DO ÁTOMO À CÉLULA
ENZIMOLOGIA
LISTA DE QUESTÕES PARA TREINO
Dicas:
✓ Tente fazer o máximo de exercícios dessa lista. Quanto mais, melhor.
✓ Você deve usar essa lista para treinar para a prova. Assim, estude primeiro e depois resolva os exercícios.
✓ Evite pedir ajuda de monitores e professores antes de ter tentado muito responder as questões, pois o
processo de aprendizagem é facilitado por um esforço solitário em um primeiro momento.
✓ Tentou e não conseguiu resolver algum exercício? Fique à vontade para perguntar. Nós, professores e
monitores, adoramos ser teus guias de estudo!
Questão 01) A via enzimática representada abaixo mostra as cinco reações sequenciais que
transformam a L-treonina em L-isoleucina. Observe que a primeira reação, catalisada pela
enzima treonina desidratase, é inibida pela L-isoleucina, em uma típica alça de retroalimentação
negativa. Considerando essas informações, explique:
a) Como a L-isoleucina pode inibir a enzima treonina
desidratase?
b) O que são vias metabólicas?
c) Para que servem as alças de retroalimentação negativas em vias metabólicas?
Questão 02) Classifique cada afirmação abaixo, sobre as enzimas, como verdadeira (V) ou falsa (F).
( ) São catalisadores, ou seja, aumentam a energia de ativação de reações.
( ) Podem sua atividade aumentada ou reduzida alostericamente, por exemplo.
( ) Uma enzima geralmente catalisa diversas reações inespecificamente.
( ) A enzima é consumida na reação, formando os produtos.
( ) Podem ser proteínas, lipídeos ou carboidratos.
( ) Funcionam em qualquer pH, mas não em qualquer temperatura.
( ) Os reagentes da reação que uma enzima catalisa são chamados de substratos.
( ) Alteram a concentração de produtos e reagentes no equilíbrio da reação.
Questão 03) Classifique cada afirmação abaixo, sobre a regulação alostérica de enzimas, como verdadeira
(V) ou falsa (F).
( ) Envolve a quebra ou formação de ligações covalentes.
( ) Acontece pela atracação de um regulador ou efetor alostérico ao sítio de regulação alostérica.
( ) Um efetor alostérico heterotrópico positivo é o próprio substrato da enzima e inibe a
atividade enzimática.
( ) Um efetor alostérico homotrópico positivo é o próprio substrato da enzima e aumenta a
atividade enzimática.
( ) Um efetor alostérico heterotrópico negativo é diferente do substrato da enzima e reduz a
atividade enzimática.
( ) Efetores alostéricos heterotrópico negativos são encontrados em muitas alças de
retroalimentação negativa.
( ) O colesterol inibe a enzima HMG-CoA redutase, ou seja, ele é um efetor alostérico
heterotrópico negativo dessa enzima.
( ) Como as reações bioquímicas atingem seu equilíbrio muito rapidamente, o controle de vias
metabólicas é impossível.
Questão 04) Como ocorre a fosforilação e a desfosforilação de proteínas? Qual a importância desse
evento no controle de certas enzimas?
Questão 05) Quem já morou na roça sabe que o milho fresco, recém-colhido, é muito mais doce
que o vendido nos supermercados, consumido geralmente em dias após a sua colheita. Isso
acontece porque cerca de metade do açúcar (doce) dos grãos de milho é convertido, pelo
metabolismo do milho, a amido (não doce) dentro de um dia após a colheita. Mas existe uma
maneira bem simples de preservar o sabor doce do milho fresco: Basta mergulhá-lo, logo após
a colheita, em água fervente por alguns minutos e, em seguida, resfriá-lo em água gelada. O
milho tratado assim e armazenado em congelador continua doce igual ao milho fresco. Qual a
lógica bioquímica por trás desse procedimento?
R.:
Questão 06) A glicose é um carboidrato fundamental para o nosso metabolismo energético. Mas
também pode ser um veneno no significado literal dessa palavra. O resultado, se a glicose nos
nutre ou nos mata, depende basicamente da sua concentração no sangue e em outros tecidos.
