МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ

ФЕДЕРАЦИИ
ФГАОУ ВО «Новосибирский национальный исследовательский
государственный университет»

Факультет естественных наук

УТВЕРЖДАЮ

Декан ФЕН НГУ, профессор

_____________ Резников В. А.

«____»______________ 2015 г.

«Химия биополимеров»

Модульная программа лекционного курса и самостоятельной работы

студентов

Курс 5-й, X семестр

Учебно-методический комплекс

Новосибирск 2015

1
 Учебно-методический комплекс предназначен для студентов V курса факультета
естественных наук, направление подготовки 020400_68 «Биология (магистратура)». В состав
разработки включены программа курса лекций, структура курса, приведены примеры
контрольных вопросов по материалам лекций, даны примеры вопросов на экзамене.

Составители

Черноловская Елена Леонидовна

Зенкова Марина Аркадьевна

© Новосибирский государственный университет, 2015

2
 Содержание

Аннотация рабочей программы 4

1. Цели освоения дисциплины 6

2. Место дисциплины в структуре ООП 7

3. Компетенции обучающегося, формируемые в результате 7
освоения дисциплины «Химия биополимеров»
4. Структура и содержание дисциплины 9
Рабочий план 11
Программа курса лекций 12
5. Образовательные технологии 40

6. Учебно-методическое обеспечение самостоятельной 41

работы студентов. Оценочные средства для текущего
контроля успеваемости, промежуточной аттестации по
итогам освоения дисциплины
Примеры вопросов и заданий для самостоятельной работы 43
Вопросы для подготовки к экзамену 45

7. Учебно-методическое и информационное обеспечение 50

дисциплины
8. Материально-техническое обеспечение дисциплины 51

3
 Аннотация рабочей программы

Дисциплина «Химия биополимеров» относится к вариативной части профессионального цикла

ООП по направлению подготовки 020400_68 «Биология» (квалификация магистр). Дисциплина
реализуется на факультете естественных наук федерального государственного автономного
образовательного учреждения высшего образования «Новосибирский национальный
исследовательский государственный университет» (НГУ) кафедрой молекулярной биологии.

Курс «Химия биополимеров знакомит учащихся с новейшими методами исследования

структуры биополимеров и химическими подходами к исследованию структурных основ их
функционирования. Большая часть материалов курса не описана в учебниках и излагается по
материалам оригинальных статей и обзоров в научных журналах. Содержание дисциплины
охватывает аспекты биоорганической химии, биохимии, молекулярной биологии, и т. п., имеющие
отношение к химическим свойствам белков, нуклеиновых кислот, липидов, стероидов и
углеводов.

Дисциплина нацелена на формирование у выпускника общекультурных компетенций: ОК-1 и

ОК-6, профессиональных компетенций: ПК-2, ПК-3, ПК-4, ПК-10.

Преподавание дисциплины предусматривает следующие формы организации учебного

процесса: лекции, домашние задания, консультации, самостоятельная работа студента.

Результатом прохождения дисциплины является итоговая оценка по пятибалльной шкале

(экзамен).

Программой дисциплины предусмотрены следующие виды контроля:

Текущий контроль. В процессе лекционного курса для контроля успеваемости используются 5-

минутные письменные опросы по материалам предыдущей лекции, 2 домашних задания по
основным разделам (по белкам и по нуклеиновым кислотам).

Итоговый контроль. Для контроля усвоения дисциплины учебным планом предусматривается

экзамен.

Для того чтобы быть допущенным к экзамену, студент должен выполнить следующее:

· в ходе обучения посетить не менее 70% лекционных занятий;

· написать на положительную оценку домашние задания.

4
 Итоговый контроль. Итоговую оценку за семестр студент может получить на устном экзамене в
конце семестра в виде любой положительной или неудовлетворительной оценки.

Общая трудоемкость дисциплины составляет 3 зачетных единицы, 108 академических часов.

Программой дисциплины предусмотрены 28 часов лекционных занятий, 44 часа на
самостоятельную работу студентов (включая подготовку к экзамену и выполнение
домашних заданий), 36 часов – сдача домашних заданий, экзаменов.

