PBB|geneid=2335}} 
'''Fibronektin''' je [[glikoprotein]] [[ekstracelularni matriks|ekstracelularnog matriksa]] visoke [[Molekulska masa|molekulske težine]] koji se vezuje za [[receptor (biohemija)|proteinske receptore]] [[integrin]]e koji premoštavaju [[ćelijska membrana|membrane]].<ref name="pmid12244123">{{cite journal |vauthors=Pankov R, Yamada KM | title = Fibronectin at a glance | journal = Journal of cell science | volume = 115 | issue = Pt 20 | pages = 3861–3 | year = 2002 | pmid = 12244123 | doi = 10.1242/jcs.00059  | url =   }}</ref> Pored integrina, fibronektin se isto vezuje za komponente ekstracelularnog matriksa kao što su [[kolagen]]<ref name="VoetBiochemistry3rd">{{VoetBiochemistry3rd |pages=233-240}}</ref>, [[fibrin]] i [[heparan sulfate]] [[proteoglukani]] (e.g. [[sindekan]]i). Fibronektin [[protein]] je kodiran jednim [[gen]]om, ali [[alternativno splajsovanje]] njegove [[pre-iRNK]] dovodi do kreiranja nekoliko proteinskih [[izoforma|izoformi]].

Dve vrste fibronektina su prisutne u [[kičmenjaci]]ma:<ref name="pmid12244123"/>
* [[rastvorljivost|rastvorljivi]] plazma fibronektin (ranije poznat kao ''hladno-nerastvorljivi globulin'', ili Clg) je jedna od glavnih proteinskih komponenti [[krvna plazma|krvne plazme]] (300 -{μg/ml}-). On se još proizvodi u [[jetra|jetri]] i u [[hepatociti]]ma.
* [[rastvorljivost|nerastvorljivi]] ćelijski fibronektin je značajna komponenta ekstracelularnog matriksa. Ona se izlučuje is različitih [[ćelija]], a primarno iz [[fibroblast]]a, kao rastvorljivi [[Proteinski dimer|dimer]], i potom se sakuplja kao nerastvorni [[ekstracelularni matriks]] u kompleksnom ćelijski-posredovanim procesu.

Fibronektin igra važnu ulogu u [[ćelijska adhezija|ćelijskoj adheziji]], [[ćelijska migracija|migraciji]], i [[Ćelijska deoba|diferencijaciji]]. On je važan u procesima [[zarastanje rana|zarastanja rana]] i [[embrionski razvoj|embrionskog razvoja]].<ref name="pmid12244123"/> Nepravilno [[Ekspresija gena|ekspresija]], [[proteinska degeneracija|degeneracija]], i organizacija fibronektin gena su bili povezani sa brojnim [[Patologija|patološkim]] okolnostima, uključujući [[rak]] i [[fibroza|fibrozu]].<ref name="pmid18451144">{{cite journal |vauthors=Williams CM, Engler AJ, Slone RD, Galante LL, Schwarzbauer JE | title = Fibronectin expression modulates mammary epithelial cell proliferation during acinar differentiation | journal = Cancer research | volume = 68 | issue = 9 | pages = 3185–92 | year = 2008 | pmid = 18451144 | doi = 10.1158/0008-5472.CAN-07-2673 | url = | pmc = 2748963  }}</ref>

== Struktura ==

Fibronektin postoji kao dimer, koji se sastoji od dva skoro identična [[monomer]]a povezanih parom [[disulfidnih veza]].<ref name="pmid12244123"/><ref name="pmid16061370">{{cite journal |vauthors=Mao Y, Schwarzbauer JE | title = Fibronectin fibrillogenesis, a cell-mediated matrix assembly process | journal = Matrix biology : journal of the International Society for Matrix Biology | volume = 24 | issue = 6 | pages = 389–99 | year = 2005 | pmid = 16061370 | doi = 10.1016/j.matbio.2005.06.008 | url =  }}</ref> Svaki fibronektinski monomer ima [[molekulsku težinu]] od 230-250 [[kDa]], i sadrži tri tipa [[proteinski modul|proteinskih modula]]: tip I, II, i III. Sva tri modula se sastoje of dve antiparalelne [[β-ploče]]; međutim, tip I i [[Fibronektin tip II domen|tip II]] su stabilizovani intra-lančanim [[disulfidnim mostovima]], dok tip III modul ne sadrži [[disulfidne mostove]]. Odsustvo disulfidnih intra-lanaca u tipu III modulima dozvoljava im da se delimično razviju pod uticajem [[sila|sile]].<ref name="pmid12785106">{{cite journal |last=Erickson|first=H. P.| title = Stretching fibronectin | journal = Journal of muscle research and cell motility | volume = 23 | issue = 5-6 | pages = 575–80 | year = 2002 | pmid = 12785106 | doi = 10.1023/A:1023427026818 | url =   }}</ref>

