Fluitest GOT AST

ASPARTATE AMINOTRANSFERASE

Order information: MDH

oxalacetate + NADH + H+ L-malate + NAD+
Catalog No. Contents
1176 R1 8x 15 ml R2 1x 25 ml NADH is oxidized to NAD+. The rate of the photometrically determined NADH
decrease is directly proportional to the rate of formation of oxaloacetate and thus
1177 R1 4x 50 ml R2 4x 10 ml the AST activity.
1178 R1 4x 100 ml R2 2x 40 ml
H7001 Hit I (ILab*) R1 6x 47 ml R2 6x 11 ml
Reagent Concentration:
R1:
H7003 Hit 917 (AU*) R1 6x 60 ml R2 6x 14 ml Tris buffer pH 7.8 100 mmol/l
AU7003 AU R1 6x 60 ml R2 6x 14 ml L-Aspartate 200 mmol/l
LDH 800 U/l
1101 P-5-P R0 6x 3 ml MDH 600 U/l
( * ) Kit contains only reagent barcode for Hitachi system R2:
NADH2 0.18 mmol/l
System information: 2-Oxoglutarate 12 mmol/l
Without pyridoxal phosphate activation:
Hitachi 911: ACN 111 Preparation and stability:
Hitachi 917: ACN 457, ACN 111 (STAT) Fluitest GOT AST without pyridoxal phosphate activation
With pyridoxal phosphate activation: Unopened kit components: Up to the expiration date at +2°C to +8°C
Hitachi 911: ACN 143 Serum start:
Hitachi 917: ACN 143 Mix 5 volumes of R1 with 1 volume of R2.
Please note: For measurement with pyridoxal phosphate on Hitachi 911/912 This solution is stable up to 10 days at +2°C to +8°C or
analyzers special labels are required. These labels are available on request. For up to 1 day at +20°C to +25°C.
application on the Hitachi 912, please use an open system or contact the Analyticon Substrate start:
Customer Support. R1: Ready for use.
R2: Ready for use.
Intended use: Onboard stability: R1 28 days
In vitro test for the quantitative determination of aspartate amino-transferase (AST) R2 90 days
in human serum and plasma, with or without pyridoxal phosphate activation.
Fluitest GOT AST with pyridoxal phosphate activation
Summary: Unopened kit components: Up to the expiration date at +2°C to +8°C
Aspartate aminotransferase (glutamate-oxaloacetate-transaminase) belongs to the Substrate start:
transaminases, which catalyze the interconversion of amino acids and -ketoacids R1: Mix well 100 parts R1 and 1 part P-5-P-solution.
by transfer of amino groups. Aspartate aminotransferase is commonly found in (e.g. 10ml R1 + 100µl P-5-P).
human tissue. Although heart muscle is found to have the most activity of the R2: Ready for use.
enzyme, significant activity has also been seen in the brain, liver, gastric mucosa, Onboard stability P-5-P activated working solution:
adipose tissue, skeletal muscle, and kidneys. AST is present in both the cytoplasm R1 6 days
and mitochondria of cells. In cases involving mild tissue injury, the predominant form R2 90 days
of AST is that from the cytoplasm, with a smaller amount coming from the mito-
chondria. Severe tissue damage results in more of the mitochondrial enzyme being
Specimen:
released. Elevated levels of the transaminases can signal myocardial infarction,
Collect serum using standard sampling tubes.
hepatic disease, muscular dystrophy, and organ damage. In 1955, Karmen et al
Heparin or EDTA plasma.
described the first kinetic determination of AST activity in serum. The International
Stability: 24 hours at +20°C to +25°C
