Bioquimica - Proteínas

Aminoácidos e proteínas
As proteínas são as biomoléculas mais abundantes nos seres

vivos e exercem funções fundamentais em todos os
processos biológicos. São polímeros formados por unidades
m o n o m é r i c a s c h a m a d a s α- a m i n o á c i d o s , u n i d o s e n t r e s i p o r
ligações peptídicas. As proteínas são constituídas de 20
aminoácidos-padrão diferentes reunidos em combinações
praticamente infinitas, possibilitando a formação de milhões de
estruturas diversas.
Aminoácidos
Os α- a m i n o á c i d o s p o s s u e m u m á t o m o d e c a r b o n o c e n t r a l ( α)
onde estão ligados covalentemente um grupo amino primário
( − NH2), u m g r u p o c a r b o x í l i c o ( −C O O H ) , u m á t o m o d e h i d r o g ê n i o e
uma cadeia lateral (R) diferente para cada aminoácido (Figura 1).
E x i s t e m d u a s e x c e ç õ e s , a p r o l i n a e h i d r o x i p r o l i n a , q u e s ã o α-
iminoácidos.
Os α−a m i n o á c i d o s c o m u m ú n i c o g r u p o a m i n o e u m ú n i c o
grupo carboxila, ocorrem em pH neutro na forma de íons dipolares
(“zwitterions”) eletricamente neutros. O grupo α−a m i n o
e s t á p r o t o n a d o ( í o n a m ô n i o , - N H 3 + ) e o g r u p o α−c a r b o x í l i c o e s t á
d i s s o c i a d o ( í o n c a r b o x i l a t o , - C O O -).
Figura 1
Os aminoácidos apresentam as seguintes propriedades

gerais:
• Com exceção da glicina, todos os aminoácidos são opticamente

ativos – desviam o plano da luz polarizada – pois o átomo de
c a r b o n o α de tais moléculas é um centro quiral. São átomos de
carbono ligados a quatro substituintes diferentes arranjados numa
configuração tetraédrica e assimétrica. Os aminoácidos com
átomos quirais podem existir como estereoisômeros – moléculas
que diferem somente no arranjo espacial dos átomos.
• A cadeia lateral (R) determina as propriedades de cada

a m i n o á c i d o . Os α - a m i n o á c i d o s s ã o c l a s s i f i c a d o s e m c l a s s e s , c o m
base na natureza das cadeias laterais (grupo R). Os 20 tipos de
cadeias laterais dos aminoácidos variam em tamanho, forma,
carga, capacidade de formação de pontes de hidrogênio,
características hidrofóbicas e reatividade química. Os 20
aminoácidos-padrão são classifica dos pelos seus grupos R
(cadeias laterais):
Bioquímica - Proteínas Página 1

Titulação dos aminoácidos
C o m o o s α- a m i n o á c i d o s p o s s u e m g r u p o s i o n i z á v e i s n a
molécula, a forma iônica predominante dessas moléculas em
solução depende do pH. A titulação dos aminoácidos ilustra o
efeito do pH sobre sua estrutura. A titulação é também útil para
determinar a reatividade das cadeias laterais dos aminoácidos. As
cadeias laterais R diferenciam um aminoácido de outro. O
significado funcional da cadeia lateral é enfatizado nas proteínas
onde o grupo α−c a r b o x í l i c o e o grupo α−a m i n o formam
ligações peptídicas e, portanto, não exercem suas propri edades
ácido básicas. Quando o grupo R é neutro, a sua composição tem
pequeno efeito sobre as propriedades de dissociação dos grupos
c a r b o x í l i c o s e g r u p o s a m i n o s d o c a r b o n o α. O s a m i n o á c i d o s c o m
cadeias laterais ionizáveis apresentam três grupos ácido básicos.
Ao considerar a alanina em solução fortemente ácida (pH 0),
tem-se os grupos ácido e básico da molécula totalmente
protonados. Coma adição de uma base forte tal como NaOH,
ocorre inicialmente a perda de próton do grupo α COOH e,
p o s t e r i o r m e n t e , a p e r d a d o p r ó t o n d o g r u p o -α NH3+.

