PROTEINS

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 3.11 Proteins are essential to the structures and 
functions of life
functions of life
• A _________ is a polymer built from various 
combinations of 20 amino acid monomers
bi i f 20 i id
– Proteins have unique structures that are directly related to 
their functions
their functions
– Enzymes are a type of protein that acts as a catalyst to speed 
up chemical reactions
– Enzymes can perform their functions repeatedly, functioning 
E f h i f i dl f i i
as workhorses that carry out the processes of life

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 3.11 Proteins are essential to the structures and 
functions of life
functions of life
• __________ proteins provide associations 
p p
between body parts and _________ proteins 
are found within muscle
• Defensive proteins include antibodies of the 
immune system and signal proteins are best 
immune system, and signal proteins are best
exemplified by the hormones
• Receptor
R t proteins serve as antenna for outside 
t i t f t id
signals, and transport proteins carry oxygen

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Table 5‐1
Figure 3.11 Structural proteins of hair, tendons, and ligaments; and contractile proteins of 
muscles.
 3.12 Proteins are made from amino acids linked by 
peptide bonds
peptide bonds
• ____________,, the building blocks of proteins, 
g p ,
have an amino group and a carboxyl group
– Both
Both of these are covalently bonded to a central carbon 
of these are covalently bonded to a central carbon
atom
– Also bonded to the central carbon is a hydrogen atom 
Also bonded to the central carbon is a hydrogen atom
and some other chemical group symbolized by R

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Fig. 5‐UN1

α carbon

X Y
• What is this molecule called?
What is this molecule called?

• What groups are X & Y?
• What shape are most proteins?

• What is the name given to a protein polymer?
What is the name given to a protein polymer?

• What is a protein monomer called?

Animation: IntroProteinStruct
 3.12 Proteins are made from amino acids linked by 
peptide bonds
peptide bonds
– Amino acids are classified as hydrophobic or hydrophilic 
– Amino acids differ in their properties due to differing side 
chains, called R groups
– Some amino acids have a nonpolar R group and are 
hydrophobic
– Others have a polar R group and are hydrophilic, which 
Oh h l d h d hili hi h
means they easily dissolve in aqueous solutions

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Leucine (Leu) Serine (Ser) Aspartic acid (Asp)
 3.12 Proteins are made from amino acids linked by 
peptide bonds
peptide bonds

• Amino
Amino acid monomers are linked together to 
acid monomers are linked together to
form polymeric proteins
– Thi
This is accomplished by an enzyme‐mediated 
i li h d b di t d
dehydration reaction
– This links the carboxyl group of one amino acid to 
the amino group of the next amino acid
– The covalent linkage resulting is called a __________

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 Carboxyl
C b l Amino
A i
group group

Amino acid Amino acid
 Peptide
p
Carboxyl
C b l Amino
A i bond
group group
Dehydration
reaction

Amino acid Amino acid Dipeptide

Figure 3.12C Peptide bond formation.
 Fig. 5‐18

Peptide • What type of

• What is the name

• Which is an
Side chains
W
example of a
Backbone
‘dipeptide’
dipeptide &
‘tripeptide’?
Amino end Carboxyl end
(b) (N‐terminus) (C‐terminus)
 3.13 A protein’s specific shape determines its function

• A polypeptide chain contains hundreds or 
p yp p
thousands of amino acids linked by peptide bonds
– The
The amino acid sequence causes the polypeptide to 
amino acid sequence causes the polypeptide to
assume a particular shape
– The shape of a protein determines its specific function
The shape of a protein determines its specific function

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Fig. 5‐19

Groove
Groove

(a) A ribbon model of lysozyme (b) A space‐filling model of lysozyme

• If for some reason a protein’s shape is altered, it 
p p ,
can no longer function
– _____________ will cause polypeptide chains to unravel 
will cause polypeptide chains to unravel
and lose their shape and, thus, their function
– Proteins can be denatured by changes in salt 
Proteins can be denatured by changes in salt
concentration and pH

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 3.14 A protein’s shape depends on four levels of 
structure

• A protein can have four levels of structure
A protein can have four levels of structure
– Primary structure
– S
Secondary structure
d t t
– Tertiary structure
– Quaternary structure

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 3.14 A protein’s shape depends on four levels of 
structure

• The
The _____________ of a protein is its unique 
of a protein is its unique
amino acid sequence
– Th
The correct amino acid sequence is determined by 
t i id i d t i db
the cell’s genetic information
– The slightest change in this sequence affects the 
protein’s ability to function

Animation: Primary structure

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 Amino acids

Primary structure
 Proteins Pix: Brooker 1e

• What bonds are involved in primary structure? 

