Извор странице Ubikvitin

{{Pfam_box-lat
| Symbol = -{ubiquitin}-
| Name = Ubikvitinska familija
| image = Ubiquitin cartoon-2-.png
| width = 275px
| caption = '''Dijagram ubikvitina'''.<br/>Sedam [[lizin]]skih bočnih lanaca je obojeno narandžasto.
| Pfam= PF00240
| InterPro= IPR000626
| SMART=
| Prosite = PDOC00271
| SCOP = 1aar
| TCDB =
| OPM family=
| OPM protein=
| PDB=
{{PDB3|1otr}}B:6-74      {{PDB3|1q0w}}B:6-74      {{PDB3|1wr1}}A:6-74
{{PDB3|1aar}}B:6-74      {{PDB3|2d3g}}A:6-74      {{PDB3|1p3q}}U:6-74
{{PDB3|1wr6}}E:6-74      {{PDB3|1yd8}}V:6-74      {{PDB3|1wrd}}B:6-74
{{PDB3|1e0q}}A:6-17      {{PDB3|1v80}}A:6-74      {{PDB3|1v81}}A:6-74
{{PDB3|1uzx}}B:6-74      {{PDB3|1c3t}}A:6-74      {{PDB3|1nbf}}C:6-74
{{PDB3|1d3z}}A:6-74      {{PDB3|1xd3}}D:6-74      {{PDB3|1yx5}}B:6-74
{{PDB3|1s1q}}D:6-74      {{PDB3|1ubi}} :6-74      {{PDB3|1tbe}}A:6-74
{{PDB3|1f9j}}B:6-74      {{PDB3|1yx6}}B:6-74      {{PDB3|2ayo}}B:6-74
{{PDB3|1ubq}} :6-74      {{PDB3|1fxt}}B:6-74      {{PDB3|1gjz}}A:6-51
{{PDB3|1q5w}}B:6-74      {{PDB3|1g6j}}A:6-74      {{PDB3|2bgf}}B:6-74
{{PDB3|1sif}}A:6-74      {{PDB3|1bt0}}A:6-74      {{PDB3|1r4m}}J:6-74
{{PDB3|1ndd}}B:6-74      {{PDB3|1r4n}}J:6-74      {{PDB3|2bkr}}B:6-74
{{PDB3|1xt9}}B:6-74      {{PDB3|1hx1}}B:175-222   {{PDB3|1i6z}}A:226-232
{{PDB3|1wx9}}A:22-89     {{PDB3|2bwe}}U:8-75      {{PDB3|2bwf}}A:8-75
{{PDB3|1uel}}A:6-78      {{PDB3|1p1a}}A:6-78      {{PDB3|1p9d}}U:8-78
{{PDB3|1p98}}A:8-78      {{PDB3|1qze}}A:8-80      {{PDB3|1oqy}}A:8-80
{{PDB3|2faz}}A:6-76      {{PDB3|1wy8}}A:6-76      {{PDB3|1iyf}}A:6-74
{{PDB3|1mg8}}A:6-74      {{PDB3|1x1m}}A:43-94     {{PDB3|1yqb}}A:27-94
{{PDB3|1wx7}}A:27-94     {{PDB3|1j8c}}A:38-103    {{PDB3|1wx8}}A:29-96
{{PDB3|1wh3}}A:439-507   {{PDB3|1z2m}}A:87-154    {{PDB3|1we6}}A:724-780
{{PDB3|1we7}}A:710-786   {{PDB3|1zkh}}A:712-788   {{PDB3|1ttn}}A:157-190
{{PDB3|1wgd}}A:15-89     {{PDB3|1u4a}}A:20-90     {{PDB3|1wz0}}A:21-91
{{PDB3|2bzo}}B:21-91     {{PDB3|1wm2}}A:21-89     {{PDB3|1wm3}}A:21-88
{{PDB3|1tgz}}B:25-95     {{PDB3|1y8r}}F:25-95     {{PDB3|1z5s}}B:25-95
{{PDB3|2asq}}A:25-95     {{PDB3|1wyw}}B:25-95     {{PDB3|1a5r}} :25-95
{{PDB3|2bf8}}B:25-95     {{PDB3|1l2n}}A:27-96     {{PDB3|1euv}}B:27-96
}}
'''Ubikvitin''' je mali regulatorni [[protein]], koji je prisutan u skoro svim tkivima [[eukariote|eukariota]]. ''Ubikvitinacija'' je proces [[Posttranslaciona modifikacija|posttranslacione modifikacije]] nekog [[protein]]a, koja nastaje njegovim vezivanjem za jedan ili više ubikvitinskih monomera [[Kovalentna veza|kovalentnim vezama]].<ref name="pmid16753028">{{cite journal | vauthors = Kerscher O, Felberbaum R, Hochstrasser M | title = Modification of proteins by ubiquitin and ubiquitin-like proteins | journal = Annual Review of Cell and Developmental Biology | volume = 22 | issue =  | pages = 159–80 | year = 2006 | pmid = 16753028 | doi = 10.1146/annurev.cellbio.22.010605.093503 |url= | issn =  | accessdate = 07. 04. 2011. }}</ref> Najčešća svrha ubikvitinacije je označavanje proteina za razgradnju. Ubikvitinska etiketa usmerava proteine ka [[proteasom]]u, koji je veliki [[Multiproteinski kompleks|proteinski kompleks]] u ćelijama koji razlaže i reciklira nepotrebne proteine. Osim toga, ubikvitinacija kontroliše stabilnost, funkciju i unutrašnji ćelijski položaj velikog broja proteina. Proces ubikvitinacije započinje enzim E1.<ref name="pmid11395416">{{cite journal | author = Pickart CM | title = Mechanisms underlying ubiquitination | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 70 | issue =  | pages = 503–33 | year = 2001 | pmid = 11395416 | doi = 10.1146/annurev.biochem.70.1.503 |url=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2001_70/page/503| issn =  | accessdate = 07. 04. 2011. }}</ref>

