Моезин

Моезин
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1E5W, 1EF1, 1SGH
Ідентифікатори
Символи	MSN, HEL70, moesin, IMD50
Зовнішні ІД	OMIM: 309845 MGI: 97167 HomoloGene: 1833 GeneCards: MSN
Онтологія гена
Молекулярна функція	• cytoskeletal protein binding; • structural constituent of cytoskeleton; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • actin binding; • double-stranded RNA binding; • signaling receptor binding; • protein kinase binding; • cell adhesion molecule binding; • enzyme binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • везикула; • cell projection; • Псевдоподія; • blood microparticle; • мембрана; • focal adhesion; • Філоподія; • myelin sheath; • клітинна мембрана; • apical part of cell; • Мікроворсинки; • uropod; • basolateral plasma membrane; • apical plasma membrane; • perinuclear region of cytoplasm; • екзосома; • цитоскелет; • microvillus membrane; • клітинне ядро; • cell periphery; • міжклітинний простір; • cell surface; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• leukocyte cell-cell adhesion; • regulation of cell size; • establishment of endothelial barrier; • regulation of organelle assembly; • cellular response to testosterone stimulus; • regulation of lymphocyte migration; • positive regulation of podosome assembly; • gland morphogenesis; • GO:1901313 positive regulation of gene expression; • establishment of epithelial cell apical/basal polarity; • regulation of cell shape; • membrane to membrane docking; • positive regulation of protein localization to early endosome; • positive regulation of early endosome to late endosome transport; • leukocyte migration; • cytoskeleton organization; • immunological synapse formation; • T cell proliferation; • T cell aggregation; • T cell migration; • interleukin-12-mediated signaling pathway; • GO:0022415 viral process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	4478
	17698
	ENSG00000147065
	ENSMUSG00000031207
	P26038
	P26041
	NM_002444
	NM_010833
	NP_002435
	NP_034963
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Моезин (англ. Moesin) – білок, який кодується геном MSN, розташованим у людей на короткому плечі X-хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 577 амінокислот, а молекулярна маса — 67 820^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPKTISVRVT	TMDAELEFAI	QPNTTGKQLF	DQVVKTIGLR	EVWFFGLQYQ
DTKGFSTWLK	LNKKVTAQDV	RKESPLLFKF	RAKFYPEDVS	EELIQDITQR
LFFLQVKEGI	LNDDIYCPPE	TAVLLASYAV	QSKYGDFNKE	VHKSGYLAGD
KLLPQRVLEQ	HKLNKDQWEE	RIQVWHEEHR	GMLREDAVLE	YLKIAQDLEM
YGVNYFSIKN	KKGSELWLGV	DALGLNIYEQ	NDRLTPKIGF	PWSEIRNISF
NDKKFVIKPI	DKKAPDFVFY	APRLRINKRI	LALCMGNHEL	YMRRRKPDTI
EVQQMKAQAR	EEKHQKQMER	AMLENEKKKR	EMAEKEKEKI	EREKEELMER
LKQIEEQTKK	AQQELEEQTR	RALELEQERK	RAQSEAEKLA	KERQEAEEAK
EALLQASRDQ	KKTQEQLALE	MAELTARISQ	LEMARQKKES	EAVEWQQKAQ
MVQEDLEKTR	AELKTAMSTP	HVAEPAENEQ	DEQDENGAEA	SADLRADAMA
KDRSEEERTT	EAEKNERVQK	HLKALTSELA	NARDESKKTA	NDMIHAENMR
LGRDKYKTLR	QIRQGNTKQR	IDEFESM

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних відростках.

Література

Lankes W.T., Furthmayr H. (1991). Moesin: a member of the protein 4.1-talin-ezrin family of proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 8297—8301. PMID 1924289 DOI:10.1073/pnas.88.19.8297
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Reczek D., Berryman M., Bretscher A. (1997). Identification of EBP50: a PDZ-containing phosphoprotein that associates with members of the ezrin-radixin-moesin family. J. Cell Biol. 139: 169—179. PMID 9314537 DOI:10.1083/jcb.139.1.169
Belkina N.V., Liu Y., Hao J.J., Karasuyama H., Shaw S. (2009). LOK is a major ERM kinase in resting lymphocytes and regulates cytoskeletal rearrangement through ERM phosphorylation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 106: 4707—4712. PMID 19255442 DOI:10.1073/pnas.0805963106
Pearson M.A., Reczek D., Bretscher A., Karplus P.A. (2000). Structure of the ERM protein moesin reveals the FERM domain fold masked by an extended actin binding tail domain. Cell. 101: 259—270. PMID 10847681 DOI:10.1016/S0092-8674(00)80836-3
Edwards S.D., Keep N.H. (2001). The 2.7 A crystal structure of the activated FERM domain of moesin: an analysis of structural changes on activation. Biochemistry. 40: 7061—7068. PMID 11401550 DOI:10.1021/bi010419h

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:7373 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P26038 (англ.) . Архів оригіналу за 13 січня 2017. Процитовано 30 січня 2017.

Див. також

Хромосома X

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:7373 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, P26038 (англ.) . Архів оригіналу за 13 січня 2017. Процитовано 30 січня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

Моезин

Література

Примітки

Див. також

Навігаційне меню

Пошук