2/13/2017 RNA 

splicing ­ Wikipedia

RNA splicing
From Wikipedia, the free encyclopedia

In molecular biology, splicing is the editing of the nascent precursor messenger RNA (pre­mRNA) transcript.
After splicing, introns are removed and exons are joined together (ligated). For nuclear­encoded genes, splicing
takes place within the nucleus either co­transcriptionally or immediately after transcription. For those
eukaryotic genes that contain introns, splicing is usually required in order to create an mRNA molecule that can
be translated into protein. For many eukaryotic introns, splicing is carried out in a series of reactions which are
catalyzed by the spliceosome, a complex of small nuclear ribonucleoproteins (snRNPs). Self­splicing introns,
or ribozymes capable of catalyzing their own excision from their parent RNA molecule, also exist.

Contents
1 Splicing pathways
1.1 Spliceosomal
1.1.1 Introns
1.1.2 Formation and activity
1.2 Self­splicing
1.3 tRNA splicing
2 Evolution
3 Biochemical mechanism
4 Alternative splicing
5 Experimental manipulation of splicing
6 Splicing errors and variation
7 Protein splicing
8 See also
9 References
10 External links

Splicing pathways
Several methods of RNA splicing occur in nature; the type of splicing depends on the structure of the spliced
intron and the catalysts required for splicing to occur.

Spliceosomal

Introns

The word intron is derived from the term intervening sequence, that is, a segment of DNA that "intervenes"
between two exons of a gene. The term intron refers to both the DNA sequence within a gene and the
corresponding sequence in the unprocessed RNA transcript. As part of the RNA processing pathway, introns
are removed by RNA splicing either shortly after or concurrent with transcription.[1] Introns are found in the
genes of most organisms and many viruses. They can be located in a wide range of genes, including those that
generate proteins, ribosomal RNA (rRNA), and transfer RNA (tRNA).[2]

Spliceosomal introns often reside within the sequence of eukaryotic protein­coding genes. Within the intron, a
donor site (5' end of the intron), a branch site (near the 3' end of the intron) and an acceptor site (3' end of the
intron) are required for splicing. The splice donor site includes an almost invariant sequence GU at the 5' end of
the intron, within a larger, less highly conserved region. The splice acceptor site at the 3' end of the intron
terminates the intron with an almost invariant AG sequence. Upstream (5'­ward) from the AG there is a region

https://en.wikipedia.org/wiki/RNA_splicing 1/8
2/13/2017 RNA splicing ­ Wikipedia

high in pyrimidines (C and U), or polypyrimidine tract. Further upstream from the polypyrimidine tract is the
branchpoint, which includes an adenine nucleotide involved in lariat formation.[3][4] The consensus sequence
for an intron (in IUPAC nucleic acid notation) is: G­G­[cut]­G­U­R­A­G­U (donor site) ... intron sequence ... Y­
U­R­A­C (branch sequence 20­50 nucleotides upstream of acceptor site) ... Y­rich­N­C­A­G­[cut]­G (acceptor
site).[5] However, it is noted that the specific sequence of intronic splicing elements and the number of
nucleotides between the branchpoint and the nearest 3’ acceptor site affect splice site selection.[6][7] Also, point
mutations in the underlying DNA or errors during transcription can activate a cryptic splice site in part of the
transcript that usually is not spliced. This results in a mature messenger RNA with a missing section of an exon.
In this way, a point mutation, which might otherwise affect only a single amino acid, can manifest as a deletion
or truncation in the final protein.

Simple illustration of exons and introns in pre­mRNA

Formation and activity

Splicing is catalyzed by the spliceosome, a large RNA­protein complex composed of five small nuclear
ribonucleoproteins (snRNPs, pronounced 'snurps'). Assembly and activity of the spliceosome occurs during
transcription of the pre­mRNA. The RNA components of snRNPs interact with the intron and are involved in
catalysis. Two types of spliceosomes have been identified (major and minor) which contain different snRNPs.