==Identifikacija==
[[Слика:Ubiquitin 1UBQ surface.png|мини|left|200px|Površina ubikvitina]]
Ubikvitin (prvotno ''sveprisutni imunopotentni polipeptid'') je bio identifikovan [[1975]]. godine kao sveprisutni protein mase 8.5 [[kDa]]. Osnovne uloge ubikvitina otkrivene su u ranim [[1980e|1980-im]] u istraživanjima Foks Čejs instituta za rak, a otkrila ga je ekipa naučnika koju su sačinjavali Aron Ciechanover, Avram Hershko i Irvin Rose, koji su za svoje otkriće dobili [[Nobelova nagrada za hemiju|Nobelovu nagradu za hemiju]] [[2004]]. godine.<ref name="urlThe Nobel Prize in Chemistry 2004">{{cite web | url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2004/ | title = The Nobel Prize in Chemistry 2004 | date = | format = | work = | publisher = Nobelprize.org | pages = | language = | archiveurl = | archivedate = | quote = | accessdate = 16. 10. 2010. }}</ref><ref name="urlPopular Information">{{cite web| url =http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2004/public.html| title =The Nobel Prize in Chemistry 2004: Popular Information| date =| work =| publisher =Nobelprize.org| pages =| language =| archiveurl =https://web.archive.org/web/20101015033601/http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2004/public.html| archivedate =15. 10. 2010| quote =| accessdate =16. 10. 2010.|url-status=dead| df =}}</ref><ref>{{ cite web | title = Official website of Nobel Prize Commitee, list of 2004 winners| url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/lists/2004.html| accessdate = 30. 04. 2008.}}</ref>

