Přeskočit na obsah

Lektiny

Z Wikipedie, otevřené encyklopedie

Lektiny jsou velká skupina proteinů neimunitního původu, které dokáží s vysokou mírou specifity rozpoznávat a vázat cukry, ať už volné nebo vázané na glykoproteinech nebo glykolipidech. Na rozdíl od glykosyltransferáz lektiny nekatalyzují žádnou chemickou reakci, tedy nevykazují enzymatickou aktivitu. Lektiny se účastní mnoha dějů, ve kterých je nutné specifické rozpoznávání (imunologické reakce, kontakt buněk ve tkáních, interakce patogenů s hostitelem atd.). První objevené lektiny byly pro jejich schopnost aglutinovat (shlukovat, srážet) červené krvinky pojmenovány aglutininy (WGA – wheat germ agglutinin, RCA – Ricinus communis agglutinin).

Dělení lektinů

[editovat | editovat zdroj]

Lektiny se dají dělit podle zdrojů, ze kterých se získávají, na:

  • rostlinné
  • živočišné
  • houbové
  • bakteriální

Rostlinné lektiny

[editovat | editovat zdroj]

Patří mezi nejčastěji používané v rutinní laboratorní a medicínské praxi. Jsou většinou velmi stálé (v lyofilizované podobě vydrží bez problému několik let) a jsou relativně levné.

Živočišné lektiny

[editovat | editovat zdroj]
rozdělení živočišných lektinů
podskupina typické sacharidové ligandy lokalizace příklady funkcí
Calnexiny Glc1Man9 ER (endoplasmatické retikulum) kontrola správného sbalení glykoproteinů v ER
M-typ Man8 ER degradace glykoproteinů asociovaná s ER
L-typ různé ER, GA (Golgiho aparát) třídění proteinů
P-typ Man-6-fosfát, různé sekreční cesta (ER, GA, sekreční granule, lysosom) třídění proteinů z GA, degradace glykoproteinů v ER,
C-typ různé plasmatická membrána, extracelulární prostor buněčná adhese (selektiny), vrozená imunita (collectiny), (vazebná aktivita závislá na Ca2+)
S-typ (galektiny) β-D-Gal cytoplasma, extracelulární prostor regulace cytoplasmatických dějů (například apoptóza), prokřížení extracelulárních glykoproteinů (aktivita závislá na přítomnosti thiolových skupin –SH)
I-typ (siglekty) sialové kyseliny plasmatická membrána buněčná adheze
R-typ různé GA, plazmatická membrána třídění enzymů, regulace glykoproteinových hormonů
F-box lektiny (GlcNAc)2 cytoplasma degradace špatně sbalených proteinů
fikoliny GlcNAc, GalNAc plazmatická membrána, extracelulární prostor vrozená imunita
chitináze podobné lektiny chito-oligosacharidy extracelulární metabolismus kolagenu
F-typ oligosacharidy zakončené fukózou extracelulární vrozená imunita
intelektiny Gal, galaktofuranóza, pentózy plazmatická membrána, extracelulární prostor vrozená imunita, oplodnění, embryogeneze

Příklady dějů založených na lektinovém rozpoznávání

[editovat | editovat zdroj]
  • třídění proteinů v Golgiho aparátu: enzymy patřící do lyzozomu jsou glykosylovány manóza-6-fosfátem a pomocí P-lektinů zachytávány a zakoncentrovávány v určité části Golgiho aparátu, která po odštěpení dá vzniknout lysozomu
  • kalnexin – chaperon, který je schopen rozpoznat špatně sbalené N-glykoproteiny v endoplasmatickém retikulu a zadržet je tam; jsou buď znovu sbaleny nebo degradovány
  • E-selektin – je exprimován endoteliálními buňkami v oblasti zánětu. Rozpoznávají určité sialované sacharidy na povrchu některých leukocytů a zpomalují jejich pohyb kapilárou (tzv. kutálení), leukocyty tak mají čas protáhnout se z kapiláry ven a vcestovat do místa zánětu
  • bakterie Helicobacter pylori je spojována s mnoha žaludečními chorobami (např. žaludeční vředy); adhezi (přichycení) na žaludeční epitel jí umožňují lektiny, které rozpoznávají sialové kyseliny a L-fukózu
  • bakterie Pseudomonas aeruginosa (rezistentní proti řadě antibiotik), nebezpečná pro pacienty trpící cystickou fibrózou, využívá specifické interakce lektinů PA-IIL a PA-IL s povrchovými sacharidy plicního epitelu při kolonizaci plic