Federation of Clinical Chemistry (IFCC) recommended in 1977 and 1980
7 days at +2°C to +8°C
standardized procedures for AST determination, including optimization of substrate
Separate serum/plasma from clot/cells within 8 hours at room temperature or 48
concentrations, employment of TRIS* buffers, preincubation of combined buffer and
hours at +2°C to +8°C.
serum to allow side reactions with NADH to occur, substrate start, and optional
Centrifuge samples containing precipitate before performing the assay.
pyridoxal phosphate activation. In 2002 the IFCC confirmed their recommendation
and extended it to 37°C. This method is derived from the IFCC reference method.
*TRIS = Tris(hydroxymethyl)-aminomethane Notes:
For in vitro diagnostic use.
Test principle: Warning! R1 contains hazardous components.
The material safety data sheet contains further safety-related
Fluitest GOT AST without pyridoxal phosphate activation
information. It is available for download from our homepage
UV test according to a standardized method:
http://www.analyticon-diagnostics.com. Exercise the normal precautions
▪ Sample and addition of R1 (buffer)
required for handling all laboratory reagents.
▪ Addition of R2 and start of reaction:
2-oxoglutarate + L-aspartate AST L- glutamate + oxalacetate Testing procedure:
AST is the enzyme which catalyzes this equilibrium reaction. The oxalacetate in- Materials provided
crease is measured in a subsequent indicator reaction which is catalyzed by malate • Working solutions as described above
dehydrogenase. Additional materials required
MDH • Calibrators and controls as indicated below
oxalacetate + NADH + H+ L-malate + NAD+ • 0.9% NaCl
In the second reaction, NADH is oxidized to NAD. The rate of decrease in NADH
(Measured photometrically) is directly proportional to the rate of formation of Manual procedure serum start:
oxalacetate, and thus the AST activity. Wavelength: Hg 334 nm, Hg 340 nm or Hg 365 nm
Temperature: +25 / +30 / +37°C
Fluitest GOT AST with pyridoxal phosphate activation Cuvette: 1 cm light path
UV test according to a standardized method. Zero adjustment: against air
▪ Sample and addition of R1 (buffer/pyridoxal phosphate)
▪ Addition of R2 and start of reaction: Working solution 1000 µl
Serum/Plasma 100 µl
L-aspartate + Oxalacetate + pyridoxamine
pyridoxal phosphate enzyme complex phosphate enzyme complex Mix, incubate for 1 min. at assay temperature and start stopwatch
simultaneously. Read again after exactly 1, 2 and 3 minutes.
-ketoglutarate + pyridoxamine L-glutamate + pyridoxal
phosphate enzyme complex phosphate enzyme complex
Calculation:
Hg 365 nm 3235 x A/min
Pyridoxal phosphate is a coenzyme which transfers an amino group from one amino Hg 340 nm 1746 x A/min
acid (aspartate) to another amino acid (glutamate), via the corresponding -keto- Hg 334 nm 1780 x A/min
acid. Addition of pyridoxal phosphate to the reaction mixture ensures maximum
catalytic activity, while addition of -ketoglutarate causes pyridoxal phosphate to be
reliberated, and thus reactivates the transaminase reaction. The increase in
oxaloacetate is determined in an indicator reaction catalyzed by malate
dehydrogenase.