Ubikvitinski sistem je prvotno okarakterisan kao -{[[ATP]]}--zavisni proteolitički sistem prisutan u ćelijskim ekstraktima. Za termostabilani polipeptid prisutan u ovim ekstraktima, ATP-zavisni proteolitički faktor 1 (-{APF-1}-), je utvrđeo da je povezan kovalentnom vezom za model supstrata lizozima, u -{ATP}- i -{Mg}-<sup>2+</sup> zavisnim procesima. Višestruki -{APF-1}- molekuli su bili povezani s jednim molekulom supstrata izopeptidnim vezama. Ustanovljeno je da se njihovi ko{{translit|nj|нј}}ugovani proteini brzo razlažu uz oslobađanje slobodnih -{APF-1}-. Ubrzo nakon toga, razjašnjena je ko{{translit|nj|нј}}ugacija -{APF-1}- proteina, koji je nazvan ubikvitinom. Karboksilna grupa [[aminokiselina|aminokiseline]] [[glicin]]a (-{Gly76}-) je otkrivena kao mjesto spajanja sa [[lizin]]om supstrata.

==Protein==

{| border="1" cellpadding="5" cellspacing="0" align=right  style ="margin-left: 1em;"
|+ '''Svojstva ubikvitina (čovek)'''
|-
| style="background:#6699CC" | Broj aminokiselina|| style="background:#99CCFF" | 76
|-
| style="background:#6699CC" | Molekulska masa || style="background:#99CCFF" | 8564.47 [[dalton (jedinica)|Da]]
|-
| style="background:#6699CC" | Izoelektrično polje (pI) || style="background:#99CCFF" | 6.79
|-
| style="background:#6699CC" | Nazivi gena || style="background:#99CCFF" | [[RPS27A]] (UBA80, UBCEP1), [[UBA52]] (UBCEP2), [[Ubikvitin B|UBB]], [[Ubikvitin C|UBC]]
|}

Ubikvitin je protein koji se sastoji od 76 aminokiselina i ima molekulsku masu od 8.5 kDa. Ključne karakteristike su [[C-terminus|C-terminalni]] rep i 7 [[lizin]]a. Visoko je konzerviran među eukariotskim vrstama: ljudi i [[kvasac|kvasci]] dele 96% sekvence. Sekvenca ljudskog ubikvitina, pri čemu svako slovo označava aminokiselinu, je:

{| align=center style="border-color: #338899; border-style: solid; border-width: 2px; margin-top: 1em"
| -{MQIFV'''K'''TLTG'''K'''TITLEVEPSDTIENV'''K'''A'''K'''IQD'''K'''EGIPPDQQRLIFAG'''K'''QLEDGRTLSDYNIQ'''K'''ESTLHLVLRLRGG}-
|}

==Ubikvitinacija==
[[Слика:Ubiquitylation.svg|мини|right|400px|Ubikvitinacija]]
Proces označavanja nekog proteina ubikvitinom (ubikvitinacija) se sastoji od serije koraka:

#''Aktivacija ubikvitina'': Ubikvitin aktivira E1 ubikvitin-aktivirajući enzim u procesu koji zahtijeva -{[[ATP]]}- kao izvor energije. Prvi korak uključuje proizvodnju ubikvitin-adenilata. Druga faza je prenos ubikvitina do aktivnog mjesta, [[cistein]]a na E1 enzimu, uz otpuštanje -{[[AMP]]}--a. Ovaj korak rezultuje u tioesterskoj vezi između C-terminalne karboksilne grupe ubikvitina i sulfihidrilnom grupom cisteina na enzimu E1.
#''Prenos ubikvitina'' s E1 do aktivnog mesta cisteina ubikvitin-ko{{translit|nj|нј}}ugujućeg enzima E2 putem tran(tio)esterifikacijske reakcije. Genomi sisara imaju 30 - 40 ubikvitin-ko{{translit|nj|нј}}ugujućih enzima.
#''Završni korak'' reakcije ubikvitinacije je stvaranje izopeptidne veze između lizina ciljanog proteina i C-terminalnog glicina ubikvitina. Ovaj korak u reakciji zahteva aktiviranje jednog od stotina E3 ubikvitin-protein ligaza (ili skraćeno, ubikvitin ligaza). E3 enzimi deluju kao supstrat za prepoznavanje i imaju sposobnost reagovanja sa E2 i sa supstratom.
 
