ASAM AMINO

* Merupakan monomer protein

* Hasil hidrolisis protein oleh asam/ basa / enzim
* Mengandung gugus amino (-NH2) dan Karboksil
(-COOH)
* Mengandung minimal 1C  asimetris, kecuali
glisin.
→ Optis aktif pada pH = 7
→ Konfigurasi absolut L-Gliseraldehid:
Asam L- -Amino vs Asam amino seri D
dalam antibiotik & dinding sel bakteri
* Struktur Dasar asam -- amino

NH2
H
R  OH

R C NH2 O

COOH
•
 Ada 4 golongan asam amino
berdasarkan gugus samping R
1. Alifatik
→ Makin panjang makin Nonpolar/ Hidrofobik)
Contoh : Glisin, Alanin, Valin, Leusin,
Isoleusin, Prolin, Fenilalanin, Tripthopan,
Metionin
2. Polar tidak bermuatan (Hidrofilik)
→ Ada gugus fungsi yang membentuk ikatan
hidrogen dengan air.
 Contoh :
Serin, treonin, tirosin  gugus fungsi – OH (Hidroksil)

Asparagin, glutamin  gugus fungsi – CO- NH2 (Amida)

asam/ oksidasi asam/ basa
basa
aspartat as-glutamat

Sistein  gugus fungsi – SH (thiol)

Teroksidasi
(2 gugus tiol → ikatan silang disulfida)
*
Sistin
3 Bermuatan positif
Lisin, Histidin, & Arginin → Muatan total positif
pH = 7
Lisin → gugus epsilon (E) - NH2
Arginin → gugus guanidin muatan +
Histidin → gugus imidazol
(mengion sedikit)
4. Bermuatan negatif
Tambahan gugus karboksil
Senyawa induk Asparagin → As. Aspartat
Senyawa induk glutamin → As. Glutamat
Asam Amino lain :
1) Hidroksi prolin dalam kolagen
2) 5-Hidroksi lisin
3) Desmosin dalam Elastin
4) Isodesmosin
5) Metil Histidin
6) Epsilon-N-Metillisin dalam Protein otot
7) Epsilon-N-Trimetillisin
Tabel 2.1 Asam-asam L- amino yang terdapat dalam protein

Rantai Nama Singkatan dan Rumus Bangun

Samping Trivial Simbol
1. Alifatik Glisin Gly (G) H — CH — COOH
|
NH2

Alanin Ala (A) CH3 — CH — COOH

|
NH2

Valin Val (V) H3C

CH — CH — COOH
H3C |
NH2

Leusin Leu (L) H3C

CH — CH2 — CH — COOH
H3C |
NH2

Isoleusin Ileu (l) H3C

CH2
CH — CH — COOH
H3C |
NH2

2. Mengandung Serin Ser (S) CH2 — CH — COOH

gugus hidroksil (-OH) | |
OH NH2

Threonin Thr (T) CH3 — CH — CH — COOH

| |
OH NH2

Tirosin Tyr (Y) HO — — CH2 — CH — COOH

|
NH2

3. Mengandung Sistein Cys (C) CH2 — CH — COOH

atom sulfur | |
SH NH2

Metionin Met (M) CH2 — CH2 — CH — COOH

| | |
S — H NH2
 Rantai Nama Singkatan dan Rumus Bangun
Samping Trivial Simbol
4. Mengandung gugus Asam aspartat Asp (D) HOOC — CH2 — CH — COOH
asam atau amidanya |
NH2

Asparagin Asn (N) H2N — C — CH2 — CH — COOH

|| |
O NH2

Asam glutamat Glu (E) HOOC — CH2 — CH2 — CH — COOH

|
NH2

Glutamin Gin (Q) H2N — C — CH2 — CH2 — CH — COOH

|| |
O NH2

5. Mengandung Arginin (Arg R[R] H — N — CH2 — CH2 — CH2 — CH — COOH

gugus alhalis | |
C = NH2 NH2
|
NH2

Lisin Lys (K) CH2 — CH2 — CH2 — CH2 — CH — COOH

| |
NH3 NH2

Histidin His (H) CH2 — CH — COOH

|
HN NH NH2

6. Mengandung Histidin His (H) Lihat di atas

cincin aromatik

Fenilalanin Phe (F) CH2 — CH — COOH

|
NH2

7. Asam-asam lonino Tirosin Tyr (Y) Lihat pada nomor 2

Triptofan Trp (W) CH — CH — COOH

N |
H NH2

Prolin Pro (P)