Analyticon® Biotechnologies AG (PGOTAST_GB-D_21_001_11.02_2018-09-12) S1/4

Am Mühlenberg 10, 35104 Lichtenfels / Germany
 Fluitest GOT AST
ASPARTATE AMINOTRANSFERASE

Imprecision:
Manual procedure for substrate start: Reproducibility was determined on Hitachi 911 using controls in an internal protocol
Wavelength: Hg 334 nm, 340 nm or Hg 365 nm between day (n = 20). The following results were obtained:
Temperature: +25 / +30 / +37°C
Cuvette: 1 cm light path Between day
Zero adjustment: against air Sample Mean SD CV
R1 1000 µl U/l U/l %
Serum/Plasma 100 µl sample 1 43.5 2.05 4.71
Mix, incubate for 1 min. at assay temperature, then add: sample 2 83.4 1.95 2.34

R2 200 µl sample 3 127 2.92 2.30

Mix, read initial absorbance and start stopwatch simultaneously. Repeat Reproducibility was determined using controls within protocol between day (n = 20).
reading after exactly 1, 2 and 3 minutes. The following results were obtained:

Within run
Calculation:
Hg 365 nm 3823 x A/min Sample Mean SD CV
Hg 340 nm 2063 x A/min U/l U/l %
Hg 334 nm 2103 x A/min sample 1 39.8 1.13 2.83

Limitations - interference: sample 2 86.0 1.04 1.21

Criterion: Recovery within  10% of initial value. sample 3 135 1.51 1.12
Hemolysis interferes due to AST activity from erythrocytes.
Icterus: No significant interference up to an index I of 20
(approximate conjugated and unconjugated bilirubin: 20 mg/dl) Method comparison:
Hemolysis: No significant interference up to an index H of 1100 (approximate A comparison of the Analyticon Fluitest AST (y) with a commercial obtainable
haemoglobin concentration: 1100 mg/dl). assay (x) gave the following result with 58 samples:
Lipemia (Intralipid): No significant interference up to an index L of 325 (approximate y = 0.946 x + 1.385; r= 0.998
triglycerides concentration: 650 mg/dl). There is poor correlation between turbidity
and triglycerides concentration. Quality Control:
Lipemia may cause absorbance flagging as a result of an absorbance increase. Human Control Serum
Blood samples should only be drawn prior to the administration of Sulfasalazine and Contronorm Plus 5 x 5 ml #1205
Sulfapyridine. Physiological plasma concentrations of sulfasalazine or sulfapyridine 20 x 5 ml #1220
can lead to incorrect results. Contropath Plus 5 x 5 ml #1305
The effect of drugs or their metabolic products on the test is not known in all cases. 20 x 5 ml #1320
In case of doubt it is recommended to repeat the test after the medication has been The control intervals and limits must be adapted to the individual laboratory and
discontinued. However, the medication may only be discontinued according to country-specific requirements. Values obtained should fall within established limits.
instructions of the attending physician. Each laboratory should establish corrective measures to be taken if values fall
outside the limits.
Measuring range: Calibration:
If the change of absorbance per minute is higher than E/min 0.160 at 340 nm or S1: 0.9% NaCl
E/min 0.080 at 365 nm the sample has to be diluted. On instruments without rerun S2: Bio Cal® E 10 x 3 ml #1430