The major spliceosome splices introns containing GU at the 5' splice site and AG at the 3' splice site. It
is composed of the U1, U2, U4, U5, and U6 snRNPs and is active in the nucleus. In addition, a number of
proteins including U2 small nuclear RNA auxiliary factor 1 (U2AF35), U2AF2 (U2AF65)[8] and SF1 are
required for the assembly of the spliceosome.[4][9] The spliceosome forms different complexes during the
splicing process:[10]

Complex E
The U1 snRNP binds to the GU sequence at the 5' splice site of an intron;
Splicing factor 1 binds to the intron branch point sequence;
U2AF1 binds at the 3' splice site of the intron;
U2AF2 binds to the polypyrimidine tract;[11]

Complex A (pre­spliceosome)
The U2 snRNP displaces SF1 and binds to the branch point sequence and ATP is
hydrolyzed;

Complex B (pre­catalytic spliceosome)
The U5/U4/U6 snRNP trimer binds, and the U5 snRNP binds exons at the 5' site, with U6
binding to U2;

Complex B*
The U1 snRNP is released, U5 shifts from exon to intron, and the U6 binds at the 5' splice
site;

Complex C (catalytic spliceosome)
U4 is released, U6/U2 catalyzes transesterification, making the 5'­end of the intron ligate to
the A on intron and form a lariat, U5 binds exon at 3' splice site, and the 5' site is cleaved,
resulting in the formation of the lariat;

Complex C* (post­spliceosomal complex)

https://en.wikipedia.org/wiki/RNA_splicing 2/8
2/13/2017 RNA splicing ­ Wikipedia

U2/U5/U6 remain bound to the lariat, and the 3' site is cleaved and exons are ligated using
ATP hydrolysis. The spliced RNA is released, the lariat is released and degraded,[12] and the
snRNPs are recycled.

This type of splicing is termed canonical splicing or termed the lariat pathway, which accounts for more
than 99% of splicing. By contrast, when the intronic flanking sequences do not follow the GU­AG rule,
noncanonical splicing is said to occur (see "minor spliceosome" below).[13]

The minor spliceosome is very similar to the major spliceosome, but instead it splices out rare introns
with different splice site sequences. While the minor and major spliceosomes contain the same U5
snRNP, the minor spliceosome has different but functionally analogous snRNPs for U1, U2, U4, and U6,
which are respectively called U11, U12, U4atac, and U6atac.[14] Unlike the major spliceosome, it is
found outside the nucleus, but very close to the nuclear membrane.[15]
Trans­splicing is a form of splicing that joins two exons that are not within the same RNA transcript.[16]

Self­splicing

Self­splicing occurs for rare introns that form a ribozyme, performing the functions of the spliceosome by RNA
alone. There are three kinds of self­splicing introns, Group I, Group II and Group III. Group I and II introns
perform splicing similar to the spliceosome without requiring any protein. This similarity suggests that Group I
and II introns may be evolutionarily related to the spliceosome. Self­splicing may also be very ancient, and may
have existed in an RNA world present before protein.

Two transesterifications characterize the mechanism in which group I introns are spliced:

1. 3'OH of a free guanine nucleoside (or one located in the intron) or a nucleotide cofactor (GMP, GDP,
GTP) attacks phosphate at the 5' splice site.
2. 3'OH of the 5' exon becomes a nucleophile and the second transesterification results in the joining of the
two exons.

The mechanism in which group II introns are spliced (two transesterification reaction like group I introns) is as
follows:

1. The 3'OH of a specific adenosine in the intron attacks the 5' splice site, thereby forming the lariat
2. The 3'OH of the 5' exon triggers the second transesterification at the 3' splice site, thereby joining the
exons together.

tRNA splicing

tRNA (also tRNA­like) splicing is another rare form of splicing that usually occurs in tRNA. The splicing
reaction involves a different biochemistry than the spliceosomal and self­splicing pathways.