1. Цели освоения дисциплины

Дисциплина «Химия биополимеров» предназначена для ознакомления студентов с

химическими свойствами биополимеров: белков, нуклеиновых кислот, липидов, стероидов и
углеводов.
Основной целью освоения дисциплины является получения знаний о свойствах
биополимеров и применении химических методов для исследования структуры и функций данных
биополимеров.
Для достижения поставленной цели выделяются задачи курса:
- Изучение химических свойств биополимеров
- Изучение химических методов определения состава и последовательности
- Изучение химических методов исследования пространственной и функциональной -
структуры биополимеров.
- Изучение методов высокоспецифичной модификации биополимеров и их применение для
исследования структуры и функций биополимеров.

2. Место дисциплины в структуре ООП

Дисциплина «Химия биополимеров» относится к вариативной части профессионального

цикла ООП по направлению подготовки 020400_68 «Биология» (квалификация магистр).
Дисциплина «Химия биополимеров» опирается на следующие дисциплины данной ООП:
· Органическая химия (классификация и номенклатура соединений, строение
молекул);

· Молекулярная биология;

· Биохимия;

· Клеточная биология;

· Физиология;

5
 · Физиологическая химия;

Результаты освоения дисциплины «Химия биополимеров» используются в следующих

дисциплинах данной ООП:

· Методы исследования биополимеров;

· Мутагенез и репарация.

3. Компетенции обучающегося, формируемые в результате освоения дисциплины «Химия

биополимеров»

Общекультурные компетенции
- ОК-1: следовать этическим и правовым нормам в отношении других людей и в отношении
природы (принципы биоэтики), иметь четкую ценностную ориентацию на сохранение
природы и охрану прав и здоровья человека (ОК-1);
- ОК-6: способен самостоятельно приобретать с помощью информационных технологий и
использовать в практической деятельности новые знания и умения, в том числе в новых
областях знаний, непосредственно не связанных со сферой деятельности.

Профессиональные компетенции
Общепрофессиональные
- ПК-1: понимает современные проблемы биологии и использует фундаментальные
биологические представления в сфере профессиональной деятельности для постановки и
решения новых задач;
- ПК-2: знает и использует основные теории, концепции и принципы в избранной области
деятельности, способен к системному мышлению;
- ПК-3: демонстрирует знание принципов структурной и функциональной организации
биологических объектов и механизмов гомеостатической регуляции; применять основные
физиологические методы анализа и оценки состояния живых систем ;
- ПК-4: демонстрирует знание истории и методологии биологических наук, расширяющие
общепрофессиональную, фундаментальную подготовку;
- ПК-10: демонстрирует базовые представления об основах биологии человека,
профилактике и охране здоровья и использовать их на практике

В результате освоения дисциплины обучающийся должен:

- иметь представление о структуре и химических свойствах белков, нуклеиновых
кислот, стероидов, липидов и углеводов.

6
- знать основные методы определения первичной последовательности в биополимере
- уметь применять химические методы исследования структуры и функции
биополимеров

4. Структура и содержание дисциплины

Общая трудоемкость дисциплины составляет 3 зачетные единицы, всего 108 академических часов.

Виды учебной работы, включая Формы текущего контроля

самостоятельную работу студентов успеваемости (по неделям
и трудоемкость (в часах) семестра)
Форма промежуточной
аттестации
(по семестрам)
Лекции

Самост. работа, включая

Неделя семестра
Семестр

домашние задания
№ Раздел
п/п дисциплины

Экзамен
1 Введение 9 1 2 -- 4
2 Раздел 1 9 2-5 8 --3 16 Еженедельные опросы
(письменно), сдача домашних
заданий по разделу
(письменно)
3 Раздел 2 9 6, 7, 8, 10 --3 20 Еженедельные опросы
9, 10 (письменно), сдача домашних
заданий по разделу
(письменно)
4 Раздел 3 9 11, 12. 8 --1 27 Еженедельные опросы
13, 14 (письменно)
5 Экзамен
Итого 28 7 44 2 34

Рабочий план

Неделя Темы занятий

сентябрь Лекция 1. Предмет изучения и задачи курса.

1-я неделя
2-я неделя Лекция 2. Строения белков.

3-я неделя Лекция 3. Методы гидролиза пептидных связей.

октябрь Лекция 4. Первичная структура белков и методы ее определения.

7
 1-я неделя

2-я неделя Лекция 5. Вторичная структура белков. Исследование структуры белков и их

комплексов с другими биополимерами методом химической модификации.

3-я неделя Лекция 6. Основные компоненты нуклеиновых кислот.

4-я неделя Лекция 7. Химические свойства оснований.

ноябрь Лекция 8. Методы определения первичной структуры РНК и ДНК.

