ARNsn U1
L’ARNsn U1 est un petit ARN nucléaire (ARNsn) entrant dans la composition des petites ribonucléoprotéines nucléaires U1, un complexe ARN-protéine qui se combine avec d'autres snRNP, des ARN pré-messagers non modifiés et diverses autres protéines pour former un splicéosome, un grand complexe moléculaire ARN-protéine qui réalise l'épissage des pré-ARNm][1],[2]. L'épissage, ou la suppression des introns, est une étape majeure de la maturation post-transcriptionnelle des ARN et se déroule dans le noyau des cellules eucaryotes.
La petite ribonucléoprotéine nucléaire U1 reconnaît et se lie à la séquence du site d'épissage 5' d'un intron faisant partie d'un brin de pré-ARNm. L'expérimentation a démontré que la fixation de l'ARNsn au site d'épissage est nécessaire, mais n'est pas suffisante, pour commencer l'assemblage du splicéosome[3].
Il existe des différences significatives dans les séquences et les structures secondaires entre les ARNsn U1 des métazoaires et la levure, ces derniers étant beaucoup plus longs que les premiers (568 nucléotides par rapport à 164 nucléotides chez l'homme). Néanmoins, les prédictions de structure secondaire suggèrent que tous les ARNsn U1 partagent un «socle commun» constitué des hélices I, II, la région proximale du III et IV[4]. Cette famille ne contient pas de chaines plus grandes que celle de la levure.
Voir aussi
[modifier | modifier le code]Notes et références
[modifier | modifier le code]- Xavier Coumoul, Frédéric Dardel et Étienne Blanc, Mémo visuel de biochimie : l'essentiel en fiches, Paris, Dunod, , 226 p. (ISBN 978-2-10-074226-4), p. 141-143
- Zoi Lygerou, Stefanie Kandels-Lewis et Betrand Séraphin, « Le rôle des snRNP dans l'épissage des ARN pré-messagers », Médecine/Sciences, vol. 9, , p. 165-170 (ISSN 0767-0974, lire en ligne)
- Weaver, Robert F. (2005). Molecular Biology, p.433. McGraw-Hill, New York, NY. (ISBN 978-0-07-284611-9).
- (en) C Zwieb, « The uRNA database », Nucleic Acids Res, vol. 25, , p. 102-103 (PMID 9016512, DOI 10.1093/nar/25.1.102)
- (en) C Oubridge, Ito N, Evans PR, Teo CH et Nagai K, « Crystal structure at 1.92 A resolution of the RNA-binding domain of the U1A spliceosomal protein complexed with an RNA hairpin », Nature, vol. 372, , p. 432-438 (PMID 7984237, DOI 10.1038/372432a0)
- (en) PS Katsamba, Myszka DG et Laird-Offringa IA, « Two functionally distinct steps mediate high affinity binding of U1A protein to U1 hairpin II RNA », J Biol Chem, vol. 276, , p. 21476-21481 (PMID 11297556, DOI 10.1074/jbc.M101624200)