U reakciji ubikvitinacije E1 se može povezati sa desetinama E2, koji se mogu povezati sa stotinama E3, hijerarhijski. Ostali ubikvitinu-slični proteini takođe reaguju preko E1-E2-E3 kaskade.

===E3===
E3 enzimi poseduju jedan od dva moguća domena:
* -{HECT}- ({{jez-eng-lat|Homologous to the E6-AP Carboxyl Terminus}}) domen
* -{RING}- ({{jez-eng-lat|Really Interesting New Gene}}) domen

Prenos je moguć na dva načina:
* Direktno s E2, preko katalize RING domena E3 enzima
* Preko E3 enzima, katalizom HECT domena E3. U ovom slučaju, intermedijar kovalentnog E3-ubikvitina se stvara pre prebacivanja na supstrat.

==Funkcije i načini vezivanja==
Osim da se samo jedan ubikvitin veže na supstrat, moguće je vezivanje niza molekula ubikvitina, pa tako nastaje poliubikvitinski lanac. Osim toga, neki supstrati su modifikovaani adicijom ubikvitinskih modula s lizinskim ostatkom, u procesu koji se naziva multiubikvitinacija. Kao što je već rečeno, ubikvitin ima 7 lizinskih ostataka. Istorijski, prvobitni tip prepoznatih ubikvitinskih lanaca su bili oni povezani preko lizina 48. Novija istraživanja su otkrila varijetet veza koji uključuje sve moguće lizinske nastavke, a osim toga i linearne lance povezane s -{N}--terminalom ubikvitinskog molekula.<ref>{{cite journal | doi = 10.1021/ac800016w | volume = 80 | issue = 9 | pages = 3438–44 |last1=Ping|first1=Xu|last2=Peng|first2=Junmin| title = Characterization of polyubiquitin chain structure by middle-down mass spectrometry | journal = Analytical Chemistry | date = 01. 05. 2008. | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18351785}}</ref><ref>{{cite journal | doi = 10.1038/nbt849 | volume = 21 | issue = 8 | pages = 921–6 |last1=Junmin|first1=Peng|last2=Schwartz|first2=Daniel|author3=Joshua E Elias |author4=Carson C Thoreen |last5=Cheng|first5=Dongmei|last6=Marsischky|first6=Gerald|last7=Roelofs|first7=Jeroen|last8=Finley|first8=Daniel|author9=Steven P Gygi | title = A proteomics approach to understanding protein ubiquitination | journal = Nature Biotechnology | date = 2003 | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12872131}}</ref> Radovi izdani [[2007]]. godine pokazuju stvaranje razgranatih lanaca ubikvitina putem različitih veza.<ref>{{cite journal | doi = 10.1038/sj.emboj.7601360 | volume = 25 | issue = 20 | pages = 4877–87 |last1=Takayoshi|first1=Kirisako|last2=Kamei|first2=Kiyoko|last3=Murata|first3=Shigeo|last4=Kato|first4=Michiko|last5=Fukumoto|first5=Hiromi|last6=Kanie|first6=Masato|last7=Sano|first7=Soichi|last8=Tokunaga|first8=Fuminori|last9=Tanaka|first9=Keiji|author10=Kazuhiro Iwai | title = A ubiquitin ligase complex assembles linear polyubiquitin chains | journal = The EMBO Journal | date = 18. 10. 2006. | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17006537 }}</ref><ref>{{cite journal | doi = 10.1074/jbc.M609659200 | volume = 282 | issue = 24 | pages = 17375–86 |author1=Kim Hyoung Tae |author2=Kwang Pyo Kim |last3=Lledias|first3=Fernando|author4=Alexei F Kisselev |author5=K Matthew Scaglione |last6=Skowyra|first6=Dorota|author7=Steven P Gygi |author8=Alfred L Goldberg | title = Certain pairs of ubiquitin-conjugating enzymes (E2s) and ubiquitin-protein ligases (E3s) synthesize nondegradable forked ubiquitin chains containing all possible isopeptide linkages | journal = The Journal of Biological Chemistry | date = 15. 06. 2007. | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17426036 }}</ref> "Atipični" (nelizinski vezani) lanci ubikvitina se spominju u radu naučnik Ikede i Đikića.<ref>{{cite journal| doi = 10.1038/embor.2008.93 | volume = 9 | issue = 6 | pages = 536–42 |last1=Fumiyo|first1=Ikeda|last2=Dikic|first2=Ivan| title = Atypical ubiquitin chains: new molecular signals. 'Protein Modifications: Beyond the Usual Suspects' review series | journal = EMBO Reports | date = 2008 | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18516089 }}</ref>