1-я неделя

2-я неделя Лекция 9. Изучение структуры РНК.

3-я неделя Лекция 10. Строение двойной спирали ДНК.. Исследование структуры и функций
НК в составе специфических комплексов методом химической модификации.

4-я неделя Лекция 11. Введение реакционноспособных групп в состав олигонуклеотида..

декабрь Лекция 12. Углеводы.

1-я неделя

2-я неделя Лекция 13. Липиды.

3-я неделя Лекция 14. Стероиды.

4-я неделя

Экзамен

Программа курса лекций

ВВЕДЕНИЕ. Предмет изучения и задачи курса “Химия биополимеров”. Классификация

биополимеров: белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды, стероиды). Основные
функциональные группы, встречающиеся в разных биополимерах. Понятие о первичной структуре
биополимеров и основных принципах ее определения, вторичный, третичный и четвертичный
уровни организации биополимеров; надмолекулярные комплексы.

РАЗДЕЛ 1. ХИМИЯ БЕЛКОВ.

8
Тема 1. Особенности строения белков. Аминокислоты, входящие в состав белков, их
классификация и номенклатура. Реакции аминокислот по -амино и -карбоксильной группам;
химические реакции протекающие с участием боковых радикалов аминокислот, использование
этих реакции при исследовании структуры белков. Специфические реакции аминокислот. Методы
введения радиоактивной метки в аминокислоты, пептиды и белки.
Тема 2. Пептидная связь: строение, стабильность, условия гидролиза пептидных связей в кислоте,
в щелочных условиях, гидролиз пептидных связей под действием ферментов (специфический и
неспецифический гидролиз пептидных связей ферментами): трипсин, химотрипсин, термолизин,
пепсин, протеиназа К. Расщепление белков под действием химических агентов: бромциана, N-
бром сукцинимида, 2-нитро-5-тиоцианатобензойной кислоты.
Тема 3. Первичная структура белков и методы ее определения. Фрагментация белков белков и
пептидов по специфическим участкам. Разделение смеси пептидов. Определение аминокислотного
состава: кислотный гидролиз пептидов, принцип разделения аминокислот, принцип разделения
производных аминокислот, используемый в аминокислотном анализаторе. Метод
перекрывающихся блоков и метод ограниченного гидролиз основные подходы к определению
исходной структуры белков их структуры фрагментов.
Тема 4. Вторичная структура белков: дисульфидные мостики, -складки и -спирали; понятие о
структурном домене, субъединице, функциональном центре, самоорганизации пространственной
структуры. Денатурация белков.
Исследование структуры белков и комплексов белков с другими биополимерами методом
химической модификации. Подходы к локализации модифицированных остатков. Открытые и
спрятанные остатки аминокислот в белках. Метод футпринта. Использование бифункциональных
химических реагентов. Аффинная модификация белков: требования предъявляемые к аффинным
реагентам, критерии аффинной модификации, применение аффинных реагентов.

РАЗДЕЛ 2. ХИМИЯ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ.

Тема 1. Основные компоненты нуклеиновых кислот - нуклеотиды, нуклеозиды, номенклатура,
строение, конформация рибозы и дезоксирибозы. N-гликозидная связь: строение, конформация,
стабильность, условия гидролиза N-гликозидной связи в РНК и ДНК, апуринизация ДНК.
Фосфодиэфирная связь: строение, устойчивость, гидролиз фосфодиэфирный связей: различия
между РНК и ДНК, гидролиз действием кислоты, гидролиз в щелочных условиях, гидролиз под
действием химических реагентов, влияние 2’- гидроксильной группы на стабильность
фосфодиэфирной связи в РНК. Ферментативный гидролиз РНК и ДНК.
Тема 2. Реакционные центры гетероциклических оснований, распределение электронной
плотности, локализация присоединения и отщепления протонов в нуклеозидах и нуклеотидах.
Кислотно-основные свойства оснований. Реакции гетероцикличеких оснований с
электрофильными и нуклеофильными реагентами. Реакции присоединения по С5-С6 двойной
связи в пиримидинах. Реакции с участием экзоциклической аминогруппы. Реакции с участием