Příklady využití lektinů ve vědě a medicíně

[editovat | editovat zdroj]
  • studium sacharidových komponent glykoproteinů a glykolipidů
  • izolace biomolekul nebo celých buněk nesoucích určité sacharidové struktury (afinitní chromatografie)
  • histologická vyšetření (detekce nádorových buněk)
  • aktivace T-lymfocytů (např. ConA); některé lektiny mohou působí jako mitogeny (látky podporující dělení buněk)
  • stanovení krevních skupin – příslušné lektiny způsobují aglutinaci jen konkrétních krvinek (podstata krevních skupin tkví v rozdílných glykosylací): DBA reaguje přednostně s A2, LTL s 0, GSL-I B4 s B, ...
  • léčba bakteriálních infekcí – inhibice bakteriálních lektinů vhodnými vysokoafinitními inhibitory lze využít při léčbě bakteriálních infekcí (např. podpůrná léčba infekcí močového měchýře pomocí d-manosy, čisticí ušní kapky pro psy a kočky, obsahující směs rhamnosy, galaktosy a manosy)

Příklady lektinů a jimi rozpoznávaných sacharidů

[editovat | editovat zdroj]
Přehled vybraných lektinů
Zkratka Latinský název Český název Sacharidová specifita (pokud není uvedeno jinak pak[1]) Poznámky
AAA Allium ascalonicum cibule šalotka hlavně sacharidy obsahující koncový trisacharid α–D-Man-(1-6)[α-D-Man(1-3)]-Man[2] monomer
AAL Aleuria aurantia mísenka oranžová L-Fuc
ABA Agaricus bisporus pečárka dvouvýtrusá Gal a β-D-Gal-(1-3)-GalNAc popř. Gal a β-D-Gal-(1-3)-GlcNAc; také GlcNAc na degalaktosylovaných N-glykanech[3] neváže monosacharidy, homotetramer, má dvě vazebná místa – jedno pro Gal a druhé pro GlcNAc
ACA Amaranthus caudatus laskavec ocasatý β-D-Gal-(1-3)-GalNAcα-Ser/Thr
AMA Arum maculatum árón plamatý β-D-Gal-(1,4)-GlcNAc, desializovaný fetuin[4]
AchatininH, (ATNH), Achatina fulica oblovka žravá, achatina dravá úzká specifita pro 9-O-acetylované sialové kyseliny[5] je schopný vázat červené krvinky a periferními krevními mononuklearními buňkami (B- a T-lymfocyty, NK buňky) u pacientů s akutní lymfoblastickou leukémií[6]
AOL Aspergillus oryzae - α-L-Fuc-(1-6) vázaná na jádro N-vázaného oligosacharidu, méně pak α-L-Fuc-(1-2,3,4)[7]
ASA I, ASA III Allium sativum česnek kuchyňský N-glykany s vysokým obsahem manózy[8]
BanLec Musa x sapientum banánovník vnitřní α-D-Glc-(1,3)-Man
BDA Bryonia dioica posed dvoudomý GlcNAc[9]
BPL Bauhinia purpurea alba - β-D-Gal-(1-3)-GalNAc
CCL Ciborinia camelliae - GalNAc
ConA Canavalia ensiformis - α-Manosylové větve (pokud není mezi nimi GlcNAc), glukosylované struktury, hybridní typy a biantenární komplexní typy N-glykanů metaloprotein, vyžaduje přítomnost Ca2+ nebo Mg 2+, široká specifita, jeden z nejpoužívanějších lektinů, homotetramer
DBA Dolichos biflorus mína dvoukvětá α-D-GalNAc-Ser/Thr a α-D-GalNAc(1-3)-GalNAc (Forssmanův disacharid) > α-D-GalNAc-(1-3)[α-L-Fuc-(1-2)-Gal (A-trisacharid)[10] viz IRA
DSA Datura stramonium durman obecný poly-LacNAc a větvené LacNAc
