Bioquímica dos aminoácidos, proteínas e enzimas

Prof. João Raphael Leite Castello Branco Maia

Apresentação

Neste conteúdo, exploraremos a bioquímica dos aminoácidos, proteínas

e enzimas, abordando suas estruturas, propriedades específicas,
funções e aplicações nos sistemas biológicos. Esses conceitos são
fundamentais para estudantes da área da saúde, pois fornecem a base
para entender os processos bioquímicos essenciais ao funcionamento
do corpo humano, incluindo metabolismo, regulação enzimática e
síntese proteica, o que é crucial para práticas clínicas e terapêuticas.

Propósito
Objetivos

Módulo 1

Aminoácidos

Descrever a estrutura química geral dos principais tipos de

aminoácidos encontrados na natureza, suas propriedades químicas e
bioquímicas, e como as ligações peptídicas são formadas e
rompidas.

Módulo 2

Proteínas
Listar as principais proteínas de interesse bioquímico, com suas
diferentes conformações estruturais, funções nos organismos vivos e
os impactos do seu processo de desnaturação.

Módulo 3

Enzimas

Identificar as enzimas, suas propriedades, funções, e os principais

fatores que interferem na cinética enzimática, além da regulação e
inibição enzimática.

meeting_room
Introdução
 O estudo da bioquímica perpassa por diversos conceitos
fundamentais que são substratos para o estudo de muitas outras
cadeiras das ciências químicas e biomédicas, como a produção
industrial e a farmacologia, por exemplo. Os módulos que
veremos a seguir apresentam os aminoácidos, as proteínas e as
enzimas, moléculas fisiológicas importantes que compõem os
organismos vivos e desempenham funções fundamentais na
organização estrutural e no metabolismo das espécies. Após a
leitura deste conteúdo, você será capaz de compreender e
aprofundar os conhecimentos desta ciência tão rica e importante.

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1 - Aminoácidos
Ao final deste módulo, você será capaz de descrever a estrutura química geral dos principais
tipos de aminoácidos encontrados na natureza, suas propriedades químicas e bioquímicas,
assim como a formação e rompimento das ligações peptídicas.
Estrutura dos aminoácidos
Neste vídeo o professor vai apresentar a estrutura química dos
aminoácidos, os 20 aminoácidos mais importantes e como pequenas
mudanças na estrutura podem alterar a função das moléculas de forma
significativa

Em muitas disciplinas que se dedicam ao estudo das ciências

biológicas, a célula é conceituada como uma estrutura organizada, cheia
de funções bem determinadas e dispostas em tecidos de forma
planejada segundo a função e as atividades que cada tecido exerce.
Aqui está uma das grandes maravilhas dos organismos vivos, a
capacidade de se organizar para o desempenho das mais variadas
funções.

Precisamos dar destaque às proteínas, moléculas complexas que

descreveremos mais à frente. Essas moléculas desempenham um
importante papel em praticamente todos os processos fisiológicos,
desde a estruturação dos organismos vivos, nos mínimos detalhes, até
as complexas funções que esses organismos desempenham.

Cadeia de aminoácidos.

Para compreensão da bioquímica básica e aprofundamento do

conhecimento das proteínas, intimamente relacionadas aos processos
fisiológicos, é preciso estudar a fundo como as proteínas se formam.
Para tal, precisamos conhecer os aminoácidos, unidades monoméricas
 que se conjugam e formam a enorme diversidade de proteínas
conhecidas, e aquelas que descobriremos com o avanço das pesquisas
científicas.

As proteínas são formadas pela polimerização de

aminoácidos por meio de ligações covalentes específicas.

Na natureza, encontramos aproximadamente vinte tipos de aminoácidos

com algumas características estruturais em comum, como
apresentaremos nas imagens a seguir. Chamamos estes aminoácidos
de α-aminoácidos ou aminoácidos alfa. As moléculas dos aminoácidos
possuem em comum a ligação com o carbono α central, um carbono
assimétrico, ou seja, com quatro ligantes diferentes. A estrutura geral de
um aminoácido consta com três ligantes fixos: um grupo carboxila
(COOH), um grupo amino (NH2), um átomo de hidrogênio (H); e um

ligante variável: a cadeia lateral (R), a qual chamaremos de grupo R.

Carbono assimétrico
Chamamos de assimétrico o átomo de carbono que faz ligação com 4
ligantes diferentes.

Estrutura básica de um aminoácido e divisões.

É justamente o grupo R que nos fornece a variedade de aminoácidos

que encontramos, tendo cada aminoácido um diferente grupo associado
ao carbono alfa e aos demais ligantes fixos. Como em toda regra há
sempre uma exceção, aqui não é muito diferente. A glicina é o único
aminoácido encontrado na natureza que não apresenta quiralidade, pois
o seu ligante variável, o grupo R, é um átomo de hidrogênio. Confira os
vinte aminoácidos mais comuns!

Glicina
 Alanina

Valina

Leucina

Isoleucina

Aspartato ou ácido aspártico

Lisina

Cisteína

Metionina

Tirosina

Glutamato ou ácido glutâmico

Asparagina

Glutamina

Prolina

Fenilalanina

Triptofano

Arginina

Histidina

Serina

Treonina

Quiralidade
Cada molécula quiral possui um isômero: uma outra molécula que é sua
imagem invertida, como se fosse o seu reflexo em um espelho, não
sobreponível. Ou seja, se tentarmos posicionar uma molécula quiral em
cima de outra molécula que é sua imagem especulada, nem todos os
ligantes que são iguais nas duas estruturas ficaram sobrepostos, pois suas
disposições no espaço são diferentes.

Os aminoácidos mais comuns são quirais, pois apresentam quatro ligantes

diferentes ao seu carbono α, com exceção da glicina que, por apresentar
dois átomos de hidrogênio, não possui quiralidade.

Podemos dizer que o átomo de carbono central, o carbono α, é um

centro quiral. Por natureza química, moléculas quirais são opticamente
ativas, ou seja, capazes de desviar a luz polarizada. Cada molécula
quiral possui um isômero que é a sua imagem especulada não
sobreponível. Essas duas moléculas formam um par de enantiômeros.
Confira!

Enantiômero D (dextrogiros)
Desvia a luz polarizada para a direita.

Enantiômero L (levogiros)
Desvia a luz polarizada para a esquerda.

Mudanças estruturais como essa podem parecer simples, mas

representam enorme diferença quanto à função da molécula. Tomemos
como exemplo o limoneno, uma molécula volátil comumente
encontrada em frutos cítricos, sendo o principal responsável pelos
odores destes frutos. Confira a seguir como a configuração espacial da
molécula interfere em suas propriedades!

(R)-limoneno autorenew
 (S)-limoneno autorenew

Na natureza, os resíduos de aminoácidos encontrados nas mais

diversas proteínas são predominantemente enantiômeros L (menos de
1% dos aminoácidos nos organismos vivos são D-aminoácidos).
Apresentar-se na forma de um enantiômero é fundamental para os
processos biológicos, uma vez que estes são catalisados por enzimas
em um processo que requer especificidade de substratos. No conteúdo
a seguir, veremos as características das enzimas e dos processos
enzimáticos gerais.