function, dilute the samples manually with 0.9% NaCl or distilled/deionized water
(e.g. 1 + 3). Multiply the result by the appropriate dilution factor (e.g. factor 4). Calibration frequency:
Dilution Limit Hitachi: 800 U/l or 13.34 µkat/l Two point calibration is recommended
• after reagent lot change
Reference values: • as required following quality control procedures
Each laboratory should investigate the transferability of the expected values to its
own patient population and if necessary determine its own reference range. For Disposal:
diagnostic purposes, the AST results should always be assessed in conjunction with Please note the legal regulations.
the patient’s medical history, clinical examination and other findings.
Literature:
Fluitest GOT AST without pyridoxal phosphate activation 1. Bergmeyer HU, Herder M, Rej R. Approved recommendation (1985) on IFCC
According to the IFCC method. methods for the measurement of catalytic concentration of enzymes. Part 2.
U/I µkat/I IFCC Method for aspartate aminotransferase. J Clin Chem Clin Biochem
1986;24:49.
Men <50 < 0.85 2. Glick MR, Ryder KW, Jackson SA. Graphical Comparisons of Interferences in
Women < 35 < 0.60 Clinical Chemistry Instrumentation. Clin Chem 1 986;32:470-474.
3. Greiling H, Gressner AM (Hrsg.). Lehrbuch der Klinischen Chemie und
Pathobiochemie,3. Auflage. Stuttgart/New York: Schattauer Verlag, 1995
Fluitest GOT AST with pyridoxal phosphate activation 4. Karmen A et al. J Clin Invest 1955;24:126.
According to DGKC: 5. Schmidt FW. Ref Med Ges, Marburg/Lahn, December 1959.
+37°C U/L µkat/L 6. Thefeld W et al. Dtsch med Wschr 1974;99:343.
7. Tietz NW (Hrsg.). Clinical Guide to Laboratory Tests, 3. Auflage. Philadelphia,
GOT AST/P5P men 10 – 50 0,17 – 0,83 PA: WB Saunders, 1995:76-77.
GOT AST/P5P women 10 – 35 0,17 – 0,58 8. Wallnöfer H, Schmidt E, Schmidt FW (Hrsg.). Synopsis der Leberkrankheiten.
Stuttgart: Georg Thieme Verlag, 1974.
According to Tietz: 9. Thomas L, Klein G. Neue vorläufige Normalbereiche für neun Serumenzyme.
+37°C U/L µkat/L Deutsches Ärzteblatt 2006;103;Heft 7.
10. Schumann G et al. IFCC Primary Reference Procedures for the Measurement
GOT AST/P5P men 15 – 40 0,26 – 0,68 of Catalytic Activity Concentrations of Enzymes at 37°C – Part 5. Reference
GOT AST/P5P women 13 – 35 0,22 – 0,60 Procedure for the Measurement of Catalytic Concentrations of Aspartate
Aminotransferase. Clin Chem Lab Med 2002;40(7):725–733.
11. Thefeld W, Hoffmeister H, Busch, E-W, Koller PU, Vollmar J. Referenzwerte
Analytical sensitivity (lower detection limit): für die Bestimmungen der Transaminasen GOT und GPT sowie der
Detection limit: 4 U/l or 0.07 µkat/l alkalischen Phosphatase im Serum mit optimierten Standardmethoden. Dtsch
The lower detection limit represents the lowest measurable AST concentration that Med Wschr 1974;99:343-351.
can be distinguished from zero. 12. Klein G, Lehmann P, Michel E, Regenauer H. Vergleich der IFCC-Methoden
für ALAT, ASAT und GGT bei 37°C mit den eingeführten Standardmethoden
bei 25°C und 37°C. Lab Med 1994;18:403-404.

