A principal diferença no metabolismo do álcool etílico em relação a outros compostos é que ele é metabolizado principalmente no fígado através da ação da enzima álcool desidrogenase (ADH). A ADH catalisa a conversão do álcool etílico em acetaldeído, que é tóxico. Posteriormente, a enzima aldeído desidrogenase converte o acetaldeído em ácido acético de forma menos tóxica, que é excretado na urina. Essa via metabólica do álcool etílico é
A principal diferença no metabolismo do álcool etílico em relação a outros compostos é que ele é metabolizado principalmente no fígado através da ação da enzima álcool desidrogenase (ADH). A ADH catalisa a conversão do álcool etílico em acetaldeído, que é tóxico. Posteriormente, a enzima aldeído desidrogenase converte o acetaldeído em ácido acético de forma menos tóxica, que é excretado na urina. Essa via metabólica do álcool etílico é
A principal diferença no metabolismo do álcool etílico em relação a outros compostos é que ele é metabolizado principalmente no fígado através da ação da enzima álcool desidrogenase (ADH). A ADH catalisa a conversão do álcool etílico em acetaldeído, que é tóxico. Posteriormente, a enzima aldeído desidrogenase converte o acetaldeído em ácido acético de forma menos tóxica, que é excretado na urina. Essa via metabólica do álcool etílico é
A principal diferença no metabolismo do álcool etílico em relação a outros compostos é que ele é metabolizado principalmente no fígado através da ação da enzima álcool desidrogenase (ADH). A ADH catalisa a conversão do álcool etílico em acetaldeído, que é tóxico. Posteriormente, a enzima aldeído desidrogenase converte o acetaldeído em ácido acético de forma menos tóxica, que é excretado na urina. Essa via metabólica do álcool etílico é
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02/09/2019
Enzimas
Enzimas • As enzimas foram descobertas no século XIX, – Louis Pasteur (1822-1895) • concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura é catalisada por fermentos (enzimas). – Em 1878, Wilhelm Kühne (1837-1900) • empregou pela primeira vez o termo “enzima” para descrever este fermento. – Em 1897, Eduard Buchner (1860-1917) • provou que as enzimas envolvidas na fermentação continuavam funcionando mesmo quando removidas das células vivas. (Prêmio Nobel de Química em 1907 ).
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• Em 1926, James Batcheller Sumner (1887-1955)
– purificou e cristalizou a urease, mostrando tratar-se de uma proteína pura, e fez o mesmo, em 1937, para a catalase, a pepsina, a tripsina e a quimotripsina.
• John Burdon Sanderson Haldane (1892-1964)
– escreveu um tratado intitulado “Enzimas” .
DEFINIÇÃO • Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza proteica com atividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras de reações químicas que, sem a sua presença, aconteceriam a uma velocidade demasiado baixa.
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As enzimas são: • Catalisadores biológicos
– Longas cadeias de pequenas moléculas
chamadas aminoácidos (proteínas) – Reagem com muitos substratos • Exceção – Ribozimas são moléculas de RNA que possuem a capacidade de atuar como catalisadores.
Tem como função:
• Viabilizar a atividade metabólica, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.
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Importância das enzimas
• Reduzem a energia de ativação para que as reações
metabólicas aconteçam. • Podem atuar como elementos de defesa – Lisozima • Catalisadores eficientes – são aproveitadas para aplicações industriais – na indústria farmacêutica – industria alimentícia – Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas. • fluxo de uma via metabólica depende da velocidade de catálise das enzimas que nela participam.
ESTRUTURA • As enzimas possuem todas as características das proteínas, tendo zonas da sua estrutura responsáveis pela catálise. – A zona reativa da enzima é denominada centro ativo e é onde se liga o reagente (substrato) que vai ser transformado no produto. – centros alostéricos • zonas da cadeia polipeptídica que são sensíveis à presença de determinadas espécies químicas, modulando a atividade da enzima (alosteria)
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• Algumas enzimas necessitam da presença de outras espécies químicas,
– Cofatores • Componentes químicos adicionais - íons metálicos ( Fe+2 , Mg+2, Mn+2, Zn+2) – coenzima: refere-se a cofatores complexos que podem ser derivados de vitaminas e nutrientes – Grupo prostético: grupo de cofator ou coenzima ligada à enzima.