In the yeast Saccharomyces cerevisiae, a yeast tRNA splicing endonuclease heterotetramer, composed of
TSEN54, TSEN2, TSEN34, and TSEN15, cleaves pre­tRNA at two sites in the acceptor loop to form a 5'­half
tRNA, terminating at a 2',3'­cyclic phosphodiester group, and a 3'­half tRNA, terminating at a 5'­hydroxyl
group, along with a discarded intron.[17] Yeast tRNA kinase then phosphorylates the 5'­hydroxyl group using
adenosine triphosphate. Yeast tRNA cyclic phosphodiesterase cleaves the cyclic phosphodiester group to form
a 2'­phosphorylated 3' end. Yeast tRNA ligase adds an adenosine monophosphate group to the 5' end of the 3'­
half and joins the two halves together.[18] NAD­dependent 2'­phosphotransferase then removes the 2'­phosphate
group.[19][20]

Evolution

https://en.wikipedia.org/wiki/RNA_splicing 3/8
2/13/2017 RNA splicing ­ Wikipedia

Splicing occurs in all the kingdoms or domains of life, however, the extent and types of splicing can be very
different between the major divisions. Eukaryotes splice many protein­coding messenger RNAs and some non­
coding RNAs. Prokaryotes, on the other hand, splice rarely and mostly non­coding RNAs. Another important
difference between these two groups of organisms is that prokaryotes completely lack the spliceosomal
pathway.

Because spliceosomal introns are not conserved in all species, there is debate concerning when spliceosomal
splicing evolved. Two models have been proposed: the intron late and intron early models (see intron
evolution).

Splicing diversity
Eukaryotes Prokaryotes
Spliceosomal + −
Self­splicing + +
tRNA + +

Biochemical mechanism
Spliceosomal splicing and self­splicing
involve a two­step biochemical process.
Both steps involve transesterification
reactions that occur between RNA
nucleotides. tRNA splicing, however, is an
exception and does not occur by
transesterification.[21]

Spliceosomal and self­splicing
transesterification reactions occur via two
sequential transesterification reactions.
First, the 2'OH of a specific branchpoint
nucleotide within the intron, defined during
spliceosome assembly, performs a
nucleophilic attack on the first nucleotide of Diagram illustrating the two­step biochemistry of splicing
the intron at the 5' splice site, forming the
lariat intermediate. Second, the 3'OH of the
released 5' exon then performs a nucleophilic attack at the first nucleotide following the last nucleotide of the
intron at the 3' splice site, thus joining the exons and releasing the intron lariat.[22]

Alternative splicing
In many cases, the splicing process can create a range of unique proteins by varying the exon composition of
the same mRNA. This phenomenon is then called alternative splicing. Alternative splicing can occur in many
ways. Exons can be extended or skipped, or introns can be retained. It is estimated that 95% of transcripts from
multiexon genes undergo alternative splicing, some instances of which occur in a tissue­specific manner and/or
under specific cellular conditions.[23] Development of high throughput mRNA sequencing technology can help
quantify the expression levels of alternatively spliced isoforms. Differential expression levels across tissues and
cell lineages allowed computational approaches to be developed to predict the functions of these
isoforms.[24][25] Given this complexity, alternative splicing of pre­mRNA transcripts is regulated by a system of
trans­acting proteins (activators and repressors) that bind to cis­acting sites or "elements" (enhancers and
silencers) on the pre­mRNA transcript itself. These proteins and their respective binding elements promote or
reduce the usage of a particular splice site. The binding specificity comes from the sequence and structure of
the cis­elements e.g. in HIV­1 there are many donor and acceptor splice sites. Among the various splice sites
https://en.wikipedia.org/wiki/RNA_splicing 4/8
2/13/2017 RNA splicing ­ Wikipedia

