Օքսիհեմոգլոբին

Օքսիհեմոգլոբին (HbO₂), հեմոգլոբինի և թթվածնի միացություն։ Խիստ անկայուն է, հեշտությամբ առաջանում է և տրոհվում։ Հանդիսանում է օրգանիզմում թթվածնի տեղափոխման հիմնական միացությունը։

Առաջացման պայմաններ

Օքսիհեմոգլոբինի առաջացումը կատարվում է թոքերում, որտեղ կան դրան նպաստող պայմաններ։ Մասնավորապես՝ թթվածնի բարձր մասնական ճնշում, համեմատաբար ցածր ջերմաստիճան, ածխաթթու գազի ցածր քանակություն, քիչ 2,3-դիֆոսֆոգլիցերատ, համեմատաբար բարձր թթվահիմնային ռեակցիա (pH՝ 7,4)։

Հատկություններ

Օքսիհեմոգլոբինը արյանը տալիս է վառ կարմիր գույն, որով էլ պայմանավորված է զարկերակային արյան ալ կարմիր գույնը։ Թթվածնի 98-99 %-ից ավելին թոքերից տեղափոխվում է այս միացության ձևով, իսկ մնացածը՝ արյան պլազմայում լուծված վիճակով։ Օժտված լինելով թեթև թթվային հատկություններով, թոքերում օքսիհեմոգլոբինը միացնում է նաև կալիում։

Առաջացման մեխանիզմ

Թթվածինը միանում է հեմոգլոբինի հեմի կենտրոնում տեղակայված երկաթին^[1]։ Այդ ժամանակ երկաթի արժեքականությունը (վալենտականություն) չի փոխվում և երկաթը պահպանում է իր երկարժեքությունը։ Այդ պատճառով այս գործընթացը կոչվում է ոչ թե օքսիդացում, այլ օքսիգենացում։ Հեմում երկաթը չորս դոնոր-ակցեպտորային կապերով կապված է հեմի չորս ազոտներին, և երկու կապերով՝ գլոբինի հիստիդինային երկու ազոտներին։ Վերջին երկու կապերի ուղղությունը ուղղահայաց է առաջին չորս կապերի հարթության նկատմամբ։ Թթվածնի միացումը կատարվում է հիստիդինային կապերից երկրորդի մոտ՝ երկաթի և ազոտի միջև։ Շնորհիվ դոնոր-ակցեպտորային կապի, թթվածնի միացումը լինում է անկայուն և դարձելի։

Թթվածնի միացման դեպքում տվյալ երկաթը փոխում է իր դիրքը՝ հրվում է հեմի պորֆիրինի օղակի կենտրոն, առաջ բերելով գլոբինի ձևափոխում։ Նման փոփոխությունը հեշտացնում է թթվածնի հաջորդ մոլեկուլի միացումը մյուս հեմի երկաթին^[2]։

Հեմոգլոբինի յուրաքանչյուր մոլեկու ունի չորս հեմ, նշանակում է հեմոգլոբինի յուրաքանչյուր մոլեկուլ կարող է առավելագույնս փոխադրել չորս թթվածնի մոլեկուլ։ Ամեն էրիթրոցիտ պարունակում է մոտավորապես 280.000.000 հեմոգլոբինի մոլեկուլ։

Ծանոթագրություններ

↑ "Hemoglobin." School of Chemistry – Bristol University – UK. Web. 12 Oct. 2009.
↑ Chou KC (1989). "Low-frequency resonance and cooperativity of hemoglobin". Trends Biochem. Sci. 14 (6): 212–3. doi:10.1016/0968-0004(89)90026-1 . PMID 2763333

Արտաքին հղումներ

[1] "Hemoglobin." School of Chemistry – Bristol University – UK. Web. 12 Oct. 2009.

[2] Chou KC (1989). "Low-frequency resonance and cooperativity of hemoglobin". Trends Biochem. Sci. 14 (6): 212–3. doi:10.1016/0968-0004(89)90026-1 . PMID 2763333

[1]

[2]