Co stabilizuje struktury białkowe?

Wprowadzenie
Przeczytaj
Grafika interaktywna
Sprawdź się
Dla nauczyciela
 Co stabilizuje struktury białkowe?

Podczas budowy domu potrzebujemy wiele elementów, które by stabilizowały elementy domu. Podobnie
jest w przyrodzie, białka są złożonymi związkami, które potrzebują stabilizacji.
Źródło: dostępny w internecie: www.pixabay.com, domena publiczna.

Wznoszenie nowego domu nie należy do najprostszych zadań. Najpierw trzeba

przygotować cały projekt, zgromadzić materiały, potem zebrać ekipę pracowników
i dopiero wtedy można rozpocząć budowę. Aby struktura domu była prawidłowa, ściany
proste, a dachówka równo położona, najpierw wylewa się fundamenty i wznosi
rusztowania. Podobnie dzieje się w przypadku budowy białek, z tą tylko zmianą, że
rusztowania muszą pozostać przez cały czas funkcjonowania tych struktur.

Na pewno wiesz, że białka pełnią istotne funkcje w świecie przyrody – tworzą organizmy
żywe, odpowiadają za transport lub przekazywanie informacji pomiędzy komórkami.
Jednym słowem są niezastąpione. Dlatego właśnie mają dość skomplikowaną konstrukcję,
którą można porównać do budynku z niestandardową fasadą i krzywym dachem. Żeby
utrzymać całą taką nietypową strukturę, nie narażając jej na zawalenie, potrzebują pewnego
rodzaju rusztowań. Usunięcie choćby jednej z podpór, może spowodować zmiany
w architekturze i w pełnieniu przez nią odpowiednich funkcji. W przypadku białek, rolę
rusztowań sprawują różne wiązania i oddziaływania pomiędzy poszczególnymi
fragmentami białek. O wszystkim zaraz dowiesz się więcej.

Twoje cele

Scharakteryzujesz złożoność budowy białka.

Określisz znaczenia białek w przyrodzie.
Opracujesz charakterystykę oddziaływań stabilizujących budowę białek.
Przeczytaj

Czym są białka?

Białka pełnią wiele funkcji w świecie przyrody. Są składnikiem budulcowym organizmów,

jak np. miozyna, która buduje mięśnie szkieletowe człowieka, czy keratyna, która jest
głównym składnikiem ludzkiego włosa. Mogą również tworzyć hormony odpowiedzialne za
prawidłowe funkcjonowanie organizmu ludzkiego, jak insulina utrzymująca odpowiedni dla
całego ustroju poziom glukozy we krwi. Struktury białkowe są również enzymami, np.
pepsyna ma za zadanie rozkład przyjmowanych do organizmu białek na prostsze związki,
które mogą zostać wchłonięte w układzie pokarmowym. Dodatkowo mogą również
transportować inne związki do dalszych części ciała jak hemoglobina, dostarczająca tlen do
tkanek organizmu. Te wszystkie funkcje białek są możliwe dzięki ich strukturze. Na
wet jej
najmniejsza zmiana może doprowadzić do utraty pełnienia zadania przez określone białko.

Białka zbudowane są z aminokwasów. Ich konstrukcję można scharakteryzować poprzez

ich rzędowość, czyli stopień zaawansowania budowy. Wyróżnia się cztery rodzaje struktur:

Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Jake oddziaływania stabilizują struktury białkowe?

Każda z tych rzędowości jest stabilizowana przez różnego rodzaju oddziaływania. Teraz
omówimy każdą z nich po kolei wraz z oddziaływaniami odpowiedzialnymi za stabilizację
tej struktury.

Wiązania jonowe
Jest to oddziaływanie polegające na elektrostatycznym przyciąganiu się dwóch
różnoimiennych jonów.

Na
Atom sodu ( ) posiada jeden wolny elektron
na swojej zewnętrznej powłoce elektronowej.
Cl
Atom chloru ( ) posiada 7 elektronów na
 swojej zewnętrznej powłoce elektronowej.
Dla obu tych pierwiastków, taka sytuacja jest
niekorzystna energetycznie i w momencie,
kiedy zbliżają się do siebie, dochodzi do
oddania jednego elektronu sodu dla chloru.
Sód poprzez oddanie elektronu dostaje
ładunek dodatni (+), a chlor po otrzymaniu
elektronu posiada ładunek ujemny (-).
Różnica elektrostatyczna która występuje
sprawia, że oba jony przyciągają się do siebie.