ECA Erythrina cristagalli Zarděnice hřebenitá β-D-Gal-(1-4)-Glc(NAc)
EEL Euonymus europaeus brslen evropský α-D-Gal-(1-3)(α-L-Fuc-(1-2)-Gal
GNA Galanthus nivalis sněženka podsněžník nesubstituované α-D-Man-(1-3)[11] nerozponává hybridní typ N-glykanů
GSL-I Griffonia simplicifolia - α-D-GalNAc, α-D-GalNAc-Ser/Thr) a α-D-Gal
GSL-I A4 Griffonia simplicifolia - GalNAc
GSL-I B4 Griffonia simplicifolia - α-D-Gal
GSL-II Griffonia simplicifolia - GlcNAc a degalaktosylované N-glykany
HHL Hippeastrum hybrid hvězdník nesubstituované, α-D-Man-(1-6) a α-D-Man-(1-3), některé galaktomanany z kvasinek[12] homotetramer, na rozdíl od ConA neváže glukosylované struktury, nerozponává hybridní typ N-glykanů
HPA Helix pomatia hlemýžď zahradní GalNAc[13] viz IRA
IRA Iris x hollandica α-D-GalNAc-(1-3,6)-D-Gal (A-disacharid)[10] má jiné preference než podobné lektiny: PLA (α-D-GalNAc-(1-3)[α-L-Fuc-(1-2)-Gal(A-trisacharid)], DBA (α-D-GalNAc-(1-3)-D-GalNAc > A-trisacharid), RCA a HPA mají širší spektrum vázaných sacharidů[10]
jacalin (AIL) Artocarpus integrifolia chlebovník β-D-Gal-(1-3)-α-D-GalNAc-Ser/Thr a α-D-GalNAc-Ser/Thr
LABA Laburnum anagyroides štědřenec odvislý (zlatý déšť) nejvíc:α-L-Fuc-(1-2)- β-D-Gal-(1-4)-D-Glc, také: α-L-Fuc-(1-2)-D-Gal, α-L-Fuc-(1-2)- β-D-Gal-(1-4)[-α-L-Fuc-(1-3)]-D-Glc, nejméně pak samotná L-Fuc[14]
LCA Lens culinaris čočka α-L-Fuc-(1-6)-GlcNAc, manosové řetězce metaloprotein, vyžaduje přítomnost Ca2+ nebo Mg 2+, užší specifita než Con A
LEL Lycopersicon esculentum rajče jedlé poly-LacNAc a (GlcNAc)n a N-glykany s vysokým obsahem manosy[15]
LFA Limax flavus (Limacus flavus) slimák pestrý sialové kyseliny[16]
LTL (LTA1) Lotus tetragonolobus (Tetragonolobus purpureus) ledenec nachový α-L-Fuc-(1-3)-GlcNAc, Sia-Lex, and Lex (= β-D-Gal-(1-4)-[ α-L-Fuc-( 1-3)]- β-D-GlcNAc -(1-3)-R),[17][18] α-L-Fuc-(1-6)-GlcNAc,[19] velmi špatně váže α-L-Fuc-(1-2) v literatuře není úplná jednota k specifitě tohoto lektinu, podobné vazebné vlastnosti jako UEA-I[20]
MAL (MAL I) Maackia amurensis makie amurská α-D-Sia-(2-3)-β-D-Gal-(1-4)-Glc(NAc) izolace pomocí afinitní chromatografie na vepřovém thyroglobulinu[21]
MAH (MAL II) Maackia amurensis makie amurská α-D-Sia-(2-3)-Gal specifická pro α-D-Sia-(2-3), lze porovnat s SNA (který má specifitu α-D-Sia-(2-3)),[22] izolace pomocí afinitní chromatografie na vepřovém thyroglobulinu[21]
ML-I (VAA-I,viscumin) Viscum album jmelí bílé α-D-Neu5Ac(Sia)-(2-6)-β-D-Gal-(1-4)-Glc(NAc)[23]
MOA Marasmius oreadus špička obecná Gal
MPA Maclura pomifera maklura jablkonosná β-D-Gal(1-3)-α-D-GalNAc-Ser/Thr a α-D-GalNAc-Ser/Thr
NPA Narcissus pseudonarcissus narcis obecný nesubstituované α-D-Man-(1-6)[12]
PAA (PSA, PAL, PSL) Peziza arvernesis (Peziza sylvestris) řasnatka lesní (houba) D-arabinóza[24]
PHA-E Phaseolus vulgaris fazol obecný tetraantenární komplexní N-glykany