Comentário

De uma maneira geral, os processos biológicos se dão por reações

químicas bastante seletivas e organizadas. Essas reações promovem
conversões de substratos em produtos e são realizadas por enzimas
específicas, responsáveis por acelerar a ocorrência destas e diminuir a
energia necessária para estas etapas.
Nomenclatura e classificação dos
aminoácidos
Neste vídeo, você vai aprender a nomenclatura e a classificação dos
aminoácidos, os grupos R polares e não carregados, os grupos R
carregados positiva e negativamente e os grupos R alifáticos e
aromáticos

A padronização de nomenclaturas é muito importante para os

aminoácidos. Seus nomes originais são provenientes de sua primeira
exploração pela comunidade científica, com os nomes atribuídos à sua
função biológica ou constituinte de uma homenagem ao pesquisador
que os descreveu primeiramente. Para melhor compreensão de seus
polímeros (proteínas), os aminoácidos são nomeados por um conjunto
de três letras, com origem na língua inglesa. Confira as estruturas dos
vinte aminoácidos mais comuns e suas siglas!

Gly

Glicina

Ala
Al i
Alanina

Val

Valina

Leu

Leucina

IIe

Isoleucina
Asp

Aspartato ou ácido aspártico

Glu

Glutamato ou ácido glutâmico

Asn

Asparagina

Gln

Glutamina
Pro

Prolina

Phe

Fenilalanina

Trp

Triptofano

Lys

Lisina
Cys

Cisteína

Met

Metionina

Tyr

Tirosina

Arg

Arginina
His

Histidina

Ser

Serina

Thr

Treonina

Essa nomenclatura em siglas auxilia na descrição dos polímeros de

interesse científico e fisiológico, uma vez que reduzem
consideravelmente o tamanho das sequências descritivas.

Classificação dos aminoácidos

Diante dos variados tipos de aminoácidos, é preciso classificá-los para

entendermos o porquê de suas aplicabilidades na bioquímica. Como
vimos, os aminoácidos diferem pelo grupo R ou pela cadeia lateral. São
justamente essas diferenças, baseadas nas estruturas químicas, que
conferem diferentes propriedades, como polaridade, presença de carga,
 hidrofilicidade ou hidrofobicidade, tendência em interagir com o pH
fisiológico, entre outros. Para melhor compreensão, vamos à
classificação segundo a estrutura química.

Hidrofilicidade
Propriedade dos aminoácidos de ter afinidade /solubilidade pelos
compostos polares, como a água.

Hidrofobicidade
Propriedade dos aminoácidos de ter afinidade/solubilidade pelos
compostos apolares, como os lipídeos.

Grupos R polares e não carregados

Destacam-se neste grupo os aminoácidos serina, glutamina,

asparagina, treonina e cisteína. A disponibilidade de hidrogênios dos
grupos funcionais destas moléculas, representados pelos radicais
hidroxila (-OH), sulfidrila (-SH) e amida (-CONH2), confere a estes

aminoácidos maior solubilidade em água pela possibilidade de ligações

de hidrogênio com a água. Confira as estruturas químicas!

Serina

Estrutura química da serina (Ser).

Glutamina
 Estrutura química da glutamina (Glu).

Asparagina

Estrutura química da asparagina (Asn).

Treonina

Estrutura química da treonina (Thr).

Grupos R carregados positivamente

Destacam-se neste grupo os aminoácidos lisina, histidina e arginina.

Estes três aminoácidos apresentam estruturas químicas diferentes, mas
compartilham carga positiva em suas cadeias laterais e características
mais básicas em pH fisiológico. Confira as estruturas!

Lisina
 Estrutura química da lisina (Lys).

Histidina

Estrutura química da histidina (His).

Arginina

Estrutura química da arginina (Arg).

Grupos R carregados negativamente

Destacam-se neste grupo os aminoácidos aspartato e glutamato, que

apresentam em sua estrutura química uma carboxila (radical -COOH)
extra, possuindo características ácidas em pH fisiológico. Confira!

Aspartato

Estrutura química do aspartato (Asp).

 Glutamato

Estrutura química do glutamato (Glu).

Grupos R alifáticos

Destacam-se neste grupo os aminoácidos glicina, metionina, prolina,

valina, alanina, leucina e isoleucina. Suas cadeias laterais compartilham
características apolares e hidrofóbicas, sendo a principal forma de
agrupamento desses aminoácidos em estruturas proteicas mediadas
por interações hidrofóbicas.

Glicina

Estrutura química da glicina (Gly).

Metionina
Estrutura química da metionina (Met).

Prolina

Estrutura química da prolina (Pro).

Valina

Estrutura química da valina (Val).

Alanina

Estrutura química da alanina (Ala).

 Leucina

Estrutura química da leucina (Leu).

Isoleucina

Estrutura química da isoleucina (Ile).

Grupos R aromáticos

Destacam-se neste grupo os aminoácidos tirosina, fenilalanina e

triptofano, que compartilham cadeias laterais apolares e hidrofóbicas,
com estrutura aromática. Diferentemente da fenilalanina, o triptofano e a
tirosina possuem certa polaridade em razão de grupos capazes de fazer
ligações de hidrogênio. Confira!
 Tirosina

Estrutura química da tirosina (Tyr).

Fenilalanina

Estrutura química da fenilalanina (Phe).

Triptofano

Estrutura química do triptofano (Trp).

video_library
Aminoácidos essenciais e não
essenciais
Neste vídeo, falaremos sobre a importância dos aminoácidos e suas
funções.
 Carga dos aminoácidos
Neste vídeo, você entender como a carga está associada a estrutura e
função dos aminoácidos.

Os aminoácidos podem ser caracterizados como substâncias

anfotéricas, ou seja, podem se apresentar como ácido ou base quando
em solução aquosa, em pH neutro. Este fato deve-se aos diferentes
grupos que uma mesma molécula de aminoácido pode possuir, além de
sua estrutura com propriedades ácida e básica já dotadas de grupos
ionizáveis, como os grupos amino (NH2) e carboxila (COOH). Confira a

imagem para relembrar!

Estrutura básica de um aminoácido.

Esta característica de natureza química é interessante para os

aminoácidos, uma vez que podem assumir a forma de zwitterions, ou
seja, estas moléculas são capazes de apresentar carga negativa em um
átomo e carga positiva em outro átomo, o que lhes dá característica
híbrida.

Este fato ocorre porque a carboxila de um aminoácido pode doar um

próton (íon H+) para a amina em soluções aquosas de pH fisiológico,

formando um grupamento com carga positiva (NH3+) e um grupamento

com carga negativa (COO-). Esta forma de zwitterions confere aos

aminoácidos algumas características químicas, como se apresentarem
em maneira ionizada, elevado ponto de fusão e certa solubilidade em
água. Para compreender melhor, compare o comportamento no meio
básico e meio ácido.

Meios básicos Ambiente ácido

Em meios básicos, a Já em um ambiente

presença de íons ácido, na presença do

hidroxila (OH-) promove íon H3O+, o grupo

a remoção de um carboxila recebe um
próton da extremidade
próton (H+) e adquire
NH3+, o que faz com close carga positiva, uma vez
que o aminoácido fique que a porção amina
com carga negativa, segue protonada
uma vez que a (NH3+).
extremidade carboxila
segue desprotonada

(COO-).

Para compreender melhor essas estruturas tão comuns em um

organismo vivo, confira o aminoácido na forma não ionizada.
 Aminoácido na forma não ionizada.

Aminoácido na forma não ionizada.

Agora, confira na forma ionizada (zwitterion).

Zwitterion
A forma zwitterion é aquela em que o aminoácido apresenta carga positiva
e negativa ao mesmo tempo.

Aminoácido na forma ionizada (zwitterion).

Aminoácido na forma ionizada (zwitterion).

O pH no qual as cargas positivas e negativas de um aminoácido são

iguais é chamado de ponto isoelétrico.

Aminoácidos incomuns
Neste vídeo, você vai ver o papel dos aminoácidos incomuns.

