קרטין
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/8e/KeratinF9.png/220px-KeratinF9.png)
קרטין (באנגלית: Keratin) היא קבוצה של חלבונים סיביים שיוצרים חומרי מבנה ביולוגיים בעלי קשיחות גבוהה. קרטין מופיע בצורות שונות בטבע כאשר לכל צורה תכונות מכניות מסוימות בהתאם לתפקידה. לדוגמה; שיער, ציפורניים, קרניים, נוצות, פרסות ושלדים חיצוניים[1].
ניתן לסווג קרטין לשני סוגים, α־קרטין ו־β־קרטין השייכים למשפחה של סיבי ביניים. הקרטין מכיל תכולה גבוהה של ציסטאין עמיד וקשיח שאינו נוטה להגיב כימית בסביבה טבעית. הקרטין מעניק תמיכה מכנית ותכונות מגנות מגוונות[1].
מבנה וסוגי קרטין
[עריכת קוד מקור | עריכה]קרטין מתייחס לקבוצה של חלבונים בלתי-מסיסים ויוצרי-סיבים בתאים אפיתליים מסוימים של בעלי חוליות. הוא יוצר את הנפח של השכבה החיצונית של האפידרמיס[1].
![סינתזה של α-קרטין מסליל α לקבלת סיב ביניים.](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d9/Keratin_creation_red.svg/220px-Keratin_creation_red.svg.png)
קרטין נמצא ביונקים (מלבד פנגולין, שיש לו גם α־קרטין וגם β־קרטין) והוא המרכיב העיקרי של צמר, שיער, ציפורניים, פרסות, קרניים, השכבה הקרנית של העור[1]. בנוסף, קרטין הוא המרכיב העיקרי ברקמות קשות של עופות וזוחלים כמו נוצות, טפרים ומקורים של עופות וקשקשים וטפרים של זוחלים[1].
ישנם שני סוגי קרטין עיקריים, α־קרטין ו־β־קרטין, הנבדלים זה מזה גם במבנם השניוני וגם בתכונותיהם המכניות.[1].
α־קרטין
[עריכת קוד מקור | עריכה]α־קרטין מורכב ממבנה של סיב ביניים בו α־קרטין מתארגן במבנה שניוני של סלילי α ומיוצב על ידי קשרי מימן בתוך הסליל. באופן טבעי α־קרטין נמצא כסליל ימני[1].
שני סלילי α־קרטין באורך של כ־45 ננומטרים יכולים ליצור דימר בעזרת יצירת קשרים דיסולפידיים ליצירת פילמנט התחלתי בקוטר של שני ננומטרים. שני פילמנטים התחלתיים מתחברים זה לצד זה בכדי ליצור פרוטו־פייבר. ארבעה פרוטו־פייברים מתחברים ויוצרים את סיב ה־α־קרטין שעוביו שבעה ננומטרים במבנה של coiled coil.[1].
סיב הביניים של α־קרטין הוא הטרו־דימר. כל מונומר בסיב הביניים מורכב משתי שרשראות, כל אחת מכילה מוט מרכזי של סליל α־קרטין באורך של כ־46 ננומטרים וקצוות C ו־N טרמינליים. המוט המרכזי מכיל אזורים המחברים בין שרשראות המונומר וקצוות C ו־N מחברים בין עוד סיבי ביניים של קרטין והמטריצה.[1].
β־קרטין
[עריכת קוד מקור | עריכה]β־קרטין מורכב ממבנה של מטריצה המכילה סיבים שמסודרים במבנה גבישי. סיב של β־קרטין בעל קוטר של 3-4nm. המטריצה והסיבים משולבים זה בזה לקבלת חלבון יחיד. המבנה המתקבל בעל צורה של משטח מקופל[1].
משטחי β מורכבים מגדילי β ארוזים רוחבית, כאשר הגדילים יכולים להיות מקבילים או אנטי-מקבילים והשרשראות מוחזקות יחדיו באמצעות קשרי מימן. המבנה מיוצב על ידי שני גורמים: קשרי מימן בין שרשראות β תורמים ליצירת משטח, ומישוריות הקשרים הפפטידיים מכתיבה קיפול של המשטח שנוצר[1].
