AMINOÁCIDOS E PROTEINAS

As proteinas são as moléculas orgânicas mais abundantes na célulla e

correspondem acerca de 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as
partes de todas as células, tendo em funções funamentais na lógica celular. Em virtude
dessa importância qualitativa e quantintativa e seus segredos desvendado, no que diz
respeito a síntese ou aproveitamento metabólico.
As proteinas são macromoleculas de alto peso molecular, polimeros de
compostos orgânicos simples, os aminoácidos. Nas moléculas proteicas os aminoácidos.
Nas moléculas proteicas os aminoaácidos se ligam covalentemente, formado longas
longas cadeias não ramificadas, atráves de ligações peptídicas envolvendo o radical
amino (NH2) de um aminoácido e o radical ácido carbonixílico (-COOH) de um outro,
havendo a libertação de uma molécula de água durante a reacção.
A união entre dois aminoácidos forma um dipeptídeo. Assim como três unem-se
formando um triprptídeo e assim sucessivamente irá dar oriem a uma cadeia polipeptídica.
São conhecidos 20 aminoácidos (Alanina, Arginina, Asparto, Asparigina,
Cisteína, Fenilalanina, Glicina, Glutamato, Glutamina, Histidina, Isoleucina, Leucina,
Lisina, Metinonina, Prolina, Serina, Tirosina, Treonina, Triptofano e Valina) encontrados
nas moléculas de proteínas, com sua síntese controlada por mecanismo genéticos,
envolvendo a replicação do DNA e transcrição do RNA.
A metade dos aminoácidos é sintetizada pelo organismo e vai suprir as
necessidaddes celulares; aqueles que não são sintetizados precisam estar presentes na
dieta e são chamados de aminoácidos essenciais e os aminoácidos não-essenciais aqueles
que são sintetizados no organismo.
O estudo da composição e polaridade do grupamento R permite agrupar os
aminoácidos em quatros classes distintas.
a) Agrupamento com grupamento R apolar ou hidrofóbico: são os menos
solúveis, devido à ausência de grupamentos hidrofílicos no grupamento R.
São eles:
 Cadeia alifática hidrocarbonada: alanina, leucina, isoleucina,
valina e prolina;
 Anel aromático: fenilalanina e triptofano;
 Tioéter: metionina.
 Hidrogênio: glicina

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 A alanina representa o aminoácido mais solúvel deste grupo e a prolina é, na
realidade, um iminoácido onde o grupamento R é um substituinte do aminogrupo.
a glicina é o aminoácido mais simples em virtude de possuir como R apenas um átomo
de hidrogenio (apolar), sendo também o único aminoácido que não possui carbono
assimétrico. Algumas vezes é classificado como polar, pos o grupamento funcional lhe
confere certa solubilidade.
b) Aminoácidos com grupamento R polar não-carregado: possuem
grupamentos hidrofílicos na cadeia carbonada que não se ionizam, porém
conferem maior solubilidade ao aminoácido. São eles:
 Hidroxila: serina, treonina e tirosina;
 Grupo Amida: asparagina e glutamina;
 Sulfidrila ou Tiol: cisteína;
A cisteína e a tirosina tem os grupamentos R mais polares, sendo portanto os
mais solúveis desta classe. A cisteína, frequentemente, ocorre nas proteínas em su forma
oxida, a cistina, na qual a sulfidrila (- SH) esão unidas formando pontes dissulfeto (S-S)
que são ligações covalentes importantes na estabilização da molécula proteica.
A asparagina e a glutamina são amidas do ácido aspártico e do ácido glutâmico,
respectivamente.
c) Aminoácidos com grupamentos R polar carregado positavamente
(básicos) :
Lisina arginina e histidina; todos possuem grupamento R de 6 carbonos e a carga
ositiva localiza-se em um átomo de nitrogênio do R.
d) Aminoácido com grupamento R polar carregado negativamente (ácidos)
Àcido aspártico é ácido glutânico. São citados como aspartato e glutamato em
virtude de se ionizarem em pH fisiológico adquirindo carga negativa no grupamento
carboxila (- COO-)
Propriedades ácido-básicas dos aminoácidos
Dependendo do pH, o grupamentoamino com carga positiva (forma catiônica) ou
o gruopamento ácido carboxílixo com carga negatia (forma aniôca), podem predominar.
Porém, em determinado pH (pH isoeléctrico ou ponto isoeléctrico), haverá somente uma
forma dipolar (ou seja, positiva e negativa ao mesmo tempo) onde será observada uma
neutralidade eléctrica na molécula.

