PROTEÍNAS

Prof.ª Ivy Menezes

“A palavra proteína que eu proponho vem derivada
de proteos, (grego = primeira, a mais importante)
porque ela parece ser a substância primitiva ou
principal da nutrição animal, as plantas preparam
para os herbívoros que posteriormente a passam
para os carnívoros” (Gerardus Johannes Mulder,
1838)
Qual a importância das proteínas?

 São fundamentais para qualquer ser vivo [e

até vírus];

Virus influenza / United States

Imagem: Autor desconhecido /
 Toda manifestação genética é dada por meio
de proteínas;

Public Domain
 Grande parte dos processos orgânicos são
mediados por proteínas [enzimas];
 *Coacervados (primeiros compostos
proteicos);
 Diversidade funcional (enzimas, estruturais,
defesa, sinais, transportadores, hormônios,
etc).
Aminoácidos: os monômeros proteicos

 O que são monômeros?

São as unidades fundamentais dos polímeros.

 Proteínas são polímeros. Seus monômeros

são chamados de AMINOÁCIDOS.
 São unidos por LIGAÇÕES PEPTÍDICAS.
Aminoácidos: os monômeros proteicos

 Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos

de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.

 Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.

 Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina

(NH2), grupo ácido carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono
alfa (todos os diferentes grupos se ligam a ele) e um
substituinte característico de cada aminoácido (radical).
Aminoácidos: os monômeros proteicos

Imagem: YassineMrabet / Estrutura

geral de um aminoácido, em 12 de
agosto de 2007 / Public Domain

Esquema da estrutura química básica de um aminoácido

Existem 20 tipos de aminoácidos. Observe na tabela ao lado:
Nome Símbolo
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Aminoácidos: os monômeros proteicos

 Quanto à produção de aminoácidos no organismo, são

classificados em:

 Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos produzidos pelo

organismo.

 Essenciais: são os aminoácidos que não são produzidos pelo

organismo. Eles são obtidos unicamente pela dieta (alimentação).

Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processos de produção de

proteínas .
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala Aminoácidos
Leucina Leu essenciais
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina* Cys, Cis Aminoácidos não
essenciais ou
Tirosina Tyr, Tir
naturais*
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp

Glutamato ou Ácido glutâmico Glu

Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Ligação peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos (2 a
5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa).

Aminoácido 1 Aminoácido 2

peptídica, em 12 de agosto de 2007 / Public Domain

Imagem: YassineMrabet / Formação da ligação
Ligação Péptica

Água
Duplo Peptídeo
Através de várias ligações peptídicas pode ocorrer a
formação de dipeptídeo, tri, tetra, penta... oligo,
polipeptídeo

Essa seqüência de aminoácidos ligados através

de ligações peptídicas constituem a estrutura
primária das proteínas
Estruturas das proteínas
Primária (sequência linear de AA)
Dada pela sequência de aminoácidos e ligações
peptidicas da molécula.
É o nível estrutural mais simples e mais importante,
pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
Pode ser alterada a partir de mutações que
venham a ocorrer no DNA
Secundária (enrolamento helicoidal)

Imagem: National Institutes of

Health / Proteína Alfa-hélice /
Disponibilizado por: G3pro /
Public Domain

Imagem: Vossman / Tripla Hélice do

Colágeno / GNU Free Documentation
 Terciária

→ É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".

→ Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas
estrutural e funcionalmente. São mantidas por ligações de
ponte de hidrogênio, dissulfeto, dentre outras.

POSSUI A FORMA DEFINITIVA,

EXERCENDO UMA FUNÇÃO
EM NOSSO ORGANISMO.
 Estrutura
terciárias)
Quartenária
(união
de

polipeptídicas em estrutura tridimensional.

Imagem: Parutakupiu / Desenhando representando a

estrutura quaternária de uma proteína, em 3 de fevereiro
de 2007 / Creative Commons Attribution-Share Alike 2.5
Generic
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias
cadeias
 ATENÇÃO!!!
É a forma da proteína quem determina a
sua função; Mudanças de temperatura e
pH (acidez) podem alterar a forma da
proteína (desnaturação).
Desnaturação proteica

 A forma espacial das proteínas pode ser afetada pela

temperatura, pH, polaridade, salinidade, solventes,
radiações, etc.
 As proteínas perdem o arranjo [desenrolam-se,
perdem as ligações].