W białkach występują najczęściej pomiędzy

dodatnio naładowanymi grupami aminowymi
a ujemnie naładowanymi grupami
karboksylowymi.
Powstanie wiązania jonowego na przykładzie chlorku
sodu
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Wiązanie jonowe w białkach

Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Oddziaływania hydrofobowe

Oddziaływania te występują w cząsteczkach, które posiadają w swojej budowie regiony

hydrofobowe i hydrofilowe. Regiony hydrofilowe to takie części cząsteczki, o których
można powiedzieć, że „lubią” wodę, co naukowo znaczy – mają budowę polarną. Woda jest
cząsteczką polarną, co oznacza, że w swojej cząsteczce ma ładunki elektryczne, rozłożone
nierównomiernie. W myśl zasady: podobne rozpuszcza się w podobnym – w wodzie
rozpuszczają się cząsteczki polarne. Na
tomiast regiony hydrofobowe to takie części
cząsteczki, które przeciwnie do regionów hydrofilowych „boją się wody”, czyli mają budowę
niepolarną. Dzięki tej różnicy, występującej w związkach, może dochodzić do oddziaływań
hydrofobowych. Polegają one na ograniczeniu dostępu do wody tym częściom cząsteczki,
które są hydrofobowe. Jeżeli w jednej, dużej cząsteczce występują odpowiednio regiony
hydrofobowe i hydrofilowe, to taka cząsteczka ulega zwijaniu i zmianom w położeniu do
takiego stopnia, aby zmniejszyć kontakt z wodą odcinkom hydrofobowym. Używając
obrazowego języka możemy stwierdzić, że cząsteczka na zewnątrz, czyli w kierunku
cząsteczek wody, kieruje swoje hydrofilowe fragmenty, a fragmenty hydrofobowe chowa
niejako do swojego wnętrza. Oddziaływania hydrofobowe zostały zaprezentowane na
poniższym obrazku:

Oddziaływania hydrofobowe są główną przyczyną prawidłowego fałdowania się białek. W długim łańcuchu
polipeptydowym mogą występować liczne regiony hydrofobowe, które są oddzielone regionami hydrofilowymi.
Taki układ sprzyja fałdowaniu białek – regiony hydrofobowe schowają się do “środka" białka, podczas gdy
regiony hydrofilowe wystawią się na zewnątrz.
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Siły van der Waalsa

Są to bardzo słabe oddziaływania pomiędzy atomami występującymi blisko siebie.

Większość części białka jest upakowanych, dzięki czemu siły van der Waalsa mogą między
nimi zachodzić. Mają bardzo duże znaczenie w przyrodzie, ponieważ to dzięki nim
zachodzi wiele procesów fizykochemicznych. Odpowiedzialne za budowę białek czy
adsorpcję, są powszechnie występującymi oddziaływaniami. Odgrywają ważną rolę
w oddziaływaniach białko‐białko, gdzie dochodzi do dopasowania, jak klucza do zamku.
Przykładem takiej sytuacji jest rozpoznawanie antygenu przez przeciwciało.

Wyróżnia się kilka rodzajów sił van der Waalsa:

oddziaływanie dipol - dipol - dwie cząsteczki mające moment dipolowy przyciągają się,
 oddziaływanie dipol - dipol indukowany - jedna cząsteczka z momentem dipolowym
indukuje moment dipolowy u drugiej cząsteczki i dochodzi do ich przyciągania,
oddziaływanie dipol indukowany - dipol indukowany - obie cząsteczki nie posiadające
momentu dipolowego uzyskują chwilowe momenty dipolowe i przyciągają się.

Wiązanie wodorowe

Jest rodzajem oddziaływania elektrostatycznego pomiędzy atomem wodoru a atomem

elektroujemnym, który zawiera wolne pary elektronowe. W białkach wiązanie wodorowe
powstaje pomiędzy grupą karbonylową jednego aminokwasu a grupą iminową drugiego
aminokwasu. Rolą wiązania wodorowego w białkach jest stabilizacja struktury alfa‐helisy
i beta‐kartki.

Oddziaływanie wodorowe w białku

Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Mostki disiarczkowe
Te struktury powstają, gdy dwie grupy tiolowe ( − SH) połączą się ze sobą. Grupy te mogą
występować w dwóch różnych związkach albo w jednym. Odgrywają ważną rolę
w fałdowaniu i stabilności wielu białek. Utrzymuje części białka razem stabilizując jego
zwiniętą formę. Mostki disiarczkowe mogą również tworzyć centra hydrofobowe – regiony
hydrofobowe białka układają się wokół mostków disiarczkowych, tym samym ograniczając
swój kontakt z wodą. Mostek disiarczkowy zaprezentowano na galerii poniżej.
 