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 Estes ions dipolares, são também chamados de zwitterions (expressão alemã que
ao pé da letra significaria algo como “ions hermafroditas”), predominam noponto
isoeléctrico (pHi).
O valor do pHi varia de acordo com o aminoácido e corresponde a um valor que
serve como identificador e classificador dos aminoácidos de acordo com a variação do
pH.
Classificação das poteìnas
A classificaçâo da proteìnas varia de acordo como factor principal dito em conta.
Classificação quanto a composição
Classifica-se me proteínas simples e proteínas conjugadas.
 Proteinas simples: são aqueles que durante a hidrolíse libertam
aminoácidos;
 Proteínas conjugadas: são proteínas qque durante a hidrolíse liberam
aminoácidos e um radica não peptídico.
Estrutura das proteínas
Devido à característica anfótera dos aminoácidos (podem ser cátions ou ânions)
e a capacidade de modificação da carga eléctrica do grupamento R observada em vários
aminoácidos as proteínas terão conformação estrutural bastante diversificada uma vez
que os aminoácidos se relacionarão entre si de maneira variada.
Cada tipo de proteína possui uma configuração tridimensional peculiar que é
determinada pela sequência de aminoácidos e pelo grau de inclinação entre as ligações
químicas (proporcionada pelos arranjos intermoleculares).
1) Estrutura primária: diz respeito à sequência de aminoácidos, dada pela
sequência de nucleotídeos da molécula de DNA responsável por síntese.
2) Estrutura secundária: relaciona a forma que a cadeia polipeptídica assume
no espaço, que pode ser de α – hélice ou β – folha pregueada.
3) Estrutura terciária: corresponde às relações da cadeia polipeptídea no
sentido de estabilizar a conformação tridimensional.
As mais fortes são as ligações covalentes, como a que ocorre entre dois
amino´scidos cisteína que se unem atráves de pontes dissulfetos entre seus
grupamentos – SH formando o complexo cistina.
4) Estrutura quaternária: é o arranjo espacial entre cadeias peptídicas das
proteínas oligoméricas, definida por interações não-covalentes entre as

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 cadeias peptídicas e outros compostos de origem não protéica que,
frequentemente, fazem parte da proteína.
As proteínas globulares são esferas compactas e irregulares resultantes do
enovelamento da cadeia polipeptídica. São bastante solúveis em água e possuem funções
diversificadas. A mioglobina e a hemoglobina são exemplos.
As proteínas fibrosa são proteínas de formato cilíndrico, apresentam baixa
solubilidade em água e possuem funções estruturais.
Algumas proteínas têm os dois tipos de conformação, como é o caso da miosina
muscular e do fibrinogênio.
Proteínas conjugadas
Um grupo importante de proteínas conjugadas são as glicoproteínas que estão
presentes na superfície celular (p.ex.: mucina), fazem parte das proteínas estruturais
(p.ex.: o colágeno), são hormônios (p.ex.: glucagon) ou receptores de membrana.
As lipoproteínas são importantes transportadoras dos lipidos plasmáticos,
principalmente os triglicerídeos e o colesterol.
Metabolismo dos aminoácidos e das proteínas
A fracção metabólica de enrgia obtida e apartir de aminoácidos, se eles são
derivados de proteínas dietética ou a partir de proteína tecidual, varia muito com o tipo
de organismo e com condições metabólicas.
Os aminoácidos são importantes fontes de energia para o metabolismo celular,
porém só são utilizadas quando há uma extrema carência energética ou durante a prática
de exercícios fisicos intensos.
Transaminação e Desaminação
A maior parte do nitrogênio protéico não é utilizada em vias metabólicas nos seres
humanos. Sendo assim, a retirada do grupmento amino (-NH3) dos aminoácidos é o
primeiro passo metabólico, com a formação de amônia (NH3), um composto altamente
tóxico que é excretada, na forma de uréia pelos rins.
As principais transaminases do hepatócito são a transaminase-
glutâmicopirúvica (TGP) ou alanina aminotransferase (ALT) e a transaminase-
glutâmicooxalacética (TGO) ou aspartato aminotransferase (AST). Essas enzimas
transaminam a alanina e o aspartato, respectivamente, possuindo também ação sobre os
demais aminoácidos, apesar de haver uma transaminase para cada tpo de aminoácido.
Alanina Transporta Amônia dos Musculos Esqueleticos ao Figado