9
рибозы и дезоксирибозы. Реакции с участием фосфата. Методы введения радиоизотопных меток в
РНК и ДНК.
Тема 3. Определение первичной структуры РНК и ДНК: метод Максама-Гилберта, метод Петти-
Гилберт, метод Сэнгера. Определение вторичной структуры нуклеиновых кислот. Использование
химических реакций гетероциклических оснований для определения пространственной структуры
нуклеиновых кислот.
Тема 4. Изучение структуры РНК: понятие о пробинге структуры РНК химическими и
ферментативными зондами. Вторичная структура РНК, элементы вторичной структуры (шпильки,
внутренние и апикальные петли, мисматчи, выпяченные основания), термодинамика и принципы
расчета вторичной структуры РНК, сопоставление с экспериментальными данными. Метод
химического и ферментативного футпринта, изучение комплексов РНК с различными низко и
высокомолекулярными лигандами.
Тема 5. Строение двойной спирали ДНК. В и Z-форма спирали ДНК, различие реакционной
способности оснований в В и в Z формах ДНК. Использование химической модификации и
ферментативных реакций для изучения структуры ДНК. Исследование структуры и функций РНК
или ДНК в составе специфических комплексов методом химической модификации: используемые
реагенты, условия сохранения нативного комплекса НК-лиганд в процессе химической реакции,
защита оснований от модификации, методы определения модифицированных оснований.
Олигонуклеотидных пробинг
Тема 6. Высокоспецифичная модификация нуклеиновых кислот. Понятие о сайт-направленной
модификации, модификация нуклеиновых кислот в составе дуплекса, в составе триплекса,
используемые условия. Критерии специфичности, последовательность олигонуклеотидного
адреса, используемые реакционноспособные группы, методы введения реакционноспособных
групп в состав олигонуклеотида.

РАЗДЕЛ 3. ДРУГИЕ БИОПОЛИМЕРЫ.

Тема 1. Углеводы. Строение, химический свойства, методы определение структуры.
Тема 2. Липиды и стероиды. Строение, химический свойства, методы определение структуры.

5. Образовательные технологии
Виды/формы образовательных технологий

Преподавание курса ведется в виде лекций. В ходе некоторых лекций студентам могут также
предлагаться для разбора задачи по соответствующим разделам курса.

В качестве домашнего задания студентам предлагается написание реферата по темам,

освещенным в курсе. Задание для реферата включает в себя вопросы и задачи, на которые
необходимо ответить, продемонстрировав усвоение материала курса и умение самостоятельно
работать с информационными источниками, в т. ч. в сети Интернет.

1
 Обратная связь с аудиторией обеспечивается тем, что лектор может оперативно влиять на ход
лекции, отвечая на вопросы или помогая в разрешении затруднений или исправлении ошибок,
возникших при решении задач. Активность студентов стимулируется тем, что за успешное
решение домашнего задания, ключевые идеи решения задач на лекциях отличившемуся студенту
приписываются дополнительные бонусные баллы, которые учитываются при получении оценки на
экзамене.

В случае возникновения у студента трудностей с усвоением лекционного материала или

решением задач предусмотрены также индивидуальные занятия во внеучебное время.

Преподаватель курса является действующим специалистом в области молекулярной биологии и

биохимии и заинтересован в освоении студентами химии биополимеров. В связи с этим студентам
часто предлагается решать задачи, построенные на основе современных исследовательских
данных, полученных научными сотрудниками.

6. Учебно-методическое обеспечение самостоятельной работы студентов. Оценочные

средства для текущего контроля успеваемости, промежуточной аттестации по
итогам освоения дисциплины

Формой текущего контроля при прохождении дисциплины «Химия биополимеров» является

контроль посещаемости занятий и сдача домашних заданий.

Для того, чтобы быть допущенным к экзамену, студент должен выполнить следующее:

· в ходе обучения посетить не менее 70% лекционных занятий;

· написать на положительную оценку домашнее задание.

Учебно-методическое обеспечение дисциплины: каждую тему лекций сопровождает

подготовленная и постоянно обновляющаяся презентация. При подготовке к лекциям и экзаменам
студенты могут использовать рекомендованные преподавателем литературные источники и
Интернет-ресурсы, а также любую доступную справочную литературу, программное обеспечение
и базы данных.

Примеры вопросов и заданий для самостоятельной работы.

Самостоятельная работа осуществляется по темам, перечисленным выше в рабочем плане

курса.

1
Вариант 1
1. Критерии аффинности реагентов
2. Реакция с фенилизотилцианатом, механизм и где применяется
3. Реакция с бромцианом

Вариант 2
1. Взаимодействия, стабилизирующие пространственную структуру белка. Понятие о
денатурирующих агентах.
2. Реакция аргинина с пентандионом, механизм, где используется.
3. Протеазы высокоспецифичные – специфичность действия и оптимальные условия.

