Aula 02 Aminoacidos

AMINOÁCIDOS E
PEPTÍDEOS
BIOQUÍMICA HUMANA
PROFESSORA VIVIANE ALMEIDA
Objetivos de Aprendizagem:
1. Entender a estrutura e organização dos aminoácidos;
2. Compreender a classificação dos aminoácidos;
3. Explicar as propriedades ácido-básicas dos aminoácidos;
1. Apontar os peptídeos de interesse biológico;

Hierarquia estrutural na
organização celular
O que é um aminoácido?
Estruturas monoméricas que se ordenam
sequencialmente- formam proteínas
1806 (Pierre Jean Robiquet e Louis Nicolas Vauquelin)–
descoberta do primeiro aminoácido, ASPARAGINA,
encontrado no aspargo.
Até 1938 – descoberta dos 20 aminoácidos
 o último foi a TREONINA.
O que é um aminoácido?
•Os aminoácidos são moléculas orgânicas compostas por C,
H, O e N, que se combinam para formar proteínas.
• Proteínas são polímeros de aminoácidos cuja sequência é
responsável por determinar sua estrutura tridimensional
• A proteínas são essenciais para a formação de estruturas
do corpo que influenciam a saúde e a aparência.
•Atualmente existem 700 aa na natureza, mas somente 20
deles são utilizados pelos seres vivos na produção de
proteínas
Estrutura de um aminoácido
Os aminoácidos são compostos orgânicos formados por:
 Um átomo de carbono central, chamado de carbono alfa, ligado a
quatro grupos diferentes:
 Um grupo amino básico (—NH2)
 Um grupo carboxila (-COOH)
 Um hidrogénio
 Um grupo variável (R)
4 LIGAÇÕES
DIFERENTES
Grupo amino
Grupo amino voltado para a
voltado para a direita: D-
esquerda: L-
aminoácido minoácido
Os aminoácidos utilizados na construção de proteínas são isômeros do tipo L

Como se formam as proteínas?
Na síntese proteica um aminoácido se liga a outro até a formação
completa do peptídeo
Cada aminoácido que compõe uma

proteína é denominado resíduo
PEPTÍDEOS
Peptídeos são cadeias de
aminoácidos
 Dois aminoácidos podem se
ligar covalentemente através
de uma ligação peptídica
(amarelo) pra formar um
dipeptídeo
Essa ligação ocorre com a
liberação de uma molécula
de água.
Classificação dos peptídeos
Os peptídeos podem ser classificados de acordo com a quantidade de
aminoácidos presente em sua constituição, como veremos a seguir:
Dipeptídeos: peptídeos formados pela ligação de dois aminoácidos;
Tripeptídeos: peptídeos formados pela ligação de três aminoácidos;
Tetrapeptídeos: peptídeos formados pela ligação de quatro
aminoácidos;
Oligopeptídeos: peptídeos formados pela ligação de poucos
aminoácidos (cerca de 10);
Polipeptídeos: peptídeos formados pela ligação de vários aminoácidos
(acima de 10).
PEPTÍDEOS
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA
BIOLÓGICA
Vários Hormônios são peptídeos pequenos:
Ocitocina (estimula contração uterina),
Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos)
Diversos -Venenos tóxicos de cogumelos e alguns antibióticos.

Insulina e Glucagon (hormônios pancreáticos).
Corticotropina (estimula córtex adrenal).
Ex: Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanil metil éster, adoçante artificial.
A junção entre aminoácidos é chamada de ligação peptídica
 Ligação peptídica: ligação covalente rígida, planar, não pode ser
rompida
Após a construção da proteína a molécula terá:
 Região amino livre: AMINO TERMINAL/N-TERMINAL
 Região carboxi livre: CARBOXI TERMINAL/C-TERMINAL
SEQUÊNCIA CORRETA DE LEITURA

Classificação dos aminoácidos
quanto a cadeia lateral
1. Aminoácidos polares e carregados positivamente (básicos)
2. Aminoácidos polares e carregados negativamente (ácidos)
3. Polares e não carregados
4. Apolares ou hidrofóbicos
1. Aminoácidos polares e
carregados positivamente
 Apresentam cadeia lateral
totalmente carregada em
solução aquosa em pH
fisiológico
 Podem formar ligações
iônicas com outras substâncias
celulares
 O grupamento amino da
cadeia lateral aceita um próton
(-NH3+)
2. Aminoácidos polares e
carregados negativamente
 A cadeia lateral doa prótons
 Apresenta carga elétrica
negativa em solução neutra
 Aspartato/ácido aspártico
 Glutamato/ácido glutâmico
3. Polares e não carregados
 Podem formam pontes de
hidrogênio com outras moléculas
 São poucos reativos
 São aminoácidos com cadeias
laterais contendo:
 Hidroxila: SERINA, TREONINA,
TIROSINA
 Grupo amida: aspargina e
glutamina
 Sulfidrila: SISTEÍNA
 A cadeia apolar impede a interação com a água – são os menos
solúveis - ausência de grupamento hidrofílico
 Encontram-se aminoácidos contendo:
 Cadeia alifática (aberta) hidrocarbonada: LEUCINA, ALANINA, ISOLEUCINA,
VALINA, PROLINA
 Anel aromático: FENILALANINA, TRIPTOFANO
 Tioéster: METIONINA
 Hidrogênio: GLICINA
As cadeias laterais permitem o dobramento de proteínas por meio de

interações hidrofóbicas e de ligações do tipo Van der Walls
As cadeias laterais permitem o dobramento de proteínas por meio de

interações hidrofóbicas e de ligações do tipo Van der Walls
Aminoácidos essenciais e não
essenciais
Não podem ser

