As proteínas são macromoléculas, isto é, moléculas grandes, constituídas por

unidades chamadas aminoáci-dos. Algumas propriedades importantes dos seres

vivos estão associadas a elas: a facilitação para a ocorrência de reações químicas
(enzimas), o transporte de oxigênio (hemoglobina), a transmissão de informações
(hormônios), a composição estrutural das células (membranas, túbulos, etc.), a
defesa orgânica (anticor-pos), etc.

Classificação das proteínas quanto à função biológica:

Classe Exemplo
enzimas tripsina, maltase
transporte hemoglobina, mioglobina
contrácteis actina, miosina
protetoras anticorpos, fibrinogênio
hormônios insulina, prolactina
estruturais colágeno, elastina

O que distingue uma proteína da outra é o número de aminoácidos, o tipo de

aminoácidos e a seqüência na qual eles estão ligados. Fórmula geral de um aminoácido
Todos os aminoácidos possuem um átomo de carbono central, ao qual se ligam
um grupo carboxila (COOH), que confere caráter ácido, um grupo amina (NH2),
que tem caráter básico, um átomo de hidrogênio e um radical R, variável de um
aminoácido para outro.
O radical R pode ser um átomo de hidrogênio, um grupo ou grupos mais
complexos, contendo carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre.
Os animais podem sintetizar aminoácidos a partir de açúcar, graças à
transferência do grupo NH2 das prote-ínas da dieta. Podem, ainda, transformar
alguns aminoácidos em outros. Todavia, existem alguns aminoácidos que não
podem ser produzidos pelos animais, e precisam ser conseguidos na alimentação.
São os aminoácidos essenciais. Aqueles que podem ser sintetizados nas células
animais são chamados aminoácidos naturais.

As Reações de Síntese e Hidrólise das Proteínas

As proteínas, ou cadeias polipeptídicas são formadas pela união entre
aminoácidos. As ligações entre os aminoácidos são denominadas ligações
peptídicas e ocor-rem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina
de outro aminoácido.
Para o organismo aproveitar as proteínas como fonte de aminoácidos, deve
ocorrer ação enzimática na digestão das proteínas, que ocorre no estômago e no
intestino, para quebrar as ligações peptídicas.
Como cada ligação peptídica é formada entre dois aminoácidos, uma proteína
com 100 (cem) aminoácidos apresentará 99 (noventa e nove) ligações peptídicas.

As Estruturas das Proteínas Reação de desidratação que forma a

A seqüência linear de aminoácidos de uma proteína define sua estrutura ligação peptídica. Dois aminoácidos são
primária. ligados através dos terminais amino e ácido
O número de aminoácidos é muito variável de uma proteína para outra: carboxílico de cada um.
Insulina bovina 51 aminoácidos
Hemoglobina humana 574 aminoácidos
Desidrogenase glutâmica 8 300 aminoácidos

O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma

escada helicoidal chamada alfa-hélice. É uma estrutura estável, cujas voltas são
mantidas por pontes de hidrogênio. Tal estrutura helicoidal é a estrutura secundária
da proteína.

Desnaturação das Proteínas

Quando as proteínas são submetidas à elevação de temperatura, a variações
de pH ou a certos solutos como a uréia, sofrem alterações na sua configuração

Bioquímica 16
espacial, e sua atividade biológica é perdida. Este processo se chama
desnaturação. Ao romper as ligações originais, a proteína sofre novas dobras ao
acaso. Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam.
Na desnaturação, a seqüência de aminoácidos não se altera e nenhuma ligação
peptídica é rompida. Isto demonstra que a atividade biológica de uma proteína não
depende apenas da sua estrutura primária, embora esta seja o determinante da
sua configuração espacial.
Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvi-das ao seu meio original,
podem recobrar sua configuração espacial natural. Todavia, na maioria dos casos,
nos processos de desnaturação por altas temperaturas ou por variações extremas
de pH, as modificações são irreversíveis. A clara do ovo se solidifica e se torna
branca, ao ser cozida, mas não se liquefaz nem volta a ser transparente, quando
esfria.