Tri regiona promenljivog [[RNK sjedinjavanje|RNK sjedinjavanja]] se javljaju duž fibronektin monomera.<ref name="pmid16061370" /> Jedan ili oba "ekstra" tipa III [[proteinski modul|modula]] (EIIIA i EIIIB) mogu biti prisutna u [[ćelija (biologija)|ćelijskom]] fibronektinu, ali oni nisu nikad prisutni u fibronektinu iz [[Krvna plazma|krvne plazme]]. ''Promenljivi'' V-region postoji između III<sub>14-15</sub> (14<sup>tog</sup> i 15<sup>tog</sup> tipa III modula). V-region strukture je različit of tipa I, II, i III modula, a njegovo prisustvo i dužina mogu varirati. V-region sadrži vezujuće mesto za [[α4β1]] [[integrin]]e. Ono je prisutno u većini ćelijskih fibronektina, ali samo jedna of dve pod-jedinice fibronektin dimera plazme sadrži V-region sekvencu.

[[Protein modul|Moduli]] su aranžirani u nekoliko funkcionalnih i [[protein]]-vezujućih [[proteinski domen|domena]] duž fibronektin monomera. Postoje četiri fibronektin-vezujuća domena, što dozvoljava fibronektinu da se asocira sa drugim fibronektin [[makromolekul|molekulima]].<ref name="pmid16061370"/> Jedan of tih fibronektin-vezujućih domena, I<sub>1-5</sub>, se naziva "saborni domen", i on je neophodan za inicijaciju fibronektin matriks konstrukcije. Moduli III<sub>9-10</sub> su "ćelijski vezujući domeni" fibronektina. RGD sekvenca (-{Arg-Gly-Asp}-) je locirana III<sub>10</sub> i one je mesto [[ćelijske adhezija|ćelijskog pripajanja]] putem [[αVβ1]] i [[αVβ3]] integrina na ćelijskoj površini. "Mesto sjedinjavanja" je na III<sub>9</sub> i ima ulogu u modulaciji fibronektinove asocijacije sa αVβ1 integrinima.<ref name="pmid9398676">{{cite journal |vauthors= Sechler JL, Corbett SA, Schwarzbauer JE | title = Modulatory roles for integrin activation and the synergy site of fibronectin during matrix assembly | journal = Molecular biology of the cell | volume = 8 | issue = 12 | pages = 2563–73 | year = 1997 | pmid = 9398676 | pmc = 25728 | doi = | url = http://www.molbiolcell.org/cgi/content/abstract/8/12/2563 | issn = }}</ref> Fibronektin isto sadrži domene za [[fibrin]]-vezivanje (I<sub>1-5</sub>, I<sub>10-12</sub>), [[kolagen]]-vezivanje (I<sub>6-9</sub>), [[fibulin-1]]-vezivanje (III<sub>13-14</sub>), i [[sindekan]]-vezivanje (III<sub>12-14</sub>).<ref name="pmid16061370"/>

[[Датотека:The Modular Structure of Fibronectin and its Binding Domains.png|мини|right|400п|Modularna struktura fibronektina i njegovih vezujućih domena]]

== Funkcija ==

Fibronektin ima brojne funkcije koje osiguravaju normalno funkcionisanje [[kičmenjačkih]] [[organizama]].<ref name="pmid12244123"/> On je posreduje [[ćelijska adheziju|ćelijsku adheziju]], [[ćelijski rast|rast]], [[ćelijska migraciju|migraciju]] i [[Диференцијација|diferencijaciju]]. Ćelijski fibronektin je konstruisan u [[ekstra-ćelijski matriks|ekstra-ćelijskom matriksu]], jednoj nerastvornoj mreži koja odvaja i podržava [[organ]]e i [[Ткиво (биологија)|tkiva]] [[organizam|organizma]].