Apesar de discutirmos e explorarmos estes vinte aminoácidos mais

comuns, existem na natureza outros aminoácidos. Estes, geralmente,
são encontrados como constituintes de proteínas, e sua ocorrência se
deve a modificações no processo de síntese dessas macromoléculas.
Apesar de incomuns, estes aminoácidos podem apresentar importantes
funções em organismos vivos.

A 4-hidroxiprolina (uma alteração da estrutura básica da prolina) é

importante na biologia vegetal, sendo um constituinte de parede celular,
uma questão interessante é que os aminoácidos incomuns podem ser
intermediários na síntese de aminoácidos mais comuns, como a ornitina
e a citrulina, que são precursores da arginina, agora, confira as imagens!

Estrutura química 4-hidroxiprolina

Estrutura química ornitina

Estrutura química citrulina

A tiroxina é um aminoácido que difere da tirosina por apresentar um
átomo de iodo na cadeia lateral, sendo encontrado na tireoide, formado
após a geração da proteína tireoglobulina. Neste caso, ocorre uma
modificação do resíduo de tirosina desta proteína, após sua produção.

Ligações peptídicas
Neste vídeo você vai ver como são formadas as ligações peptídicas e a
importância delas para a formação das proteínas.
Parte do nosso entendimento das estruturas proteicas, moléculas que
são tão importantes para a organização e funções bioquímicas de um
organismo vivo, passa pelo conhecimento dos aminoácidos e pela sua
capacidade de se ligar entre si formando polímeros como os peptídeos
e as proteínas. Estes polímeros podem ser formados por pelo menos
dois resíduos de aminoácidos, até milhares de resíduos ligados por
meio de ligações covalentes bastante fortes e características,
chamadas de ligação peptídica.

A ligação peptídica se dá via desidratação, ou seja, a remoção de

elementos de água de dois aminoácidos, provenientes da carboxila
(COOH) de um aminoácido e do grupo amino (NH2) do outro

aminoácido.

Formação da ligação peptídica.

Formação da ligação peptídica.

À medida que estas ligações são formadas, os polipeptídios são

gerados. Entenda!

Dipeptídeo
Em linhas gerais, um dipeptídeo é formado por uma ligação peptídica
entre dois aminoácidos.

Tripeptídeo
Um tripeptídeo é formado por duas ligações peptídicas entre três
aminoácidos, e assim sucessivamente.

Os peptídeos formados possuem duas extremidades. Confira!

Extremidade aminoterminal ou N-terminal

Aquela finalizada pelo grupamento amino de um aminoácido.
Extremidade carboxiterminal ou C-terminal
Aquela finalizada com uma carboxila livre do último aminoácido, da
outra extremidade.

Veja a seguir essas extremidades representadas na estrutura abaixo.

Extremidades de um peptídeo.

Os aminoácidos são peças fundamentais para a produção de proteínas,

tema do nosso próximo módulo. Estas ligações peptídicas, apesar de
covalentes e fortes, podem ser quebradas, ou clivadas. Esse processo
de clivagem é fundamental para a desmontagem dos polímeros
(peptídeos ou proteínas) em monômeros (aminoácidos).

Cabe lembrar que esta estratégia é fundamental para seres vivos que se
alimentam de proteínas, e em metodologia semelhante a outros
macronutrientes (polissacarídeos, por exemplo) onde é necessário
fragmentá-los nas menores unidades passíveis de absorção. Esta
clivagem se dá por enzimas chamadas proteases.

Falta pouco para atingir seus objetivos.

Vamos praticar alguns conceitos?

Questão 1

Os aminoácidos são estruturas fundamentais dos organismos

vivos, sendo encontrados na natureza de diferentes formas. São
substratos para formação de polímeros complexos e funcionais
como as proteínas e as enzimas. Sobre os aminoácidos, julgue as
afirmativas abaixo como verdadeiras ou falsas.

( ) Os aminoácidos são substâncias quirais, pois apresentam quatro

ligantes diferentes ligados a um átomo de carbono central, com
exceção da glicina, que apresenta um átomo de hidrogênio como
constituinte de cadeia lateral.

( ) Os aminoácidos são classificados como zwitteríons, por

apresentarem carga positiva, independentemente do pH da solução
em que estão dispersos.

( ) Os aminoácidos são monômeros para a produção de peptídeos e

proteínas, sendo conjugados uns aos outros através de ligações
peptídicas.

Marque a opção correta:

A V-V-V

B V-F-V

C F-V-V

D F-F-F

E V-F-F

Parabéns! A alternativa B está correta.

Os aminoácidos são classificados como zwitteríons, pois podem

apresentar carga positiva em um átomo e carga negativa em outro
átomo da mesma molécula. De acordo com o pH do meio, pode
prevalecer a forma positiva ou a forma negativa.

Questão 2

Sobre as ligações peptídicas, tão importantes na ligação de dois

aminoácidos para a produção de peptídeos, é correto afirmar que:

São ligações covalentes fortes que promovem a

A ligação do terminal carboxila de um aminoácido
com a porção amino de outro aminoácido.
 São ligações iônicas fracas que promovem a ligação
B do terminal carboxila de um aminoácido com a
porção amino de outro aminoácido.

São ligações covalentes fortes que promovem

C ligação entre grupos aminos de aminoácidos
diferentes.

São ligações covalentes fracas que promovem a

D ligação entre grupos carboxilas de aminoácidos
diferentes.

São interações hidrofóbicas que promovem ligação

E
entre grupos aminos de aminoácidos diferentes.

Parabéns! A alternativa A está correta.

A ligação peptídica é uma ligação covalente forte, que se dá entre a

porção carboxila (COOH) de um aminoácido e a porção amino
(NH2) de outro aminoácido. À medida que estas ligações são

formadas, os polipeptídios são gerados.

2 - Proteínas
Ao final deste módulo, você será capaz de listar as principais proteínas de interesse
bioquímico, com suas diferentes conformações estruturais, funções nos organismos vivos e
os impactos do seu processo de desnaturação.

Proteínas: estrutura, propriedades e

funções
Neste vídeo, você vai aprender os conceitos básicas sobre a estrutura,
as propriedades e as funções das proteínas.

Depois do estudo dos aminoácidos e da sua capacidade de ligação

entre si, com as ligações peptídicas, chegamos agora ao estudo dos
polímeros: as tão importantes proteínas. Em linhas gerais, podemos
dizer que as proteínas são macromoléculas de estruturas diversificadas,
com enorme importância bioquímica do ponto de vista estrutural e
funcional, uma vez que desempenham as mais variadas funções em um
organismo vivo. Compare as percepções do ponto de vista estrutural e
funcional para uma melhor compreensão.
 Aspecto estrutural Aspecto funcional

Podemos mencionar o Muitas proteínas

importante papel das desempenham papéis
proteínas do fundamentais e
citoesqueleto, onde necessários para a
evidenciamos como preservação da vida,
função a manutenção como a contratilidade
da estrutura física das muscular,
células, moldando seu close desempenhada pelas
formato e suas proteínas actina e
projeções. miosina, e o transporte
de oxigênio,
desempenhado pela
hemoglobina, uma
importante proteína
presente nas hemácias.

Quando essas proteínas adquirem atividade catalítica, ou seja,

promovem a modificação de um substrato em um produto, elas são
chamadas de enzimas. No entanto, neste momento, vamos nos
concentrar no enorme mundo das proteínas. Podemos definir as
proteínas como macromoléculas constituídas por cadeias
polipeptídicas, que, como vimos anteriormente, são formadas pelas
ligações entre os aminoácidos.