PHA-L Phaseolus vulgaris fazol obecný vmezeřený (bisecting) GlcNAc a biantenarní (dvouvětvé) N-glykany
PLA Phaseolus limensis (Phaseolus lunatus) fazol měsíční α-D-GalNAc-(1-3)[α-L-Fuc-(1-2)]-Gal(A-trisacharid)[10] viz IRA
PNA Arachis hypogaea podzemnice olejná β-D-Gal-(1-3)-α-D-GalNAc-Ser/Thr (T-antigen)
PTL-I Physocarpus tetragonolobus tavola α-D-GalNAc a Gal
PSA Pisum sativum hrách setý α-L-Fuc-(1-6)-GlcNAc
PSL Polyporus squamosus choroš šupinatý vysoce specifický k α-D-Sia-(2-6)-β-D-Gal-(1-4)-Glc(NAc)[25] v literatuře není ještě plně zavedená zkratka, občas může být označen PSA
PVL Psathyrella velutina křehutka sametová GlcNAc, koncová NeuNAc-(2-3)-Gal[26]
PWM Phytolacca americana líčidlo americké Poly-LacNAc a (GlcNAc)n
RCA120 Ricinus communis skočec obecný β-D-Gal-(1-4)-GlcNAc
RPbAI,II Robinia pseudoacacia trnovník akát GalNAc[27]
RSL Ralstonia solanacearum - α-L-Fuc(1-2)-Gal a α-L-Fuc(1-6)-Gal; méně pak α-L-Fuc(1-3/4)-Gal, výrazně méně (5-6x) rozpoznává D-Ara a L-Gal[28]
SBA Glycine max sója GalNAc (obzvláště koncové α-D-GalNAc-(1-3)-Gal)
ScLL Synadenium carinatum - D-Gal
SNA(b) Sambucus nigra bez černý α-D-Sia-(2-6)-β-D-Gal-(1-4)-Glc(NAc),[29] α-D-Sia-(2-6)-β-D-Gal(NAc)[22] získává se z kůry bezu; je specifický k α-D-Sia-(2-6) vazbě, lze jej doplnit lektinem MAL II, který je specifický pro α-D-Sia-(2-3), schopnost nebo zvýšení vazby tohoto lektinu na buňky je možným ukazatelem jejich nekrózy nebo apoptózy[22], izolace pomocí afinitní chromatografie na hovězím fetuinu[30]
SSA Sambucus sieboldiana bez Sieboldův α-D-Sia-(2-6)-β-D-Gal-(1-4)-Glc(NAc)
STL Solanum tuberosum lilek brambor větvené i lineární poly-LacNAc a (GlcNAc)n[31] STL je glykoprotein bohatý na arabinózu
TJA-I Trichosanthes japonica - α-D-Sia-(2-6)-β-D-Gal-(1-4)-Glc(NAc) a β-D-Gal-(1-4)-Glc(NAc)
TJA-II Trichosanthes japonica - β-D-GalNAc a α-L-Fuc-(1-2)-Gal
UDA Urtica dioica kopřiva dvoudomá Poly-LacNAc a (GlcNAc)n
UEA-I Ulex europaeus hlodáš evropský hlavně α-L-Fuc-(1-2) (např.α-L-Fuc-(1-2)-β-D-Gal-(1-4)-Glc(NAc))[18] výborný marker pro endotheliální buňky, podobný lektinu LTL[20]
VVA Vicia villosa vikev huňatá GalNAc and α-D-GalNAc-Ser/Thr (Tn-antigen)
WFA Wisteria floribunda vistárie mnohokvětá koncové GalNAc (např. β-D-GalNAc-(1-4)-GlcNAc
WGA Triticum vulgaris pšenice multivalentní Sia a (GlcNAc)n
Rozdělení lektinů podle jejich specifit
Glc ConA, BanLec,
GlcNAc ABA, BDA, GSL-II, PVL, WGA
Gal ABA, ACA, AMA, BPL, ECA, GSL-I, jacalin, MPA, PNA, PTN-I, RCA, ScLL, TJA-I
GalNAc CCL, DBA, GSL-I, GSL-IA4, HPA, jacalin, MPA, PTN-I, RPbA-I, II, SBA, TJA-II, VVA, WFA
Fuc AAL, AOL, EEL, LABA, LCA, LTL, PSA, RSL, TJA-II, UEA-I
Man AAA,ASA I, ASA III, ConA, GNA, HHL, LCA, NPA
Sia AchatininH, LFA, MAL, MAH, ML-I, PSL, PVL, SNA, SSA, TJA-I, WGA
Ara PAA,RSL
LacNAc DSA, LCA, PWM, STL,UDA,
s vysokým obsahem manózy ConA, LCA