Fibronektin igra presudnu ulogu u [[lečenju rana]].<ref name="pmid15992798">{{cite journal |vauthors= Valenick LV, Hsia HC, Schwarzbauer JE | title = Fibronectin fragmentation promotes alpha4beta1 integrin-mediated contraction of a fibrin-fibronectin provisional matrix | journal = Experimental cell research | volume = 309 | issue = 1 | pages = 48–55 | year = 2005 | pmid = 15992798 | doi = 10.1016/j.yexcr.2005.05.024 | url =  }}</ref> Zajedno sa [[fibrin]]om, [[krvna plazma|plazma]] fibronektin se deponuje na mestu povrede, formirajući [[krvna grudva|krvnu grudvu]] koja zaustavlja krvarenje i zaštićuje potporno [[Ткиво (биологија)|tkivo]]. Dok se popravka tkiva nastavlja, [[fibroblast]]i i [[makrofag]]e počinju da preuređuju površinu, degradirajući proteine koji formiraju privremeni matriks [[krvna grudva|krvne grudve]] i zamenjujući ih sa [[ekstra-ćelijski matriks|matriksom]] koji više podseća normalnom okružujećem tkivu. Fibroblasti izlučuju [[proteaza|proteaze]], uključujući [[matriks metaloproteaze]], koje svaruju fibronektin is plazme, i potom fibroblasti izlučuju [[ćelija (biologija)|ćelijski]] fibronektin i sklapaju ga u [[nerastvorni]] [[ekstra-ćelijski matriks|matriks]]. Fragmentacija fibronektina proteazama je bila predložena da promoviše kontrakciju rane, što je kritičan korak u [[zarastanje rane|zarastanju rane]]. Fragmentacija fibronektina isto tako izlaže njegov V-region, koji sadrži mesto za vezivanje [[α4β1]] [[integrin]]a. Ti fragmenti fibronektina se veruje da uvećavaju vezivanje ćelija koje izražavaju α4β1 integrin, što im dozvoljava da se priljube i kontraktuju okružujući matriks.

Fibronektin je neophodan za [[embriogeneza|embriogenezu]], i [[gen-nokaut|inaktiviranje]] [[gen]]a fibronektina uzrokuje ranu embrionsku letalnost.<ref name="pmid8306876">{{cite journal |vauthors= George EL, Georges-Labouesse EN, Patel-King RS, Rayburn H, Hynes RO | title = Defects in mesoderm, neural tube and vascular development in mouse embryos lacking fibronectin | journal = Development (Cambridge, England) | volume = 119 | issue = 4 | pages = 1079–91 | year = 1993 | pmid = 8306876 | doi = | url = http://dev.biologists.org/cgi/content/abstract/119/4/1079 | issn = }}</ref> Fibronektin je važan u upravljanju [[ćelijska adhezija|ćelijskom adhezijom]] i [[ćelijska migracija|migracijom]] u toku [[embrionski razvoj|embrionskog razvoja]]. U razvoju [[sisar]]a, odsustvo fibronektina dovodi do defekata [[mezoderm]]a, i [[nervna cev|nervne cevi]], i [[vaskularni|vaskularnog]] razvoja.

Fibronektin se isto nalazi u normalnoj ljudskog [[pljuvačka|pljuvački]], što pomaže sprečavanju [[kolonizacija (biologija)|kolonizacije]] [[usna šupljina|usne šupljine]] i [[grlo|grla]] potencijalno [[patogene bakterije|patogenim bakterijama]].<ref name="pmid3305363">{{cite journal | vauthors = Hasty DL, Simpson WA | title = Effects of fibronectin and other salivary macromolecules on the adherence of Escherichia coli to buccal epithelial cells | journal = Infection and immunity | volume = 55 | issue = 9 | pages = 2103–9 | year = 1987 | pmid = 3305363 | pmc = 260663 | doi =  | url = http://iai.asm.org/cgi/content/abstract/55/9/2103 | issn =  | access-date = 13. 03. 2010 | archive-date = 08. 03. 2009 | archive-url = https://web.archive.org/web/20090308061829/http://iai.asm.org/cgi/content/abstract/55/9/2103 | url-status = dead }}</ref>