As proteínas podem ser formadas por cadeias muito longas de resíduos

de aminoácidos. Entretanto, é possível encontrar nestas moléculas
outros grupos químicos que não sejam resíduos de aminoácidos, e
estas associações são chamadas de grupos prostéticos, tendo
destaque as seguintes. Confira!

Lipoproteínas
Conjugadas a lipídeos.

Metaloproteínas
Conjugadas a metais específicos.
 Glicoproteínas
Conjugadas a açúcares.

Fosfoproteínas
Conjugadas a grupamentos fosfatos.

A hemoglobina é um exemplo importante de metaloproteína. Confira sua

molécula na imagem!

Molécula de hemoglobina.

Para compreendermos melhor a função das proteínas nos organismos

vivos, é preciso desmitificarmos sua estrutura, pois são exatamente as
diferenças estruturais que promoverão as diferentes funções
bioquímicas que as proteínas terão. De acordo com a estrutura, elas
desempenharão papéis de receptor, enzimas, anticorpos, hormônios e
todas as demais possibilidades de ação das proteínas.

Classificação estrutural das proteínas

Neste vídeo, você vai estudar a classificação estrutural das proteínas
com a estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
A estrutura das proteínas pode ser dividida em quatro grandes grupos:

Sequência linear de aminoácidos ligada por ligações peptídicas,

determinando a ordem específica e crucial para a função da
proteína.

Estrutura primária autorenew

Disposição regular de segmentos da cadeia polipeptídica em

hélices alfa (α) e folhas beta (β), estabilizada por ligações de
hidrogênio.

Estrutura secundária autorenew

 Conformação tridimensional completa de uma proteína, formada
por interações entre grupos laterais (R) como ligações de
hidrogênio e pontes dissulfeto.

Estrutura terciária autorenew

Organização espacial de múltiplas cadeias polipeptídicas

(subunidades), determinando a função de proteínas
multissubunitárias, como a hemoglobina.

Estrutura quaternária autorenew

A estrutura primária consta da sequência de resíduos de aminoácidos

associados por ligações peptídicas. Já a estrutura secundária
representa a conformação que esta cadeia adquire através da interação
entre os átomos dos resíduos de aminoácidos. A estrutura terciária, já
elevando o nível de complexidade estrutural, traz o enovelamento das
cadeias polipeptídicas em formato tridimensional. Já a estrutura
quaternária representa as proteínas que apresentam mais de uma
cadeia polipeptídica unida. Vamos aprofundar este entendimento.

Estrutura primária das proteínas

A sequência de aminoácidos de uma proteína é importante para a

determinação da estrutura tridimensional dela. Em geral, proteínas com
diferentes funções apresentam obrigatoriamente diferentes sequências
de resíduos de aminoácidos. Entretanto, podemos dizer que uma parte
das proteínas humanas são polimórficas, ou seja, é possível que uma
mesma proteína tenha modificações sutis na sequência de
aminoácidos, na comparação entre os indivíduos. Vale ressaltar que
essas modificações, quando mantidas as funções biológicas, ocorrem
em pontos não essenciais para a função da proteína.

Comentário

Os avanços da bioquímica e da biologia molecular permitiram a

identificação de determinadas patologias com o rastreamento das
sequências primárias de aminoácidos de determinadas proteínas, uma
vez que a modificação de um único aminoácido da estrutura primária
pode resultar em perda de função da proteína ou função diferente.

Conhecer a estrutura primária das proteínas é de grande valia, sobretudo

no planejamento e na produção industrial de fármacos, como a insulina
humana, um hormônio de origem proteica responsável pelo controle da
glicemia. Atualmente, muitas proteínas de interesse humano têm suas
sequências de aminoácidos descritas em bancos de dados disponíveis
na internet, o que possibilita a produção em laboratório de uma proteína
semelhante, com diferentes afinidades com os receptores fisiológicos e
grandes possibilidades de utilização como fármacos.

Estrutura secundária das proteínas

A estrutura secundária é fruto do arranjo espacial dos átomos das

cadeias peptídicas, podendo assumir duas conformações estáveis e
bastante prevalentes na natureza: α-hélice e folha β, como apresentado
na imagem. Confira!
Estrutura secundária das proteínas, folha β.
Estrutura secundária das proteínas, α-hélice.

A estrutura de α-hélice é a conformação mais simples que uma cadeia

polipeptídica pode apresentar devido à presença das ligações de
hidrogênio internas da cadeia, como mostrado na imagem anterior. A
intensidade dessas ligações promove torções e a molécula assume o
arranjo helicoidal (de hélice). Um fato interessante sobre este tipo de
estrutura secundária é que nem todos os peptídeos podem assumir este
formato, uma vez que o grupo R também é passível de fazer estas
ligações de hidrogênio, de forma diferente desta helicoidal, e pode
apresentar volumes enormes e incompatíveis com este tipo de
conformação.

Já as estruturas em folha β se apresentam de formas diferentes. Neste

modelo, a estrutura helicoidal não é apresentada, mas, sim, uma espécie
de zigue-zague, que se dá pela ligação de hidrogênio de diferentes
segmentos lado a lado, não mais de uma torção de uma cadeia única.
As ligações entre os aminoácidos não necessariamente estão restritas à
proximidade entre eles.

Estrutura terciária das proteínas

A estrutura terciária consta da interação entre aminoácidos de cadeias
polipeptídicas próximas ou distantes, podendo ser de diferentes
estruturas secundárias. Esta interação, que pode se dar por ligações de
hidrogênio ou via pontes dissulfeto (S-S) entre os segmentos, atribuí a
proteína uma característica de estrutura enovelada. Confira a imagem!

Estrutura terciária de uma proteína.

Estrutura quaternária das proteínas

De forma simplista, podemos dizer que a estrutura quaternária une

diferentes estruturas terciárias levando à formação de formas espaciais
bastante enoveladas e complexas. Esta forma estrutural é altamente
complexa e organizada, formada por diferentes subunidades que se
unem por ligações de hidrogênio, pontes salinas e interações
hidrofóbicas. Confira a imagem!

Estrutura quaternária de uma proteína.

Relação estrutura/funções das

proteínas
Neste vídeo, você vai entender a diferença entre proteínas com estrutura
fibrosa e globular, além disso, você vai ver o papel das proteínas na
obtenção de energia, função motora, regulação e defesa do organismo e
no transporte de substâncias.

O entendimento das estruturas básicas das proteínas abre margem para

a compreensão das suas funções em um organismo vivo. As estruturas
secundárias das proteínas, e como elas se organizam posteriormente
nas estruturas terciárias, permitem uma classificação em dois grandes
grupos funcionais. Confira!

Proteínas fibrosas expand_more

Apresentam cadeias polipeptídicas com estruturas secundárias

dispostas em longos filamentos ou folhas que se repetem e que
lhes conferem maiores propriedades estruturais. Em geral, uma
proteína fibrosa é excelente para desempenhar funções de
sustentação, força e flexibilidade. Estas proteínas são
resistentes em razão das ligações covalentes fortes formadas
entre as cadeias polipeptídicas, o que dá a rigidez que elas
apresentam.

São exemplos de proteínas fibrosas o colágeno (proteína

presente no tecido conjuntivo, capaz de promover elasticidade,
resistência e fixação das células), e a α-queratina (proteína
estrutural encontrada abundantemente nos tecidos epiteliais,
como pele, unhas e cabelos, conferindo resistência a eles).
Essas proteínas são insolúveis em água devido à maior
disponibilidade de aminoácidos hidrofóbicos presentes em suas
estruturas.