ssA7 which is 3' acceptor site folds into three stem loop structure i.e. Intronic splicing silencer (ISS), Exonic
splicing enhancer (ESE) and Exonic splicing silencer (ESSE3). Solution structure of Intronic splicing silencer
and its interaction to host protein hnRNPA1 give insight into specific recognition.[26] However, adding to the
complexity of alternative splicing, it is noted that the effects of regulatory factors are many times position­
dependent. For example, a splicing factor that serves as a splicing activator when bound to an intronic enhancer
element may serve as a repressor when bound to its splicing element in the context of an exon, and vice
versa.[27] In addition to the position­dependent effects of enhancer and silencer elements, the location of the
branchpoint (i.e., distance upstream of the nearest 3’ acceptor site) also affects splicing.[6] The secondary
structure of the pre­mRNA transcript also plays a role in regulating splicing, such as by bringing together
splicing elements or by masking a sequence that would otherwise serve as a binding element for a splicing
factor.[28][29]

Experimental manipulation of splicing
Splicing events can be experimentally altered[30][31] by binding steric­blocking antisense oligos such as
Morpholinos or Peptide nucleic acids to snRNP binding sites, to the branchpoint nucleotide that closes the
lariat,[32] or to splice­regulatory element binding sites.[33]

Splicing errors and variation
It has been suggested that one third of all disease­causing mutations impact on splicing.[27] Common errors
include:

Mutation of a splice site resulting in loss of function of that site. Results in exposure of a premature stop
codon, loss of an exon, or inclusion of an intron.
Mutation of a splice site reducing specificity. May result in variation in the splice location, causing
insertion or deletion of amino acids, or most likely, a disruption of the reading frame.
Displacement of a splice site, leading to inclusion or exclusion of more RNA than expected, resulting in
longer or shorter exons.

Although many splicing errors are safeguarded by a cellular quality control mechanism termed nonsense­
mediated mRNA decay (NMD),[34] a number of splicing­related diseases also exist, as suggested above.[35]

Allelic differences in mRNA splicing are likely to be a common and important source of phenotypic diversity
at the molecular level, in addition to their contribution to genetic disease susceptibility. Indeed, genome­wide
studies in humans have identified a range of genes that are subject to allele­specific splicing.

Protein splicing
In addition to RNA, proteins can undergo splicing. Although the biomolecular mechanisms are different, the
principle is the same: parts of the protein, called inteins instead of introns, are removed. The remaining parts,
called exteins instead of exons, are fused together. Protein splicing has been observed in a wide range of
organisms, including bacteria, archaea, plants, yeast and humans.[36]

See also
cDNA
post­transcriptional modification Wikimedia Commons has
media related to Splicing.
mRNA capping
polyadenylation
Exon Junction Complex
SWAP protein domain, a splicing regulator
https://en.wikipedia.org/wiki/RNA_splicing 5/8
2/13/2017 RNA splicing ­ Wikipedia

