SMPD1

SMPD1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	5JG8
Ідентифікатори
Символи	SMPD1, ASM, ASMASE, NPD, Sphingomyelin phosphodiesterase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 607608 MGI: 98325 HomoloGene: 457 GeneCards: SMPD1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• sphingomyelin phosphodiesterase activity; • hydrolase activity, acting on glycosyl bonds; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • hydrolase activity; • зв'язування з іоном металу; • zinc ion binding; • acid sphingomyelin phosphodiesterase activity; • phosphoric diester hydrolase activity;
Клітинна компонента	• ендосома; • клітинна мембрана; • lamellar granule; • lysosomal lumen; • лізосома; • екзосома; • extracellular region; • міжклітинний простір;
Біологічний процес	• termination of signal transduction; • glycosphingolipid metabolic process; • positive regulation of protein dephosphorylation; • ceramide biosynthetic process; • нейробіологія розвитку; • sphingomyelin catabolic process; • negative regulation of MAP kinase activity; • positive regulation of apoptotic process; • обмін речовин; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • sphingomyelin metabolic process; • response to cocaine; • ceramide metabolic process; • cholesterol metabolic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	6609
	20597
	ENSG00000166311
	ENSMUSG00000037049
	P17405
	Q04519
	NM_000543; NM_001007593; NM_001318087; NM_001318088; NM_001365135
	NM_011421
	NP_000534; NP_001007594; NP_001305016; NP_001305017; NP_001352064
	NP_035551
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

SMPD1 (англ. Sphingomyelin phosphodiesterase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 629 амінокислот, а молекулярна маса — 69 752^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPRYGASLRQ	SCPRSGREQG	QDGTAGAPGL	LWMGLVLALA	LALALALSDS
RVLWAPAEAH	PLSPQGHPAR	LHRIVPRLRD	VFGWGNLTCP	ICKGLFTAIN
LGLKKEPNVA	RVGSVAIKLC	NLLKIAPPAV	CQSIVHLFED	DMVEVWRRSV
LSPSEACGLL	LGSTCGHWDI	FSSWNISLPT	VPKPPPKPPS	PPAPGAPVSR
ILFLTDLHWD	HDYLEGTDPD	CADPLCCRRG	SGLPPASRPG	AGYWGEYSKC
DLPLRTLESL	LSGLGPAGPF	DMVYWTGDIP	AHDVWHQTRQ	DQLRALTTVT
ALVRKFLGPV	PVYPAVGNHE	STPVNSFPPP	FIEGNHSSRW	LYEAMAKAWE
PWLPAEALRT	LRIGGFYALS	PYPGLRLISL	NMNFCSRENF	WLLINSTDPA
GQLQWLVGEL	QAAEDRGDKV	HIIGHIPPGH	CLKSWSWNYY	RIVARYENTL
AAQFFGHTHV	DEFEVFYDEE	TLSRPLAVAF	LAPSATTYIG	LNPGYRVYQI
DGNYSGSSHV	VLDHETYILN	LTQANIPGAI	PHWQLLYRAR	ETYGLPNTLP
TAWHNLVYRM	RGDMQLFQTF	WFLYHKGHPP	SEPCGTPCRL	ATLCAQLSAR
ADSPALCRHL	MPDGSLPEAQ	SLWPRPLFC

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, глікозидаз. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у лізосомі. Також секретований назовні.

Література

Schuchman E.H., Levran O., Pereira L.V., Desnick R.J. (1992). Structural organization and complete nucleotide sequence of the gene encoding human acid sphingomyelinase (SMPD1). Genomics. 12: 197—205. PMID 1740330 DOI:10.1016/0888-7543(92)90366-Z
Ida H., Rennert O.M., Eto Y., Chan W.Y. (1993). Cloning of a human acid sphingomyelinase cDNA with a new mutation that renders the enzyme inactive. J. Biochem. 114: 15—20. PMID 8407868 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124131
Schissel S.L., Schuchman E.H., Williams K.J., Tabas I. (1996). Zn2+-stimulated sphingomyelinase is secreted by many cell types and is a product of the acid sphingomyelinase gene. J. Biol. Chem. 271: 18431—18436. PMID 8702487 DOI:10.1074/jbc.271.31.18431
Dastani Z., Ruel I.L., Engert J.C., Genest J. Jr., Marcil M. (2007). Sphingomyelin phosphodiesterase-1 (SMPD1) coding variants do not contribute to low levels of high-density lipoprotein cholesterol. BMC Med. Genet. 8: 79—79. PMID 18088425 DOI:10.1186/1471-2350-8-79
Xiong Z.J., Huang J., Poda G., Pomes R., Prive G.G. (2016). Structure of human acid sphingomyelinase reveals the role of the saposin domain in activating substrate hydrolysis. J. Mol. Biol. 428: 3026—3042. PMID 27349982 DOI:10.1016/j.jmb.2016.06.012
Ferlinz K., Hurwitz R., Sandhoff K. (1991). Molecular basis of acid sphingomyelinase deficiency in a patient with Niemann-Pick disease type A. Biochem. Biophys. Res. Commun. 179: 1187—1191. PMID 1718266 DOI:10.1016/0006-291X(91)91697-B

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11120 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P17405 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 11

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11120 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, P17405 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

SMPD1

Література

Примітки

Див. також

Навігаційне меню

Пошук