Schematyczne przedstawienie mostku disiarczkowego w białku
Źródło: dostępny w internecie: h ps://pl.wikipedia.org/wiki/Mostek_dwusiarczkowy, domena publiczna.

Podsumowanie

W ten sposób zostały scharakteryzowane wszystkie oddziaływania stabilizujące struktury

białkowe. Niektóre z nich są charakterystyczne dla konkretnej rzędowości białka, podczas
gdy inne występują w kilku przypadkach. Istotą ich funkcji jest utrzymywanie takiej
struktury białkowej (czyli prościej mówiąc takiego jego kształtu), które umożliwia
wykonywanie danej czynności białka. Zerwanie tych wiązań powoduje zaburzenie
struktury - białko nie może pełnić swojej funkcji.
Przedstawienie oddziaływań, stabilizujących strukturę białka
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Słownik
DNA

(ang. deoxyribonucleic acid „kwas deoksybonukleinowy”) związek chemiczny, który

koduje informację genetyczną organizmu

rybosomy

kompleksy białkowe, występujące w komórkach organizmów żywych i biorące udział

w procesie syntezy materiału genetycznego

białko

wielkocząsteczkowe związki zbudowane wyłącznie lub w dużej mierze z aminokwasów;

stanowią największą część występujących w żywej komórce związków organicznych

aminokwas

(ang. amino acid „kwas aminowy”) związek organiczny, posiadający co najmniej dwie
grupy funkcyjne: − COOH i − NH2

rzędowość białek

hierarchia w budowie struktur białkowych, wyróżnia się cztery rodzaje: pierwszo-;

drugo-; trzecio- i czwarto- rzędowa

wiązania peptydowe
wiązania występujące pomiędzy grupą aminową − NH2 a grupą karbonylową − COOH
białkach. Łańcuchy polipeptydowe – aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi
i tworzące długie ciągi

wiązania wodorowe

wiązania występujące pomiędzy atomem wodoru a elektroujemnym atomem sąsiedniej

cząsteczki

region hydrofobowy

(gr. hydros „woda”, phobos „strach”)regiony apolarne; nie rozpuszczają się w wodzie,
tylko w rozpuszczalnikach apolarnych

region hydrofilowy

(gr. hydros „woda”, philia „umiłowanie”) regiony polarne; rozpuszczają się w wodzie a nie
rozpuszczają w rozpuszczalnikach apolarnych

cząsteczka apolarna

cząsteczka posiadająca zerowy moment dipolowy

Siły van der Waalsa

słabe oddziaływania pomiędzy atomami oddalonymi od siebie

adsorpcja

(łac. ad- „przy”, sorbere „pochłaniać”) proces zachodzący na granicy dwóch faz, poprzez
związanie cząstek jednej fazy przez cząstki drugiej fazy.

antygen

substancja, która, wprowadzona do organizmu, wywołuje u niego reakcję

immunologiczną

przeciwciało

glikoproteiny o zdolnościach swoistego wiązania antygenów

dipol

(gr. dipolos „dwa bieguny”) układ dwóch różnoimiennych ładunków, wytwarzających

pole dipolowe i posiadających moment dipolowy

moment dipolowy
 wielkość fizyczna charakteryzująca dipol

Bibliografia
Doonan S., Białka i peptydy, tłum. Z. Zawadzki, Warszawa 2008, wyd. 1.

Stryer L., Berg J. M., Tymoczko J. L., Biochemia. Część 1. Molekularny wzór życia, Warszawa
2009, wyd. 4.
Grafika interaktywna

Polecenie 1

Metalo oneiny to niskocząsteczkowe białka bogate w reszty cysteinowe, zdolne do wiązania

metali ciężkich. Reszty cysteinowe metalo oneiny odgrywają główną rolę w procesach
fizjologicznych, tj. homeostaza pierwiastków niezbędnych do funkcjonowania komórek,
unieszkodliwianie metali ciężkich oraz usuwanie wolnych rodników tlenowych. Poniżej zostały
ukazane struktury metalo oneiny występującej u bakterii z rodzaju Cyanobacteria. Na ich
podstawie odpowiedz na poniższe pytania.


Łańcuch aminokwasowy
Źródło: GroMar Sp. z o.o., licencja: CC BY-SA 3.0.

Ćwiczenie 1

Jaką zawartość procentową tego białka stanowią aminokwasy zawierające siarkę? Odpowiedź
jest zaokrąglona do jedności.

 40%

 18%

 23%

 5%
Ćwiczenie 2

Po analizie grafik uzupełnij tekst dotyczący metalo oneiny.