As Funções das Proteínas

As proteínas desempenham quatro funções importantes para os seres vivos:
As proteínas estruturais estão presentes em estruturas esqueléticas, como
ossos, tendões e cartilagens, unhas, cascos, etc., além da membrana celular.
As proteínas hormonais atuam no metabolismo co-mo mensageiros químicos,
como a insulina e o glucágon que controlam a glicemia do sangue e o hormônio de
crescimento denominado somatotrofina, secretado pela hipófise.
As proteínas de defesa imunológica são as imunoglobulinas (anticorpos).
As proteínas de ação enzimática (enzimas) são importantes como
catalisadores biológicos favorecendo reações do metabolismo celular, como as
proteases, a catalase, a desidrogenase, entre outras.

As enzimas são responsáveis por catalisar milhares de reações químicas

que constituem o metabolismo celu-lar. Os catalisadores são substâncias que
interferem na velocidade de uma reação química, sem sofrer alteração. Como
todo catalisador, a enzima pode participar de uma reação várias vezes, podendo
realizar uma mesma reação química milhares de vezes por segundo.
Praticamente todas as enzimas são proteínas (exceção é a ribozima). Portanto,
sua produção é subordinada ao controle do DNA. É através da produção de
enzimas específicas que o DNA comanda todo o metabolismo celular.
Sendo proteínas, quando submetidas a fatores capazes de modificar sua
configuração espacial natural, podem perder suas propriedades catalíticas.
Algumas enzimas só atuam quando ligadas a um outro composto, chamado
co-fator. O co-fator pode ser um metal (Zn, Fe, Mg, Mn, etc.) ou uma molécula Funcionamento de uma enzima sobre um
orgânica designada por co-enzima. As vitaminas da dieta, geralmente, são co- substrato e como a reação pode ser impedida
enzimas. com a chegada de uma molécula inibidora.
As reações químicas ocorrem quando ligações químicas das moléculas
reagentes são rompidas e novas ligações são formadas, originando novas
moléculas. Para que aconteçam, as moléculas reagentes devem alcançar um nível
de energia maior que o normal (estado de transição). A energia necessária para
elevar o nível energético dos reagentes a este estado de transição é a energia de
ativação.
Pode ser comparada à energia necessária para levar uma pedra até o alto de
uma montanha, de onde irá rolar.
Na presença de um catalisador, as moléculas atingem o estado de transição
em um nível energético inferior àquele que atingiram na sua ausência. Portanto,
os catali-sadores aumentam a velocidade da reação porque diminuem a energia
de ativação necessária. Quando os produtos são formados, o catalisador se
desprende, inalterado.
As enzimas atuam oferecendo às moléculas dos substratos um local para
aderirem e aonde a reação irá se processar. Tal local é o centro ativo.
A ligação entre o substrato e o centro ativo é muito precisa e específica. A
estrutura do centro ativo depende da configuração espacial da enzima. Alterações Caminho de uma reação catalisada e não-
na estrutura tridimensional da enzima podem torná-la inativa, por impedir o encaixe catalisada.

Proteínas 17
do substrato no centro ativo. A ligação da enzima com seu substrato tem, portanto,
grande especificidade.

Fatores que Modificam a Ação Enzimática

Efeito da temperatura
Sabe-se que a velocidade das reações químicas au-menta com a elevação da
temperatura. Todavia, nas reações catalisadas por enzimas, a velocidade tende
a diminuir quando a temperatura passa de 35 °C a 40°C. Isso ocorre porque
temperaturas elevadas alteram a estrutura secundária, terciária e até quaternária
da molécula da enzima, afetando sua configuração espacial. Em temperaturas
superiores a 70 °C as reações enzimáticas cessam para os humanos, pois deve
ocorrer desnaturação da enzima.
Existe, portanto, uma temperatura na qual a atividade da enzima é máxima,
a temperatura ótima. Nos animais homeotermos, cuja temperatura corporal
é constante, a temperatura ótima está entre 35°C e 40 °C. Nos pecilotermos,
de temperatura variável, as enzimas atuam em temperatura de 25°C,
aproximadamente.