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Analyticon® Biotechnologies AG (PGOTAST_GB-D_21_001_11.02_2018-09-12) S2/4

Am Mühlenberg 10, 35104 Lichtenfels / Germany
 Fluitest GOT AST
ASPARTAT AMINOTRANSFERASE

Bestellinformation: Transaminasenreaktion erneut in Gang gesetzt. Die Oxalacetat Zunahme wird in

einer durch die Malat-Dehydrogenase katalysierten Indikatorreaktion bestimmt.
Katalog-Nr. Inhalt MDH
Oxalacetat + NADH + H+ L-Malat + NAD+
1176 R1 8x 15 ml R2 1x 25 ml
1177 R1 4x 50 ml R2 4x 10 ml Dabei wird NADH zu NAD+ oxidiert. Die Geschwindigkeit der photometrisch
gemessenen NADH-Abnahme ist direkt proportional zu der Bildungsgeschwindigkeit
1178 R1 4x 100 ml R2 2x 40 ml von Oxalacetat und somit der AST-Aktivität.
H7001 Hit I (ILab*) R1 6x 47 ml R2 6x 11 ml
Konzentration der gebrauchsfertigen Lösung:
H7003 Hit 917 (AU*) R1 6x 60 ml R2 6x 14 ml R1:
AU7003 AU R1 6x 60 ml R2 6x 14 ml Tris Puffer pH 7.8 100 mmol/l
L-Aspartat 200 mmol/l
1101 P-5-P R0 6x 3 ml LDH 800 U/l
( * ) Kit enthält nur Reagenzien-Barcodes für Hitachi Systeme. MDH 600 U/l
R2:
Systeminformation: NADH2 0.18 mmol/l
Ohne Pyridoxalphosphataktivierung: 2-Oxoglutarat 12 mmol/l
Hitachi 911: ACN 111
Hitachi 917: ACN 457, ACN 111 (STAT) Herstellung und Haltbarkeit:
Mit Pyridoxalphosphataktivierung: Fluitest GOT AST ohne Pyridoxalphosphataktivierung
Hitachi 911: ACN 143 Ungeöffnete Packungsbestandteile sind bei +2°C - +8°C bis zum angegebenen
Hitachi 917: ACN 143 Verfallsdatum haltbar.
Hinweis: Zur Messung mit Pyridoxalphosphat auf Hitachi 911/912 Geräten werden Serumstart:
Sonderetiketten benötigt. Diese Etiketten sind auf Anfrage erhältlich. Für die 5 Volumenteile R1 werden mit 1 Volumenteil R2 gemischt.
Benutzung am Hitachi 912 verwenden Sie bitte ein offenes System oder wenden Diese Lösung ist 10 Tage bei +2°C bis +8°C oder
Sie sich an den Analyticon Kundensupport. 1 Tag bei +20°C bis +25°C haltbar.
Substratstart:
Anwendungszweck: R1: Inhalt ist gebrauchsfertig
In vitro Test zur quantitativen Bestimmung der Aspartat-Aminotransferase (AST) in R2: Inhalt ist gebrauchsfertig
Humanserum und -plasma, mit oder ohne Pyridoxalphosphataktivierung. Onboard Stabilität: R1 28 Tage
R2 90 Tage
Zusammenfassung:
Die Aspartat-Aminotransferase (Glutamat-Oxalacetat-Transaminase) gehört zur Fluitest GOT AST mit Pyridoxalphosphataktivierung
Gruppe der Transaminasen, die durch den Transfer von Aminogruppen die Ungeöffnete Packungsbestandteile sind bei +2°C bis +8°C bis zum angegebenen
Umwandlung von Aminosäuren zu den entsprechenden -Ketosäuren und Verfallsdatum haltbar.
umgekehrt katalysieren. Aspartat-Aminotransferase ist in Geweben des Körpers
weit verbreitet. Obwohl hohe Konzentrationen im Myokard vorliegen, gibt es Substratstart:
signifikante Aktivitäten im Gehirn, in der Leber, im Gastrointestinalsystem, im R1: Jeweils 100 Teile R1 und 1 Teil P-5-P-Lösung gut mischen.
Fettgewebe, im Skelettmuskel und in den Nieren. AST liegt sowohl im Zytoplasma (z.B. 10ml R1 + 100µl P-5-P).
wie in den Mitochondrien der Zellen vor. Bei schwachen Zellschädigungen wird der R2: Inhalt ist gebrauchsfertig
vorwiegende Anteil der AST aus dem Zytoplasma und ein kleiner Teil aus den Onboard Stabilität des Arbeitsreagenz mit Pyridoxalphosphat:
Mitochondrien freigesetzt. Schwere Schäden setzen mehr mitochondrial gebundene R1 6 Tage
Enzyme frei. Erhöhte Transaminasenspiegel können Myokardinfarkt, R2 90 Tage
