Lompat ke isi

Metanol dehidrogenase

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas
Subunit alpha enzim metanol dehidrogenase.

Metanol dehidrogenase (MDH, EC 1.1.99.8) merupakan suatu protein quinon yang berperan dalam metabolisme senyawa berkarbon tunggal.[1] Dengan adanya enzim ini, senyawa berkarbon tunggal akan diubah menjadi senyawa formaldehida yang masuk ke dalam siklus metabolisme lanjutan.[2] Proses inilah yang menjadi kunci dari produksi energi bagi pertumbuhan dan perkembangan bakteri metilotrof.[3] Pada bakteri fakultatif metilotrof, konsentrasi enzim metanol dehidrogenase di dalam selnya dapat mencapai 10-15%.[4] Konsentrasi enzim ini pun meningkat dengan adanya penambahan senyawa metilamina sebagai sumber karbon tambahannya.[4] Pengukuran konsentrasi enzim (total protein) dapat menggunakan metode Bradford.[5]

Enzim metanol dehidrogenase memiliki struktur α2β2 tetramer, di mana subunit α memiliki ukuran 66 kDa, sedangkan subunit β hanya 8,5 kDa.[6] Di dalam setiap subunit α terdapat molekul koenzim yang terikat secara nonkovalen.[1] Molekul ini dikenal dengan istilah pyrroloquinoline quinone (PQQ, 4,5-dihydro-4,5-dioxo-1H-pyrrolo[2,3-f]quinoline-2,7,9-tricarboxylic acid).[1] Di samping itu juga terdapat ion kalsium (Ca2+) yang berperan sebagai kofaktor bagi enzim ini.[1] Senyawa PQQ dan ion kalsium ini terletak pada sisi aktif enzim dan berperan penting dalam mengaktivasi kerja enzim.[1] Untuk memproduksi enzim metanol dehidrogenase setidaknya dibutuhkan 26 gen yang terlibat, di antaranya terdapat gen yang mengkodekan struktur polipeptida, sitokrom cL, dan gen untuk mensintesis senyawa PQQ.[7]

Referensi

[sunting | sunting sumber]
  1. ^ Lompat ke: a b c d e Liu Q, Kirchhoff JR, Faehnle CR, Viola RE, Hudson RA. 2005. A rapid method for the purification of methanol dehydrogenase from Methylobacterium extorquens. Prot Exp and Pur 46:316-320.
  2. ^ Christoserdova L, Laukel M, Portais JC, Vorholt JA, Lindstorm ME. 2004. Multiple formate dehydrogenase enzymes in the facultative methylotroph Methylobacterium extorquens AM1 are dispensable for growth on methanol. J Bacteriol 186:22-28.
  3. ^ Anthony C. 1986. Bacterial oxidation of methane and methanol. Adv Microb Physiol 27:113-120.
  4. ^ Lompat ke: a b Machlin SM, Hanson R. 1988. Nucleotide sequence and transcriptional start site of the Methylobacterium organophilum XX methanol dehydrogenase structural gene. J Bacteriol 170(10):4739-4747.
  5. ^ Bradford MM. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein–dye binding. Anal Biochem 72:248–254.
  6. ^ Anthony C, Williams P. 2003. The structure and mechanism of methanol dehydrogenase. Biochim Biophys Acta 1647:18–23.
  7. ^ Davagnino J, Springer AL, Lidstorm ME. 1998. An RNA polymerase preparation from Methylobacterium extorquens AM1 capable of transcribing from a methylotrophic promoter. Microbiol 44:177-182.