• Which
Which parts of two amino acids are involved per 
parts of two amino acids are involved per
bond?
21
 3.14 A protein’s shape depends on four levels of 
structure
• Protein ____________ results from coiling or 
g
folding of the polypeptide
– Coiling
Coiling results in a helical structure called an _________
results in a helical structure called an
– Folding may lead to a structure called a ___________
– Coiling and folding result from ____________ between 
C ili d f ldi lt f b t
certain areas of the polypeptide chain

Animation: Secondary structure

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 Amino acids

Hydrogen
bond

Alpha helix Pleated sheet

y
Secondary structure
Polypeptide
chain

helical subunits intertwined into a 
larger triple helix
larger triple helix

Collagen
• What shapes can you see in secondary 
structure?

• Wh
What bonds are responsible for producing 
b d ibl f d i
such shapes?

• Which atoms are involved in such bonds?
Whi h t i l di hb d ?

26
 3.14 A protein’s shape depends on four levels of 
structure

• The
The overall three
overall three‐dimensional
dimensional (3D) shape of a 
(3D) shape of a
protein is called its ______________
– TTertiary structure generally results from interactions 
ti t t ll lt f i t ti
between the R groups of the various amino acids
– Disulfide bridges are covalent bonds that further 
strengthen the protein’s shape

Animation: Tertiary structure

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Fig. 5‐21f
Hydrophobic
interactions and
van der Waals
d W l
interactions

Polypeptide
backbone
Hydrogen
H d
bond

Disulfide bridge
g

Ionic bond
Polypeptide
(single subunit
(single subunit
of transthyretin)

Tertiary structure
• How does protein 3D tertiary structure arise?

• What
What types of bonds or interaction produce 
types of bonds or interaction produce
tertiary structure?

• Which component of an amino acid contribute to 
p
those bonds or interactions that produce tertiary 
structure?

30
 3.14 A protein’s shape depends on four levels of 
structure
• Two or more polypeptide chains (subunits) 
p yp p ( )
associate providing ______________
– Collagen
Collagen is an example of a protein with quaternary 
is an example of a protein with quaternary
structure
– Its triple helix gives great strength to connective 
Its triple helix gives great strength to connective
tissue, bone, tendons, and ligaments

Animation: Quaternary Structure

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Transthyretin, with
four identical
polypeptide subunits
l tid b it

Quaternary structure
• How many polypeptides are involved?

• What type of bonds give rise to Quaternary 
S
Structure?
?

• Are these intra‐ or inter‐polypeptide bonds?

33
 Four Levels of Protein Structure

Primary structure

Amino acids
 Four Levels of Protein Structure

Primary structure

Amino acids
Hydrogen
bond

Secondary structure
Secondary structure

Alpha helix Pleated sheet
 Four Levels of Protein Structure

Primary structure

Amino acids
Hydrogen
bond

Secondary structure
Secondary structure

Alpha helix Pleated sheet

T ti
Tertiary structure
t t Polypeptide
(single subunit
of transthyretin)
 Four Levels of Protein Structure

Primary structure

Amino acids
Hydrogen
bond

Secondary structure
Secondary structure

Alpha helix Pleated sheet

T ti
Tertiary structure
t t Polypeptide
(single subunit
of transthyretin)

Transthyretin, with
y ,
Quaternary structure four identical
polypeptide subunits
Fig. 5‐21a

What kind of structure or level of protein organization is this?

1
5
H3N
+

Amino end

10

15 Amino acid
subunits

20

25
Fig. 5‐21e

What’s the difference between the 2 structures?