O valor de pH no qual o aminoácido fica eletricamente neutro
(igual número de cargas positivas e negativas) corresponde
a o p o n t o i s o e l é t r i c o (p I ).
O valor do pI é uma constante de um composto em particular
em condições específicas de força iônica e temperatura.Para o
aminoácido monoamino e monocarboxílico, o ponto isoelétrico é
calculado:
Em que K são as constantes de dissociação dos grupos ácido e

básico.
Para alanina tem-se:
Formação de ligação peptídica
Os polipeptídeos são polímeros lineares compostos de

aminoácidos ligados covalentemente entre si por ligações amida
d o g r u p o α−C O O H d e u m a m i n o á c i d o c o m o g r u p o α− NH2 d e o u t r o ,
com a remoção da água (reação de condensação) para
formar ligações peptídicas.
Após incorporação a peptídeos, os aminoácidos individuais

são denominados resíduos de aminoácidos. A estrutura que contém
dois resíduos de aminoácidos é chamada Dipeptídeo; com três
aminoácidos tripeptídeo, etc. Quando um grande número de

aminoácidos estão unidos dessa forma, o produto é denominado
p o l i p e p t í d e o . As proteínas podem conter centenas ou milhares de
resíduos de aminoácidos.Os polipeptídeos são geralmente
r e p r e s e n t a d o s c o m o g r u p o a m i n o l i v r e c h a m a d o a m i n o t e r m i n a l ou
N −t e r m i n a l à e s q u e r d a e o g r u p o c a r b o x í l i c o l i v r e d e n o m i n a d o
c a r b ó x i − t e r m i n a l ou C−t e r m i n a l à d i r e i t a .
Proteínas
As proteínas são componentes essenciais à matéria viva.

Atuam como catalizadores (enzimas), transportadores (oxigênio,
vitaminas, fármacos, lipídeos, ferro, cobre, etc.), armazenamento
(caseína do leite), proteção imune (anticorpos), reguladores
(insulina, glucagon),movimento (actina e miosina), estruturais
(colágeno), transmissão dos impulsos nervosos
(neurotransmissores) e o controle do crescimento e diferenciação
celular (fatores de crescimento) .
Além das resumidas acima, citam -se algumas funções de
grande importância fisiológica das proteínas: manutenção da
distribuição de água entre o compartimento intersticial e o sistema
vascular do organismo; participação da homeostase e coagulação
sanguínea; nutrição de tecidos; formação de tampões para a
manutenção do pH, etc.Baseado na sua composição, as proteínas
são divididas em simples, que consistem somente de cadeias
polipeptídicas, e conjugadas que, além das cadeias polipeptídicas
também possuem componentes orgânicos e inorgânicos. A porção
não-peptídica das proteínas conjugadas é denominada grupo
prostético.
As mais importantes proteínas conjugadas são:

nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas,
glicoproteínas, hemoproteínas e flavoproteínas. As proteínas
variam amplamente em suas massas moleculares.Algumas atingem
valores acima de um milhão de daltons. O limite mínimo é mais
difícil de definir, mas, em geral, considera-se que uma proteína
quando existir pelo menos 40 resíduos de aminoácidos. Isso
representa o ponto de demarcação no tamanho entre um
polipeptídeo e uma proteína, entretanto deve -se enfatizar que
essa é uma definição de conveniência, pois não existem
diferenças marcantes nas propriedades dos polipeptídeos grandes
e proteínas pequenas. As propriedades fundamentais das
proteínas permitem que elas participem de ampla variedade de
funções:

• As proteínas são polímeros constituídos por unidades
m o n o m é r i c a s c h a m a d a s α−a m i n o á c i d o s .
• As proteínas contêm vários grupos funcionais.
• As proteínas podem interagir entre si ou com outras
macromoléculas para formar associações complexas.
• Algumas proteínas são bastante rígidas, enquanto outras
apresentam flexibilidade limitada.
Estrutura das proteínas
A estrutura das proteínas é extraordinariamente complexa e

seu estudo requer o conhecimento dos vários níveis de
organização. A distinção dos níveis de organização é realizada em
termos de natureza das interações necessárias para a sua
manutenção. Destingem -se quatro níveis de organização
existentes nas proteínas. Os conceitos a seguir destinam-se
fundamentalmente a melhor compreensão das estruturas protéicas,
pois existem casos de sobreposição entre os diferentes níveis de
organização. As quatro estruturas são:
1. Primária: número, espécie e a sequência dos aminoácidos

unidos por ligações peptídicas e pontes dissulfeto. É especificada
por informação genética.
2. S e c u n d á r i a : arranjos regulares e recorrentes da

c a d e i a p o l i p e p t í d i c a ( α−h é l i c e e f o l h a β p r e g u e a d a ) .
3. Terciária: pregueamento não periódico da cadeia polipeptídica,

formando uma estrutura tridimensional estável.
4. Quaternária: arranjo espacial de duas ou mais