Hepatopathien, Muskeldystrophie und Organschädigungen anzeigen. 1955 wurde
von Karmen et al die erste kinetische Bestimmung der AST im Serum beschrieben. Untersuchungsgut:
Die International Federation of Clinical Chemistry (IFCC) empfahl 1977 und 1980 Serum, entnommen mit Standard-Probenentnahmeröhrchen.
standardisierte Methoden zur Bestimmung der AST mit optimierter Heparin- oder EDTA-Plasma.
Substratkonzentration, Verwendung von TRIS*-Puffer, gleichzeitiger Vorinkubation Haltbarkeit: 24 Stunden bei +20°C bis +25°C
von Serum und Puffer, um ablaufende Nebenreaktionen mit NADH zu vermeiden, 7 Tage bei +2°C bis +8°C
Substratstart und Pyridoxalphosphat-Aktivierung. 2002 bestätigte die IFCC ihre Serum bzw. Plasma ist innerhalb von 8 Stunden bei Raumtemperatur oder 48
Empfehlung und erweiterte sie auf 37°C. Die vorliegende Bestimmung ist eine von Stunden bei +2°C bis +8°C vom Blutkuchen bzw. den Zellen abzutrennen.
der Referenzmethode nach IFCC abgeleitete Methode. Proben, die Präzipitate enthalten, müssen vor dem Test zentrifugiert werden.
* TRIS = Tris(hydroxymethyl)-aminomethan
Hinweis:
Testprinzip: In vitro Diagnostikum.
Fluitest GOT AST ohne Pyridoxalphosphataktivierung Warnung! R1 enthält Gefahrstoffe.
UV-Test nach Empfehlungen der IFCC (modifiziert): Weitere sicherheitsrelevante Informationen sind im
▪ Probe und Zugabe von R1 (Puffer) Sicherheitsdatenblatt enthalten. Dieses steht auf unserer Homepage
▪ Zugabe von R2 und Start der Reaktion: http://www.analyticon-diagnostics.com zum Download bereit.
AST Die beim Umgang mit Laborreagenzien üblichen Vorsichtsmaßnahmen beachten.
2-Oxoglutarat + L-Aspartat L-Glutamat + Oxalacetat
Das Enzym AST katalysiert diese Gleichgewichtsreaktion. Die Oxalacetatzunahme Testverfahren:
wird in der gekoppelten, durch Malat-Dehydrogenase katalysierten Indikatorreaktion
Gelieferte Materialien
bestimmt.
MDH • Gebrauchsfertige Lösungen wie vorher angegeben.
Oxalacetat + NADH + H+ L-Malat + NAD+ Zusätzlich benötigte Materialien
•Kalibrations- und Kontrollmaterial wie nachfolgend beschrieben.
Dabei wird NADH zu NAD oxidiert. Die Geschwindigkeit der photometrisch • Natriumchlorid-Lösung (0,9%)
gemessenen NADH- Abnahme ist direkt proportional der Bildungsgeschwindigkeit
von Oxalacetat und somit der AST Aktivität. Manuelle Testdurchführung Serumstart:
Wellenlänge: Hg 334 nm, Hg 340 nm o. Hg 365 nm
Fluitest GOT AST mit Pyridoxalphosphataktivierung
Reaktionstemperatur: +25 / +30 / +37°C
UV-Test nach einer standardisierten Methode.
Schichtdicke: 1 cm
▪ Probe und Zugabe von R1 (Puffer)
Messung: gegen Luft
▪ Zugabe von R2 und Start der Reaktion:
L-Aspartat + Oxalacetat + Pyridoxamin- Gebrauchslösung 1000 µl
Pyridoxalphosphat-Enzym-Komplex Phosphat-Enzym-Komplex Serum/Plasma 100 µl
Mischen und 1 Minute inkubieren. Anfangsextinktion ablesen und Stoppuhr
-Ketoglutarat + Pyridoxamin- L-Glutamat + Pyridoxal- starten. Nach genau 1, 2 und 3 Minuten die Ablesung wiederholen und ΔE/min.
Phosphat-Enzym-Komplex Phosphate-Enzym-Komplex bilden.
Berechnung:
Pyridoxalphosphat dient als Coenzym für den Transfer der Aminogruppe von einer
Hg 365 nm 3235 x E/min
Aminosäure (Aspartat) über die entsprechende α-Ketosäure zu einer anderen
Hg 340 nm 1746 x E/min
Aminosäure (Glutamat). Das Zufügen von Pyridoxalphosphat zum
Reaktionsgemisch garantiert die maximale katalytische Enzymaktivität. Durch die Hg 334 nm 1780 x E/min
Zugabe von -Ketoglutarat wird Pyridoxalphosphat wieder freigesetzt und die

