Helaian beta

Helaian/Kepingan/Lembaran beta, (β-helai; juga β-lembaran berlipat) ialah motif (gaya bentuk) biasa bagi struktur sekunder protein lazim. Helaian beta terdiri daripada bebenang beta (β-bebenang) yang disambung secara sisi oleh sekurang-kurangnya dua atau tiga ikatan hidrogen tulang belakang, membentuk helaian berpintal dan berlipat-lipat. Suatu bebenang β ialah regangan rantai polipeptida, biasanya 3 hingga 10 asid amino panjang dengan tulang belakang dalam konformasi meregang. Perkaitan supramolekul β-helai telah terlibat dalam pembentukan fibril dan agregat protein yang diperhatikan dalam amiloidosis, terutamanya penyakit Alzheimer.

Struktur dan orientasi

Geometri

Majoriti bebenang beta disusun bersebelahan dengan bebenang lain, dan membentuk rangkaian ikatan hidrogen yang meluas dengan jiran mereka, di mana kumpulan N−H dalam tulang belakang satu helai membentuk ikatan hidrogen dengan kumpulan C=O di tulang belakang bersebelahan. Dalam bebenang beta secara sepenuhnya, rantai sisi berturut-turut menghala lurus ke atas dan ke bawah dalam corak berselang-seli. β-bebenang bersebelahan agar dijajarkan supaya atom C^α-nya (atom karbon pusat asid amino) bersebelahan dan rantai sisinya menghala ke arah yang sama. Penampilan "berlipat-lipat" pada bebenang timbul daripada ikatan kimia tetrahedral pada atom C^α; contohnya, jika rantai sisi menghala melurus ke atas, maka ikatan pada C′ mesti menghala ke bawah sedikit, kerana sudut ikatannya adalah lebih kurang 109.5°. Gaya berlipat ini menyebabkan jarak antara C^α
_i dan C^α
_{i + 2} menjadi lebih kurang 6 Å (0.60 nm), bukannya 7.6 Å (0.76 nm) yang dijangka daripada dua peptida trans yang dihamparkan sepenuhnya. Jarak "sisi" antara atom C^α bersebelahan dalam bebenang β berikatan hidrogen adalah kira-kira 5 Å (0.50 nm).

Walau bagaimanapun, bebenang jarang ditemui memanjang sempurna; sebaliknya, mereka mempamerkan pintalan. Sudut dihedral yang baik daripada aspek bertenaga berdasarkan (φ, ψ) = (–135°, 135°) (secara umumnya, kawasan kiri atas plot Ramachandran), menyimpang dengan ketara daripada konformasi lanjutan sepenuhnya (φ, ψ) = (–180°, 180°).^[1] Pintalan sering dikaitkan dengan turun naik berselang-seli dalam sudut dihedral untuk mengelakkan bebenang β individu dalam helaian daripada merenggang. Contoh baik bagi gelung rambut beta yang berpintal kuat boleh dilihat dalam protein BPTI.

Rantai sisi menghala luar dari lipatan, kira-kira berserenjang dengan satah helaian; sisa asid amino berturut-turut menghala ke luar pada muka helaian secara berselang-seli.

Corak ikatan hidrogen

Corak ikatan hidrogen helaian β antiselari, diwakili oleh garis putus-putus. Atom oksigen berwarna merah dan atom nitrogen berwarna biru.

Corak β-sheet ikatan hidrogen selari, diwakili oleh garis putus-putus. Atom oksigen berwarna merah dan atom nitrogen berwarna biru.

Kerana rantai peptida mempunyai arah yang berdasarkan oleh terminus N dan C, bebenang β juga boleh dikatakan berarah. Mereka biasanya diwakili dalam gambar rajah topologi protein dengan anak panah yang menunjuk ke arah terminal. Bebenang beta yang bersebelahan boleh membentuk ikatan hidrogen dalam susunan antiselari, selari, atau bercampur.

Dalam susunan antiselari, bebenang berturut-turut bertukar arah supaya terminal N satu untaian bersebelahan dengan terminal C seterusnya. Ini adalah susunan yang menghasilkan kestabilan antara untaian yang paling kuat kerana ia membolehkan ikatan hidrogen antara rantai antara karbonil dan amina menjadi suatu satah, dan merupakan orientasi pilihan. Sudut dihedral tulang belakang peptida (φ , ψ) adalah kira-kira (–140°, 135°) dalam helaian antiselari. Dalam kes ini, jika dua atom C^α
_i dan C^α
_j bersebelahan dalam dua helai β berikatan hidrogen, kemudian ia membentuk dua ikatan hidrogen tulang belakang bersama antara satu sama lain mengapit kumpulan peptida; ini dikenali sebagai pasangan rapat ikatan hidrogen.

Dalam susunan selari, semua terminus N dalam helaian berorientasikan ke arah sama; orientasi ini mungkin kurang stabil sedikit kerana ia memperkenalkan ketidakselarasan dalam corak ikatan hidrogen antara bebenang. Sudut dihedral ( φ, ψ) adalah kira-kira (–120°, 115°) dalam helaian selari.

