Эчтәлеккә күчү

MVK

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/MVK latin yazuında])
MVK
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген MVK[d][1]
Молекуляр функция трансферазная активность[d][2], нуклеотид-связывающий[d][2], kinase activity[d][2], связывание с белками плазмы[d][3], mevalonate kinase activity[d][4][5][4][…], magnesium ion binding[d][2], АТФ-связанные[d][2][2][2], связывание похожих белков[d][6][7][8], связывание с ионом металла[d][2], mevalonate kinase activity[d][4][5][4][…] һәм mevalonate kinase activity[d][9][2][2][…]
Күзәнәк компоненты цитоплазма[2][2], цитозоль[d][4][10], пероксисома[d][2][11] һәм цитозоль[d][2][11][12]
Биологик процесс steroid metabolic process[d][2], sterol biosynthetic process[d][2], фосфорилирование[d][2], липидный обмен[d][2], cholesterol metabolic process[d][2], isoprenoid biosynthetic process[d][2][11][13], cholesterol biosynthetic process[d][4][4][14], negative regulation of inflammatory response[d][15], steroid biosynthetic process[d][2], Биосинтез холестерина[d][2][12], regulation of cholesterol biosynthetic process[d][2] һәм cholesterol biosynthetic process[d][2][2][16][…]
Тәэсир итешә geranyl diphosphate[d][17], geranylgeranyl pyrophosphate[d][17] һәм isopentenyl pyrophosphate[d][17]

MVK (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[18][19]

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 GOA
  3. Chen L. Genome-wide YFP fluorescence complementation screen identifies new regulators for telomere signaling in human cells // Mol. Cell. ProteomicsAmerican Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2010. — ISSN 1535-9476; 1535-9484doi:10.1074/MCP.M110.001628PMID:21044950
  4. 4,0 4,1 4,2 4,3 4,4 4,5 4,6 GOA
  5. 5,0 5,1 Houten S. M., W Kuis, M Duran et al. Mutations in MVK, encoding mevalonate kinase, cause hyperimmunoglobulinaemia D and periodic fever syndrome // Nature Genetics / M. Axton, T. FaialNPG, 1999. — ISSN 1061-4036; 1546-1718doi:10.1038/9691PMID:10369261
  6. Trigg S. A., Salehi-Ashtiani K., Chen A. A. et al. Widespread Expansion of Protein Interaction Capabilities by Alternative Splicing // CellCell Press, Elsevier BV, 2016. — ISSN 0092-8674; 1097-4172doi:10.1016/J.CELL.2016.01.029PMID:26871637
  7. Bosak S., Hirozane-Kishikawa T., Dricot A. et al. Towards a proteome-scale map of the human protein–protein interaction network, Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network // Nature / M. SkipperNPG, Springer Science+Business Media, 2005. — ISSN 1476-4687; 0028-0836doi:10.1038/NATURE04209PMID:16189514
  8. D. Potter, Miziorko H. M. Identification of catalytic residues in human mevalonate kinase, Identification of Catalytic Residues in Human Mevalonate Kinase // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1997. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.272.41.25449PMID:9325256
  9. Houten S. M., W Kuis, M Duran et al. Mutations in MVK, encoding mevalonate kinase, cause hyperimmunoglobulinaemia D and periodic fever syndrome // Nature Genetics / M. Axton, T. FaialNPG, 1999. — ISSN 1061-4036; 1546-1718doi:10.1038/9691PMID:10369261
  10. Ronald J A Wanders, Waterham H. R., Koster J. et al. Mevalonate kinase is a cytosolic enzyme in humans // J. Cell Sci.The Company of Biologists, 2004. — ISSN 0021-9533; 1477-9137doi:10.1242/JCS.00910PMID:14730012
  11. 11,0 11,1 11,2 Ronald J A Wanders, Waterham H. R., Koster J. et al. Mevalonate kinase is a cytosolic enzyme in humans // J. Cell Sci.The Company of Biologists, 2004. — ISSN 0021-9533; 1477-9137doi:10.1242/JCS.00910PMID:14730012
  12. 12,0 12,1 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform.OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054doi:10.1093/BIB/BBR042PMID:21873635
  13. Ronald J A Wanders, Waterham H. R., Hogenboom S. Cholesterol biosynthesis is not defective in peroxisome biogenesis defective fibroblasts // Molecular Genetics and MetabolismElsevier BV, 2003. — ISSN 1096-7192; 1096-7206doi:10.1016/S1096-7192(03)00143-4PMID:14680974
  14. Schafer B. L., Bishop R. W., Kratunis V. J. et al. Molecular cloning of human mevalonate kinase and identification of a missense mutation in the genetic disease mevalonic aciduria // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1992. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816PMID:1377680
  15. Lachmann H. J. AA amyloidosis complicating hyperimmunoglobulinemia D with periodic fever syndrome: a report of two cases // Arthritis RheumatolWiley, Wiley-Blackwell, 2006. — ISSN 2326-5191; 2326-5205doi:10.1002/ART.21901PMID:16732551
  16. Schafer B. L., Bishop R. W., Kratunis V. J. et al. Molecular cloning of human mevalonate kinase and identification of a missense mutation in the genetic disease mevalonic aciduria // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1992. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816PMID:1377680
  17. 17,0 17,1 17,2 IUPHAR/BPS Guide to PHARMACOLOGY
  18. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  19. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)