Bočný reťazec
Bočný reťazec[1][2][3][4] alebo vedľajší reťazec[5] označuje v organickej chémii a biochémii chemickú skupinu, ktorá je naviazaná na hlavnú časť molekuly, ktorá sa označuje ako hlavný reťazec alebo kostra. Bočný reťazec je uhľovodíkový vetvený reťazec molekuly, ktorý je naviazaný na väčšiu uhlíkovú kostru. Je to jeden z faktorov, ktoré určuje vlastnosti molekuly a jej reaktivitu.[6]
Dohody
[upraviť | upraviť zdroj]Ako všeobecný zástupný symbol pre alkylové skupiny (nasýtené uhľovodíky) ako bočné reťazce sa v chemických vzorcoch používa označenie R. Ak je týchto skupín viac, používa sa R', R'' a tak ďalej. Na označenie iných skupín, ktoré nie sú uhlíkaté, sa potom často používajú písmena X, Y a Z.[chýba zdroj]
História
[upraviť | upraviť zdroj]Symbol R použil francúzsky chemik Charles Frédéric Gerhardt v 19. storočí, ktorý ho navrhol, pretože by tento znak bol ľahko rozpoznateľný a pochopiteľný naprieč mnohými európskymi jazykmi podľa prvého písmena rôznych slov: francúzskeho racine („koreň“) a résidu („zvyšok“), anglického root („koreň“) a residue („zvyšok“) a zároveň radical (odvodeného z latinského radix), latinských radix („koreň“) a residuum („zvyšok“) a nemeckého Rest („zvyšok“ a v kontexte chémie i „radikál“).[7] V slovenčine tomu odpovedá len slovo „radikál“.
Použitie
[upraviť | upraviť zdroj]Organická chémia
[upraviť | upraviť zdroj]V chémii polymérov sa bočný reťazec vetví smerom od hlavného reťazca polyméru. Bočné reťazce majú dôležitý vplyv na vlastnosti polyméru, hlavne jeho schopnosť kryštalizovať a jeho hustotu.
Biochémia
[upraviť | upraviť zdroj]Bielkoviny sa skladajú z aminokyselín, ktoré sú usporiadané do dlhého reťazca a spojené peptidovými väzbami. Medzi dvoma peptidovými väzbami sa nachádza alfa uhlík aminokyseliny, na ktorý je naviazaný jej bočný reťazec. Bočný reťazec je pre každú aminokyselinu iný a ovplyvňuje náboj a polaritu danej aminokyseliny. Bočné reťazce aminokyselín sú zodpovedné i za mnoho interakcií, ktoré vedú k skladaniu proteínov a ich funkciám.[8] Aminokyseliny s podobnou polaritou sa často priťahujú, zatiaľ čo polárne a nepolárne bočné reťazce sa odpudzujú. Polárne/nepolárne interakcie sú dôležité pri stabilizácii sekundárnej štruktúry kvôli ich relatívne veľkému počtu v celej bielkovine.[9] Priestorové usporiadanie bočných reťazcov sa dá predpovedať podľa geometrie peptidovej kostry s použitím výpočtových nástrojov na rekonštrukciu bočných reťazcov.[10]
Referencie
[upraviť | upraviť zdroj]- ↑ SKORŠEPA, Marek. Aminokyseliny, peptidy, proteínu [online]. [Cit. 2022-02-02]. Dostupné online.
- ↑ Proteíny [online]. [Cit. 2022-02-02]. Dostupné online.
- ↑ NOVÉ PRÍSTUPY V SYNTÉZE FOTOREAKTÍVNYCH POLYMÉROV NA BÁZE 2-OXAZOLÍNOV [online]. www.imc.cas.cz, [cit. 2022-02-02]. Dostupné online.
- ↑ Polyetylén (PE) [online]. www.matnet.sav.sk, [cit. 2022-02-02]. Dostupné online. Archivované 2022-02-02 z originálu.
- ↑ Aminokyseliny - základné stavebné jednotky bielkovín [online]. Biopedia.sk, [cit. 2022-02-02]. Dostupné online.
- ↑ WADE, L.G.. Organic Chemistry, 7th Edition. Upper Saddle River, NJ : Pearson Prentice Hall, 2010. ISBN 978-0-321-59231-6. S. 70–78.
- ↑ Jensen W.B., Journal of Chemical Education 87, 360 (2010)
- ↑ VOET, Donald; VOET, Judith; PRATT, Charlotte. Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level. Fourth. vyd. Hoboken, NJ : John Wiley & Sons, Inc., 2013. ISBN 9781118129180.
- ↑ ANDREW, C. D.; PENEL, S.; JONES, G. R.. Stabilizing nonpolar/polar side-chain interactions in the alpha-helix. Proteins, 2001-12-01, s. 449–455. ISSN 0887-3585. DOI: 10.1002/prot.1161. PMID 11746692.
- ↑ BADACZEWSKA-DAWID, Aleksandra E.; KOLINSKI, Andrzej; KMIECIK, Sebastian. Computational reconstruction of atomistic protein structures from coarse-grained models. Computational and Structural Biotechnology Journal, 2019-12-26, s. 162–176. ISSN 2001-0370. DOI: 10.1016/j.csbj.2019.12.007. PMID 31969975.
Pozri aj
[upraviť | upraviť zdroj]Preklad
[upraviť | upraviť zdroj]Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Side chain na anglickej Wikipédii.