N
H2 COO¯
Peran Asam Amino
1. Metabolisme antara
(prekursor)
2. Transmisi impuls saraf
SIFAT KIMIA ASAM AMINO
Dalam air/ pH ≈ 7
a. Dipolar/ Switerion _
COOH COO
| |
H2 N — C — H +H N — C — H
3
| |
R R
(Bentuk nonionik) (Bentuk dipolar)
b. Ampoter
H H
| |
R — C — COO¯ R — C — COO¯ + H+
| |
NH3+ NH2
(sebagai asam)
H+
H
|
R — C — COOH
|
NH3+
(Sebagai basa)
C. Diprotik (dua gugus dapat mengion menghasilkan
proton)

H H H
| H+ | H+ |
R — C — COOH R — C — COO¯ R— C— COO¯
| | |
NH3+ NH3+ NH2

Kation pada pH Bentuk dipolar Anion pada pH

dibawah pada pH isoeliktrik diatas isoelektrik
isoelektrik = + muatan = O muatan = 

Dalam lingkungan asam kedua proton diberikan

(secara bertahap = 2 tahap)
PEPTIDA
Adalah kumpulan dua/lebih residu asam
amino yang dihubungkan dengan ikatan
peptida.

Prinsip pembentukan ikatan peptida :

Pengeluaran 1 mol air dari atom H gugus
amino ( amino) pada asam amino yang
satu (asam amino I) dan gugus OH dari
karboksil (peptida) pada asam amino yang
lain (asam amino II)
Contoh : ikatan peptida
O H HOCO
O || | |
C H COOH C— N — CH
| OH | | H2O | I
H2N — CH + H — N — CH H2N—CH C0H
| | I H2
CH3 CH2OH CH3
Alanin Serin Alanilserin
(dipeptida)
MACAM PEPTIDA
1. Peptida Sederhana
(2-10 residu AsamAmino)
2. Polipeptida (> 10 residu Asam Amino)
RESIDU ASAM AMINO(bukan asam amino).
 Unit asam amino dalam peptida
 Asam amino kehilangan H dari gugus
amino/ kehilangan OH dari gugus
karboksil atau kehilangan keduanya
* Residu terminal Asam Amino
- Di ujung rantai peptida
- Salah satu ujung residu asam amino
memiliki gugus amino
(Residu terminal N)
- Ujung lain residu asam amino
memiliki gugus karboksil
(Residu terminal C)
Contoh : Pentapeptida

O O O O
NH2— C —NH—CH—C—NH—CH—C—NH—CH—C—NH—CH— COOH
| 1 | 2 | 3 | 4 |
OHCH2 H CH2 CH3 CH2
|
Ser Gli Ala CH
|
OH (CH3)2
Tir Leu
a.  peptida ?
b.  ikatan peptida ?
c. Residu terminal N ?
d. Residu terminal C ?
e. Nama pentapeptida tersebut ?
PROTEIN (Pertama / Utama)
* Penyusun tubuh organisme : > 50% berat kering
* Monomer : Asam Amino (20 macam)
→ Ikatan peptida
→ Rantai amat panjang
* Merupakan ekspresi genetik
* Mempunyai banyak jenis (golongan) dan banyak fungsi
→ Jenis dan fungsi berbeda karena :
- Perbedaan deret asam amino
- (“Abjadnya protein”)
→ 1000 s.d > 1011 asam amino
→  deret berdasarkan  peptida :
 peptida = n ! (n faktorial)
Contoh :
1. Tetrapeptida
 peptida = 4
n! = 4 !
 deret asam amino = 4 !
=4.3.2.1
= 24 macam deret
2. Polipeptida dengan 20 asam amino
n ! = 20 !
= 20 . 19 . 18 ……… 2.1
= 2 x 1018 deret.
STRUKTUR DASAR PROTEIN
1. Struktur Primer
- Paling sederhana
- Dibentuk oleh ikatan peptida / + ikatan
disulfida
- Berupa rantai polipeptida lurus
- Ditentukan oleh :
→Urutan
→Macam Asam Amino
→Jumlah
2.Struktur Sekunder
Struktur primer yang mengalami
ikatan hidrogen (antar atom O dari
gugus karbonil / C = O dengan atom
H dari gugus amino / NH)
→ terpilin  Helik (jika dalam 1
rantai polipeptida)
→ terpilin  helik (jika antar 2 /
lebih rantai polipeptida)
3. Struktur Tersier
→ Struktur sekunder melipat sehingga
terbentuk struktur 3 dimensi (protein
globuler)
→ Karena interaksi ionik dan hidrofobik
→ Ikatan yang terjadi :
- Jembatan garam
- Ikatan hidrogen
- Ikatan disulfida
- Interaksi van der walls
- Interaksi polar
4. Struktur Kuartener

