Kazein

Kazein (lat. caseus = sir) je naziv za porodicu srodnih fosfoproteina: αS1, αS2, β, κ. Ovi proteini se najčešće nalaze u sisarskom mlijeku, gdje čine 80% proteina u kravljem mlijeku i između 20% i 45% proteina u ljudskom majčinom mlijeku . Kazein ima širok spektar upotrebe, od toga da je glavna komponenta sira ili se koristiti kao dodatak hrani, za vezanje i sigurnije spajanje komponenti. Kao izvor hrane , kazein sadrži aminokiseline, ugljikohidrate i dva neorganska elementa: kalcij i fosfor.^[1]^[2]^[3]^[4]^[5]

Sastav

Kazein sadrži prilično veliki broj prolinskih ostataka, koji ne komuniciraju. Tu su i nedisulfidni mostovi . Kao rezultat toga, ima relativno malo tercijarnih struktura. Relativno je hidrofoban , pa je slabo topiv u vodi. Nalazi se u mlijeku, kao suspenzija čestica pod nazivom "kazeinske micele", koje pokazuju samo ograničenu sličnost sa tipskim surfaktantima jer su im hidrofilni dijelovu na površini i sferni su. Međutim, u oštrom kontrastu sa surfaktanim micelama, unutrašnjost kazeinskih micela je izuzetno hidrirana. Micele kazeina se drže zajedno putem iona kalcija i hidrofobne interakcije.^[6]^[7]

Kao primjer, u narednoj tabeli se navode komponente kravljeg kazeina.

Protein	Količina (g/L kravljeg mlijeka)^[8]	Broj aminokiselina	UniProt unos
αS1-Kazein	10,7	199	P02662
αS2-Kazein	2,8	207	P02663
β-Kazein	8,6	209	P02666
κ-Kazein	3,1	169	P02668
	Ukupno: 26 g

Za razliku od kravljeg mlijeka, u ljudskom majčinom mlijeku, glavni proteini su β- i κ-kazein. U sljedećoj tabeli su detalji o kazeinu u majčinom mlijeku.

Protein	Gen	Hromosom	Broj aminokiselina	OMIM	UniProt-unos
αS1-Kazein	CSN1S1	4q21.1	170	115450	P47710
Kazein S2α-liki	CSN1S2A^{[mrtav link]}	4q13.3	27	-	Q8IUJ1
β-Kazein	CSN2	4q21.1	211	115460	P05814
κ-Kazein	CSN3	4q21.1	162	601695	P07498

Bilo je nekoliko molekulskih modela koji bi mogli objasniti posebnu konformaciju kazeina u micelama. Jedna od njih predlaže da njihovo jezgro formira nekoliko submicela, a periferija se sastoji od κ-kazeina. Drugi model sugerira da jezgro formira kazeinom povezana vlakna. Konačno, najnoviji model predlaže dvostruku vezu među kazeina u odvijaju pretvaranje u žele. Sva tri modela vide micele kao koloidne čestice formirane od kazeinskih agregata umotane u topive molekule κ-kazeina.

Izoelektrična tačka kazeina je 4.6. Pri pH mlijeka od 6,6, kazein ima negativni naboj. Prečišćeni protein je netopiv u vodi. Iako se rastvara u rastvuru neutralnih soli, lahko dispergira u razblaženom rastvoru baza soli, kao što su natrij oksalat i natrij acetat.

Enzim tripsin možepokrenuti akciju hidrolize fosfata u kojoj su sadržani peptoni . Koristi se za sprav vrstaljanju organskih ljepila.^[9]

Upotreba

Boje

Likovni umjetnici veoma često upotrebljavaju kazeinske boje zato što su rastvorljive u vodi i brzo se suše. Utvrđeno je da se ovakve boje koriste od davnih egipatskih vremena kao oblik tempera boja, a u širokoj upotrebi za komercijalne ilustracije kao odabrani materijal do kasnih 1960-ih kada je, sa pojavom akrilnih boja, kazein jpostao manje popularan. Međutim, i dalje je u širokoj upotrebi kod scenskih slikara impresionista, iako je akril napravio prodor u toj oblasti.