Ubikvitinacijski sistem učestvuje u brojnim ćelijskim procesima, kao što su<ref>{{ cite web| title = Ubiquitin Proteasome Pathway Overview| url = http://www.bostonbiochem.com/upp.php| accessdate = 30. 04. 2008.| archive-url = https://web.archive.org/web/20080330210016/http://www.bostonbiochem.com/upp.php| archive-date = 30. 03. 2008|url-status=dead| df = }}</ref>:
{{Литература|2}}
* Razgradnja [[antigen]]a
* [[Apoptoza]]
* Stvaranje organela
* [[Ćelijski ciklus]] i [[Ćelijska deoba|deoba]]
* [[Transkripcija (genetika)|Transkripciju]] [[DNK]] i njen popravak
* Diferencijacija i razvoj
* Imunski odgovor i upale
* Živčana i mišićna degeneracija
* Morfogeneza živčanih ćelija
* Modulacija receptora na površini ćelija i jonskih kanala
* Odgovor na stres i spoljašnje činioce
* Stvaranje [[ribozom]]a
* [[Virusi|Virusne]] infekcije
{{Литература крај}}

===Lanci povezani preko 48-og lizina===
[[Слика:diubiquitin-lysine-48.png|мини|right|280px|'''Model predstavlja dva molekula ubikvitina povezana preko 48-og lizina'''. Mjesto spajanja je prikazano žuto.]]
[[Слика:diubiquitin-lysine-63.png|мини|right|280px|'''Model predstavlja dva molekula ubikvitina povezana preko 63-eg lizina'''. Mjesto spajanja je prikazano žuto.]]

Najistraživaniji poliubikvitinski lanci, oni povezani preko 48-og molekule lizina, označavaju proteine za razgradnju u procesu koji se zove proteoliza. Barem četiri ubikvitinska molekula moraju biti povezana za lizinske nastavke ciljanog proteina kako bi ga prepoznao -{26S}--proteasom.<ref>{{Cite journal | doi = 10.1093/emboj/19.1.94 | volume = 19 | issue = 1 | pages = 94–102 | autor = JS Thrower, L Hoffman, M Rechsteiner, C M Pickart | title = Recognition of the polyubiquitin  roteolytic signal | journal = The EMBO Journal | date = 04. 01. 2000. | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10619848 }}</ref>. Proteasom je kompleksna, bačvasta struktura s dve komore, u kojima se odvija proteoliza. Proteini se brzo razgrađaju u manje peptide (obično duge od 3 - 24 aminokiseline). Ubikvitinski molekuli se odvajaju od proteina pre same razgradnje i recikliraju za dalju upotrebu. Iako je većina proteosomskih supstrata ubikvitinirana, postoje primeri neubikvitiniranih proteina za razgradnju u proteasomu.

===Monoubikvitinacija===
Ubikvitin takođe može da označava membranske proteine (na primer, receptore) koje treba odstraniti s membrane, i vrši nekoliko signalnih uloga u ćeliji. Molekuli na ćelijskoj membrani označeni s ubikvitinom su često monoubikvitinizirani, i ove modifikacije često označavaju protein za razgradnju u lizosomu.