Efeito do pH
As enzimas têm um pH ótimo no qual sua atividade biológica é máxima. Em
valores abaixo (mais ácido) ou acima (mais básico) desse pH, a atividade biológica
dimi-nui porque a estrutura tridimensional da enzima se altera. O pH ótimo varia
de enzima para enzima.

Enzima pH ótimo
Pepsina 2,0
Tripsina 8,5
Ptialina 6,8

Os gráficos a seguir mostram como o fator pH influencia na atividade enzimática.

Bioquímica 18
 c) proteínas especiais encontradas nos seres vivos.
d) vitaminas fundamentais à nossa saúde que produzem imunidade
ativa.
1. (CFTMG 2010) Todas as atividades celulares dependem, de e) ácidos nucleicos constituídos por nucleotídeos.
certa forma, da ação de proteínas, entre as quais, algumas são
especiais e denominadas enzimas, cuja função é DETONANDO
a) catalisar as reações biológicas. 6. (UEPG 2014) Na célula, as enzimas realizam importante fun-
b) promover a adesão entre as células. ção na realização de reações químicas. Com relação aos fato-
c) servir como depósito temporário de glicose. res que alteram a velocidade das reações enzimáticas, assina-
d) lubrificar as juntas esqueléticas dos animais. le o que for correto.
01) Aumentando a concentração de moléculas de enzima, a veloci-
2. (PUCPR 2009) As enzimas estão presentes em pequenas dade de reação aumenta, desde que haja quantidade de substrato
quantidades no organismo. Elas são moléculas extremamente suficiente para receber as enzimas.
específicas, atuando somente sobre um determinado compos- 02) Aumentando a concentração de substrato, aumenta-se a velo-
to e efetuam sempre o mesmo tipo de reação. Em relação às cidade de reação até o momento em que haja saturação de ocupa-
enzimas, foram feitas quatro afirmações: ção dos sítios ativos das enzimas.
I. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadoras de re- 04) Variações na temperatura não alteram o funcionamento enzi-
ações químicas. mático.
II. Cada reação química que ocorre em um ser vivo, geralmente 08) No mecanismo de retroinibição, também chamado de mecanis-
é catalisada por um tipo de enzima. mo de feedback negativo, o excesso de uma substância inibe a sua
III. A velocidade de uma reação enzimática independe de fato- própria produção.
res como a temperatura e o pH do meio. 16) Uma enzima é capaz de funcionar em amplas variações de pH
IV. As enzimas sofrem um processo de desgaste durante a rea- sem alteração na atividade catalítica.
ção química da qual participam.
7. (PUCRJ 2013) Considere as afirmações abaixo relativas aos
São VERDADEIRAS as afirmações: efeitos da elevação da temperatura no funcionamento das rea-
a) Apenas I e II. ções enzimáticas:
b) Apenas I e III.
c) Apenas I, II e IV. I. A elevação da temperatura, muito acima de sua temperatura
d) Apenas III e IV. ótima, pode reduzir a atividade de uma enzima.
e) I, II, III e IV. II. A elevação da temperatura pode desnaturar uma enzima.
III. Todas as enzimas têm a mesma temperatura ótima.
3. (PUCPR) As enzimas são catalisadores orgânicos e atuam IV. Algumas enzimas são estáveis no ponto de ebulição da
na ativação das reações biológicas. água.
Em relação às enzimas, podemos afirmar que:
a) seu poder catalítico resulta da capacidade de aumentar a energia Estão corretas:
de ativação das reações. a) I, II e IV, apenas.
b) são catalisadores eficientes a qualquer substrato. b) I, II e III, apenas.
c) atuam em qualquer temperatura, pois sua ação catalítica inde- c) II, III e IV, apenas.
pende de sua estrutura espacial. d) II e IV, apenas.
d) sendo proteínas, por mudanças de pH, podem perder seu poder e) todas as afirmações.
catalítico ao se desnaturarem.
e) não podem ser reutilizadas, pois reagem como substrato, tornan- 8. (UEG 2013) As enzimas são moléculas de proteínas que fun-
do-se parte do produto. cionam como efetivos catalisadores biológicos. A sua presen-
ça nos seres vivos é essencial para viabilizar as reações quí-
4. (CFTCE) Sobre as enzimas, é ERRADO afirmar que: micas, as quais, em sua ausência, seriam extremamente lentas
a) são catalisadores biológicos ou até mesmo não ocorreriam. Considerando-se a proprieda-
b) não interferem na velocidade das reações metabólicas des desses biocatalisadores, constata-se o seguinte:
c) são proteínas de elevada especificidade a) a mioglobina presente nos músculos é um exemplo de enzima.
d) apresentam sítio ativo que possibilita sua ligação com o substrato b) as enzimas aumentam a energia de ativação de uma reação quí-
e) algumas apresentam grupos prostéticos ligados mica.
c) com o aumento da temperatura, a atividade catalítica atinge um
5. (IFCE 2011) O leite materno é o único alimento que contém ponto máximo e depois diminui.
todos os nutrientes necessários ao bebê durante os primeiros d) essas moléculas alteram a posição de equilíbrio das reações quí-
meses de vida, pois, além de fornecer os compostos químicos micas.
necessários ao desenvolvimento, ele contém anticorpos que
ajudam a prevenir doenças. Essas macromoléculas são clas- 9. (UFG 2013) Uma reportagem em relação à definição do que é
sificadas como o leite de fato foi veiculada na Folha de S. Paulo, edição do dia
a) carboidratos de defesa que desempenham funções biológicas 16/09/2012 (página C7). Segundo essa reportagem: “leite é um
importantes. produto natural composto de água, gordura, vitaminas, prote-
b) lipídios protetores que participam da formação de estruturas ce- ínas, enzimas e lactose...”. Dentre essas substâncias mencio-
lulares. nadas, a classe que é um catalisador biológico é a