Proteínas globulares expand_more

 Apresentam cadeias polipeptídicas bastante enoveladas em
forma esférica e compacta, através da dobradura de diferentes
segmentos uns sobre os outros. Estes modelos volumosos e
complexos são responsáveis pelas demais funções das
proteínas na fisiologia, tanto animal quanto vegetal.
Diferentemente das proteínas fibrosas, mais relacionadas a
questões estruturais, as proteínas globulares estão relacionadas
a inúmeras funções biológicas como proteínas transportadoras
de membrana, imunoglobulinas, proteínas reguladoras e
enzimas, dentre outras funções.

Conforme já vimos, as proteínas podem desempenhar muitas funções.

Confira!

sports_martial_arts Obtenção de energia

É inquestionável que a alimentação fornece muitas

macromoléculas, dentre elas se destacam as
proteínas. Essas moléculas são fontes de energia
(aproximadamente 4 calorias/g de proteína
ingerida), que fornecem saciedade após ingestão.
Ao serem quebrados em seus monômeros, os
aminoácidos são utilizados para síntese de
proteínas de interesse fisiológico.

directions_run Função motora

A contratilidade muscular é importante para a

movimentação dos organismos. A actina e a
miosina são as principais proteínas responsáveis
por esse processo, representando cerca de 80% da
quantidade de proteínas presentes nos músculos.

hub Regulação do organismo

Hormônios de origem peptídica, como a insulina e o

glucagon, responsáveis pelo controle glicêmico.
 shield Defesa do organismo

Nosso sistema imunológico é composto por células

competentes e organizadas em destruir patógenos
que possam comprometer a integridade e
funcionalidade geral do corpo. Os linfócitos B,
frente à exposição a antígenos, são capazes de
produzir estruturas proteicas responsáveis pelo
reconhecimento destes, os anticorpos ou
imunoglobulinas. Essas moléculas se ligam aos
antígenos e induzem o organismo a eliminá-los,
findando infecções.

compare_arrows Funções de transporte

A biologia celular nos traz informações sobre a

polaridade das células e a importância dos canais
iônicos transmembranares, que promovem o fluxo e

o efluxo de eletrólitos (Na+, K+, Cl- e outros) tão

importantes na condução dos estímulos nervosos.
Hoje, sabemos que esses transportadores na
verdade são proteínas sofisticadas que promovem
esta função. Mas, além do transporte de íons pelas
membranas, as proteínas podem assumir a função
de transportar outras moléculas, como o oxigênio
(O2), por exemplo. Merece destaque nesta

categoria de função a hemoglobina, uma proteína

complexa localizada nas hemácias, que se
responsabilizam pelo transporte deste gás. Bem
como a mioglobina, que desempenha o mesmo
papel, sendo abundante no tecido muscular de
mamíferos.

video_library
Patologias relacionadas à estrutura
proteica
Neste vídeo, falaremos sobre as proteínas, suas classificações e
principais funções nos processos biológicos.

Desnaturação das proteínas

Neste vídeo, você vai entender o que é, e os fatores que podem levar a
desnaturação das proteínas.

Infelizmente, as proteínas não são muito estáveis nos organismos vivos

em razão das interações fracas que realizam entre as estruturas
secundárias, como as interações iônicas, ligações de hidrogênio e
forças hidrofóbicas. Nesse cenário, elas podem sofrer a desnaturação,
ou seja, a perda da sua estrutura tridimensional, a qual já aprendemos
neste módulo, que é tão importante para a função dessas entidades.

Essa estrutura tridimensional pode se dar por diversos tipos de

interação entre os resíduos de aminoácidos, e a ação da temperatura
pode romper estas interações e provocar o processo de desnaturação. O
rompimento de uma interação na estrutura da proteína pode ser o
suficiente para desequilibrar o balanço energético de toda a molécula e
levá-la a se desestabilizar naquela conformação. Este processo é visto
na imagem a seguir!
Desnaturação e renaturação de proteínas.

Apesar de a temperatura ser uma das principais condições capazes de

promover desnaturação, outras condições podem proporcionar esse
evento. Confira!

Variações de pH

Como vimos em nosso primeiro módulo, as alterações de

acidez e basicidade podem alterar o estado de ionização dos
aminoácidos e seus resíduos, modulando a distribuição de
cargas na molécula. Essas cargas estão diretamente
relacionadas à realização de ligações de hidrogênio. Esse pode
ser um inconveniente para produção de fármacos para uso por
via oral, uma vez que as variações de pH ao longo do tubo
gastrointestinal desnaturam moléculas de origem proteica.

Substâncias detergentes

Estas podem fazer interações hidrofóbicas com cadeias

apolares de aminoácidos e desestabilizar as estruturas das
proteínas.

Substâncias orgânicas solúveis em água

Algumas substâncias orgânicas podem também interagir com

as forças hidrofóbicas, além de serem dotadas de
grupamentos capazes de fazer ligações de hidrogênio.
Existe na natureza um conjunto de bactérias chamadas de bactérias
hipertermófilas. Estas bactérias se desenvolvem em ambientes hostis
aos humanos, com temperaturas próximas aos 100°C, como as fontes
termais, por exemplo. Estas proteínas são estáveis nessa temperatura
em razão das diferentes ligações que mantêm as estruturas
secundárias, como as pontes salinas, que são mais abundantes e fortes.

A desnaturação das proteínas pode ser de grande valia para os

humanos, sendo comumente utilizada em procedimentos de
esterilização, uma vez que a elevação da temperatura leva à
desnaturação de proteínas de microrganismos, à inativação partículas
viriais (majoritariamente de origem proteica), à purificação de água, à
pasteurização de leites e derivados, e, até mesmo, à elevação da
temperatura corporal frente a um quadro infeccioso (febre ou pirexia).

Algumas proteínas desnaturadas, quando afastadas do estímulo

desnaturante, podem voltar à sua conformação anterior, retornando ao
desenvolvimento de sua atividade, esse processo chamamos de
renaturação.

Falta pouco para atingir seus objetivos.

Vamos praticar alguns conceitos?

Questão 1

As proteínas são as principais macromoléculas com funções

biológicas para os organismos vivos. Sobre sua estrutura e
atividade, julgue as alternativas abaixo e assinale a correta.

As proteínas são formadas pela associação de

variados aminoácidos através de ligações
A peptídicas. Estas associações se dão sempre de
forma linear, sem distorções nas cadeias ou
ligações entre peptídeos.
 As proteínas podem assumir diferentes
conformações estruturais. Estas diferenças de
B
conformação não implicam em alterações de
funcionalidade.

As proteínas podem apresentar estruturas primária,

secundárias e terciárias. Apesar de elevar o grau de
C
complexidade das estruturas, estas diferenças não
implicam em alterações funcionais.

As proteínas podem apresentar estruturas primária,

secundárias, terciárias e quaternárias. Em ordem
D
crescente, ocorre elevação do grau de complexidade
das estruturas, refletindo em diferenças funcionais.

As proteínas podem assumir diferentes

E conformações estruturais, o que lhes conferem
maior estabilidade frente a variações de pH.

Parabéns! A alternativa D está correta.

As proteínas são compostas por aminoácidos ligados entre si por

ligações peptídicas. Essas cadeias podem adotar diferentes
conformações espaciais, resultando em estruturas classificadas
como primária, secundária, terciária ou quaternária, com níveis
crescentes de complexidade e enovelamento, que determinam suas
funções. Alterações de pH e temperatura podem modificar essas
estruturas, levando à perda total da funcionalidade por
desnaturação. As proteínas de interesse fisiológico, geralmente,
desempenham funções essenciais nos organismos vivos e
frequentemente possuem estrutura quaternária, como é o caso dos
anticorpos e das proteínas transportadoras.