==Povezanost s bolestima i poremećajima==
===Genetički poremećaji===
Neki genetički poremećaji često povezani s ubikvitinom su:
* Gen čija disfunkcija uzrokuje [[Angelmanov sindrom]], -{UBE3A}-, nosi na sebi kod za ubikvitin ligazu (E3) enzmin pod nazivom -{E6-AP}-.
* Gen poremećen Von Hipel-Lindauvim sindromom kodira ubikvitin E3 ligazu pod nazivom -{VHL}- tumorski supresor ili -{VHL}- gen.
* Gen poremećen Lidlovim sindromom dovodi do disregulacije epitelnog -{Na}-<sup>+</sup> kanala (-{ENaC}-) i uzrokuje [[hipertenzija|hipertenziju]].
* Osam od trinaest identifikovanih gena čija disfunkcija uzrokuje Fanconijevu anemiju kodira proteina koji formira veliki ubikvitin ligaza (E3) kompleks.
* Mutacije -{Cullin7}- E3 ubikvitin ligaze su povezane s 3-M sindromom, recesivnim poremećajem koji rezultuje u retardaciji.<ref>{{cite journal | doi = 10.1038/ng1628 | volume = 37 | issue = 10 | pages = 1119–24 | autor = Huber Céline, Dora Dias-Santagata, Anna Glaser, James O'Sullivan, Raja Brauner, Kenneth Wu, Xinsong Xu, Kerra Pearce, Rong Wang, Maria Luisa Giovannucci Uzielli, Nathalie Dagoneau, Wassim Chemaitilly, Andrea Superti-Furga, Heloisa Dos Santos, André Mégarbané, Gilles Morin, Gabriele Gillessen-Kaesbach, Raoul Hennekam, Ineke Van der Burgt, Graeme C M Black, Peter E Clayton, Andrew Read, Martine Le Merrer, Peter J Scambler, Arnold Munnich, Zhen-Qiang Pan, Robin Winter, Valérie Cormier-Daire | title = Identification of mutations in CUL7 in 3-M syndrome | journal = Nature Genetics | date = 2005 | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16142236}}</ref>

===Imunohistohemija===
[[Antitijelo|Antitijela]] za ubikvitin se koriste u [[histologija|histologiji]] kako bi se identifikovale abnormalne nakupine proteina unutar ćelije, koje su markeri bolesti. Ove nakupine se nazivaju inkluzijska telešca. Primeri za takve nenormalne inkluzije su:
* Neufobrilarna klupka u [[Alchajmerova bolest|Alzheimerovoj bolesti]]
* Levijeva telešca u [[Parkinsonova bolest|Parkinskonovoj bolesti]]
* Pickova telešca u Pickovoj bolesti
* Inkluzije u bolesti motornih neurona i Huntingtonovoj bolesti
* Malorijeva telešca u alkoholnoj bolesti jetre
* Rosenthalska vlakna u [[astrocit]]ima

==Literatura==
{{reflist|2}}

==Spoljašnje veze==
* {{MeshName|Ubiquitin}}
* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK1144/ Angelmanov sindrom]
* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/omim/105830,601623,105830,601623 -{OMIM}-]
* {{cite web|author= |url=http://www.ebi.uniprot.org/uniprot-srv/uniProtView.do?proteinAc=P62988 |title=-{UniProt}- |date= |website= |publisher= |access-date=}} {{Wayback|url=http://www.ebi.uniprot.org/uniprot-srv/uniProtView.do?proteinAc=P62988 |date=20060324041127 }}
* {{cite web|author= |url=https://web.archive.org/web/20110717210939/http://iclab.life.nctu.edu.tw/ubipred/ |title=-{UbiPred}- |date= |website= |publisher= |access-date=}}
* {{cite web|author= |url=https://web.archive.org/web/20070315203223/http://stud.chem.uni.wroc.pl/users/lucek/JAREMKO/ubiquitin.htm |title=Ubikvitin |date= |website= |publisher= |access-date=}}
* [http://ocw.mit.edu/courses/biology/7-340-ubiquitination-the-proteasome-and-human-disease-fall-2004/ 7.340 Ubikvitinacija]
{{-}}
{{Posttranslaciona modifikacija-lat‎‎}}
{{Primarna struktura proteina-lat}}

{{normativna kontrola}}

[[Категорија:Протеини]]
[[Категорија:Посттранслационе модификације]]
[[Категорија:Структура протеина]]