HSPA1L

HSPA1L
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3GDQ
Ідентифікатори
Символи	HSPA1L, HSP70-1L, HSP70-HOM, HSP70T, hum70t, heat shock protein family A (Hsp70) member 1 like
Зовнішні ІД	OMIM: 140559 MGI: 96231 HomoloGene: 135835 GeneCards: HSPA1L
Онтологія гена Молекулярна функція • unfolded protein binding • nucleotide binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • ATP binding • heat shock protein binding • ubiquitin protein ligase binding • ATPase activity • protein folding chaperone activity • misfolded protein binding Клітинна компонента • COP9 signalosome • гіалоплазма • мітохондріальний матрикс • blood microparticle • мітохондрія • нуклеоплазма • zona pellucida receptor complex • cell body • цитоплазма Біологічний процес • regulation of cellular response to heat • response to unfolded protein • protein refolding • positive regulation of protein targeting to mitochondrion • binding of sperm to zona pellucida • cellular response to heat • Unfolded Protein Response • chaperone cofactor-dependent protein refolding Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3305	15482
Ensembl	ENSG00000234258 ENSG00000226704 ENSG00000236251 ENSG00000204390 ENSG00000206383 н/д	ENSMUSG00000007033
UniProt	P34931	P16627
RefSeq (мРНК)	NM_005527	NM_013558
RefSeq (білок)	NP_005518	NP_038586
Локус (UCSC)	Хр. 6: 31.81 – 31.82 Mb	Хр. 17: 35.19 – 35.2 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

HSPA1L (англ. Heat shock protein family A (Hsp70) member 1 like) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 641 амінокислот, а молекулярна маса — 70 375.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MATAKGIAIG		IDLGTTYSCV		GVFQHGKVEI		IANDQGNRTT		PSYVAFTDTE
RLIGDAAKNQ		VAMNPQNTVF		DAKRLIGRKF		NDPVVQADMK		LWPFQVINEG
GKPKVLVSYK		GENKAFYPEE		ISSMVLTKLK		ETAEAFLGHP		VTNAVITVPA
YFNDSQRQAT		KDAGVIAGLN		VLRIINEPTA		AAIAYGLDKG		GQGERHVLIF
DLGGGTFDVS		ILTIDDGIFE		VKATAGDTHL		GGEDFDNRLV		SHFVEEFKRK
HKKDISQNKR		AVRRLRTACE		RAKRTLSSST		QANLEIDSLY		EGIDFYTSIT
RARFEELCAD		LFRGTLEPVE		KALRDAKMDK		AKIHDIVLVG		GSTRIPKVQR
LLQDYFNGRD		LNKSINPDEA		VAYGAAVQAA		ILMGDKSEKV		QDLLLLDVAP
LSLGLETAGG		VMTALIKRNS		TIPTKQTQIF		TTYSDNQPGV		LIQVYEGERA
MTKDNNLLGR		FDLTGIPPAP		RGVPQIEVTF		DIDANGILNV		TATDKSTGKV
NKITITNDKG		RLSKEEIERM		VLDAEKYKAE		DEVQREKIAA		KNALESYAFN
MKSVVSDEGL		KGKISESDKN		KILDKCNELL		SWLEVNQLAE		KDEFDHKRKE
LEQMCNPIIT		KLYQGGCTGP		ACGTGYVPGR		PATGPTIEEV		D

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами.

Література

• Milner C.M., Campbell R.D. (1990). Structure and expression of the three MHC-linked HSP70 genes. Immunogenetics. 32: 242—251. PMID 1700760 DOI:10.1007/BF00187095
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Radons J. (2016). The human HSP70 family of chaperones: where do we stand?. Cell Stress Chaperones. 21: 379—404. PMID 26865365 DOI:10.1007/s12192-016-0676-6
• Milner C.M., Campbell R.D. (1992). Polymorphic analysis of the three MHC-linked HSP70 genes. Immunogenetics. 36: 357—362. PMID 1356099 DOI:10.1007/BF00218042

Див. також

• Хромосома 6