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 O aminoácido alanina também é um importante transportador de amônia dos
tecidos extra-hepáticos. Entretanto, a sua síntese atende a algumas necessidades
musculares especifícas e só observada quando há um intenso trabalho muscular.
Catabolismo Da Cadeia Carbonada Dos Aminoácidos
Diaramente, há uma renovação de cerca de 400g de proteínas o que significa qe,
durante o dia, cerca de 400g de proteínas são degradadas porém a mesma quantidade está
sendo produzida o que garante uma certa estabilidade na quantidade total de proteínas no
organismo.
Apenas 11 aminoácidos são sintetizados no organismo, porém a arginina é
sintetizada, mas totalmente consumida no ciclo da uréia o que torna indispensável na dieta
e a cisteína e a tirosina são sintetizadas a partir da metionina e a fenilalanina
(aminoácidos essenciais) o que faz com somente nove aminoácidos sejam
verdadeiramente independentes da alimentação.
Desta forma, o catabolismo dos aminoácidos é intenso após uma refeição protéica,
permitindo a formação de grande quantidade de uréia, resultado da degradação do
grupamento amino, como visto anteriormente.
A acetil-CoA produzida pelos aminoáciados cetogênicos não pode ser convertida
em glicose, o que vai induzir à entrada obrigatória no Ciclo de Krebs para a prdução de
energia.
Aminoácidos são agrupamentos de acordo com os seus principais degradativos
produtos finais. Alguns aminoácidos são listados mais uma vez, porque as diferentes
partes dos seus esqueletos de carbono são degradados a diferentes produtos finais. A
treotina, por exemplo é degradada pelo menos atráves de duas diferentes vias, bem como
a importância de um determinado caminho pode variar com o organismo e as suas
condições metabólicas. Os aminoácidos que são degradados a piruvato também são
potencialmente cetogênicos. Apenas dois aminoácidos, leucina e lisina são
exclusivamente cetogênicos.
Síntese dos aminoácidos
Os aminoácidos essenciais são sintetizados nos vegetais atráves do
aproveitamento do nitogênio na forma de NH4+, nitritos e nitratos presentes no solo e que
são produzidos por bactérias capazes de fixar o N2 atmosférico convertendo-os nos
produtos nitrogenados absorvidaos pelos vegetais (p.ex.: Azobacter sp.e Rhizobium sp.

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Fixam o N2; Nitrossomonas sp. e Nitrobacter sp. convertem amônia em nitriros e nitratos
).
Os aminoácidos não-essenciais são sintetizados nos animais a partir de moléculas
percussoras que fazem parte do ciclo de Krebs e do agrupamento amino proveniente da
degradação de aminoácidos. Como vários aminoácidos fornecem intermediários do ciclo
de Krebs, hã uma interdependencia entre os aminoácidos no seu processo de degradação
e síntese.
O glutamato, glutamina e prolina são sintetizados a apartir do α-cetoglutarato. O
aspartato é sintezado a partir do oxalacetato (recebendo o grupo amino do glutamato). A
asparagina é sintentizada a partir do aspartato e o grupo amino provém da glutamina. A
alanina é oriunda da transaminação do piruvato e glutamato. A serina é sintetizada a partir
do gliceraldeído-3-fosfato, sendo que a glicina e a cisteína derivam da serina. A arginina
é utilizada durante o ciclo da uréia. A tirosina origina-se a partir da hidroxilação da
fenilalanina.

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 SUMÁRIO

AMINOÁCIDOS E PROTEINAS ..................................................................... 3

Propriedades ácido-básicas dos aminoácidos ................................................. 4

Classificação das poteìnas .............................................................................. 5

Classificação quanto a composição ................................................................ 5

Estrutura das proteínas ................................................................................... 5

Proteínas conjugadas ...................................................................................... 6

Metabolismo dos aminoácidos e das proteínas .............................................. 6

Transaminação e Desaminação ...................................................................... 6

Catabolismo Da Cadeia Carbonada Dos Aminoácidos .................................. 7

Síntese dos aminoácidos ................................................................................. 7