Proteínas 19
a) dos lipídios. As enzimas são catalisadores biológicos de natureza proteica.
b) dos minerais.
c) das enzimas. 10: [B]
d) das vitaminas. As reações bioquímicas exergônicas ocorrem após os reagentes
e) dos glicídios. receberem energia de ativação.

10. (UEG 2012) Nos seres vivos, os processos celulares de

transformação de energia são realizados por meio de reações
químicas. As reações químicas são processos nos quais molé-
culas reagem entre si, transformando-se em outras moléculas,
chamadas de produto. A respeito dos processos de transfor-
mação de energia nas células, é correto afirmar:
a) nenhuma das atividades celulares envolve liberação de energia
na forma de calor.
b) as reações exergônicas que ocorrem na célula são devidas à
energia de ativação.
c) as reações químicas que liberam energia são chamadas de en-
dotérmicas e endogônicas.
d) nas reações exergônicas ou exométricas, os reagentes possuem
mais energia do que o produto, sendo que parte da energia é libe-
rada sob a forma de calor.

1: [A]
As enzimas são proteínas que funcionam como catalisadores bio-
lógicos, ou seja, aceleram a velocidade de uma reação metabólica,
sem participar dela.

2: [A]
As enzimas são catalizadores, ou seja, são proteínas que diminuem
a energia de ativação de reações químicas.

3: [D]

4: [B]

5: [C]
Anticorpos são proteínas específicas de defesa que anulam o fun-
cionamento de um antígeno, que são proteínas estranhas ao or-
ganismo. Para cada tipo de antígeno existe um tipo de anticorpo e
ambos funcionam como um sistema de chave-fechadura.

6: 01 + 02 + 08 = 11.
[04] Falso. As enzimas são proteínas termolábeis, isto é, apresen-
tam modificações em sua estrutura quando sujeitas a variações da
temperatura do ambiente em que atuam.
[16] Falso. A atividade enzimática depende de uma faixa de pH óti-
mo para realizarem sua atividade catalítica.

7: [D]
A temperatura muito acima do normal desnatura qualquer proteína.
Somente II e IV são corretas.

8: [C]
O aumento da temperatura, até o ótimo, dobra ou triplica a veloci-
dade de uma reação catalisada por enzimas. Do ponto ótimo em
diante, a velocidade da reação diminui devido ao processo de des-
naturação sofrido pelas proteínas catalisadoras.

9: [C]

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