Questão 2

Sobre o processo de desnaturação das proteínas, avalie as

afirmativas abaixo como verdadeiras (V) ou falsas (F):
( ) A desnaturação de proteínas é um processo reversível, havendo a
possibilidade de renaturação caso seja afastado o potencial
desnaturante.

( ) A temperatura não influencia no processo de desnaturação das

proteínas.

( ) São agentes desnaturantes a temperatura e as alterações de pH

às quais as proteínas estejam expostas.

A V-F-V

B V - V- V

C F-F-V

D F-F-F

E V - V- F

Parabéns! A alternativa A está correta.

A desnaturação das proteínas é um processo que, em alguns casos,

é reversível e, que pode ser modulado pela temperatura,
substâncias detergentes e substâncias orgânicas solúveis em água.
3 - Enzimas
Ao final deste módulo, você será capaz de identificar as enzimas, suas propriedades, funções,
e os principais fatores que interferem na cinética enzimática, além da regulação e inibição
enzimática.

Enzimas: estrutura, propriedades e

funções
Neste vídeo, você vai aprender os conceitos básicos sobre a estrutura,
as propriedades e as funções das enzimas, além disso, você vai ver as
condições ideais para que elas exerçam a sua ação catalizadora.

Depois do entendimento dos aminoácidos e das proteínas, chegamos à

discussão sobre as enzimas. Porém, antes de conceituarmos o que é
uma enzima, é preciso reforçar o entendimento sobre as
funcionalidades de um organismo vivo.

Assim como a grande maioria das reações químicas, a vida depende de

muitas reações de transformação. Em bioquímica, essas
transformações podem ser evidenciadas na conversão de substratos
em produtos, que são etapas fundamentais para a manutenção do
nosso equilíbrio, e, por isso, exigem enorme grau de especificidade e
eficiência.

Exemplo
Após consumirmos glicose em nossa alimentação, ela será substrato de
uma série de reações organizadas e específicas para serem
transformadas na energia que nossas células precisam para realizar
suas atividades.

Mas como fazer esse processo de transformação de substrato em

produto? Como conferir seletividade e efetividade para que estas etapas
tão necessárias sejam feitas da forma como os organismos
demandam? A resposta destes questionamentos está no importante
papel que as enzimas exercem na fisiologia e nos processos
metabólicos do organismo. A partir de agora, vamos chamar de catálise
essas reações de transformação bioquímicas promovidas pelas
enzimas.

Podemos dizer, sem a menor chance de estarmos equivocados, que as

enzimas são peças centrais de todos os processos bioquímicos.
Podemos conceituá-las como proteínas efetoras (salvo raras exceções)
que agem como biocatalisadores, ou seja, promovem a transformação
de substratos em produtos, conferindo agilidade, especificidade e
eficiência. Ao longo deste módulo, vocês irão se encantar com a
maestria e a eficiência das enzimas. Confira na imagem a seguir esta
ação fundamental.
Função básica da enzima, a conversão de substratos em produtos.

Em linhas gerais, as enzimas são proteínas efetoras com atividade

catalítica e, para que isso aconteça, elas precisam estar em sua
conformação mais estável. Fica aqui postulado mais uma vez a
importância da relação estrutura/função das proteínas (sejam em sua
estrutura de primária a quaternária) e, em caso de desnaturação, as
funções dessa enzima são comprometidas.

Precisamos ter em mente que este modo estável é aquele onde a

enzima se encontra ativa e com afinidade de ligação pelo substrato.
Após a ligação entre estes, ocorre uma modificação em sua
conformação para um estágio transitório que chamamos de complexo
enzima-substrato, que retornará em breve com a sua conformação
inicial, liberando o produto da reação catalisada.

Comentário
As enzimas estão disponíveis em todas as células do organismo, tanto
dispersas no citoplasma quanto compartimentalizadas em algumas
vesículas ou organelas. Essa compartimentalização é interessante, pois
pode favorecer uma determinada reação em um local específico que
necessite de determinado produto, evitando certo desperdício de
recursos pela célula.

Assim como as proteínas clássicas, as enzimas também têm suas

exigências de funcionamento, e isso determina as condições ideais para
que promovam sua atividade como biocatalisadoras, como pH do meio,
temperatura, força de ligação com os substratos e outras questões que
veremos à frente quando falarmos em cinética enzimática.

Nomenclatura e função das enzimas

Neste vídeo, você vai aprender a classificação internacional das
enzimas, o papel das oxirredutases, transferases, hidrolase, liase,
isomerases e ligases.

A nomenclatura das enzimas é de suma importância para a

compreensão de sua atividade. Em geral, uma boa forma inicial de
identificação de uma enzima é a presença do sufixo ‘’-ase’’, geralmente,
associado ao substrato ou à atividade que esta enzima exerce.

Como exemplo, podemos citar a DNA polimerase, responsável pela

polimerização do DNA e as lipases, enzimas responsáveis pela catálise
de reações que envolvem os lipídeos. Esta modalidade de nomenclatura,
apesar de fazer alusão breve à função, carece de maiores informações
e, por este motivo, a nomenclatura deve ser mais específica para
deflagrar o tipo de função que a enzima exerce.

Para trazer mais eficiência à nomenclatura, adotou-se uma convenção

internacional, que desmitifica as enzimas em seis grandes grupos,
seguindo as bases de suas reações de catálise. Confira!

Oxirredutases

Enzimas que catalisam as reações que envolvem as

transferências de elétrons, as reações de oxidação e redução.
Como exemplo, podemos citar as enzimas desidrogenases ou
oxidases.

Transferases

Enzimas que catalisam as reações de transferência de grupos

funcionais entre as duas moléculas diferentes, onde uma
molécula é doadora de um grupo e a outra molécula é
receptora. Como exemplo, podemos citar a enzima glutationa
transferase, uma importante enzima que auxilia na
detoxificação do organismo ao conjugar a glutationa em
moléculas que serão posteriormente eliminadas.
 Hidrolase

Enzimas que catalisam as reações de hidrólise, ou seja, a

quebra de moléculas através da adição de água. Como
exemplo, podemos citar a enzima amilase, importante enzima
utilizada na digestão de carboidratos.

Liases

Enzimas que catalisam as reações de lise (quebra) de ligações

funcionais como as ligações C-C, C-O, C-N, ligações duplas e
até o rompimento de anéis, via reações de hidrólise ou
oxidação. Como exemplo, podemos citar a enzima de piruvato
descarboxilase, importante enzima do metabolismo energético,
que vocês verão ao longo do estudo da bioquímica.

Isomerases

Enzimas que catalisam as reações de isomerização através da

transferência de grupos dentro da mesma molécula, formando
isômeros.

Ligases

Enzimas que catalisam as reações de síntese, através da

junção de duas moléculas diferentes, formando novas ligações
C-C, C-O, C-N, C-S, necessitando para tal atividade a hidrólise de
ATP. Como exemplo, podemos citar a enzima DNA ligase, tão
importante na construção de novos filamentos de DNA.

Princípios da cinética enzimática

Neste vídeo, o professor vai explicar os princípios de cinética
enzimática, as especificidades enzima-substrato e como isso afeta a
velocidade das reações bioquímicas.

