ERT2

gene da espécie Homo sapiens

ERT2, também conhecida como p44MAPK, MAPK3 e ERK1, é uma enzima que em humanos é codificada pelo gene MAPK3.[3]

MAPK3
Estruturas disponíveis
PDBPesquisa Human UniProt: PDBe RCSB
Identificadores
Nomes alternativosMAPK3, p44MAPK, ERT2, ERK1
IDs externosOMIM: 601795 HomoloGene: 55682 GeneCards: MAPK3
Targeted by Drug
ravoxertinib, ulixertinib[1]
Wikidata
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Ela é um membro da superfamília de proteína quinase, família de proteína cinase CMGC Ser/Thr, subfamília de MAP quinase. ERT2 é um apelido para o gene, proteína quinase 3 (ativada por mitógeno), em seres humanos.[4][5] Os pesquisadores fundiram a enzima a ERT2, em seguida ativaram o complexo com um análogo de tamoxifeno, 4-hidroxitamoxifeno, no caso de Cas9, a fim de colocar os controles no sistema CRISPR/Cas9.[6].

Interações

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MAPK3 demonstrou interagir com:

Leitura adicional

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Referências

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  1. «Drogas que interagem fisicamente com mitogen-activated protein kinase 3 ver/editar referências no wikidata» 
  2. «Human PubMed Reference:» 
  3. Garcı́a, F.; Zalba, G.; Páez, G.; Encı́o, I.; de Miguel, C. (15 de maio de 1998). «Molecular Cloning and Characterization of the Human p44 Mitogen-Activated Protein Kinase Gene». Genomics (em inglês) (1): 69–78. ISSN 0888-7543. doi:10.1006/geno.1998.5315. Consultado em 30 de junho de 2021 
  4. Anti-ERT2 Antibody Products from Bio-Rad Antibodies publicado por "Biocompare"
  5. From Gene Targeting to Genome Editing: Transgenic animals applications and beyond por Mauricio Rocha-Martins et al, publicado pela An. Acad. Bras. Ciênc. vol.87 no.2 supl.0 Rio de Janeiro Aug. 2015 ISSN 1678-2690
  6. Toggling CRISPR Activity with a Chemical Switch Researchers design a Cas9 enzyme that cuts DNA only in the presence of particular drug. por Kerry Grens (2016)
  7. Todd JL, Tanner KG, Denu JM (maio de 1999). «Extracellular regulated kinases (ERK) 1 and ERK2 are authentic substrates for the dual-specificity protein-tyrosine phosphatase VHR. A novel role in down-regulating the ERK pathway». J. Biol. Chem. 274 (19): 13271–80. PMID 10224087. doi:10.1074/jbc.274.19.13271 
  8. Muda M, Theodosiou A, Gillieron C, Smith A, Chabert C, Camps M, Boschert U, Rodrigues N, Davies K, Ashworth A, Arkinstall S (abril de 1998). «The mitogen-activated protein kinase phosphatase-3 N-terminal noncatalytic region is responsible for tight substrate binding and enzymatic specificity». J. Biol. Chem. 273 (15): 9323–9. PMID 9535927. doi:10.1074/jbc.273.15.9323 
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  11. a b Marti A, Luo Z, Cunningham C, Ohta Y, Hartwig J, Stossel TP, Kyriakis JM, Avruch J (janeiro de 1997). «Actin-binding protein-280 binds the stress-activated protein kinase (SAPK) activator SEK-1 and is required for tumor necrosis factor-alpha activation of SAPK in melanoma cells». J. Biol. Chem. 272 (5): 2620–8. PMID 9006895. doi:10.1074/jbc.272.5.2620 
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  17. Saxena M, Williams S, Taskén K, Mustelin T (setembro de 1999). «Crosstalk between cAMP-dependent kinase and MAP kinase through a protein tyrosine phosphatase». Nat. Cell Biol. 1 (5): 305–11. PMID 10559944. doi:10.1038/13024 
  18. Saxena M, Williams S, Brockdorff J, Gilman J, Mustelin T (abril de 1999). «Inhibition of T cell signaling by mitogen-activated protein kinase-targeted hematopoietic tyrosine phosphatase (HePTP)». J. Biol. Chem. 274 (17): 11693–700. PMID 10206983. doi:10.1074/jbc.274.17.11693 
  19. Roux PP, Richards SA, Blenis J (julho de 2003). «Phosphorylation of p90 ribosomal S6 kinase (RSK) regulates extracellular signal-regulated kinase docking and RSK activity». Mol. Cell. Biol. 23 (14): 4796–804. PMC 162206 . PMID 12832467. doi:10.1128/mcb.23.14.4796-4804.2003 
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  21. Mao C, Ray-Gallet D, Tavitian A, Moreau-Gachelin F (fevereiro de 1996). «Differential phosphorylations of Spi-B and Spi-1 transcription factors». Oncogene. 12 (4): 863–73. PMID 8632909 

Ligações externas

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