Galerie sacharidů

[editovat | editovat zdroj]
  • Sialovaný LacNAc s 1-6 vázanou L-Fuc
    Sialovaný LacNAc s 1-6 vázanou L-Fuc
  • triantenární N-glykan bohatý na manózu
    triantenární N-glykan bohatý na manózu
  • vmezeřený (bisecting) GlcNAc
    vmezeřený (bisecting) GlcNAc

Odkazy

[editovat | editovat zdroj]

Reference

[editovat | editovat zdroj]
  1. ↑ Tateno H, Uchiyama N, Kuno A, Togayachi A, Sato T, Narimatsu H, Hirabayashi J."A novel strategy for mammalian cell surface glycome profiling using lectin microarray." Glycobiology. 2007 Oct;17(10):1138-46. Epub 2007 Aug 10.
  2. ↑ „Purification and characterization of a mannose-specific lectin from Shallot (Allium ascalonicum) bulbs.“; Mo H, Van Damme EJ, Peumans WJ, Goldstein IJ.; Arch Biochem Biophys. 1993 Nov 1;306(2):431-8
  3. ↑ „Evidence that Agaricus bisporus agglutinin (ABA) has dual sugar-binding specificity“; Nakamura-Tsuruta S, Kominami J, Kuno A, Hirabayashi J.; Biochem Biophys Res Commun. 2006 Aug 18;347(1):215-20. Epub 2006 Jun 21
  4. ↑ „Purification and characterization of an N-acetyllactosamine-specific lectin from tubers of Arum maculatum“; Allen AK.; Biochim Biophys Acta. 1995 May 11;1244(1):129-32.
  5. ↑ “O-acetylated sialic acid as a distinct marker for differentiation between several leukemia erythrocytes.“; Sen G, Chowdhury M, Mandal C.; Mol Cell Biochem. 1994 Jul 13;136(1):65-70.
  6. ↑ “O-acetyl sialic acid binding lectin as a probe for detection of subtle change on cell surface induced during acute lymphoblastic leukemia (ALL) and its clinical application.“ Mandal C, Sinha D, Sharma V, Bhattacharya DK.; Indian J Biochem Biophys. 1997 Feb-Apr;34(1-2):82-6.
  7. ↑ “Carbohydrate binding specificity of a fucose-specific lectin from Aspergillus oryzae: a novel probe for core Fuchse“ Matsumura K, Higashida K, Ishida H, Hata Y, Yamamoto K, Shigeta M, Mizuno-Horikawa Y, Wang X, Miyoshi E, Gu J, Taniguchi N.; J Biol Chem. 2007 May 25;282(21):15700-8. Epub 2007 Mar 23
  8. ↑ Dam TK, Bachhawat K, Rani PG, Surolia A."Garlic (Allium sativum) lectins bind to high mannose oligosaccharide chains."J Biol Chem. 1998 Mar 6;273(10):5528-35.
  9. ↑ “A lectin from Bryonia dioica root stocks“ ;Peumans WJ, Nsimba-Lubaki M, Carlier AR, Van Driessche E; Planta; Volume 160, Number 3 / March, 1984; p: 222-228
  10. ↑ a b c d “Isolation and characterization of an N-acetyl-D-galactosamine-binding lectin from Dutch Iris bulbs which recognizes the blood group A disaccharide (GalNAc alpha 1-3Gal).“; Mo H, Van Damme EJ, Peumans WJ, Goldstein IJ.; J Biol Chem. 1994 Mar 11;269(10):7666-73.