Metalo oneiny są to niskocząsteczkowe białka bogate w resztę . Strukturę

pierwszorzędową stanowi połączonych między sobą .
stanowi , która jest stabilizowana przez wiązania
wodorowe. Struktury trzecio- i czwartorzędową stabilizują: oraz
.
Sprawdź się

Pokaż ćwiczenia: 輸醙難

Ćwiczenie 1 輸

Dokończ zdanie. Wiązanie peptydowe:

 łączy dwie grupy peptydowe.

 łączy dwie grupy karboksylowe.

 łączy grupę karboksylową z grupą aminową.

Ćwiczenie 2 輸

Źródło: GroMar Sp. z o. o., licencja: CC BY-SA 3.0.

輸
Ćwiczenie 3 輸

Dokończ zdanie. Wiązanie wodorowe może łączyć:

 wodór z grupy aminowej z tlenem z grupy karboksylowej.

 wodór z grupy karboksylowej z tlenem z grupy aminowej.

 wodór z grupy aminowej z wodorem z grupy karboksylowej.

Ćwiczenie 4 輸

Źródło: GroMar Sp. z o. o., licencja: CC BY-SA 3.0.

輸
Ćwiczenie 5 醙

Dopasuj wymienione poniżej rodzaje oddziaływań do rzędowości struktur białek, w których

występują. Oddziaływania mogą się powtarzać.

Struktura pierwszorzędowa

wiązania jonowe

siły van der Waalsa

wiązania wodorowe
Struktura drugorzędowa
wiązanie peptydowe

mostki disiarczkowe

siły van der Waalsa

Struktura trzeciorzędowa
oddziaływania hydrofobowe

wiązania jonowe

mostki disiarczkowe

Struktura czwartorzędowa oddziaływania hydrofobowe

Ćwiczenie 6 醙

Scharakteryzuj swoimi słowami wiązanie jonowe. Wykonaj rysunek pomocniczy prezentujący

to oddziaływanie.

Odpowiedź zapisz w zeszycie do lekcji chemii, zrób zdjęcie, a następnie umieść je

w wyznaczonym polu.

Zaloguj się, aby dodać ilustrację.

Ćwiczenie 7 醙

Źródło: GroMar Sp. z o. o., licencja: CC BY-SA 3.0.

醙
Ćwiczenie 8 難

Określ prawdziwość poniższych zdań.

Twierdzenie Prawda Fałsz

Mostki disiarczkowe
powstają tylko pomiędzy
 
dwoma różnymi łańcuchami
polipeptydowymi.
Wiązania wodorowe
stabilizują trzeciorzędową  
strukturę białka.
Oddziaływania
hydrofobowe polegają na
"chowaniu" części  
cząsteczki hydrofobowej
w roztworze wodnym.
Siły van der Waalsa to słabe
oddziaływania mające
 
niewielki wpływ na
stabilizację struktury białek.
Dla nauczyciela

Scenariusz zajęć

Autor: Justyna Mikołajczyk

Przedmiot: chemia

Temat: Co stabilizuje struktury białkowe?

Grupa docelowa: III etap edukacyjny, liceum, technikum, zakres podstawowy i rozszerzony;
uczniowie III etapu edukacyjnego - kształcenie w zakresie podstawowym i rozszerzonym

Podstawa programowa:

Zakres podstawowy

XIX. Białka. Uczeń:

2) opisuje strukturę drugorzędową białek oraz wykazuje znaczenie wiązań wodorowych dla
ich stabilizacji; tłumaczy znaczenie trzeciorzędowej struktury białek i wyjaśnia stabilizację
tej struktury przez grupy R-, zawarte w resztach aminokwasów (wiązania jonowe, mostki
disiarczkowe, wiązania wodorowe i oddziaływania van der Waalsa).

Zakres rozszerzony

XIX. Białka. Uczeń:

2) opisuje strukturę drugorzędową białek oraz wykazuje znaczenie wiązań wodorowych dla
ich stabilizacji; tłumaczy znaczenie trzeciorzędowej struktury białek i wyjaśnia stabilizację
tej struktury przez grupy R-, zawarte w resztach aminokwasów (wiązania jonowe, mostki
disiarczkowe, wiązania wodorowe i oddziaływania van der Waalsa).

Kształtowane kompetencje kluczowe:

kompetencje w zakresie rozumienia i tworzenia informacji;

kompetencje matematyczne oraz kompetencje w zakresie nauk przyrodniczych,
technologii i inżynierii;
kompetencje cyfrowe;
kompetencje osobiste, społeczne i w zakresie umiejętności uczenia się.