Dalam struktur helaian β selari, jika dua atom C^α
_i dan C^α
_j bersebelahan dalam dua bebenang β terikat hidrogen, maka ia tidak mengikat hidrogen antara satu sama lain; sebaliknya, satu sisa membentuk ikatan hidrogen kepada sisa yang mengapit yang lain (tetapi bukan sebaliknya). Contohnya, sisa i boleh membentuk ikatan hidrogen kepada residu j − 1 dan j + 1; ini dikenali sebagai pasangan luas ikatan hidrogen. Sebaliknya, residu j mungkin berikatan hidrogen kepada sisayang berbeza sama sekali, atau tiada langsung.

Kecenderungan asid amino

Sisa-sisa aromatik yang besar (tirosina, fenilalanina, triptofan) dan asid amino bercabang beta (treonina, valina, isoleusina) lebih bercenderung untuk ditemui dalam bebenang β di tengah helaian. Jenis sisa yang berbeza (seperti prolina) mungkin terdapat di tepi helaian, mungkin untuk mengelakkan perkaitan "tepi ke tepi" antara protein yang mungkin membawa kepada pengagregatan dan pembentukan amiloid.^[2]

Motif struktur lazim

Motif jepit rambut

Satu motif struktur helaian β yang sangat ringkas ialah "jepit rambut", di mana dua helai antiselari disambungkan oleh gelung pendek dua hingga lima sisa, yang mana satu daripadanya selalunya merupakan glisina atau prolina, yang kedua-duanya boleh memiliki konformasi sudut dihedral diperlukan dalam pusingan ketat atau gelung bonjolan beta. Helai individu juga boleh dipautkan dengan cara yang lebih terperinci dengan gelung yang lebih panjang yang mungkin mengandungi α-heliks.

Motif kunci Yunani

Motif kunci Yunani terdiri daripada empat helai antiselari bersebelahan dan gelung penghubungnya. Ia terdiri daripada tiga helai antiselari yang disambungkan dengan jepit rambut, manakala yang keempat bersebelahan dengan yang pertama dan dikaitkan dengan yang ketiga dengan gelung yang lebih panjang. Struktur jenis ini mudah terbentuk semasa proses lipatan protein.^[3]^[4] Ia dinamakan sempena corak yang lazim ditemui pada karya seni hiasan Yunani (meander).

Mmotif β-α-β

Disebabkan oleh sifat kiral asid amino komponennya, semua bebenang mempamerkan pintalan tangan kanan yang jelas dalam kebanyakan struktur helaian beta peringkat lebih tinggi. Khususnya, gelung penghubung antara dua helai selari hampir selalu mempunyai kiraliti silang tangan kanan, yang sangat digemari oleh pintalan yang wujud pada helaian.^[5] Gelung penghubung ini selalunya mengandungi kawasan heliks, dalam hal ini ia, dipanggil motif β-α-β. Motif yang berkait rapat dipanggil motif β-α-β-α membentuk komponen asas struktur tertier protein yang paling biasa diperhatikan: laras TIM.

Rujukan

^ Voet D, Voet JG (2004). Biochemistry (ed. 3rd). Hoboken, NJ: Wiley. m/s. 227–231. ISBN 0-471-19350-X.
^ "Natural beta-sheet proteins use negative design to avoid edge-to-edge aggregation". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (5): 2754–9. March 2002. Bibcode:2002PNAS...99.2754R. doi:10.1073/pnas.052706099. PMC 122420. PMID 11880627.
^ Tertiary Protein Structure and Folds: section 4.3.2.1. From Principles of Protein Structure, Comparative Protein Modelling, and Visualisation
^ "The Greek key motif: extraction, classification and analysis". Protein Engineering. 6 (3): 233–45. April 1993. doi:10.1093/protein/6.3.233. PMID 8506258.
^ See sections II B and III C, D in Richardson JS (1981). "The Anatomy and Taxonomy of Protein Structure". Anatomy and Taxonomy of Protein Structures. Advances in Protein Chemistry. 34. m/s. 167–339. doi:10.1016/s0065-3233(08)60520-3. ISBN 0-12-034234-0. PMID 7020376.

Pautan luar

(Inggeris) Anatomi & Taksonomi Struktur Protein - kaji selidik Diarkibkan 2019-03-16 di Wayback Machine
(Inggeris) NetSurfP - Peramal Struktur Sekunder dan Kebolehcapaian Permukaan

[1] Voet D, Voet JG (2004). Biochemistry (ed. 3rd). Hoboken, NJ: Wiley. m/s. 227–231. ISBN 0-471-19350-X.

[2] "Natural beta-sheet proteins use negative design to avoid edge-to-edge aggregation". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (5): 2754–9. March 2002. Bibcode:2002PNAS...99.2754R. doi:10.1073/pnas.052706099. PMC 122420. PMID 11880627.

[3] Tertiary Protein Structure and Folds: section 4.3.2.1. From Principles of Protein Structure, Comparative Protein Modelling, and Visualisation

[pmid8506258-4] "The Greek key motif: extraction, classification and analysis". Protein Engineering. 6 (3): 233–45. April 1993. doi:10.1093/protein/6.3.233. PMID 8506258.

[5] See sections II B and III C, D in Richardson JS (1981). "The Anatomy and Taxonomy of Protein Structure". Anatomy and Taxonomy of Protein Structures. Advances in Protein Chemistry. 34. m/s. 167–339. doi:10.1016/s0065-3233(08)60520-3. ISBN 0-12-034234-0. PMID 7020376.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]