Moezyna

Następująca wersja przejrzana tej strony, którą oznaczono 23 sty 2019, była oparta na tej wersji.

Moezyna – białko występujące w organizmie człowieka kodowane przez gen MSN znajdujący się na chromosomie X (locus Xq11.1)^[1].

Moezyna jest obok ezryny i radyksyny częścią rodziny białek ERM które pełnią rolę molekularnych łączników między filamentami aktynowymi a białkami zakotwiczonymi w plazmalemmie^[2]. Jest jedynym z tej rodziny białkiem występującym także u muszki owocowej.

Bierze także udział w procesach wzajemnego rozpoznawania się komórek^[3].

Stwierdzone oddziaływania

Moezyna wchodzi w interakcje z następującym cząsteczkami: CD43^[4]^[5], NCF1^[6], VCAM-1^[7], NCF4^[6], ICAM3^[8]^[9] oraz ezryna^[10]^[11]^[12].

Przypisy

↑ NCBI
↑ Agnieszka Hałoń, Piotr Dionizy. Rodzina białek ERM (ezrin/radixin/moesin) – rola i znaczenie w procesach polaryzacji, adhezji i mobilności komórkowej. „Postepy Hig. Med. Dosw.”. 66, s. 158-164, 2012.
↑ Entrez Gene: MSN moesin.
↑ J M Serrador, Nieto M, Alonso-Lebrero J L, del Pozo M A, Calvo J, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Lozano F, González-Amaro R, Sánchez-Mateos P, Sánchez-Madrid F. CD43 interacts with moesin and ezrin and regulates its redistribution to the uropods of T lymphocytes at the cell-cell contacts. „Blood”. 91 (12), s. 4632–44, Jun. 1998. UNITED STATES. ISSN 0006-4971. PMID: 9616160.
↑ S Yonemura, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S. Ezrin/radixin/moesin (ERM) proteins bind to a positively charged amino acid cluster in the juxta-membrane cytoplasmic domain of CD44, CD43, and ICAM-2. „J. Cell Biol.”. 140 (4), s. 885–95, Feb. 1998. UNITED STATES. DOI: 10.1083/jcb.140.4.885. ISSN 0021-9525. PMID: 9472040. PMCID: PMC2141743.
↑ ^a ^b F B Wientjes, Reeves E P, Soskic V, Furthmayr H, Segal A W. The NADPH oxidase components p47(phox) and p40(phox) bind to moesin through their PX domain. „Biochem. Biophys. Res. Commun.”. 289 (2), s. 382–8, Nov. 2001. United States. DOI: 10.1006/bbrc.2001.5982. ISSN 0006-291X. PMID: 11716484.
↑ Olga Barreiro, Yanez-Mo Maria, Serrador Juan M, Montoya Maria C, Vicente-Manzanares Miguel, Tejedor Reyes, Furthmayr Heinz, Sanchez-Madrid Francisco. Dynamic interaction of VCAM-1 and ICAM-1 with moesin and ezrin in a novel endothelial docking structure for adherent leukocytes. „J. Cell Biol.”. 157 (7), s. 1233–45, Jun. 2002. United States. DOI: 10.1083/jcb.200112126. ISSN 0021-9525. PMID: 12082081. PMCID: PMC2173557.
↑ J M Serrador, Alonso-Lebrero J L, del Pozo M A, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Calvo J, Lozano F, Sánchez-Madrid F. Moesin interacts with the cytoplasmic region of intercellular adhesion molecule-3 and is redistributed to the uropod of T lymphocytes during cell polarization. „J. Cell Biol.”. 138 (6), s. 1409–23, Sep. 1997. UNITED STATES. DOI: 10.1083/jcb.138.6.1409. ISSN 0021-9525. PMID: 9298994. PMCID: PMC2132557.
↑ Juan M Serrador, Vicente-Manzanares Miguel, Calvo Javier, Barreiro Olga, Montoya Maria C, Schwartz-Albiez Reinhard, Furthmayr Heinz, Lozano Francisco, Sánchez-Madrid Francisco. A novel serine-rich motif in the intercellular adhesion molecule 3 is critical for its ezrin/radixin/moesin-directed subcellular targeting. „J. Biol. Chem.”. 277 (12), s. 10400–9, Mar. 2002. United States. DOI: 10.1074/jbc.M110694200. ISSN 0021-9258. PMID: 11784723.
↑ Consuelo Gajate, Mollinedo Faustino. Cytoskeleton-mediated death receptor and ligand concentration in lipid rafts forms apoptosis-promoting clusters in cancer chemotherapy. „J. Biol. Chem.”. 280 (12), s. 11641–7, Mar. 2005. United States. DOI: 10.1074/jbc.M411781200. ISSN 0021-9258. PMID: 15659383.
↑ R Gary, Bretscher A. Ezrin self-association involves binding of an N-terminal domain to a normally masked C-terminal domain that includes the F-actin binding site. „Mol. Biol. Cell”. 6 (8), s. 1061–75, Aug. 1995. UNITED STATES. ISSN 1059-1524. PMID: 7579708. PMCID: PMC301263.
↑ R Gary, Bretscher A. Heterotypic and homotypic associations between ezrin and moesin, two putative membrane-cytoskeletal linking proteins. „Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.”. 90 (22), s. 10846–50, Nov. 1993. UNITED STATES. DOI: 10.1073/pnas.90.22.10846. ISSN 0027-8424. PMID: 8248180. PMCID: PMC47875.