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Am Mühlenberg 10, 35104 Lichtenfels / Germany
 Fluitest GOT AST
ASPARTAT AMINOTRANSFERASE

Manuelle Testdurchführung Substratstart: Impräzision:

Die Reproduzierbarkeit wurde mit Kontrollproben von Tag zu Tag (n = 20) bestimmt
Wellenlänge: Hg 334 nm, 340 nm o. Hg 365 nm und ergab folgende Ergebnisse:
Reaktionstemperatur: +25 / +30 / +37°C
Schichtdicke: 1 cm Tag / Tag
Messung: gegen Luft
Probe MW SD VK
R1 1000 µl
U/l U/l %
Serum/Plasma 100 µl
Probe 1 43,5 2,05 4,71
Mischen und 1 Minute inkubieren.
R2 200 µl Probe 2 83,4 1,95 2,34
Mischen, Anfangsextinktion ablesen und Stoppuhr starten. Nach genau 1, 2 und Probe 3 127 2,92 2,30
3 Minuten die Ablesung wiederholen und ΔE/min bilden.
Die Reproduzierbarkeit wurde mit Kontrollproben in Serie (n = 20) am Hitachi 911
Berechnung: bestimmt und ergab folgende Ergebnisse:
Hg 365 nm 3823 x E/min
Hg 340 nm 2063 x E/min In der Serie
Hg 334 nm 2103 x E/min Probe MW SD VK
U/l U/l %
Einschränkungen des Verfahrens - Interferenzen:
Probe 1 39,8 1,13 2,83
Als Bewertung gilt: Wiederfindung ± 10% vom Ausgangswert.
Ikterus: Keine wesentliche Beeinflussung bis zum Index I von 20 (ca. 20 mg/dl Probe 2 86,0 1,04 1,21
konjugiertes und unkonjugiertes Bilirubin).
Hämolyse: Keine wesentliche Beeinflussung bis zum Index H von 1100 (ca. 1100 Probe 3 135 1,51 1,12
mg/dl Hämoglobin).
Kontaminierung durch Erythrozyten kann zu erhöhten Werten führen. Methodenvergleich:
Lipämie (Intralipid): Keine wesentliche Beeinflussung bis zum Index L von 325 (ca. Bei einem Vergleich von Analyticon Fluitest AST (y) mit einem kommerziell
650 mg/dl Triglyceride). Es besteht keine zufriedenstellende Übereinstimmung erhältlichen Test (x) wurden mit 58 Proben folgende Ergebnisse erhalten:
zwischen Trübung und Triglyceridkonzentration. y = 0,946 x + 1,385; r = 0,998
Bei lipämischen Proben mit starker Trübung kann infolge hoher Extinktionen eine
Extinktionsüberschreitung ausgedruckt werden.
Qualitätskontrolle:
Blutproben sollten nur vor der Verabreichung von Sulfasalazin und Sulfapyridin
Humanes Kontrollserum
entnommen werden. Physiologische Plasmakonzentrationen von Sulfasalazin oder
Contronorm Plus 5 x 5 ml #1205
Sulfapyridin können zu falschen Ergebnissen führen.
20 x 5 ml #1220
Die Auswirkung von Medikamenten oder deren Metaboliten auf den Test ist nicht in
allen Fällen bekannt. Im Zweifelsfall wird deshalb empfohlen, den Test nach Contropath Plus 5 x 5 ml #1305
Absetzen der Medikation zu wiederholen. Ein Absetzen der Medikation darf 20 x 5 ml #1320
allerdings nur nach Anweisung des behandelnden Arztes erfolgen. Die Kontrollintervalle und Kontrollgrenzen sind den individuellen Anforderungen
jedes Labors und den länderspezifischen Richtlinien anzupassen. Die Ergebnisse
Messbereich müssen innerhalb der festgesetzten Bereiche liegen. Jedes Labor sollte
Übersteigt die Extinktionsänderung pro Minute den Wert von E/min 0,160 bei Korrekturmaßnahmen für den Fall beschreiben, daß Werte außerhalb des Bereichs
340nm oder E/min 0,080 bei 365nm, so ist die Probe 1+3 mit NaCl-Lösung (0.9%) liegen.
zu verdünnen, die Bestimmung zu wiederholen und das Ergebnis mit 4 zu
