Guanidinoacetat-N-Methyltransferase
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| Guanidinoacetat-N-Methyltransferase | ||
|---|---|---|
|
Vorhandene Strukturdaten: 1zx0 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 236 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | GAMT | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.1.1.2, Methyltransferase | |
| Reaktionsart | (De-)Methylierung | |
| Substrat | S-Adenosyl-L-methionin + Guanidinoacetat | |
| Produkte | S-Adenosyl-L-homocystein + Kreatin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | GAMT A | |
| Übergeordnetes Taxon | Neumünder | |
Guanidinoacetat-N-Methyltransferase (GAMT) ist dasjenige Enzym, welches die Herstellung von Kreatin aus Guanidinoacetat katalysiert. Kreatin ist unentbehrlich als Energiezwischenspeicher in den Muskeln. Mutationen am GAMT-Gen können zum (seltenen) GAMT-Mangel führen, der mit neurologischen Störungen und Muskel-Hypotonus einhergeht.[1]
Katalysierte Reaktion
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Guanidinoacetat (aus Glycin) wird zu Kreatin methyliert, wobei S-Adenosylmethionin (SAM) die übertragene Methylgruppe bereitstellt und dabei selbst zu S-Adenosyl-L-Homocystein demethyliert wird.
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Weblinks
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Arginin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