== Matriks konstrukcija ==

[[ćelija (biologija)|Ćelijski]] fibronektin formira nerastvorni [[fibrilarni]] [[ekstra ćelijski matriks|matriks]] u kompleksnom ćelijski-posedovanom procesu.<ref name="pmid12857786">{{cite journal |vauthors=Wierzbicka-Patynowski I, Schwarzbauer JE | title = The ins and outs of fibronectin matrix assembly | journal = Journal of cell science | volume = 116 | issue = Pt 16 | pages = 3269–76 | year = 2003 |pmid = 12857786 | doi = 10.1242/jcs.00670 | url =  }}</ref> Formiranje fibronektin matriksa počinje kad se rastvorljivi, kompaktni fibronektin dimeri izluče is ćelija, obično [[fibroblast]]a. Ti rastvorljivi dimeri se vežu za [[α5β1]] [[integrin]] receptore na ćelijskoj površini i pomažu u grupisanju integrina. Lokalna [[koncentracija]] integrin-vezanog fibronektina se povećava, dozvoljavajući vezanim fibronektin [[makromolekul|molekulima]] da lakše uzajamno deluju. U daljem progresu formiranja fibronektina, rastvorljivi filamenti se pretvaraju u veće nerastvorne filamente koji sačinjavaju [[ekstra ćelijski matriks]].

Promena fibronektina od [[rastvorne]] u nerastvorne [[filament]]e se odvija kad su prikrivena fibronektin-vezujuća mesta izložena duž vezanih fibronektin [[makromolekul|molekula]]. Veruje se da ćelije rastežu fibronektin povlačenjem njihovih fibronektin-vezanih integrin receptorima. Ta [[sila]] delimično razvija fibronektin [[ligand (biohemija)|ligand]], otkrivajući skrivena fibronektin-vezujuća mesta i dozvoljavajući obližnjim fibronektin molekulima da se vežu. Ta fibronektin-fibronektin interakcija omogućava rastvorljivom, ćelijski-asociranim filamentima da se granaju i stabilizuju u nerastvorni fibronektin matriks.

== Uloga u raku ==

Nekoliko [[morfologija (biologija)|morfoloških]] promena primećenih u [[tumor]]ima i tumor-izvedenim [[ćelijskim linijama]] je pripisano smanjenoj fibronektin [[ekspresija gena|ekspresiji]], povećanoj fibronektin [[protein degradacija|degradaciji]], i smanjenoj ekspresiji fibronektin-vezujućeg [[receptor (biohemija)|receptora]], kao što su [[α5β1]] [[integrin]]i.<ref name="isbn0-387-97050-9">{{Cite book | author = Hynes, Richard O. | title = Fibronectins | edition = | language = | publisher = Springer-Verlag | location = Berlin | year = 1990 | origyear = | pages = | quote = |isbn=978-0-387-97050-9 | oclc = | doi = | url =https://archive.org/details/fibronectins0000hyne}}</ref> Fibronektin je impliciran u razvoju [[karcinoma]].<ref name="pmid16397245">{{cite journal |vauthors=Han S, Khuri FR, Roman J | title = Fibronectin stimulates non-small cell lung carcinoma cell growth through activation of Akt/mammalian target of rapamycin/S6 kinase and inactivation of LKB1/AMP-activated protein kinase signal pathways | journal = Cancer research | volume = 66 | issue = 1 | pages = 315–23 | year = 2006 | pmid = 16397245 | doi = 10.1158/0008-5472.CAN-05-2367 | url =  }}</ref> U [[karcinom pluća|karcinomu plućima]], fibronektin [[ekspresija gena|ekspresija]] je povećana, posebno u [[plućni karcinom ne-malih ćelija|plućnom karcinomu ne-malih ćelija]].