→ Gabungan 2 unit / lebih

struktur tersier
→ Molekul sangat besar
Contoh :
- Hemoglobin
- Mioglobin
- Kulit virus
Gambar : Konfirmasi  pada rantai polipeptida -keratin. (a) Pandangan dari atas terhadap tiga rantai
yang disusun dalam lembaran berlipat, memperlihatkan ikatan hidrogen yang menghubungkan antar
rantai. Gugus R ditunjukkan oleh warna hitam. (b) Pandangan samping memperlihatkan gugus R yang
mencuat ke luar dari lembaran berlipat.
 (a)
(b)
Gambar : Ketiga model -heliks, memperlihatkan aspek yang
berbeda pada strukturnya. (a) Pembentukan  heliks berarah
kanan. Bidang ikatan peptida yang kaku bersifat paralel
terhadap sumbu panjang heliks. Satu di antara ikatan hidrogen
diperlihatkan dalam warna. (b) Model bola dan tongkat suatu
 heliks memperlihatkan ikatan hidrogen antar rantai. (c) Unit (c)
berulang merupakan suatu putaran heliks.
Gambar : Struktur tertier mioglobin sejenis ikan paus berdasarkan analisis sinar-x. Gambaran ini
memperlihatkan struktur kerangka yang disimpulkan dari data dengan resolusi 0,2 mm. Hanya atom-atom
kerangka yang diperlihatkan di dalam struktur sosis rantai polipeptida. Jarak di antara simpul rantai tidak
kosong, tetapi diisi dengan gugus R, yang tidak diperlihatkan oleh gambar ini. Molekul miolobin mempunyai
delapan potong  heliks. Gugus heme diperlihatkan dalam warna hitam.
 Oksihemoglobin Deoksihemoglobin
Gambar : Struktur tiga dimensi oksihemoglobin dan deoksihemoglobin diperlihatkan oleh analisis difraksi sinar-x.
Struktur kuartener, yaitu, bagaimana keempat sub unit disusun bersama-sama. Sub unit terdapat dalam bentuk
pasangan : 11 dan 22. Terdapat sedikit kontak di antara 1 dan 2 atau antara 1 dan 2, tetapi terdapat
banyak gaya yang mempertahankan pasangan 11 dan 22 bersama-sama. Walaupun bentuknya tidak
beraturan, molekul ini mempunyai dua sifat simetri, karena rotasi 180o molekul mengitari sumbu pusat yang tegak
lurus terhadap halaman ini, akan menyebabkan menutupnya 1 terhadap 2 dan 2 terhadap 1. Jumlah residu
ditunjukkan pada tiap rantai. Rongga di pusat molekul memegang peranan penting. Perhatikan bahwa gugus-
gugus heme relatif terpisah jauh. Perbedaan antara oksihemoglobin dan deoksihemoglobin tidak banyak, tetapi
protein-protein ini penting dalam fungsi hemoglobin.
Gambar : Beberapa macam ikatan yang memantapkan struktur tersier protein.
(a) Jembatan garam
(b) Ikatan hidrogen
(c) Ikatan disulfida
(d) Interaksi Van der Waals
(e) Interaksi polar
Gambar : Urutan struktur dasar protein hemoglobin
Gambar : Struktur primer protein
Tabel 6-1 Penggolongan Protein Berdasarkan Fungsi Biologi
Golongan Contoh

Enzim Ribonuklease
Tripsin
Protein transport Hemoglobin
Albumin serum
Mioglobin
1 – Lipoprotein
Protein nutrien dan penyimpan Gliadin (gandum)
Ovalbumin
Kasein (susu)
Feritin
Protein kontraktil atau motil Aktin
Miosin
Tubulin
Dynein
Potein struktural Keratin
Fibroin
Kolagen
Elastin
Proteoglikan
Protein pertahanan Antibodi
Fibrinogen
Trombin
Toksin Botulinus
Toksin Difteri
Bisa ular
Risin
Protein pengatur Insulin
Hormon tumbuh
Kortikotropin
Represor