A glicemia é a concentração de glicose no sangue. Essa variável fica em geral entre 70 e 99 mg/dL
em uma pessoa com metabolismo normal e sob jejum de 6 a 8 horas. Valores de glicemia de
jejum a partir de 100 mg/dL indicam muitas vezes problemas metabólicos envolvendo baixa
liberação de insulina ou a resistência celular à insulina. Glicemia de jejum acima de 125 mg/dL
caracteriza o distúrbio metabólico conhecido como diabetes. Os hormônios insulina e glucagon
são muito importantes no controle, por uma série de ações, do uso de glicose por diferentes
tecidos no nosso organismo. Uma via metabólica importante sob o controle desses hormônios
é a via glicolítica. Sabendo que o controle de vias metabólicas é efetuado por meio do controle
da atividade de algumas de suas enzimas (por meio de alosterismo, modificação covalente,
acesso ao substrato, etc) procure no Lehninger como o glucagon e a insulina atuam no controle
da via glicolítica. Agora, descreva esse mecanismo nas linhas abaixo:
R.:
Questão 07) Explique como ocorre o controle da atividade da enzima ATCase.
R.:
Questão 08) Classifique cada afirmação abaixo como verdadeira (V) ou falsa (F):
( ) KM alto indica baixa afinidade da enzima pelo substrato.
( ) Kcat expressa o número de moléculas de produto geradas por uma molécula de enzima por
segundo.
( ) Kcat se refere ao número de renovação (turnover number) da enzima.
( ) Uma enzima com diferentes substratos tem apenas um valor de K M.
( ) Kcat alto indica uma enzima lenta, ou seja, gera poucas moléculas de produto por segundo.
( ) A afinidade de uma enzima por substratos diferentes é igual.
( ) O VMAX se refere à velocidade máxima da enzima, ou seja, à maior velocidade de geração de
produto por segundo que ela pode atingir.
( ) O VMAX é atingido em concentrações mais baixas de substrato.
( ) O valor de KM corresponde à concentração de substrato na qual a enzima atinge 0,5.VMAX
facilmente observado no gráfico de velocidade da reação em função da concentração de substrato.
( ) Os valores de KM e Kcat são constantes e, por isso, não são afetados por variáveis como
temperatura e pH, por exemplo.
Questão 09) Explique como funcionam os inibidores irreversíveis e reversíveis (competitivos, não
competitivos e incompetitivos) de enzimas.
R.:
Questão 10) Observe a reação abaixo, que faz parte do ciclo do ácido cítrico, e responda às questões que
seguem.
a) Essa reação envolve uma coenzima. Qual é?
R.:
b) O que são cofatores enzimáticos? E coenzimas?
R.:
c) A vitamina B5 é um nutriente essencial, como todas as vitaminas. Qual a relação dessa vitamina com a
reação catalisada pela citrato sintase?
R.:
d) O código da citrato sintase é 2.3.3.1. Portanto, a qual classe essa enzima pertence?
R.:
e) Considerando a reação direta, ou seja, no sentido indicado pela seta da reação, circule com cores
diferentes os reagentes e os produtos.
f) Os valores de KM para a citrato sintase de miocárdio humano são: acetil-CoA = 0,4 µM; oxaloacetato =
0,25 µM; CoA-SH = 70 µM; citrato = 420 µM. Assim, ordene esses substratos em ordem crescente de
afinidade (da menor à maior afinidade) pela enzima. (Referência: Mukherjee et al, 1980)
R.:
g) As enzimas fazem com que suas reações atinjam o equilíbrio mais rapidamente, mas não alteram as
concentrações de produtos e reagentes no equilíbrio. Sabendo disso, você acredita que a reação acima
poderia ser representada por uma seta dupla (⇌) ou apenas com a seta simples (→) indicada na reação
acima?
h) A água é um dos reagentes nessa reação. Você consegue reconhecer nos produtos onde foram parar
os átomos da água? Circule-os nos produtos.
i) O que são reações de hidrólise?
R.:
j) Qual dos reagentes acima sofreu hidrólise?
R.:
