ERM
Les proteïnes ERM inclou a les tres proteïnes Ezrin (82KDa), Radixin (80KDa) i Moesin (75KDa) que actuen d'unió entre la membrana plasmàtica i el citoesquelet regulant l'estructura i la funció de dominis específics de la membrana plasmàtica.[1]
Estan implicats en la formació de microvellositats, rugositats en la membrana i unions adherents. S'han relacionat amb el recruitament de proteïnes en punts específics de la membrana plasmàtica com els receptors CD44, CD95 o I-CAM.[2]
Evolució
[modifica]Les proteïnes ERM han estat trobades en tots els genomes de metazoos, però no en organismes unicel·lulars. Els tres paràlogs (Ezrin, Radixin i Moesin) són presents en vertebrats, on en altres espècies només es troba un dels tres gens ERM. El genoma de llevat, no codifica per cap proteïna amb el domini FERM, però si s'han trobat seqüències semblants en plantes, fongs, i en genomes d'alguns organismes unicel·lulars eucariotes, com els coanoflagel·lats, els quals són evolutivament propers als metazoos.
Domini FERM
[modifica]Les proteïnes ERM estan incloses en la superfamília de proteïnes Band 4.1. Aquesta superfamília també inclou les proteïnes Merlin, Talin, PTP/H1 i PTP-MEG. Totes les proteïnes de la superfamilia Band 4.1 presenten un domini comú anomenat FERM amb un 86% d'identitat.
En les proteïnes ERM el domini FERM es troba a l'extrem N-terminal de la proteïna, seguida d'una hèlix alpha i d'un lloc d'unió a la F-actina (l'actina polimeritzada formant fibres, en contrast dels monòmers d'actina no polimeritzats, anomenats G-actina)
Referències
[modifica]- ↑ Differential effects of ceramide and sphingosine 1-phosphate on ERM phosphorylation: probing sphingolipid signaling at the outer plasma membrane. Canals D, Jenkins RW, Roddy P, Hernández-Corbacho MJ, Obeid LM, Hannun YA.
- ↑ Mori T, Kitano K, Terawaki SI, Maesaki R, Fukami Y and Hakoshima T. (2008) Structural basis for CD44 recognition by ERM proteins. J Biol Chem. 27