Вариант 3
1. Факторы, влияющие на химические свойства аминокислотных остатков в составе
белка
2. Введение радиоактивной метки в белки, механизм, где используется.
3. Расщепление белков под действием N-бром сукцинимида, механизм и
специфичность действия

Вариант 4
1. Строение пептидной связи, реакционно-способные центры, химические реакции,
протекающие с участием пептидной связи
2. Ацилирование малеиновым ангидридом, механизм, где используется.
3. Разделение смеси пептидов.

Вариант 5
1. Гидролиз пептидной связи, механизм, катализ кислотами, основаниями, влияние
боковых радикалов аминокислот на стабильность пептидной связи.
2. Реакция гистидина с ДЭПК, механизм, где используется.
3. Определение последовательности пептидов с С-конца

Вариант 6
1. Фрагментация белков химическими реагентами и ферментами, специфическая и
неспецифическая фрагментация белков под действием протеаз, протеазы высокой
специфичности
2. Окисление цистеина, механизм.
3. Реакция аминокислот с нингидрином, механизм, где используется

1
Вариант 7
1. Деградация по Эдману: химические реакции, лежащие в основе деградации по
Эдману, строение автоматического секвенатора белков, принцип его работы.
2. Расщепление пептидных связей в присутствии кислоты, механизм, условия реакции,
применение
3. Реакция аминогруппы с динитрофторбензолом, механизм, где используется.

Вариант 8
1. Методы определения аминокислотного состава белков, принцип работы
аминокислотного анализатора.
2. Реакция аминогруппы с динитрофторбензолом, механизм, где используется.
3. Расщепление белков под действием 2-нитро-5-тиоцианатобензойной кислоты.

Вариант 9
1. Определение N – концевой аминокислоты в белках и пептидах; количественные и
качественные реакции, Где в анализе белков и пептидов эти реакции используются.
2. Введение радиоактивной метки в белки, механизм, где используется.
3. Разделение смеси пептидов.

ВОПРОСЫ 2 КОЛЛОКВИУМА:

Вариант 1
1. Введение метки в НК
2. N-гликозидная связь: строение, конформация, стабильность, условия гидролиза N-
гликозидной связи в РНК и ДНК.
3. Методы введения реакционноспособных групп в состав олигонуклеотида.

Вариант 2
1. Метод Максама-Гилберта.
2. Фосфодиэфирная связь: строение, устойчивость, гидролиз фосфодиэфирный связей:
различия между РНК и ДНК.
3. Реакции с участием рибозы и дезоксирибозы.

Вариант 3
1. Метод Петти-Гилберт.
2. Апуринизация ДНК. Расщепелине фосфодиэфирных связей в ДНК по механизму -
элиминации.

1
3. Сайт-направленная модификация ДНК. Типы комплексов и реакционноспособных
групп.

Вариант 4
1. Определение первичной структуры РНК и ДНК: метод Сенгера.
2. Основные компоненты нуклеиновых кислот - нуклеотиды, нуклеозиды,
номенклатура,
3. Конструирование аффинных реагентов для исследования структуры и функции
рибосом.

Вариант 5
1. Определение первичной последовательности РНК ферментативным методом.
2. Фосфодиэфирная связь гидролиз под действием кислоты, гидролиз в щелочных
условиях, гидролиз под действием химических реагентов,
3. Реакции присоединения по С5-С6 двойной связи в пиримидинах.

Вариант 6
1. Исследование структуры ДНК методом химической модификации.
2. Ферментативный гидролиз РНК и ДНК.
3. Метод химического и ферментативного футпринта, изучение комплексов РНК с
различными низко и высокомолекулярными лигандами.

Вариант 7
1. Исследование ДНК-белковых взаимодействий методом хим. Модификации.
2. Реакционные центры гетероциклических оснований, распределение электронной
плотности.
3. Строение двойной спирали ДНК. В и Z-форма спирали ДНК, различие реакционной
способности оснований в В и в Z формах ДНК.

Вариант 8
1. Конструирование аффинных реагентов для исследования структуры хроматина.
2. Фосфодиэфирная связь влияние 2’- гидроксильной группы на стабильность
фосфодиэфирной связи в РНК.
3. Реакции гетероциклических оснований с нуклеофильными реагентами.