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MECANISMO • Diminuem a energia de ativação da reação que catalisam, não alterando, no entanto, o seu equilíbrio. • Em geral, uma enzima catalisa apenas um substrato, algo que é condicionado pela estrutura do centro ativo da enzima. • Quando um substrato se liga ao centro ativo, sofre alteração estrutural e forma-se o chamado complexo enzima- substrato (ES). • O produto desliga-se posteriormente da enzima e dá início a um novo ciclo catalítico.
• A Enzima não é consumida durante o processo.
• A reação enzimática pode gerar vários intermediários da reação. • A reação metabólica necessita de uma energia de iniciação – Barreiras energéticas • Macromoléculas complexas poderiam ser facilmente convertidas a moléculas mais simples e as moléculas mais complexas dificilmente existiriam.
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PROPRIEDADES • São proteínas, mas podem conter mais elementos. • A estrutura enzimática não pode ser alterada o que levará a inativação enzimática – Calor – Ph • A presença de água tem grande influencia na velocidade de ação das enzimas. – Atividade de água • Possuem um pH ótimo e uma temperatura ótima de funcionamento. – altas temperaturas desnaturam a enzima (>40°C) – Baixas temperaturas desativam a enzima.
• Apesar de serem sintetizadas in vivo, as
enzimas podem funcionar fora da célula (in vitro), possibilitando o seu estudo funcional e estrutural.
• Uma mesma enzima pode catalisar várias
vezes a mesma reação, algo que o fazem muito rapidamente (milhares de vezes por segundo).
• As enzimas são específicas para o seu substrato. • Não alteram o equilíbrio químico da reação que catalisam. • São continuamente produzidas sob a influência de indutores (substratos). • Podem promover reações reversíveis. Enzima Enzima Complexo Complexo + + ES EP Produto Substrato
• Nomenclatura – As enzimas terminam em –ases e o prefixo é derivado do nome do substrato • Ex. Amido (substrato)- amilase ( enzima), • Proteína (Substrato) – protease(enzima).
• União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular -
comissão especializada, a Enzyme Committee (EC) http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ – nomenclatura no formato EC • X.Y.W.Z ( 4 dígitos) – Classe » Subclasse • Sub-subclasse • 4º digito
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CLASSES DE ENZIMAS Catalisam reações de oxirredução, transferindo Classe 1 Oxidorredutases elétrons, hidretos (H-) ou prótons (H+).
Classe 2 Transferases Transferem grupos químicos entre moléculas.
Utilizam a água como receptor de grupos
Classe 3 Hidrolases funcionais de outras moléculas.
Formam ou destroem ligações duplas,
Classe 4 Liases respectivamente retirando ou adicionando grupos funcionais.
Classe 5 Isomerases Transformam uma molécula num seu isômero.
Formam ligações químicas por reações de
Classe 6 Ligases condensação, consumindo energia sob a forma de ATP.
Exemplos de enzimas derivadas de
animais e plantas
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Exemplos de enzimas derivadas de
microrganismos
Aplicações • as principais aplicações das enzimas são: – Diagnóstico – Álcool e derivados; – Amidos e açúcares; – Cervejaria; – Laticínios e derivados; – Óleos e gorduras; – Panificação e biscoitaria; – Vinicultura; – Sucos de frutas.
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Regulação enzimática • Regulação gênica • Regulação de enzimas já sintetizadas – Inibição competitiva – Inibição não competitiva (alostérica) – Inibição por feedback
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Inibidores enzimáticos • Irreversíveis – Ligações químicas efetivas que inativam as enzimas. • Ex. organofosforados • AAS
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Inibição enzimática reversível competitiva
Inibição enzimática reversível não competitiva
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Inibição por feedback
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• Qual é a diferença do metabolismo do álcool etílico e do álcool metílico?
• Qual é o tratamento possível nesse caso? • Podemos considerar esse tratamento como inibição enzimática? De que tipo? Comente.