References
1. Tilgner, Hagen; Knowles, David G.; Johnson, Rory; 11. Guth, Sabine; Valcárcel, Juan (1 December 2000).
Davis, Carrie A.; Chakrabortty, udipto; Djebali, "Kinetic role for mammalian SF1/BBP in
Sarah; Curado, João; Snyder, Michael; Gingeras, spliceosome assembly and function after
Thomas R.; Guigó, Roderic (2012). "Deep polypyrimidine tract recognition by U2AF". Journal
sequencing of subcellular RNA fractions shows of Biological Chemistry. 275 (48): 38059–66.
splicing to be predominantly co­transcriptional in the doi:10.1074/jbc.M001483200. PMID 10954700.
human genome but inefficient for lncRNAs". Genome Retrieved 12 December 2014.
Research. 22 (9): 1616–25. 12. Cheng, Zhi; Menees, Thomas M. (8 November 2011).
doi:10.1101/gr.134445.111. PMC 3431479 . "RNA splicing and debranching viewed through
PMID 22955974. analysis of RNA lariats". Molecular Genetics and
2. William Roy, Scott; Gilbert, Walter (2006). "The Genomics. 286 (5­6): 395–410. doi:10.1007/s00438­
evolution of spliceosomal introns: Patterns, puzzles 011­0635­y. Retrieved 12 December 2014.
and progress". Nature Reviews Genetics. 7 (3): 211– 13. Ng, Bernard; Yang, Fan; Huston, David P.; Yan, Yan;
21. doi:10.1038/nrg1807. PMID 16485020. Yang, Yu; Xiong, Zeyu; Peterson, Leif E.; Wang,
3. Clancy, Suzanne (2008). "RNA Splicing: Introns, Hong; Yang, Xiao­Feng (2004). "Increased
Exons and Spliceosome". Nature Education. 1 (1): noncanonical splicing of autoantigen transcripts
31. Retrieved 31 March 2011. provides the structural basis for expression of
4. Black, Douglas L. (June 2003). "Mechanisms of untolerized epitopes". Journal of Allergy and Clinical
Alternative Pre­Messenger RNA Splicing". Annual Immunology. 114 (6): 1463–70.
Review of Biochemistry. 72 (1): 291–336. doi:10.1016/j.jaci.2004.09.006. PMID 15577853.
doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161720. 14. Patel, Abhijit A.; Steitz, Joan A. (2003). "Splicing
PMID 12626338. double: Insights from the second spliceosome".
5. "Molecular Biology of the Cell". 2012 Journal Nature Reviews Molecular Cell Biology. 4 (12): 960–
Citation Reports. Web of Science (Science ed.). 70. doi:10.1038/nrm1259. PMID 14685174.
Thomson Reuters. 2013. 15. König, Harald; Matter, Nathalie; Bader, Rüdiger;
6. Taggart, Allison J; Desimone, Alec M; Shih, Janice Thiele, Wilko; Müller, Ferenc (2007). "Splicing
S; Filloux, Madeleine E; Fairbrother, William G Segregation: The Minor Spliceosome Acts outside the
(2012). "Large­scale mapping of branchpoints in Nucleus and Controls Cell Proliferation". Cell. 131
human pre­mRNA transcripts in vivo". Nature (4): 718–29. doi:10.1016/j.cell.2007.09.043.
Structural & Molecular Biology. 19 (7): 719–21. PMID 18022366.
doi:10.1038/nsmb.2327. PMC 3465671 . 16. Di Segni, Gianfranco; Gastaldi, Serena; Tocchini­
PMID 22705790. Valentini, Glauco P. (2008). "Cis­ and trans­splicing
7. Corvelo, André; Hallegger, Martina; Smith, of mRNAs mediated by tRNA sequences in
Christopher W. J.; Eyras, Eduardo (2010). Meyer, eukaryotic cells". Proceedings of the National
Irmtraud M, ed. "Genome­Wide Association between Academy of Sciences. 105 (19): 6864–9.
Branch Point Properties and Alternative Splicing". Bibcode:2008PNAS..105.6864D.
PLoS Computational Biology. 6 (11): e1001016. doi:10.1073/pnas.0800420105. JSTOR 25461891.
doi:10.1371/journal.pcbi.1001016. PMC 2991248 . PMC 2383978 . PMID 18458335.
PMID 21124863. 17. Trotta, Christopher R; Miao, Feng; Arn, Eric A;
8. Graveley, Brenton R; Hertel, Klemens J; Maniatis, Stevens, Scott W; Ho, Calvin K; Rauhut, Reinhard;
Tom (June 2001). "The role of U2AF35 and U2AF65 Abelson, John N (June 1997). "The Yeast tRNA
in enhancer­dependent splicing". RNA. 7 (6): 806– Splicing Endonuclease: A Tetrameric Enzyme with
818. doi:10.1017/s1355838201010317. PMC 1370132 Two Active Site Subunits Homologous to the
. PMID 11421359. Retrieved 17 December 2014. Archaeal tRNA Endonucleases". Cell. 89 (6): 849–
9. Matlin, Arianne J.; Clark, Francis; Smith, 858. doi:10.1016/S0092­8674(00)80270­6. Retrieved
Christopher W. J. (2005). "Understanding alternative 17 December 2014.
splicing: Towards a cellular code". Nature Reviews 18. Westaway, Shawn K; Phizicky, Eric M; Abelson,
Molecular Cell Biology. 6 (5): 386–98. John (5 March 1988). "Structure and function of the
doi:10.1038/nrm1645. PMID 15956978. yeast tRNA ligase gene.". The Journal of Biological
10. Matera, A. Gregory; Wang, Zefeng (23 January Chemistry. 263 (7): 3171–6. PMID 3277966.
2014). "A day in the life of the spliceosome". Nature Retrieved 17 December 2014.
Reviews Molecular Cell Biology. 15 (2): 108–121. 19. Paushkin, Sergey V; Patel, Meenal; Furia, Bansri S;
doi:10.1038/nrm3742. Retrieved 12 December 2014. Peltz, Stuart W; Trotta, Christopher R (April 2004).
"Identification of a Human Endonuclease Complex
Reveals a Link between tRNA Splicing and Pre­
mRNA 3′ End Formation". Cell. 117 (3): 311–321.
doi:10.1016/S0092­8674(04)00342­3.
PMID 15109492. Retrieved 17 December 2014.