  11. ↑ “Binding properties of a mannose-specific lectin from the snowdrop (Galanthus nivalis) bulb.“; Shibuya N, Goldstein IJ, Van Damme EJ, Peumans WJ.; J Biol Chem. 1988 Jan 15;263(2):728-34
  12. ↑ a b „Carbohydrate-binding specificity of the daffodil (Narcissus pseudonarcissus) and amaryllis (Hippeastrum hybr.) bulb lectins.“; Kaku H, Van Damme EJ, Peumans WJ, Goldstein IJ. ;Arch Biochem Biophys. 1990 Jun;279(2):298-304
  13. ↑ "Biochemical and structural analysis of Helix pomatia agglutinin. A hexameric lectin with a novel fold";Sanchez JF, Lescar J, Chazalet V, Audfray A, Gagnon J, Alvarez R, Breton C, Imberty A, Mitchell EP;J Biol Chem. 2006 Jul 21;281(29):20171-80. Epub 2006 May 16
  14. ↑ “Interaction of the Laburnum anagyroides lectin with fucoantigens“; Piskarev VE, Bushueva TL, Iamskov IA.; Bioorg Khim. 2007 Jan-Feb;33(1):182-6
  15. ↑ Oguri S, "Analysis of sugar chain-binding specificity of tomato lectin using lectin blot: recognition of high mannose-type N-glycans produced by plants and yeast."Glycoconj J. 2005 Nov;22(7-9):453-61.
  16. ↑ „Binding Determinants of the Sialic Acid-specific Lectin from the Slug Limax flavus”; Knibbs RN, Osborne SE, Glick GD, Goldstein IJ; J Biol Chem. 1993 Sep 5;268(25):18524-31.
  17. ↑ “Immobilized Lotus tetragonolobus agglutinin binds oligosaccharides containing the Lex determinant „;Liying Yan, Patricia P Wilkins, Gerardo Alvarez-Manilla, Su-Il Do, David F Smith and Richard D Cummings; Glycoconjugate Journal; Volume 14, Number 1 / January, 1997,p: 45-55
  18. ↑ a b "A simple procedure for the isolation of L-fucose-binding lectins from Ulex europaeus and Lotus tetragonolobus",Allen HJ, Johnson EA,Carbohydr Res. 1977 Oct;58(2):253-65
  19. ↑ “The affinity of the fucose-binding lectin from Lotus tetragonolobus for glycopeptides and oligosaccharides accumulating in fucosidosis.“; JEAN Susz JP, Dawson G; J Neurochem. 1979 Mar;32(3):1009-13
  20. ↑ a b "A comparison of the binding specificities of lectins from Ulex europaeus and Lotus tetragonolobus."Allen HJ, Johnson EA, Matta KL, Immunol Commun. 1977;6(6):585-602
  21. ↑ a b "Studies on hemagglutinins from Maackia amurensis seeds." Kawaguchi T, Matsumoto I, Osawa T, J Biol Chem. 1974 May 10;249(9):2786-92
  22. ↑ a b c „Exposure of {alpha}2,6-sialylated lactosaminic chains marks apoptotic and necrotic death in different cell types“; Malagolini N, Chiricolo M, Marini M, Dall'olio F.; Glycobiology. 2008 Nov 6