Como já vimos, a principal função das enzimas é a catálise de reações

fundamentais para o funcionamento dos sistemas biológicos. Para que
essas reações ocorram, é preciso que a enzima tenha um local
específico para a ligação do substrato. Chamamos esse local de sítio
ativo, e atribuímos o sucesso de ligação entre sítio ativo e substrato aos
resíduos de aminoácidos que se encontram expostos neste sítio, como
demonstrado a seguir.

touch_appﾠToque nos pontos em destaque.

01

Substrato

02
04
Sítio ativo
03 Complexo

Enzima enzima-
substrato

Nesse cenário, podemos compreender um pouquinho mais sobre o alto

grau de especificidade que as enzimas apresentam, uma vez que
somente se ligam ao sítio ativo da enzima os substratos que
apresentam afinidade química com os resíduos de aminoácido que
compõem este local de ligação. A conversão de um substrato em um
produto é fundamental para as demais atividades bioquímicas, e as
enzimas tornam essas ligações mais velozes e eficientes.

Dica
O estudo da química básica nos apresentou que a função principal de
um catalisador é aumentar a velocidade de uma determinada reação,
mas sem desequilibrar essa reação, formando mais produtos, com
consequente elevação de sua concentração em relação à concentração
dos reagentes.
Agora, se analisarmos a ação de catálise modulada pelas enzimas, em
um sistema biológico, o racional é o mesmo. A principal função das
enzimas é aumentar a velocidade de produção do substrato, sem
promover o desequilíbrio de suas reações de conversão. A imagem a
seguir exemplifica bem o papel das enzimas neste contexto. Confira e
compare!

Processo da reação sem enzima.

Processo da reação com enzima.

É possível que um substrato seja convertido em produto na ausência de

uma enzima, mas este processo demanda uma alta energia de ativação,
ou seja, é necessário mais energia para que essa reação aconteça.
Quando este processo de conversão de um substrato em um produto é
catalisado por um sistema enzimático, a energia de ativação necessária
para cumprimento desta etapa é menor, o que traz enorme impacto na
manutenção dos sistemas vivos.

Cabe lembrar aqui um princípio básico bioquímico que trata do

consumo energético de um organismo e sua adaptação à vida, sendo
mais adaptado ao meio aquele organismo que demanda menor energia
para realização da manutenção de seu equilíbrio.

A reação principal evidenciada nos modelos enzimáticos pode ser

representada pela equação básica apresentada a seguir. Entenda.

E + S ⇌ ES ⇌ EP ⇌ E + P

Onde:

E - Enzima
 S - Substrato

ES - Complexo enzima-substrato

P - Produto

EP - Complexo enzima-produto

Para que essa reação ocorra, precisamos primeiramente da enzima, do

substrato e de energia de ativação para entrarmos no estado de
transição, que existe por tempo limitado. Cabe dizer que essa
necessidade de energia é justificada pelo alinhamento dos grupos
funcionais das enzimas e dos substratos, que, muitas vezes, possuem
cargas e necessitam fazer ligações químicas para formarem os
produtos.

O complexo enzima-substrato (ES) existe apenas no

momento que antecede a formação de um outro
complexo, o complexo enzima-produto (EP) e, na
medida que o produto é formado, este complexo deixa
de existir e a enzima se torna disponível novamente
para ligação com o substrato.

Do ponto de vista cinético, podemos dizer que a velocidade dessa

reação está intimamente relacionada à energia de ativação, uma vez que
uma reação que demande elevada energia de ativação é considerada
mais lenta do que uma reação que exija menor energia.

Aqui entram as enzimas que são catalisadoras destas reações,

diminuindo a energia necessária para conversão de substratos em
produtos, desenvolvendo essa atividade com maior velocidade. No
entanto, para que isso aconteça, é preciso que a enzima esteja em
plenas condições de funcionamento, o que pode ser modulado pelo
meio em que ela se encontra.

Regulação e inibição enzimática

Neste vídeo, você vai aprender como ocorrem a regulação e a inibição
enzimática. Também verá como a temperatura, o pH e a concentração
são determinantes nesses processos.
O estudo da bioquímica nos permite compreender que os processos de
modulados de forma enzimática, ou seja, que utilizam enzimas para
converter substratos em produtos, podem ser manipulados e
otimizados, tanto em sistemas biológicos quanto na sua utilização
industrial.

Existem algumas estratégias que são capazes de aumentar ou diminuir

a velocidade de ação das enzimas, bem como estratégias capazes de
inibir suas ações. Vamos chamar esta modulação na atividade das
enzimas de regulação enzimática e explorar suas características.
Entenda!

Regulação enzimática - temperatura expand_more

As enzimas são proteínas e, por características estruturais, são

sensíveis à temperatura, de forma que há uma temperatura em
que a enzima terá o seu melhor desempenho em converter
substrato em produto. Chamaremos esta temperatura de
temperatura ótima. Sabemos de antemão que o calor aumenta o
estado energético das moléculas, o que é benéfico para as
enzimas, que chegam à sua temperatura ótima e atingem sua
velocidade máxima de desempenho. Entretanto, temperaturas
superiores à temperatura ótima promovem um efeito contrário,
com diminuição de produtividade, o que pode ser atribuído à
desnaturação.

Regulação enzimática - pH expand_more

Assim como a temperatura, existe um pH ótimo para a atividade

das enzimas. Este valor de pH é aquele no qual os resíduos de
aminoácidos dos sítios ativos se encontraram em suas formas
mais estáveis, com padrão de ionização que lhes garanta melhor
interação com os substratos.

Regulação enzimática - concentração expand_more

 Outro fator interessante que atua na regulação dos processos
enzimáticos é a disponibilidade das enzimas, ou seja, sua
concentração no meio reacional. É possível identificar um
aumento na velocidade de reação caso seja aumentada a
quantidade de enzimas disponíveis para a conversão de
substrato em produto. Aqui, entra uma possibilidade de atuação
terapêutica das enzimas, que podem ser ofertadas a pacientes
que apresentem deficiência na produção de determinada enzima
que seja fundamental para os processos fisiológicos naturais.

Um exemplo claro dessa utilização é a disponibilização de

cápsulas contendo a enzima lactase, que auxilia no processo
digestivo da lactose em indivíduos que experimentam
desconforto abdominal em razão da digestão lenta deste açúcar.

video_library
Regulação enzimática
Confira, neste vídeo, com um experimento em laboratório, como o pH e a
temperatura podem afetar o funcionamento das enzimas. Vamos lá!

A disponibilidade do substrato também interfere na cinética enzimática,

uma vez que, para manutenção do equilíbrio, quanto mais substrato for
oferecido, mais produtos serão formados. Este processo só é verdade
caso não ocorra a saturação das enzimas, fenômeno observado quando
a quantidade de substratos ocupa todos os sítios ativos disponíveis das
enzimas. É possível também que as enzimas se encontrem dentro de
uma célula, sendo sua atividade aumentada ou reduzida de acordo com
as necessidades metabólicas das células. Esse controle pode ser feito
de algumas formas, veremos duas a seguir.

Etapa de fosforilação
Adição de um grupo fosfato para alternar entre a sua forma ativa e
inativa.
Clivagem
Remoção de determinado segmento para tornar o sítio ativo disponível
para ligação do substrato.

Existem também as enzimas que possuem um sítio de ligação com

ligantes não covalentes (reversíveis), os quais chamamos de
moduladores alostéricos. Estes moduladores promovem alterações
conformacionais nas enzimas, e são capazes do seguinte. Confira!

Aumentar a afinidade pelo substrato

Modulação alostérica positiva.

Diminuir sua afinidade de ligação

Modulação alostérica negativa.