 Ovo;
 Leite, coalhada, queijos;
 Sangue.

Imagem: Ovo frito, em 22 de julho de 2009 /

Fotografia: cyclonebill / Source Vagtel-spejlæg /
Creative Commons Attribution-Share Alike 2.0 Generic
Funções das proteínas
 Sem as proteínas, a vida na Terra não
brotaria. Elas desempenham diversas
funções nos mais variados ambientes vivos.

 Catalítica: acelera as reações.

Ex.: amilase (hidrolisa o amido).

 Transportadora: transporta diversos

componentes.
Ex.: Lipoproteínas (transportam
colesterol) e hemoglobina (transporta O2)
pelo sangue.
 Reserva: guardam e contêm aminoácidos
essenciais para o desenvolvimento dos animais.
Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos de
aves).

 Contração: promovem os movimentos de

estruturas celulares, músculos.
Ex.: actina e miosina.

 Reguladora/ hormonal: atuam como

mensageiras químicas.
Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina.
 Estrutural: participam na composição de
várias estruturas do organismo, sustentando e
promovendo rigidez.
Ex.: colágeno, elastina.

 Defesa e proteção: promovem a defesa do

organismo contra microrganismos e
substâncias estranhas.
Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).

 Genética: atuam se envolvendo com os

ácidos nucleicos para dar conformação.
Ex.: nucleoproteínas.
 ENZIMAS
→ São específicas para o substrato;
→ São sensíveis a variação de temperatura
(termolábeis) e de pH;
→ São biocatalizadores enzimáticos:
- aceleram a velocidade da reação química;
- diminuem a energia de ativação;
- não são consumidas (não se desgastam
durante a reação)
Fatores que agem sobre a atividade enzimática

A) Temperatura

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Fatores que agem sobre a atividade enzimática
B) Ph (acidez)
Fatores que agem sobre a atividade enzimática
C) Concentração enzimática
Fatores que agem sobre a atividade enzimática
D) Concentração do substrato
Fatores que agem sobre a atividade enzimática

E) Inibidores

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DOENÇAS RELACIONADAS ÀS
PROTEÍNAS
 Kwashiorkor
• Deficiência grave de ingestão de aminoácidos
essenciais.
• É um caso de mal nutrição.
• Diminuição da pressão osmótica do sangue.
• Edema de abdome.
 Marasmo
• Quantidade insuficiente de nutrientes na
dieta.
• É um caso de subnutrição.
• Perda de peso.
• Atrofia muscular, pele frouxa e aparência
envelhecida .
 Doença Celíaca

 A doença celíaca é caracterizada pela intolerância

permanente ao glúten, uma proteína encontrada no
trigo, na aveia, no centeio e na cevada.
 A fração tóxica do glúten é a gliadina.

 O glúten ataca as vilosidades em um celíaco, que

fica com as paredes do intestino praticamente lisas.
Por isso, a pessoa tende a ter desnutrição, anemia e
baixa estatura.
 Exercitando
1. Chama-se aminoácido essencial ao aminoácido
que:

A)não é sintetizado pelo organismo.

B)é sintetizado em qualquer organismo animal.
C)só existe nos vegetais.
D)tem função semelhante à das vitaminas.
E)é indispensável ao metabolismo energético.
 Exercitando
1. Chama-se aminoácido essencial ao
aminoácido que:

A)não é sintetizado pelo organismo.