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/95/Aufbau_eines_Haars.png/220px-Aufbau_eines_Haars.png)
משטח β עובר עיוות לקבלת סליל שמאלי ו־2 משטחים כאלה מתחברים לאורכם לקבלת סיב β סופי. קצוות שרשראות הפפטידים המרכיבים את הסיבים מסתדרים אקראית מסביב לסיבים לקבלת מטריצה אמורפית. משום כך ניתן להתייחס לקרטין כפולימר מרוכב שמכיל סיבים גבישיים הנמצאים בתוך מטריצה אמורפית[1].
מולקולה של β־קרטין מורכבת משלושה אזורים: האזור המרכזי היוצר את המשטח ואזורי קצוות C- ו־N. החלק המרכזי מהווה את הפוקוס בספרות למבנה המולקולרי של סיבי β־קרטין. אורכו הוא כ־2.3nm וקוטרו כ־2nm. קצוות C ו־N יוצרים את המטריצה האמורפית[1].
ביוסינתזה
[עריכת קוד מקור | עריכה]קרטין מסונתז ומווסת על ידי mRNA בתוך קרטינוציטים. לאחר מיטוזה של התא, אחד או שני תאי הבת משוייכים לייצור קרטין. לאחר מכן מתרחשת סינתזה של mRNA המשמש ליצירת קרטין. לאחר מכן מתרחשת סינתזה של חלבוני הקרטין. כשהקטרינוציט מגיע לבגרות, הייצור של RNA וחלבונים תאיים אחרים נפסק והגרעין מתחיל לעבור דגרדציה. התא מתחיל לייצב את הקרטין. לבסוף התא מת ונשאר מלא קרטין[1].
הוצע בעבר כי קרטין נוצר בפני השטח של פיברילים בתוך התא. החלבונים החדשים שסונתזו מקומפלקסים של פוליזום – קומפלקס של מספר ריבוזומים על mRNA, מתלכדים עם הסיבים שהיו קיימים מראש בעוד שהם קשורים לפוליזום. הפוליזומים נשארים קרובים לפיבריל עד שהשרשרת מוכנה ומשוחררת. במהלך זמן זה, שרשראות אחרות גדלות על הפוליזום ומספקות אתרים נוספים לאגרגציה עם הפיבריל. לאחר הסינתזה יש מודיפיקציה כימית של קרטין – ייצוב קרטין על ידי יצירת קשרים דיסולפידיים[1].
תכונות
[עריכת קוד מקור | עריכה]מסיסות
[עריכת קוד מקור | עריכה]α־קרטין ו־β־קרטין מכילים כמות גדולה יחסית של ציסטאין התורם לקבלת קשרים דיסולפידיים. קרטין באופן טבעי אינו מסיס במים עקב קשרים דיסולפידיים בין-מולקולריים ובתוך המולקולה עצמה[1].
תכונות מכניות
[עריכת קוד מקור | עריכה]משטחי β יותר נוקשים (מתנגדים לשינוי צורה) מסלילי α. בנוסף, אם סלילי α נתונים למאמצי מתיחה גדולים מספיק (עיבור גדול מ-0.3) הם הופכים למשטחי β כתוצאה מכך[1].
קרטין הוא חומר ויסקואלסטי, כלומר מגיב לעומס באופן שאינו אלסטי או צמיגי לחלוטין. כתוצאה מהיותו ויסקואלסטי, קרטין מסוגל לתת תמיכה מכנית, לבלוע אנרגיה ולרסן פלקטואציות של מאמצים הנובעות מעומס המופעל עליו שבמהלכם יש תזוזת שרשראות בחומר ואף שינוי של מבנה החומר תחת מאמץ גדול. תכונה זו באה לידי ביטוי בקרניים ופרסות של בעלי חיים, העומדות בעומסים גדולים[1].
קשרים דיסולפידיים תורמים להעלאת החוזק של הקרטין. בנוסף, גורמים כמו מידת לחות החומר ושילוב חומרים נוספים בתוכו, כמו מינרלים משפיעים על חוזקו. עליה באחוז הלחות בקרטין מורידה את נוקשות וחוזק הקרטין, אך מעלה את העיבור הדרוש לשבירתו. זאת עקב השפעה על חלבוני המטריצה. סיב הביניים אינו מושפע מלחות[1].
המבנה ההיררכי של קרטין (משרשראות חלבוניות, דרך סיבים במטריצה, ועד למבנה למלרי ומבנה "סנדוויץ'") תורם גם כן לחוזק החומר[1].
