FtsZ
Wygląd
FtsZ – białko, prokariotyczny homolog tubuliny. Homologiczny w granicach 10-18% na poziomie aminokwasów, jego struktura trzeciorzędowa jest bardzo podobna do struktury tubuliny. Jego polimeryzacja jest zależna od obecności GTP. Występuje u większości bakterii i Archae, a także w plastydach oraz w mitochondriach niektórych eukariotów.
Bibliografia
[edytuj | edytuj kod]- Joseph C. Chen i inni, Septal localization of FtsQ, an essential cell division protein in Escherichia coli, „Journal of Bacteriology”, 181 (2), 1999, s. 521-530, PMID: 9882666, PMCID: PMC93406 .
- Jan Löwe1 , Linda A. Amos , Structure of the bacterial tubulin homolog FtsZ, „Nature”, 391 (6663), 1998, s. 203-206, DOI: 10.1038/34472, PMID: 9428770 .
- Laura Romberg , Petra Anne Levin , Assembly dynamics of the bacterial cell division protein FTSZ: poised at the edge of stability, „Annual Review of Microbiology”, 57, 2003, s. 125-154, DOI: 10.1146/annurev.micro.57.012903.074300, PMID: 14527275 .
- Dirk-Jan Scheffers , Arnold J.M. Driessen , The polymerization mechanism of the bacterial cell division protein FtsZ, „FEBS Letters”, 506 (1), 2001, s. 6-10, DOI: 10.1016/S0014-5793(01)02855-1, PMID: 11591361 .
- Fusinita van den Ent , Linda Amos , Jan Löwe , Bacterial ancestry of actin and tubulin, „Current Opinion in Microbiology”, 4 (6), 2001, s. 634-638, DOI: 10.1016/S1369-5274(01)00262-4, PMID: 11731313 .
- Erfei Bi , Joe Lutkenhaus , FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli, „Nature”, 354 (6349), 1991, s. 161-164, DOI: 10.1038/354161a0, PMID: 1944597 .