Linki zewnętrzne

Moezyna w bazie NCBI

Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.

[1] NCBI

[2] Agnieszka Hałoń, Piotr Dionizy. Rodzina białek ERM (ezrin/radixin/moesin) – rola i znaczenie w procesach polaryzacji, adhezji i mobilności komórkowej. „Postepy Hig. Med. Dosw.”. 66, s. 158-164, 2012.

[3] Entrez Gene: MSN moesin.

[pmid9616160-4] J M Serrador, Nieto M, Alonso-Lebrero J L, del Pozo M A, Calvo J, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Lozano F, González-Amaro R, Sánchez-Mateos P, Sánchez-Madrid F. CD43 interacts with moesin and ezrin and regulates its redistribution to the uropods of T lymphocytes at the cell-cell contacts. „Blood”. 91 (12), s. 4632–44, Jun. 1998. UNITED STATES. ISSN 0006-4971. PMID: 9616160.

[pmid9472040-5] S Yonemura, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S. Ezrin/radixin/moesin (ERM) proteins bind to a positively charged amino acid cluster in the juxta-membrane cytoplasmic domain of CD44, CD43, and ICAM-2. „J. Cell Biol.”. 140 (4), s. 885–95, Feb. 1998. UNITED STATES. DOI: 10.1083/jcb.140.4.885. ISSN 0021-9525. PMID: 9472040. PMCID: PMC2141743.

[pmid11716484-6] F B Wientjes, Reeves E P, Soskic V, Furthmayr H, Segal A W. The NADPH oxidase components p47(phox) and p40(phox) bind to moesin through their PX domain. „Biochem. Biophys. Res. Commun.”. 289 (2), s. 382–8, Nov. 2001. United States. DOI: 10.1006/bbrc.2001.5982. ISSN 0006-291X. PMID: 11716484.

[pmid12082081-7] Olga Barreiro, Yanez-Mo Maria, Serrador Juan M, Montoya Maria C, Vicente-Manzanares Miguel, Tejedor Reyes, Furthmayr Heinz, Sanchez-Madrid Francisco. Dynamic interaction of VCAM-1 and ICAM-1 with moesin and ezrin in a novel endothelial docking structure for adherent leukocytes. „J. Cell Biol.”. 157 (7), s. 1233–45, Jun. 2002. United States. DOI: 10.1083/jcb.200112126. ISSN 0021-9525. PMID: 12082081. PMCID: PMC2173557.

[pmid9298994-8] J M Serrador, Alonso-Lebrero J L, del Pozo M A, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Calvo J, Lozano F, Sánchez-Madrid F. Moesin interacts with the cytoplasmic region of intercellular adhesion molecule-3 and is redistributed to the uropod of T lymphocytes during cell polarization. „J. Cell Biol.”. 138 (6), s. 1409–23, Sep. 1997. UNITED STATES. DOI: 10.1083/jcb.138.6.1409. ISSN 0021-9525. PMID: 9298994. PMCID: PMC2132557.

[pmid11784723-9] Juan M Serrador, Vicente-Manzanares Miguel, Calvo Javier, Barreiro Olga, Montoya Maria C, Schwartz-Albiez Reinhard, Furthmayr Heinz, Lozano Francisco, Sánchez-Madrid Francisco. A novel serine-rich motif in the intercellular adhesion molecule 3 is critical for its ezrin/radixin/moesin-directed subcellular targeting. „J. Biol. Chem.”. 277 (12), s. 10400–9, Mar. 2002. United States. DOI: 10.1074/jbc.M110694200. ISSN 0021-9258. PMID: 11784723.

[pmid15659383-10] Consuelo Gajate, Mollinedo Faustino. Cytoskeleton-mediated death receptor and ligand concentration in lipid rafts forms apoptosis-promoting clusters in cancer chemotherapy. „J. Biol. Chem.”. 280 (12), s. 11641–7, Mar. 2005. United States. DOI: 10.1074/jbc.M411781200. ISSN 0021-9258. PMID: 15659383.

[pmid7579708-11] R Gary, Bretscher A. Ezrin self-association involves binding of an N-terminal domain to a normally masked C-terminal domain that includes the F-actin binding site. „Mol. Biol. Cell”. 6 (8), s. 1061–75, Aug. 1995. UNITED STATES. ISSN 1059-1524. PMID: 7579708. PMCID: PMC301263.

[pmid8248180-12] R Gary, Bretscher A. Heterotypic and homotypic associations between ezrin and moesin, two putative membrane-cytoskeletal linking proteins. „Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.”. 90 (22), s. 10846–50, Nov. 1993. UNITED STATES. DOI: 10.1073/pnas.90.22.10846. ISSN 0027-8424. PMID: 8248180. PMCID: PMC47875.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]