שימושים
[עריכת קוד מקור | עריכה]קרטין הוא חלבון לא מסיס. כמויות גדולות של פסולת מבוססת קרטין מיוצרות מדי שנה. משתמשים בפסולת קרטין לשימושים תעשייתיים. למשל, משתמשים בסיבי PVA שמכילים קרטין כחומר הסופח חומרים רעילים/מסוכנים כמו יוני מתכות כבדות[2].
היידרוג'ל של קרטין נמצא כשימושי לטיפול בכוויות. הוא מסוגל להקטין התפשטות של כוויות ולעודד צמיחה מחודשת של עור. שכבות קרטין משמשות לריפוי פציעות בעור ולהנדסת רקמות, עקב תכונות מכניות טובות וספיגת לחות. בנוסף, קרטין משמש לייצור של עדשות מגע[2][3].
קרטין משמש למוצרים קוסמטיים, למשל לעור ולשיער. הפפטידים של קרטין משפרים את לחות השיער ומספקים ברק ורכות לשיער. כמו כן, הם מעלים את לחות העור ולכן משמשים למוצרי לחות לעור ולשיער. קרטין משפר את התכונות המכניות והתרמיות של שיער ולכן משמש במוצרים לשיער פגום. בנוסף, קרטין משמש כתוסף להחלקת שיער[2].
קרטין כמקור השראה לחומרים חדשים
[עריכת קוד מקור | עריכה]חומרים בטבע המורכבים מקרטין בולטים כאחד מהחומרים הקשיחים ביותר בטבע, הם משמשים כחלק ממערכת הכסות המגנה ביצורים חיים, למרות הרכב חלבוני טהור. משום כך, חומרים מבוססי קרטין מהטבע משמשים חוקרים להבנת הקשר בין המבנה והתכונות המכניות של החומר, לצורך פיתוח חומרים ומערכות הלוקחים השראה מהטבע[1].
דוגמה לכך היא עיצוב סיבי פחמן היררכי המחקה את המבנה ההיררכי של נוצות. עיצוב זה מעלה את החוזק של החומר[1].
בנוסף, לסמרן מקריס יש מחטים שהקצוות החרוטיים השחורים שלהן מכילים חודים מיקרוסקופיים הפונים לאחור. חודים אלה מאפשרים חדירה קלה של המחט, אך אדהזיה חזקה לרקמה עקב פריסה וכיפוף של החודים במהלך יציאת המחט. עקב כך, לצורה זו יש פוטנציאל בתכנון דבק מכני להדבקת רקמות[1].
דוגמה נוספת היא לווייתני מזיפות. ללווייתנים אלה יש מזיפות קרטיניות במקום שיניים. הלוויתן אוסף אורגניזמים למאכל דרך המזיפות, שמשמשות כמעין מסננת. ניקוי המזיפות מתבצע באמצעות הלשון והזרמת מים בכיוון ההפוך. חוקרים פיתחו פטנט לסינון מי שפכים, הלוקח השראה מלווייתני מזיפות[1].
לקריאה נוספת
[עריכת קוד מקור | עריכה]- "קרטין", האנציקלופדיה העברית (כרך ל' עמ' 136–137), חברה להוצאת אנציקלופדיות, ירושלים - תל אביב
קישורים חיצוניים
[עריכת קוד מקור | עריכה]- קרטין, באתר אנציקלופדיה בריטניקה (באנגלית)
הערות שוליים
[עריכת קוד מקור | עריכה]- ^ 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 Bin Wang, Wen Yang, Joanna McKittrick, Marc André Meyers, Keratin: Structure, mechanical properties, occurrence in biological organisms, and efforts at bioinspiration, Progress in Materials Science 76, Elsevier Ltd, 2016-03-01, עמ' 229–318 doi: 10.1016/j.pmatsci.2015.06.001
- ^ 1 2 3 Chaitanya Reddy Chilakamarry, Syed Mahmood, Siti Nadiah Binti Mohd Saffe, Mohd Azmir Bin Arifin, Arun Gupta, Mohamed Yacin Sikkandar, S. Sabarunisha Begum, Boya Narasaiah, Extraction and application of keratin from natural resources: a review, 3 Biotech, 5 11, Springer, 2021-04-16, עמ' 220 doi: 10.1007/s13205-021-02734-7
- ^ Sandleen Feroz, Nawshad Muhammad, Jithendra Ratnayake, George Dias, Keratin - Based materials for biomedical applications, Bioactive Materials, 3 5, Elsevier B.V. on behalf of KeAi Communications Co., Ltd, 2020-09-01, עמ' 496–509 doi: 10.1016/j.bioactmat.2020.04.007