Вариант 9

1
1. Изучение структуры РНК: понятие о пробинге структуры РНК химическими и
ферментативными зондами.
2. Реакции гетероциклических оснований с электрофильными реагентами.
3. Понятие о сайт-направленной модификации, модификация нуклеиновых кислот в составе
дуплекса, в составе триплекса, используемые условия.

Образцы вопросов для подготовки к экзамену

Билет 1
1. Классификация биополимеров: белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды,
стероиды). Основные функциональные группы, встречающиеся в разных биополимерах.
2. Методы введения радиоизотопных меток с РНК и ДНК.
3. Исследование структуры и функций РНК или ДНК в составе специфических комплексов
методом химической модификации: используемые реагенты.

Билет 2
1. Понятие о первичной структуре биополимеров и основных принципах ее определения,
вторичный, третичный и четвертичный уровни организации биополимеров; надмолекулярные
комплексы.
2. Определение первичной структуры РНК и ДНК: метод Максама-Гилберта, метод Петти-
Гилберт, метод Сэнгера.
3. Липиды: классификация, простые и сложные липиды, принципиальное строение,
биологическое значение.

Билет 3
1. Особенности строения белков. Аминокислоты, входящие в состав белков, их
классификация и номенклатура.
2. Определение вторичной структуры нуклеиновых кислот. Использование химических
реакций гетероциклических оснований для определения пространственной структуры
нуклеиновых кислот.
3. Исследование структуры и функций РНК или ДНК в составе специфических комплексов
методом химической модификации: условия сохранения нативного комплекса НК-лиганд в
процессе химической реакции

Билет 4
1. Реакции аминокислот по -амино и -карбоксильной группам; химические реакции
протекающие с участием боковых радикалов аминокислот.

1
2. Метод химического и ферментативного футпринта, изучение комплексов РНК с
различными низко и высокомолекулярными лигандами.
3. Сайт-направленная модификация нуклеиновых кислот методы введения
реакционноспособных групп в состав олигонуклеотида.

Билет 5
1. Химические реакции, протекающие с участием боковых радикалов аминокислот, при
исследовании структуры белков.
2. Вторичная структура РНК, элементы вторичной структуры (шпильки, внутренние и
апикальные петли, мисматчи, выпяченные основания), термодинамика и принципы расчета
вторичной структуры РНК.
3. Стероиды: строение, биологически активные стероиды, стероидные гормоны.
Билет 6
1. Специфические реакции аминокислот.
2. Строение двойной спирали ДНК. В и Z-форма спирали ДНК, различие реакционной
способности оснований в В и в Z формах ДНК. Использование химической модификации и
ферментативных реакций для изучения структуры ДНК.
3. Терпены как самостоятельный класс липидов - строение и основные свойства,
биологическое значение

Билет 7
1. Методы введения радиоактивной метки в аминокислоты, пептиды и белки.
2. Изучение структуры РНК: понятие о пробинге структуры РНК химическими и
ферментативными зондами.
3. Понятие о комплементарно-адресованной модификации, модификация нуклеиновых
кислот в составе дуплекса, в составе триплекса, используемые условия.

Билет 8
1. Пептидная связь: строение, стабильность, условия гидролиза пептидных связей в кислоте,
в щелочных условиях.
2. Реакции с участием рибозы и дезоксирибозы. Реакции с участием фосфата.
3. Олигонуклеотидных пробинг.

Билет 9
1. Гидролиз пептидных связей под действием ферментов. Специфический и
неспецифический гидролиз пептидных связей ферментами.
2. Реакции присоединения по С5-С6 двойной связи в пиримидинах. Реакции с участием
экзоциклической аминогруппы

1
3. Сайт-направленная модификации нуклеиновых кислот: критерии специфичности,,
последовательность олигонуклеотидного адреса.

Билет 10
1. Расщепление белков под действием химических агентов: бромциана, N-бром
сукцинимида, 2-нитро-5-тиоцианатобензойной кислоты.
2. Реакции гетероцикличеких оснований с электрофильными и нуклеофильными реагентами.
3. Высокоспецифичная модификация нуклеиновых кислот.