https://en.wikipedia.org/wiki/RNA_splicing 6/8
2/13/2017 RNA splicing ­ Wikipedia

20. Soma, Akiko (1 April 2014). "Circularly permuted 28. Warf, M. Bryan; Berglund, J. Andrew (2010). "Role
tRNA genes: their expression and implications for of RNA structure in regulating pre­mRNA splicing".
their physiological relevance and development". Trends in Biochemical Sciences. 35 (3): 169–78.
Frontiers in Genetics. 5. doi:10.1016/j.tibs.2009.10.004. PMC 2834840 .
doi:10.3389/fgene.2014.00063. Retrieved PMID 19959365.
17 December 2014. 29. Reid, D. C.; Chang, B. L.; Gunderson, S. I.; Alpert,
21. Abelson, John; Trotta, Christopher R; Li, Hong (22 L.; Thompson, W. A.; Fairbrother, W. G. (2009).
May 1998). "tRNA Splicing". Journal of Biological "Next­generation SELEX identifies sequence and
Chemistry. 273 (21): 12685–12688. structural determinants of splicing factor binding in
doi:10.1074/jbc.273.21.12685. PMID 9582290. human pre­mRNA sequence". RNA. 15 (12): 2385–
Retrieved 17 December 2014. 97. doi:10.1261/rna.1821809. PMC 2779669 .
22. Fica, Sebastian M.; Tuttle, Nicole; Novak, Thaddeus; PMID 19861426.
Li, Nan­Sheng; Lu, Jun; Koodathingal, Prakash; Dai, 30. Draper, Bruce W.; Morcos, Paul A.; Kimmel, Charles
Qing; Staley, Jonathan P.; Piccirilli, Joseph A. (6 B. (2001). "Inhibition of zebrafishfgf8 pre­mRNA
November 2013). "RNA catalyses nuclear pre­mRNA splicing with morpholino oligos: A quantifiable
splicing". Nature. 503 (7475): 229–234. method for gene knockdown". Genesis. 30 (3): 154–6.
doi:10.1038/nature12734. PMID 24196718. Retrieved doi:10.1002/gene.1053. PMID 11477696.
17 December 2014. 31. Sazani, Peter; Kang, Shin­Hong; Maier, Martin A.;
23. Pan, Qun; Shai, Ofer; Lee, Leo J; Frey, Brendan J; Wei, Changfu; Dillman, Jennifer; Summerton, James;
Blencowe, Benjamin J (2008). "Deep surveying of Manoharan, Muthiah; Kole, Ryszard (2001). "Nuclear
alternative splicing complexity in the human antisense effects of neutral, anionic and cationic
transcriptome by high­throughput sequencing". oligonucleotide analogs". Nucleic Acids Research. 29
Nature Genetics. 40 (12): 1413–5. (19): 3965–74. doi:10.1093/nar/29.19.3965.
doi:10.1038/ng.259. PMID 18978789. PMC 60237 . PMID 11574678.
24. Eksi, R; Li, HD; Menon, R; Wen, Y; Omenn, GS; 32. Morcos, Paul A. (2007). "Achieving targeted and
Kretzler, M; Guan, Y (Nov 2013). "Systematically quantifiable alteration of mRNA splicing with
differentiating functions for alternatively spliced Morpholino oligos". Biochemical and Biophysical
isoforms through integrating RNA­seq data.". PLOS Research Communications. 358 (2): 521–7.
Computational Biology. 9 (11): e1003314. doi:10.1016/j.bbrc.2007.04.172. PMID 17493584.
