Alosternost
Alosternost ili alosterija (stgrč. ἀλλός - allos = oba, obje vrste + στερεός – stereos = tvrd) je pojava promjenljivosti konformacije kvaterne strukture proteina pri vezanju malih supstrata ili liganada. Posebno značajnu ulogu ima u regulaciji enzimske aktivnosti i u vezanju kisika za hemoglobin.[1][2][3]
Vezanje supstrata se odvija na mjestu koje nije specifično aktivno mjesto sasupstrat, a utiče na aktivnost proteina, odnosno enzima.
Alosterni enzimi mogu biti monomerni i multimerni, a mjesta vezanja ne moraju biti na istoj podjedinici. Alosterna regulacija je vezivanje male molekule (alosterni modulator ili alosterni efektor) Može imati:
- pozitivne efekte koji se ogledaju u aktivaciji enzima,
- negativne u vidu inhibicije enzima
- homotropne efekte izaziva sam supstrat, a
- heterotropni efekti su takvi alosterni fekti koje izazivaju metaboliti koji su strukturno drugačiji od supstrata.
- ↑ Petrucci R. H., Harwood W. S., Herring F. G. (2002). General Chemistry, 8th Ed.. New York: Prentice-Hall. ISBN 0-13-014329-4.
- ↑ Voet D, Voet J. . (1995). Biochemistry, 2nd Ed.. Wiley, http://www.wiley.com/college/math/chem/cg/sales/voet.html..
- ↑ Alberts B. et al. (2002). Molecular Biology of the Cell, 4th Ed.. Garland Science. ISBN 0-8153-4072-9.