É preciso ter em mente que a regulação de um sistema biológico é

complexa devido a uma enorme variedade de enzimas diferentes, tendo
cada enzima uma temperatura, um valor de pH e uma faixa de
concentração específicas de enzimas e substratos, capazes de catalisar
as reações as quais lhe são atribuídas.

A regulação das enzimas permite não somente o aprimoramento de sua

atividade. É possível também inibir ou diminuir as reações que as
enzimas catalisam. Este processo de inibição é útil e desejado em
muitos momentos, principalmente, naqueles onde a atividade de
determinada enzima está exacerbada, seja por condições patológicas
em organismos vivos, ou descompensando atividades de interesse
industrial.

De uma forma didática, podemos dividir os tipos de inibição enzimática

em dois grandes grupos. Veja ambos e compare!

Inibição inespecífica Inibição específica

Acontece quando o Quando a inibição é

processo de diminuição específica, precisamos
da velocidade de detalhar um pouco mais
reação, ou interrupção sobre a figura de um
da reação propriamente agente, que
dita se dá através de chamaremos de inibidor
mecanismos que enzimático, que é capaz
 promovem a inibição de de inibir ou diminuir a
todas as enzimas, como atividade de uma
alterações de close enzima ou de um grupo
temperatura muito de enzimas específicos.
acima ou muito abaixo
da temperatura ótima
de funcionamento, as
alterações do pH do
meio que promovam
alteração dos sítios
ativos das enzimas ou a
remoção dos
substratos, quando
possível.

O inibidor enzimático pode se ligar de forma reversível ou irreversível à

enzima, levando à formação de um novo intermediário, o complexo
enzima-inibidor (EI), que não é capaz de formar produtos, pois inviabiliza
a perfeita interação entre enzima e substrato.

Quando essa ligação é irreversível, o inibidor liga-se covalentemente à

enzima, que se torna indisponível para futura ligação com o substrato
efetor. Já em um modelo de reversibilidade de inibição, o inibidor pode
ter sua ligação deslocada com enzima, permitindo assim que ela faça a
conversão do substrato em produto.

Quando o inibidor tem semelhança estrutural, ou seja, se parece com o

substrato, ele inibe a enzima de forma competitiva ao se ligar ao seu
sítio ativo. Para compreender melhor, confira a seguir!

Inibidor competitivo expand_more

Quando o inibidor tem semelhança estrutural, ou seja, se parece

com o substrato, ele inibe a enzima de forma competitiva ao se
ligar ao seu sítio ativo. Chamamos este inibidor de inibidor
competitivo.
Inibidores competitivos se ligam no sítio ativo da enzima e competem com o
substrato.

Inibição alostérica expand_more

Quando o inibidor não apresenta semelhança estrutural com o

substrato, ele se liga em outro local da enzima, que não o sítio
ativo. Entretanto, esta ligação pode alterar a conformação geral
da enzima uma vez que ela está fazendo novas ligações com o
inibidor. Essas novas ligações modificam o sítio ativo da enzima
que passa a interagir menos com o substrato, dificultando o
processo de catálise.

O inibidor alostérico se liga a um sítio diferente do substrato.

Inibidor incompetitivo expand_more

Ligação de um inibidor incompetitivo, que se liga ao complexo

enzima-substrato, formando o complexo enzima-substrato-
Inibidor (ESI), inviabilizando a formação de produto, mesmo sem
alterar ou competir pela ligação entre enzima e substrato.
 Um inibidor acompetitivo se liga apenas ao complexo enzima-substrato.

video_library
Aplicações da biotecnologia
enzimática
Neste vídeo, falaremos da função de catálise das enzimas e da
importância delas para os organismos vivos. Também falaremos dos
conceitos da cinética enzimática aplicados ao contexto do âmbito
industrial.

Falta pouco para atingir seus objetivos.

Vamos praticar alguns conceitos?

Questão 1

Sobre as enzimas, assinale a alternativa correta:

 As enzimas são moléculas de origem lipídica que
A apresentam atividade catalítica, reduzindo a
velocidade de conversão de substratos em
produtos.

As enzimas são moléculas de origem lipídica que

apresentam atividade catalítica, aumentando a
B
velocidade de conversão de substratos em
produtos.

As enzimas são moléculas de origem proteica que

apresentam atividade catalítica, aumentando a
C
velocidade de conversão de substratos em
produtos.

As enzimas são moléculas de origem proteica que

apresentam atividade catalítica, reduzindo a
D
velocidade de conversão de substratos em
produtos.

As enzimas são moléculas de origem metálica que

apresentam atividade catalítica, reduzindo a
E
velocidade de conversão de substratos em
produtos.

Parabéns! A alternativa C está correta.

As enzimas são estruturas proteicas, salvo raras exceções, que

atuam catalisando reações fisiológicas, aumentando sua
velocidade de reação.

Questão 2

A cinética das reações enzimáticas pode ser inibida de diferentes

formas. Marque a opção correta que melhor exemplifique o
processo de inibição.

A
 A temperatura não exerce influência sobre a cinética
enzimática.

O pH não exerce influência sobre a cinética

B
enzimática.

A temperatura influencia a cinética, diferente do pH

C
do meio reacional.

A cinética pode ser modulada pela temperatura, ou

D seja, na temperatura ótima ela vai ter sua atividade
máxima, mas fora dela seu desempenho diminui.

Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da

E
enzima em converter enzimas em substratos.

Parabéns! A alternativa D está correta.

As enzimas, para atuarem convertendo os substratos em produtos,

necessitam de características individuais, como temperatura, pH do
meio, disponibilidade de enzimas e substratos. Alterações nesses
parâmetros dificultam a cinética enzimática e comprometem a
função das enzimas.

Considerações finais
Este conteúdo destacou a enorme importância dos aminoácidos, das
proteínas e das enzimas para os organismos vivos.

Vimos o quão importante é estudar os aminoácidos essenciais, que são

encontrados na natureza e são substratos para a produção das
proteínas ao se unirem por ligações peptídicas.

Aprendemos também sobre as proteínas, importantes macromoléculas

que desempenham desde funções estruturais até funções reguladoras e
efetoras do organismo, podendo ser encontradas no citoesqueleto
conferindo sustentação e forma das células, constituindo os anticorpos
tão importantes à resposta imunológica e promovendo movimento
através da contratilidade das células musculares.

Finalizamos nosso conteúdo tratando das enzimas, importantes

proteínas efetoras, que catalisam reações químicas em nosso
organismo. Elas são responsáveis pelas funções regulatórias de todas
as células e podem ter enorme utilização em nível industrial.

headset
Podcast
Ouça, agora, sobre a bioquímica dos aminoácidos, das proteínas e das
enzimas. Vamos lá!

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O artigo brasileiro intitulado Aplicações industriais da biotecnologia
enzimática, de Valdirene N. Monteiro e Roberto do Nascimento Silva,
publicado em 2009, traz informações relevantes sobre a produção de
enzimas de interesse biotecnológico para indústria de alimentos, de
papel, têxtil, sobretudo, para indústria farmacêutica.

Saiba mais sobre quiralidade e sua importância para as moléculas

bioativas no artigo Fármacos e quiralidade, de Fernando A.S. Coelho,
publicado em 2001, na revista Química Nova na Escola.

Referências
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed.
Porto Alegre: Artmed, 2019.

MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica Básica. 4. ed. Rio de Janeiro:

Guanabara Koogan, 2020.

BETTELHEIM, F. A.; BROWN, W. H.; CAMPBELL, M. K.; FARRELL, S. O.

Introdução à bioquímica. Tradução da 9. ed. norte-americana. Boston:
Cengage Learning, 2012.

VOET, D.; VOET, J. G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2013.

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