Sintetizado
sintetizados e
pelo organismo
devem ser
humano
supridos pela
dieta
Aminoácidos essenciais
Os essenciais, ou indispensáveis, são aqueles que o organismo humano
não consegue sintetizar.
Deste modo, eles devem ser obrigatoriamente ingeridos através de
alimentos, pois caso contrário, ocorre a desnutrição.
Assim, a alimentação deve ser o mais variada possível para que o
organismo se satisfaça com o maior número desses aminoácidos.
 As principais fontes desses aminoácidos são a carne, o leite e o ovo.
Aminoácidos não essenciais
Os aminoácidos não-essenciais, ou dispensáveis, são aqueles que o
organismo humano consegue sintetizar a partir dos alimentos ingeridos.
Aminoácidos com
propriedades únicas
 SELENOCISTEÍNA
 HIDROXILISINA
 HIDROXIPROLINA
 ORNITINA
CITRULINA
 γ-CARBOXIGLUTAMATO
Aminoácidos com
 SELENOCISTEÍNA
 O selênio é incorporado e forma diversas selenoproteínas
 Glutationa peroxidase: enzima protetora das organelas celulares contra os

danos oxidativos
 Iodotironina: conversão catalítica do pró-hormônio tiroxina (T4) em sua
forma ativa triiodotironina (T3)
Aminoácidos com
 HIDROXILISINA e HIDROXIPROLINA
 Formados a partir de resíduos de lisil e prolil na presença de VIT C
 São necessários na formação do colágeno
Propriedades ácido-básicas dos
aminoácidos
Característica ácida (presença do grupo carboxila);
Característica básica (presença do grupo amino);
Interação intramolecular, originando um "sal interno":
Solúveis em água;
Insolúveis em solventes orgânicos
PF e PE altos (características dos sais)
Propriedades ácido-básicas dos
aminoácidos
Substâncias com essa

natureza dupla (ácido-
base) são anfotéricas
e são frequentemente
chamadas de anfólitos
(a partir de “eletrólitos
anfotéricos”).
RESUMINDO...
Os 20 aminoácidos comumente encontrados como resíduos em
proteínas contêm um grupo a-carboxila, um grupo a-amino e um grupo
R característico substituído no átomo do carbono a.
O átomo de carbono a de todos os aminoácidos, exceto a glicina, é
assimétrico e, portanto, os aminoácidos podem existir em pelo menos
duas formas estereoisoméricas.
Apenas os estereoisômeros L, com uma configuração relacionada à
configuração absoluta da molécula de referência L gliceraldeído, são
encontrados em proteínas.
RESUMINDO...
Outros aminoácidos menos comuns também ocorrem, tanto como
constituintes de proteínas (pela modificação de resíduos de
aminoácidos comuns após a síntese proteica) quanto como metabólitos
livres.
Os aminoácidos podem ser classificados em cinco tipos com base na
polaridade e carga (em pH 7) de seus grupos R.
 Os aminoácidos variam em suas propriedades acidobásicas
RESUMINDO...
Aminoácidos podem ser unidos de modo covalente por meio de
ligações peptídicas para formar peptídeos e proteínas.
As células geralmente contêm milhares de proteínas diferentes, cada
uma com uma atividade biológica diferente.
Proteínas podem ser cadeias peptídicas muito longas de 100 a muitos
milhares de resíduos de aminoácidos.
Entretanto, alguns peptídeos que ocorrem naturalmente possuem
apenas alguns poucos resíduos de aminoácidos.
Algumas proteínas são compostas por várias cadeias polipeptídicas
associadas de modo não covalente, chamadas de subunidades.
Vamos revisar em casa?
- O que são os aminoácidos? Quais suas estruturas?
-Como se classificam?
-Quais suas propriedades físico-químicas?
-O que são peptídeos? Como são formados?
-Peptídeos de interesse fisiológico e bioquímico? Citar 5 e dar funções
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AMINOÁCIDOS E

2. Compreender a classificação dos aminoácidos;

3. Explicar as propriedades ácido-básicas dos aminoácidos;

1. Apontar os peptídeos de interesse biológico;

Os aminoácidos utilizados na construção de proteínas são isômeros do tipo L

Cada aminoácido que compõe uma

Diversos -Venenos tóxicos de cogumelos e alguns antibióticos.

SEQUÊNCIA CORRETA DE LEITURA

As cadeias laterais permitem o dobramento de proteínas por meio de

As cadeias laterais permitem o dobramento de proteínas por meio de

Não podem ser

 Glutationa peroxidase: enzima protetora das organelas celulares contra os

Substâncias com essa

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