  23. ↑ "Mistletoe lectin I is a sialic acid-specific lectin with strict preference to gangliosides and glycoproteins with terminal Neu5Ac alpha 2-6Gal beta 1-4GlcNAc residues";Müthing J, Meisen I, Bulau P, Langer M, Witthohn K, Lentzen H, Neumann U, Peter-Katalinić J;Biochemistry. 2004 Mar 23;43(11):2996-3007
  24. ↑ “First report of an arabinose-specific fungal lectin.“; Wang H, Ng TB.; Biochem Biophys Res Commun. 2005 Nov 18;337(2):621-5. Epub 2005 Sep 23
  25. ↑ “Purification and characterization of a Neu5Acalpha2-6Galbeta1-4Glc/GlcNAc-specific lectin from the fruiting body of the polypore mushroom Polyporus squamosus. „J Biol Chem. 2000 Apr 7;275(14):10623-9 ; Mo H, Winter HC, Goldstein IJ.
  26. ↑ Ueda H, Matsumoto H, Takahashi N, Ogawa H.,Psathyrella velutina Mushroom Lectin Exhibits High Affinity toward Sialoglycoproteins Possessing Terminal N-Acetylneuraminic Acid alpha 2,3-Linked to Penultimate Galactose Residues of Trisialyl N-Glycans. Comparison with other sialic acid-specific lectins.J Biol Chem. 2002 Jul 12;277(28):24916-25. Epub 2002 May 1
  27. ↑ "The bark of Robinia pseudoacacia contains a complex mixture of lectins.Characterization of the proteins and the cDNA clones";Van Damme EJ, Barre A, Smeets K, Torrekens S, Van Leuven F, Rougé P, Peumans WJ;Plant Physiol. 1995 Mar;107(3):833-43.
  28. ↑ "The fucose-binding lectin from Ralstonia solanacearum. A new type of beta-propeller architecture formed by oligomerization and interacting with fucoside, fucosyllactose, and plant xyloglucan";Kostlánová N, Mitchell EP, Lortat-Jacob H, Oscarson S, Lahmann M, Gilboa-Garber N, Chambat G, Wimmerová M, Imberty A;J Biol Chem. 2005 Jul 29;280(30):27839-49. Epub 2005 May 27
  29. ↑ Kaku H, Kaneko H, Minamihara N, Iwata K, Jordan ET, Rojo MA, Minami-Ishii N, Minami E, Hisajima S, Shibuya N.,Elderberry bark lectins evolved to recognize Neu5Ac alpha2,6Gal/GalNAc sequence from a Gal/GalNAc binding lectin through the substitution of amino-acid residues critical for the binding to sialic acid.J Biochem. 2007 Sep;142(3):393-401. Epub 2007 Jul 23.
  30. ↑ "A lectin from elder (Sambucus nigra L.) bark." Broekaert WF, Nsimba-Lubaki M, Peeters B, Peumans WJ, Biochem J. 1984 Jul 1;221(1):163-9.
  31. ↑ Ciopraga J, Angström J, Bergström J, Larsson T, Karlsson N, Motas C, Gozia O, Teneberg S., "Isolectins from Solanum tuberosum with different detailed carbohydrate binding specificities: unexpected recognition of lactosylceramide by N-acetyllactosamine-binding lectins."J Biochem. 2000 Nov;128(5):855-67.

Související články

[editovat | editovat zdroj]

Externí odkazy

[editovat | editovat zdroj]
Citováno z „https://cs.wikipedia.org/w/index.php?title=Lektiny&oldid=23933796“