doi:10.1371/journal.pcbi.1003314. PMC 3820534 . 33. Bruno, I. G.; Jin, W; Cote, GJ (2004). "Correction of
PMID 24244129. aberrant FGFR1 alternative RNA splicing through
25. Li, HD; Menon, R; Omenn, GS; Guan, Y (Jun 17, targeting of intronic regulatory elements". Human
2014). "The emerging era of genomic data integration Molecular Genetics. 13 (20): 2409–20.
for analyzing splice isoform function.". Trends in doi:10.1093/hmg/ddh272. PMID 15333583.
genetics : TIG. 30 (8): 340–347. 34. Danckwardt, S.; Neu­Yilik, G; Thermann, R; Frede,
doi:10.1016/j.tig.2014.05.005. PMID 24951248. U; Hentze, MW; Kulozik, AE (2002). "Abnormally
26. Jain, Niyati; Morgan, Christopher; Rife, Brittney; spliced beta ­globin mRNAs: A single point mutation
Salemi, Marco; Tolbert, Blanton (24 November generates transcripts sensitive and insensitive to
2015). "Solution Structure of the HIV­1 Intron nonsense­mediated mRNA decay". Blood. 99 (5):
Splicing Silencer and its Interactions with the UP1 1811–6. doi:10.1182/blood.V99.5.1811.
Domain of hnRNP A1". Journal of Biological PMID 11861299.
Sciences. 35. Ward, Amanda J; Cooper, Thomas A (2009). "The
27. Lim, Kian Huat; Ferraris, Luciana; Filloux, pathobiology of splicing". The Journal of Pathology.
Madeleine E.; Raphael, Benjamin J.; Fairbrother, 220 (2): 152–63. doi:10.1002/path.2649.
William G. (2011). "Using positional distribution to PMC 2855871 . PMID 19918805.
identify splicing elements and predict pre­mRNA 36. Hanada, Ken­Ichi; Yang, James C. (2005). "Novel
processing defects in human genes". Proceedings of biochemistry: Post­translational protein splicing and
the National Academy of Sciences. 108 (27): 11093–8. other lessons from the school of antigen processing".
doi:10.1073/pnas.1101135108. PMC 3131313 . Journal of Molecular Medicine. 83 (6): 420–8.
PMID 21685335. doi:10.1007/s00109­005­0652­6. PMID 15759099.

External links
Virtual Cell Animation Collection: mRNA Splicing (http://vcell.ndsu.nodak.edu/animations/mrnasplicin
g/index.htm)
RNA Splicing (https://www.nlm.nih.gov/cgi/mesh/2011/MB_cgi?mode=&term=RNA+Splicing) at the
US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)

Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=RNA_splicing&oldid=764874755"
https://en.wikipedia.org/wiki/RNA_splicing 7/8
2/13/2017 RNA splicing ­ Wikipedia

Categories:  Gene expression Spliceosome RNA splicing

This page was last modified on 11 February 2017, at 12:33.
Text is available under the Creative Commons Attribution­ShareAlike License; additional terms may
apply. By using this site, you agree to the Terms of Use and Privacy Policy. Wikipedia® is a registered
trademark of the Wikimedia Foundation, Inc., a non­profit organization.

https://en.wikipedia.org/wiki/RNA_splicing 8/8