Cele operacyjne:

Uczeń:
 nazywa rodzaje oddziaływań stabilizujących białka;
charakteryzuje oddziaływania stabilizujące struktury białkowe;
dopasowuje oddziaływania stabilizujące białka do ich rzędowości;
opowiada o znaczeniach oddziaływań stabilizujących białka.

Strategie nauczania:

asocjacyjna.

Metody i techniki nauczania:

burza mózgów;
analiza materiału źródłowego;
dyskusja dydaktyczna;
ćwiczenia uczniowskie;
technika okienko informacyjne;
technika zdań podsumowujących.

Formy pracy:

praca indywidualna;
praca w parach;
praca w grupach;
praca zbiorowa.

Środki dydaktyczne:

komputery z głośnikami i dostępem do internetu;

słuchawki;
rzutnik multimedialny;
zasoby multimedialne zawarte w e‐materiale;
tablica interaktywna/tablica;
pisak/kreda.

Przebieg zajęć

Faza wstępna:

1. Zaciekawienie i dyskusja. Nauczyciel nawiązuje do budowy domu, ze wskazaniem na

istotne funkcje, które pełnią rusztowania. Nauczyciel wykorzystuje pytania, np.: Czy
wybudowanie domu jest możliwe bez pomocy rusztowań? Co sądzą na ten temat
uczniowie? Co mają wspólnego rusztowania z rzędowością białek?
2. Ustalenie celów lekcji. Nauczyciel podaje temat zajęć i wspólnie z uczniami ustala cele,
które uczniowie zapisują w portfolio.
 3. Rozpoznawanie wiedzy wyjściowej uczniów. Burza mózgów wokół pojęcia budowa
białek.

Faza realizacyjna:

1. Analiza tekstu w różnych źródłach informacji, w tym e‐materiału, nt. struktur

białkowych.
2. Nauczyciel dzieli uczniów na grupy. Grupy losują rodzaj oddziaływania stabilizującego:
I grupa - wiązania jonowe; II grupa - mostki disiarczkowe; III grupa - mostki
wodorowe; IV grupa - oddziaływania van der Waalsa. Są to 4 grupy zadaniowe. Po
zakończonej pracy chętni uczniowie prezentują po kolei każdą rzędowość białek
i oddziaływania je stabilizujące. Nauczyciel wspiera uczniów i ewentualnie wyjaśnia
niezrozumiale kwestie.
3. Technika okienko informacyjne – forma twórczej notatki. Kartkę w zeszycie uczeń
dzieli na cztery części (poziom, pion lub po przekątnej). W pierwsze okienko wpisuje
hasło, które go interesuje. W drugim okienku podaje definicję danego terminu (z
różnych źródeł, np. słownikową, uczniowską itp.). W trzecie okienko wpisuje
metaforyczne znaczenie wyrazu, żart językowy, rebus itp. Ostanie okienko może mieć
formę scenki komiksowej, dialogu, karykatury z zastosowaniem interesującego go
terminu.
4. Nauczyciel odwołuje uczniów do grafiki interaktywnej – wizualizacja, w jaki sposób
stabilizowane są struktury białkowe na poziomie mikroświata - praca w parach.
5. Uczniowie, którzy zakończą pracę z medium przechodzą do samodzielnej pracy
sprawdzając swoją wiedzę wykonują ćwiczenia w e‐materiale – zestaw ćwiczeń.

Faza podsumowująca:

1. Na zakończenie zajęć nauczyciel zadaje uczniom pytania, np.: Jakie rodzaje

oddziaływań stabilizujących występują w białkach? Czy rodzaj oddziaływania
stabilizującego zależy od rodzaju rzędowości białek?
2. Jako podsumowanie lekcji nauczyciel może wykorzystać zdania do uzupełnienia, które
uczniowie również zamieszczają w swoim portfolio:

Przypomniałem/łam sobie, że...

Co było dla mnie łatwe...
Czego się nauczyłam/łem...
Co sprawiało mi trudności...

Praca domowa:

Uczniowie wykonują wszystkie/pozostałe ćwiczenia w e‐materiale.

Wskazówki metodyczne opisujące różne zastosowania multimedium:

Grafika interaktywna może być wykorzystana przez uczniów podczas przygotowywania się
do zajęć.

Materiały pomocnicze:

Polecenia podsumowujące (nauczyciel przed lekcją zapisuje je na niewielkich kartkach):

Jakie rodzaje oddziaływań stabilizujących występują w białkach?

Czy rodzaj oddziaływania stabilizującego zależy od rodzaju rzędowości białek?