== Interakcije ==

Pokazano je da fibronektin stupa u [[Protein-protein interakcija|interakcije]] sa [[kolagen, tip VII, alfa 1|kolagenom, tip VII, alfa 1]],<ref name="pmid7963647">{{cite journal |vauthors= Lapiere JC, Chen JD, Iwasaki T, Hu L, Uitto J, Woodley DT |year= 1994 |title=Type VII collagen specifically binds fibronectin via a unique subdomain within the collagenous triple helix |journal=J. Invest. Dermatol. |volume=103 |issue=5 |pages=637–41 |publisher= |location = UNITED STATES| issn = 0022-202X| pmid = 7963647 | bibcode = | oclc =| id = | url =https://archive.org/details/sim_journal-of-investigative-dermatology_1994-11_103_5/page/637| language = | format = | laysummary = | laysource = | laydate = | quote = | doi = 10.1111/1523-1747.ep12398270 }}</ref><ref name="pmid9169408">{{cite journal |vauthors= Chen M, Marinkovich MP, Veis A, Cai X, Rao CN, O'Toole EA, Woodley DT |year= 1997 |title=Interactions of the amino-terminal noncollagenous (NC1) domain of type VII collagen with extracellular matrix components. A potential role in epidermal-dermal adherence in human skin |journal=J. Biol. Chem. |volume=272 |issue=23 |pages=14516–22 |publisher= |location = UNITED STATES| issn = 0021-9258| pmid = 9169408 | bibcode = | oclc =| id = | url = | language = | format = | laysummary = | laysource = | laydate = | quote = | doi = 10.1074/jbc.272.23.14516 }}</ref> [[TRIB3]],<ref name="pmid18276110">{{cite journal |last=Zhou |first=Ying |last2=Lu|first2=Li|display-authors=etal |year= 2008 |title=E3 ubiquitin ligase SIAH1 mediates ubiquitination and degradation of TRB3 |journal=Cell. Signal. |volume=20 |issue=5 |pages=942–8 |publisher= |location = England| issn = 0898-6568| pmid = 18276110 |doi = 10.1016/j.cellsig.2008.01.010 | bibcode = | oclc =| id = | url = | language = | format = | laysummary = | laysource = | laydate = | quote = }}</ref> [[Lipoprotein(a)|lipoproteinom (a)]],<ref name="pmid2531657">{{cite journal |last=Salonen |first=E M |last2=Jauhiainen|first2=M.|display-authors=etal  |year= 1989 |title=Lipoprotein(a) binds to fibronectin and has serine proteinase activity capable of cleaving it |journal=EMBO J. |volume=8 |issue=13 |pages=4035–40 |publisher= |location = ENGLAND| issn = 0261-4189| pmid = 2531657 | bibcode = | oclc =| id = | url = | language = | format = | laysummary = | laysource = | laydate = | quote = | pmc = 401578 }}</ref> [[Tenascin C]],<ref name="pmid7499434">{{cite journal |last=Chung |first=C Y |last2=Zardi|first2=L.|author3= Erickson H P |year= 1995 |title=Binding of tenascin-C to soluble fibronectin and matrix fibrils |journal=J. Biol. Chem. |volume=270 |issue=48 |pages=29012–7 |publisher= |location = UNITED STATES| issn = 0021-9258| pmid = 7499434 | bibcode = | oclc =| id = | url = | language = | format = | laysummary = | laysource = | laydate = | quote = | doi = 10.1074/jbc.270.48.29012 }}</ref> [[CD44]]<ref name="pmid1730778">{{cite journal |last=Jalkanen |first=S |last2=Jalkanen|first2=M.|year= 1992 |title=Lymphocyte CD44 binds the COOH-terminal heparin-binding domain of fibronectin |journal=J. Cell Biol. |volume=116 |issue=3 |pages=817–25 |publisher= |location = UNITED STATES| issn = 0021-9525| pmid = 1730778 | bibcode = | oclc =| id = | url =https://archive.org/details/sim_journal-of-cell-biology_1992-02_116_3/page/817| language = | format = | laysummary = | laysource = | laydate = | quote = | doi = 10.1083/jcb.116.3.817 | pmc = 2289325 }}</ref> i [[IGFBP3]].<ref name="pmid12127836">{{cite journal |last=Martin |first=J A |author2=Miller B A |display-authors=etal |year= 2002 |title=Co-localization of insulin-like growth factor binding protein 3 and fibronectin in human articular cartilage |journal=Osteoarthr. Cartil. |volume=10 |issue=7 |pages=556–63 |publisher= |location = England| issn = 1063-4584| pmid = 12127836 | bibcode = | oclc =| id = | url = | language = | format = | laysummary = | laysource = | laydate = | quote = | doi = 10.1053/joca.2002.0791 }}</ref><ref name="pmid11344214">{{cite journal |last=Gui |first=Y |author2= Murphy L J |year= 2001 |title=Insulin-like growth factor (IGF)-binding protein-3 (IGFBP-3) binds to fibronectin (FN): demonstration of IGF-I/IGFBP-3/fn ternary complexes in human plasma |journal=J. Clin. Endocrinol. Metab. |volume=86 |issue=5 |pages=2104–10 |publisher= |location = United States| issn = 0021-972X| pmid = 11344214 | bibcode = | oclc =| id = | url = | language = | format = | laysummary = | laysource = | laydate = | quote = | doi = 10.1210/jc.86.5.2104 }}</ref>