multiplizieren. Kalibration:
Verdünnungsgrenze Hitachi: 800U/l bzw. 13.34 µkat/l S1: 0,9% NaCl
S2: Bio Cal® E 10 x 3 ml #1430
Referenzbereich:
Jedes Labor sollte die Übertragbarkeit der Referenzbereiche für die eigenen Kalibrationshäufigkeit:
Patientengruppen überprüfen und gegebenenfalls eigene Referenzbereiche Eine Zweipunktkalibration wird empfohlen bei
ermitteln. Für diagnostische Zwecke sind die AST Ergebnisse stets im - Reagenzchargenwechsel
Zusammenhang mit der Anamnese, der klinischen Untersuchung und anderen - wenn Qualitätskontrollverfahren dies erfordern
Untersuchungsergebnissen zu werten.
Entsorgung:
Fluitest GOT AST ohne Pyridoxalphosphataktivierung Bitte beachten Sie die jeweiligen gesetzlichen Vorschriften.
Auf Basis der IFCC-Methode.
Literatur:
U/I µkat/I 1. Bergmeyer HU, Herder M, Rej R. Approved recommendation (1985) on IFCC
Männer <50 < 0.85 methods for the measurement of catalytic concentration of enzymes. Part 2.
IFCC Method for aspartate aminotransferase. J Clin Chem Clin Biochem
Frauen < 35 < 0.60 1986;24:49.
2. Glick MR, Ryder KW, Jackson SA. Graphical Comparisons of Interferences in
Clinical Chemistry Instrumentation. Clin Chem 1 986;32:470-474.
Fluitest GOT AST mit Pyridoxalphosphataktivierung 3. Greiling H, Gressner AM (Hrsg.). Lehrbuch der Klinischen Chemie und
Nach DGKC: Pathobiochemie,3. Auflage. Stuttgart/New York: Schattauer Verlag, 1995
+37°C U/L µkat/L 4. Karmen A et al. J Clin Invest 1955;24:126.
5. Schmidt FW. Ref Med Ges, Marburg/Lahn, December 1959.
GOT AST/P5P Männer 10 – 50 0,17 – 0,83
6. Thefeld W et al. Dtsch med Wschr 1974;99:343.
GOT AST/P5P Frauen 10 – 35 0,17 – 0,58 7. Tietz NW (Hrsg.). Clinical Guide to Laboratory Tests, 3. Auflage. Philadelphia,
PA: WB Saunders, 1995:76-77.
Nach Tietz: 8. Wallnöfer H, Schmidt E, Schmidt FW (Hrsg.). Synopsis der Leberkrankheiten.
+37°C U/L µkat/L Stuttgart: Georg Thieme Verlag, 1974.
GOT AST/P5P Männer 15 – 40 0,26 – 0,68 9. Thomas L, Klein G. Neue vorläufige Normalbereiche für neun Serumenzyme.
Deutsches Ärzteblatt 2006;103;Heft 7.
GOT AST/P5P Frauen 13 – 35 0,22 – 0,60 10. Schumann G et al. IFCC Primary Reference Procedures for the Measurement
of Catalytic Activity Concentrations of Enzymes at 37°C – Part 5. Reference
Sensitivität (analytische Nachweisgrenze): Procedure for the Measurement of Catalytic Concentrations of Aspartate
4 U/I bzw. 0,07 µkat/I Aminotransferase. Clin Chem Lab Med 2002;40(7):725–733.
Die Nachweisgrenze entspricht der niedrigsten messbaren AST Aktivität, die von 11. Thefeld W, Hoffmeister H, Busch, E-W, Koller PU, Vollmar J. Referenzwerte
Null unterschieden werden kann. für die Bestimmungen der Transaminasen GOT und GPT sowie der
alkalischen Phosphatase im Serum mit optimierten Standardmethoden. Dtsch
Med Wschr 1974;99:343-351.
12. Klein G, Lehmann P, Michel E, Regenauer H. Vergleich der IFCC-Methoden
für ALAT, ASAT und GGT bei 37°C mit den eingeführten Standardmethoden
bei 25°C und 37°C. Lab Med 1994;18:403-404.

Grau hinterlegte Textpassagen wurden in der letzten Überarbeitung dieser

Gebrauchsanweisung geändert.

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