Билет 11
1. Первичная структура белков и методы ее определения. Определение аминокислотного
состава пептидов и белков.
2. Реакционные центры гетероциклических оснований, распределение электронной
плотности, локализация присоединения и отщепления протонов в нуклеозидах и нуклеотидах.
Кислотно-основные свойства оснований.
3. Сайт-направленная модификации нуклеиновых кислот: используемые реакционно-
способные группы

Билет 12
1. Фрагментация белков и пептидов по специфическим участкам. Разделение смеси пептидов,
принцип разделения аминокислот, принцип разделения производных аминокислот, используемый
в аминокислотном анализаторе
2. Ферментативный гидролиз РНК и ДНК.
3. Углеводы: строение и номенклатура

Билет 13
1. Вторичная структура белков: дисульфидные мостики, -складки и -спирали; понятие о
структурном домене, субъединице, функциональном центре, самоорганизации пространственной
структуры. Денатурация белков.
2. Фосфодиэфирная связь гидролиз под действием кислоты, гидролиз в щелочных условиях,
гидролиз под действием химических реагентов, влияние 2’- гидроксильной группы на
стабильность фосфодиэфирной связи в РНК.
3. Липиды: номенклатура, принципиальное строение, простые и сложные липиды, жирные
кислоты, встречающиеся в липидах.

Билет 14

1
1. Исследование структуры белков и комплексов белков с другими биополимерами методом
химической модификации. Метод футпринта. Подходы к локализации модифицированных
остатков.
2. Фосфодиэфирная связь: строение, устойчивость, гидролиз фосфодиэфирный связей:
различия между РНК и ДНК
3. Исследование структуры и функций РНК или ДНК в составе специфических комплексов
методом химической модификации: методы определения модифицированных оснований.

Билет 15
1. Метод перекрывающихся блоков и метод ограниченного гидролиза основные подходы к
определению исходной структуры белков их структуры фрагментов.
2. N-гликозидная связь: строение, конформация, стабильность, условия гидролиза N-
гликозидной связи в РНК и ДНК, апуринизация ДНК.
3. Исследование структуры и функций РНК или ДНК в составе специфических комплексов
методом химической модификации: защита оснований от модификации

Билет 16
1. Аффинная модификация белков: требования, предъявляемые к аффинным реагентам,
критерии аффинной модификации, применение аффинных реагентов.
2. Основные компоненты нуклеиновых кислот - нуклеотиды, нуклеозиды, номенклатура,
строение, конформация рибозы и дезоксирибозы.
3. Стероиды, строение, биологические функции, стероидные гормоны.

Список основной литературы:

1. В.В. Власов «Химия биополимеров». Н.: НГУ, 1980. 80 с.
2. В.И. Слесарев. Основы химии живого. Санкт-Петербург. Химиздат, 2001
3. Д.Г.Кнорре, С. Д. Мызина. Биологическая химия. Учебник. Новосибирск: Изд-во ГПНТБ СО
РАН. 2011, 1000 экз. (39 п. л.) 417 с.
4. Федорова О.С. Биоорганическая химия. Антибиотики. Учебное пособие. Новосибирск: Изд-во
НГУ. 2001, 74 с.
5. Федорова О.С., Кузнецова А.А. Химия природных соединений. Ч 1: Порфирины. Учебн.
пособие. Новосибирск: НГУ, 2010, 62 с. (Уч.-изд. л. 4,0)

Список дополнительной литературы:

1. Практическая химия белка, ред. Дарбре, М.: Мир, 1989. 623 с.
2. Шабарова З.А., Богданов А.А. Химия нуклеиновых кислот и их компонентов. М.: Химия,
1978. 584 с.

1
4. Материально-техническое обеспечение дисциплины.
- Ноутбук, медиа-проектор, экран.
- Программное обеспечение для демонстрации слайд-презентаций.

Программа составлена в соответствии с требованиями ФГОС ВПО по направлению

«020400_68 Биология», а также в соответствии с Образовательным стандартом высшего
профессионального образования, принятым в Федеральном государственном бюджетном
образовательном учреждении высшего профессионального образования «Новосибирский
национальный исследовательский государственный университет».

Авторы: Черноловская Елена Леонидовна, д.б.н., старший

преподаватель кафедры молекулярной биологии
НГУ, ведущий научный сотрудник Института
химической биологии и фундаментальной медицины
СО РАН
Зенкова Марина Аркадьевна, д.б.н.,
профессор, Зав. лабораторией биохимии
нуклеиновых кислот Института химической
биологии и фундаментальной медицины СО РАН.

Программа одобрена на заседании кафедры молекулярной биологии

«23» января 2015 года

Секретарь кафедры к. х. н., доцент __________ Халимская Л. М.