== Vidi još ==
* [[Fetalni fibronektin]]
* [[Fibronektin tip II domain]]
* [[Fibronektin tip III domain]]

== Reference ==
{{reflist|2}}

== Literatura ==

== Dodatni izvori ==
{{Литература | 2}} 
<!--
{{PBB_Further_reading 
| citations = -->
*{{cite journal  | author=ffrench-Constant C |title=Alternative splicing of fibronectin--many different proteins but few different functions. |journal=Exp. Cell Res. |volume=221 |issue= 2 |pages= 261–71 |year= 1996 |pmid= 7493623 |doi= 10.1006/excr.1995.1374 }} 
*{{cite journal  |vauthors=Snásel J, Pichová I |title=The cleavage of host cell proteins by HIV-1 protease. |journal=Folia Biol. (Praha) |volume=42 |issue= 5 |pages= 227–30 |year= 1997 |pmid= 8997639 |doi=10.1007/BF02818986  }}
*{{cite journal  |vauthors=Schor SL, Schor AM |title=Phenotypic and genetic alterations in mammary stroma: implications for tumour progression. |journal=Breast Cancer Res. |volume=3 |issue= 6 |pages= 373–9 |year= 2003 |pmid= 11737888 |doi=10.1186/bcr325  | pmc=138703  }}
*{{cite journal  |vauthors=Przybysz M, Katnik-Prastowska I |title=[Multifunction of fibronectin] |journal=Postȩpy higieny i medycyny doświadczalnej |volume=55 |issue= 5 |pages= 699–713 |year= 2002 |pmid= 11795204 |doi=  | language=Polish  | trans_title=Multifunction of fibronectin  }}
*{{cite journal  |last=Rameshwar|first=P.|last2=Oh|first2=H. S.|last3=Yook|first3=C.|display-authors=etal  |title=Substance p-fibronectin-cytokine interactions in myeloproliferative disorders with bone marrow fibrosis. |journal=Acta Haematol. |volume=109 |issue= 1 |pages= 1–10 |year= 2003 |pmid= 12486316| doi=10.1159/000067268}}
*{{cite journal  |vauthors=Cho J, Mosher DF |title=Role of fibronectin assembly in platelet thrombus formation. |journal=J. Thromb. Haemost. |volume=4 |issue= 7 |pages= 1461–9 |year= 2006 |pmid= 16839338 |doi= 10.1111/j.1538-7836.2006.01943.x }}
*{{cite journal  |vauthors=Schmidt DR, Kao WJ |title=The interrelated role of fibronectin and interleukin-1 in biomaterial-modulated macrophage function. |url=https://archive.org/details/sim_biomaterials_2007-01_28_3/page/371 |journal=Biomaterials |volume=28 |issue= 3 |pages= 371–82 |year= 2007 |pmid= 16978691 |doi= 10.1016/j.biomaterials.2006.08.041 }}
*{{cite journal  |vauthors=Dallas SL, Chen Q, Sivakumar P |title=Dynamics of assembly and reorganization of extracellular matrix proteins. |journal=Curr. Top. Dev. Biol. |volume=75 |issue=  |pages= 1–24 |year= 2006 |pmid= 16984808 |doi= 10.1016/S0070-2153(06)75001-3 }}
<!-- }} -->
* {{Cite book |ref= harv|last= Hynes|first= Richard O. | title = Fibronectins |url= https://archive.org/details/fibronectins0000hyne| edition = | language = | publisher = Springer-Verlag | location = Berlin | year = 1990 | origyear = }}
{{Литература крај}}
== Spoljašnje veze ==
* [http://www.callutheran.edu/BioDev/omm/fibro/fibro.htm] 
* [http://macromoleculeinsights.com/fibronectin.php Fibronektin protein]
* {{MeshName|Fibronectin}} 
* [https://web.archive.org/web/20101128081517/http://nethingham.org/FN2009/intro/ Molekulske interakcije fibronektina]
{{Commons category-inline-lat|Fibronectin}}
{{-}}
{{Globulini-lat}}
{{PDB Galerija-lat|geneid=2335}}
<!-- The PBB_Controls template provides controls for Protein Box Bot, please see Template:PBB_Controls for details. --> <!--
{{PBB_Controls
| update_page = yes 
| require_manual_inspection = no 
| update_protein_box = yes
| update_summary = yes
| update_citations = yes
}} -->

{{normativna kontrola}}

[[Категорија:Интегрини]]