Tertiary Structure
Tertiary Structure Quaternary Structure
Quaternary Structure
 Which levels of protein structure are represented below?
Fig. 5‐21g

Polypeptide  Chains
chain

Iron
Heme

α Chains
l b
Hemoglobin
Collagen
 NUCLEIC ACIDS
NUCLEIC ACIDS

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 3.16 Nucleic acids are information‐rich polymers of 
nucleotides

• DNA (______________)
( ) and RNA
and RNA
(______________) are composed of monomers 
called nucleotides
called nucleotides
– Nucleotides have three parts
– A five‐carbon sugar called ribose in RNA and deoxyribose
in DNA
– A phosphate group
h h
– A nitrogenous base

Animation: DNA&RNA Structure

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 Nitrogenous
base
(adenine)

Phosphate
group

Pentose sugar
 3.16 Nucleic acids are information‐rich polymers of 
nucleotides
• DNA nitrogenous bases are adenine (A), 
g ( ),
thymine (T), cytosine (C), and guanine (G)
• RNA also has A, C, and G, but instead of T, it has 
RNA also has A C and G but instead of T it has
uracil (U)

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 3.16 Nucleic acids are information‐rich polymers of 
nucleotides

• A
A nucleic acid polymer, a polynucleotide, forms 
nucleic acid polymer, a polynucleotide, forms
from the nucleotide monomers when the 
phosphate of one nucleotide bonds to the sugar
phosphate of one nucleotide bonds to the sugar 
of the next nucleotide
– The result is a repeating sugar‐phosphate backbone 
with protruding nitrogenous bases

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 Nucleotide

SSugar‐phosphate
h h t
backbone
 3.16 Nucleic acids are information‐rich polymers of 
nucleotides

• Two
Two polynucleotide strands wrap around each 
polynucleotide strands wrap around each
other to form a DNA ___________
– Th
The two strands are associated because particular 
t t d i t db ti l
bases always hydrogen bond to one another
– A pairs with T, and C pairs with G, producing 
___________
• RNA is usually a single polynucleotide strand

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Base
pair

Figure 3.16C DNA double helix.
b • Why is the sugar called pentose?
5' end
• On the diagram on your left, circle a nucleotide.
• What’s the diff between nucleoside & nucleotide?
5'C

3'C

Nucleoside

Nitrogenous
base

5'C

Phosphate 3'C
group Sugar
5'C (pentose)

3'C (b) Nucleotide
At which sugar C no. is:
• phosphate attached?
phosphate attached?
3' end
• A base attached?
(a) Polynucleotide, or nucleic acid
 3.16 Nucleic acids are information‐rich polymers of 
nucleotides
• A particular nucleotide sequence that can 
p q
instruct the formation of a polypeptide is called 
a ______
– Most DNA molecules consist of millions of base pairs 
a d, co seque t y, a y ge es
and, consequently, many genes
– These genes determine the structure of proteins 
and, thus, life’s structures and functions
, ,

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 3.17 EVOLUTION CONNECTION: Lactose tolerance is a 
recent event in human evolution
recent event in human evolution
• Mutations are alterations in bases or the 
sequence of bases in DNA
• *FYI
FYI only:
only:
– Lactose tolerance is the result of mutations
– In many people, the gene that dictates lactose 
I l th th t di t t l t
utilization is turned off in adulthood
– mutations occurred over time that prevented the 
t ti d ti th t t d th
gene from turning off
– example of human evolution
l fh l ti

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 You should now be able to

1. Explain
Explain how a cell can make a variety of large 
how a cell can make a variety of large
molecules from a small set of molecules
2. Define monosaccharides, disaccharides, and 
Define monosaccharides, disaccharides, and
polysaccharides and explain their functions
3 Define lipids, phospholipids, and steroids and 
3. Define lipids phospholipids and steroids and
explain their functions
4 Describe the chemical structure of proteins 
4. Describe the chemical structure of proteins
and their importance to cells
5 Describe the chemical structure of nucleic 
5. Describe the chemical structure of nucleic
acids and how they relate to inheritance

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The END 
The END 