B)é sintetizado em qualquer organismo animal.
C)só existe nos vegetais.
D)tem função semelhante à das vitaminas.
E)é indispensável ao metabolismo energético.
 Exercitando
02. Atletas devem ter uma alimentação rica em proteínas
e carboidratos. Assim devem consumir preferencialmente
os seguintes tipos de alimentos, respectivamente:

A)verduras e legumes pobres em amido

B)óleos vegetais e verduras
C)massas e derivados de leite
D)farináceos e carnes magras
E)carnes magras e massas
 Exercitando
02. Atletas devem ter uma alimentação rica em proteínas
e carboidratos. Assim devem consumir preferencialmente
os seguintes tipos de alimentos, respectivamente:

A)verduras e legumes pobres em amido

B)óleos vegetais e verduras
C)massas e derivados de leite
D)farináceos e carnes magras
E)carnes magras e massas
 Exercitando
03. As proteínas são compostos:
A) formados por carboidratos e lipídios unidos por pontes de
hidrogênio.
B)de tamanho muito pequeno (micromoléculas) e que ocorrem em
baixa concentração dentro da célula.
C) que não fazem parte da constituição química dos cromossomos.
D) formados por aminoácidos unidos por ligações peptidicas.
E) responsáveis pela transmissão da informação genética.
 Exercitando
03. As proteínas são compostos:
A) formados por carboidratos e lipídios unidos por pontes de
hidrogênio.
B)de tamanho muito pequeno (micromoléculas) e que ocorrem em
baixa concentração dentro da célula.
C) que não fazem parte da constituição química dos cromossomos.
D) formados por aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
E) responsáveis pela transmissão da informação genética.
 Exercitando

04. Quando hidrolisadas (quebra da molécula em ambiente

aquoso) as proteínas produzem:

A) monossacarídeos.
B) íons de sais minerais.
C) álcool e ácidos graxos.
D) aminoácidos.
E) polipeptidios.
 Exercitando

04. Quando hidrolisadas (quebra da molécula em ambiente

aquoso) as proteínas produzem:

A) monossacarídeos.
B) íons de sais minerais.
C) álcool e ácidos graxos.
D) aminoácidos.
E) polipeptidios.
 Exercitando
05) O perigo das febres altas se associa principalmente a inativação
das proteínas do sistema nervoso, podendo ser fatal para o
organismo. Nessa condição, conclui-se que as proteínas

A)rompem as ligações internas entre os lipídios.

B)ganham átomos que se agregam a sua molécula.
C)separam os aminoácidos e suas ligações peptidicas.
D)alteram sua estrutura, prejudicando sua função biológica.
E) sofrem uma desnaturação que promove sua reestruturação
espacial.
 Exercitando
05) O perigo das febres altas se associa principalmente a inativação
das proteínas do sistema nervoso, podendo ser fatal para o
organismo. Nessa condição, conclui-se que as proteínas

A)rompem as ligações internas entre os lipídios.

B)ganham átomos que se agregam a sua molécula.
C)separam os aminoácidos e suas ligações peptidicas.
D)alteram sua estrutura, prejudicando sua função biológica.
E) sofrem uma desnaturação que promove sua reestruturação
espacial.
Exercitando

Considerando - se a análise das informações contidas no gráfico, conclui - se que

A)as enzimas representadas participam de reações distintas e em locais distintos,
ao longo do trato digestivo humano.
B)a enzima B é característica de um indivíduo humano em estado febril,
com temperatura corpórea acima de 40oC.
C)a capacidade de manutenção da estrutura terciária da enzima A é maior do que
se comparada à enzima B.
D) variações de temperatura a partir da faixa ótima interferem mais na velocidade
de reação da enzima A do que na velocidade de reação da enzima B.
E)aenzima B indica uma alta resistência ao calor, como as que ocorrem,
por exemplo, em bactérias termófilas.
Exercitando

Considerando - se a análise das informações contidas no gráfico, conclui - se que

A)as enzimas representadas participam de reações distintas e em locais distintos,
ao longo do trato digestivo humano.
B)a enzima B é característica de um indivíduo humano em estado febril,
com temperatura corpórea acima de 40oC.
C)a capacidade de manutenção da estrutura terciária da enzima A é maior do que
se comparada à enzima B.
D) variações de temperatura a partir da faixa ótima interferem mais na velocidade
de reação da enzima A do que na velocidade de reação da enzima B.
E)aenzima B indica uma alta resistência ao calor, como as que ocorrem,
por exemplo, em bactérias termófilas.