Przejdź do zawartości

Wikipedysta:Marek Mazurkiewicz/brudnopis sortowanie

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii

Podstawowe aminokwasy białkowe

[edytuj | edytuj kod]
Skrót Pełna nazwa Typ aminokwasu Masa cz.(**) Punkt izoel. Wzór strukturalny Uwagi
A Ala Alanina obojętny hydrofobowy alifatyczny 71,0788 6,11
C Cys Cysteina obojętny hydrofobowy aminokwas siarkowy 103,1388 5,05 Dwie cysteiny mogą utworzyć mostek dwusiarczkowy tworząc tzw. cystynę
D Asp Kwas asparaginowy kwaśny 115,0886 2,85
E Glu Kwas glutaminowy kwaśny 129,1155 3,15
F Phe Fenyloalanina (*) obojętny hydrofobowy aromatyczny 147,1766 5,49
G Gly Glicyna obojętny hydrofobowy 57,0519 6,06 Ponieważ przy węglu α znajdują się dwa atomy wodoru. glicyna nie jest optycznie czynna.
H His Histydyna (*) zasadowy 137,1411 7,60
I Ile Izoleucyna (*) obojętny hydrofobowy alifatyczny 113,1594 6,05
K Lys Lizyna (*) zasadowy 128,1741 9,60
L Leu Leucyna (*) obojętny hydrofobowy alifatyczny 113,1594 6,01
M Met Metionina (*) obojętny hydrofobowy 131,1926 5,74 zawiera siarkę
N Asn Asparagina
(Amid kwasu asparaginowego)
hydrofilowy 114,1038 5,41
P Pro Prolina hydrofobowy heterocykliczny 97,1167 6,30 Może zakłócać takie struktury białka jak helisa alfa i harmonijka beta. Od innych aminokwasów odróżnia się brakiem pierwszorzędowej grupy aminowej.
Q Gln Glutamina
(Amid kwasu glutaminowego)
hydrofilowy 128,1307 5,65
R Arg Arginina zasadowy 156,1875 10,76
S Ser Seryna obojętny hydrofilowy hydroksyaminokwas 87,0782 5,68
T Thr Treonina (*) obojętny hydrofilowy hydroksyaminokwas 101,1051 5,60
V Val Walina (*) obojętny hydrofobowy alifatyczny 99,1326 6,00
W Trp Tryptofan (*) obojętny hydrofobowy aromatyczny i heterocykliczny 186,2132 5,89
Y Tyr Tyrozyna obojętny słabo hydrofobowy 163,1760 5,64

Legenda

(*) aminokwasy egzogenne; pozostałe to aminokwasy endogenne
(**) w środowisku wodnym do masy aminokwasu należy doliczyć masę 1 cz. wody

Podane wyżej aminokwasy nie są wszystkimi występującymi w białkach. Aminokwasy białkowe o innej budowie powstają zazwyczaj w wyniku modyfikacji potranslacyjnych (np. hydroksyprolina). Wyjątkowym przykładem jest selenocysteina. która ulega kotranslacyjnemu wbudowaniu w powstające białko. jest więc niekanonicznym aminokwasem. który nie powstaje poprzez modyfikacje potranslacyjne.


Tekst się nie huśta
la
la
żeby ustawiony pionowo się zmieścił w ramkę
Tekst się huśta :) Tekst się huśta :) Tekst się huśta :) Tekst się huśta :) Tekst się huśta :) Tekst się huśta :) Tekst się huśta :) Tekst się huśta :) Tekst się huśta :)