Ljepila

Ljepila na bazi kazeina, vode, hidratiziranog kreča i natrij hidroksida bila popularni za obradu drveta, uključujući i za avione, kad su se pojavio de Havilland Albatross avion. Kazeinsko ljepilo se koristi u proizvodnji transformatora (posebno transformatorskih postolja) zbog propusnosti ulja. Iako je u velikoj mjeri zamijenjen sintetičkim smolama, ljepila na bazi kazeina i dalje imaju primjenu u određenim nišama aplikacija, kao što je kaširanje vatrootpornih vrata i etiketiranju boca.

Sir

Sir se sastoji od proteina i masti iz mlijeka, obično m krava, bivola, koza ili ovaca. To je u produkt koagulacije kazeina. Tipično, mlijeko se zakiseli, a onda stegla dodavanjem sirila, koje sadrži proteolitičke enzime, a obično se dobija iz želudaca teladi. Pritiskom se zgrušane materije odvoje i formiraju u konačni oblik. Za razliku od mnogih proteina, kazein se ne steže toplotom. U procesu zgrušavanja mlijeka djeluje proteaza na topivi dio kazein, κ-kazein , čime se podstiče nestabilno micelarno stanje koje rezultira formiranjem ugruška. Kada stegne djelovanjem himozina, kazein se ponekad naziva i 'parakazein. Himozin (EC 3.4.23.4) je asparaginska proteaza koja posebno hidrolizira peptidne veze u Phe105-Met106 κ-kazeina i smatra se da je najefikasnija proteaze za industrijsko spravljanje sira.

Plastika i vlakna

Neke od najranijih plastika su na bazi kazeina. Konkretno, galalit je dobro poznat za prevljenje tipki . Vlakna mogu biti od ekstrudiranog kazeina. Tkanine lanital, koje izrađene od kazeina vlakana, poznate su kao aralac u Sjedinjenim Američkim Državama bile je posebno popularne u Italiji, tokom 1930-ih. Nedavne inovacije kao što su QMilch nude rafiniraniranija vlakna za moderne tkanine.

Suplemenat proteina

Atraktivno svojstvo molekula kazeina molekula je njegova sposobnost da se u želucu formira u gelnu masu ili ugruške, što ga čini vrlo efikasnomhranljivom materijom. Ugrušak je sposoban da sporo otpušta aminokiseline u krvotok, ponekad i tokom nekoliko sati. Često je kazeina dostupan kao hidrolizirani kazein, pri čemu je hidroliziran putem proteaza kao što je tripsin. Hidrolizatna forma je gorka i takve dodatke često odbijaju dojenčad i laboratorijske životinje u korist netaknutoh kazeina.

Također pogledajte

Reference

^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
^ Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.
^ Hall J. E., Guyton A. C. (2006): Textbook of medical physiology, 11th edition. Elsevier Saunders, St. Louis, Mo, ISBN 0-7216-0240-1.
^ Alberts B. (2002)ː Molecular biology of the cell. Garland Science, New York, ISBN 0-8153-3218-1.
^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
^ Kunz C., Lonnerdal B. (1990): Human-milk proteins: analysis of casein and casein subunits. American Journal of Clinical Nutrition (The American Society for Clinical Nutrition). 51 (1): 37–46. PMID 1688683.
^ Industrial Casein". National Casein Company. Archived from the original on 2012-11-12.
^ The Dairy Science and Technology eBook: Dairy Chemistry and Physics: Milk Proteins, abgerufen am 9. Januar 2015.
^ CCMR – Ask A Scientist!". Ccmr.cornell.edu. 1998-09-24.

Vanjski linkovi

Logo Commonsa

Casein na Wikimedia Commonsu.

[1] Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.

[2] Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.

[3] Hall J. E., Guyton A. C. (2006): Textbook of medical physiology, 11th edition. Elsevier Saunders, St. Louis, Mo, ISBN 0-7216-0240-1.

[4] Alberts B. (2002)ː Molecular biology of the cell. Garland Science, New York, ISBN 0-8153-3218-1.

[5] Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.

[6] Kunz C., Lonnerdal B. (1990): Human-milk proteins: analysis of casein and casein subunits. American Journal of Clinical Nutrition (The American Society for Clinical Nutrition). 51 (1): 37–46. PMID 1688683.

[7] Industrial Casein". National Casein Company. Archived from the original on 2012-11-12.

[8] The Dairy Science and Technology eBook: Dairy Chemistry and Physics: Milk Proteins, abgerufen am 9. Januar 2015.

[9] CCMR – Ask A Scientist!". Ccmr.cornell.edu. 1998-09-24.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]