cadeias polipeptídicas (ou subunidades protéicas) com a formação
de complexos tridimensionais.
Desnaturação e renaturação
A desnaturação ocorre pela alte ração da conformação

tridimensional nativa das proteínas (estrutura secundária, terciária
e quaternária) sem romper as ligações peptídicas (estrutura
primária). Como a estrutura tridimensional específica das
proteínas é fundamental para o exercício de suas funções,
alterações estruturais provocadas pela desnaturação ocasionam
a p e rd a p a r c i a l o u c o m p l e t a d a s s u a s f u n ç õ e s b i o l ó g i c a s . M u i t a s
vezes, em condições fisiológicas, as proteínas recuperam a
conformação nativa e restauram atividade biológica quando o
agente desnaturante é removido em processo denominado
renaturação.

A desnaturação ocorre nas seguintes condições:
1. Ácidos e bases fortes.

Modificações no pH resultam em alterações no estado iônico de
cadeias laterais das proteínas, que modificam as pontes de
hidrogênio e as pontes salinas (associação de grupos iônicos de
proteínas de carga oposta). Muitas proteínas tornam-se insolúveis
e precipitam na solução.
2. Solventes orgânicos.
Solventes orgânicos solúveis em água como o etanol interferem
com as interações hidrofóbicas por sua interação com os grupos R
não polares e forma pontes de hidrogênio com a água e grupos
protéicos polares. Os solventes não polares também rompem
interações hidrofóbicas.
3. Detergentes.
As moléculas anfipáticas interferem com as interações
hidrofóbicas e podem desenrolar as cadeias polipeptídicas.
4. Agentes redutores.
E m p r e s e n ç a d e r e a g e n t e s c o m o a u r é i a e β−m e r c a p t o e t a n o l o c o r r e
a conversão das pontes dissulfeto em grupos sulfidrílicos. A uréia
rompe pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.
5. Concentração de sais.
A ligação de íons salinos a grupos ionizáveis das proteínas
enfraquecem as interações entre grupos de cargas opostas da
molécula protéica. As moléculas de água solvatamos grupos
protéicos. Com a adição de grandes quantidades de sal
às proteínas em solução, formam-se precipitados. As moléculas de
água competem pelo sal adicionado tornando a quantidade de
solvente muito pequena e, com isso, promovendo a agregação de
moléculas protéicas e a sua precipitação. Esse efeito é chamado
salting out.
6. Íons de metais pesados.

M e t a i s p e s a d o s c o m o o m e r c ú r i o (Hg2+) e c h u m b o ( P b 2+) a f e t a m a
estrutura protéica de várias formas. Podem romper as pontes
salinas pela formação de ligações iônicas com grupos carregados
negativamente. Os metais pesados também se ligam com grupos
sulfidrílicos, um processo que pode resultar em profundas
alterações das estruturas e funções protéicas. Por exemplo, o
chumbo liga-se aos grupos sulfidrílicos de duas enzimas da via
sintética da hemoglobina causando anemia severa (na anemia o
número de eritrócitos ou da concentração de hemoglobina no
sangue está abaixo dos valores de referência).
7. Alterações na temperatura.
Com o aumento da temperatura, a velocidade de vibração
molecular aumenta. Eventualmente, interações fracas como as
pontes de hidrogênio são rompidas promovendo alterações na
conformação das proteínas.
8. Estresse mecânico.
Agitação e trituração rompem o delicado equilíbrio de forças que
mantém a estrutura protéica. Por exemplo, a espuma formada
quando a clara do ovo é batida vi gorosamente contém proteína
desnaturada.
Referencia:
Motta, Valter. Bioquímica Básica. 2.ed. Rio de Janeiro: Ática,

2003.

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As proteínas são as biomoléculas mais abundantes nos seres

Os aminoácidos apresentam as seguintes propriedades

• Com exceção da glicina, todos os aminoácidos são opticamente

• A cadeia lateral (R) determina as propriedades de cada

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Em que K são as constantes de dissociação dos grupos ácido e

Formação de ligação peptídica

Os polipeptídeos são polímeros lineares compostos de

Após incorporação a peptídeos, os aminoácidos individuais

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As mais importantes proteínas conjugadas são:

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Estrutura das proteínas

A estrutura das proteínas é extraordinariamente complexa e

1. Primária: número, espécie e a sequência dos aminoácidos

2. S e c u n d á r i a : arranjos regulares e recorrentes da

3. Terciária: pregueamento não periódico da cadeia polipeptídica,

4. Quaternária: arranjo espacial de duas ou mais

A desnaturação ocorre pela alte ração da conformação

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6. Íons de metais pesados.

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