trypsin

Trypsin og andre proenzymer (zymogener) produceres i inaktiv form for at undgå, at den aktive form nedbryder vævet i bugspytkirtlen.

Når mad passerer gennem mavesækken og tolvfingertarmen, sendes der nerve- og hormonsignaler, der aktiverer bugspytkirtlen til udskillelse af zymogener, herunder trypsinogen, og andre enzymer til tolvfingertarmen.

I tolvfingertarmen og aktiveres trypsinogen til trypsin af enzymet enterokinase fra slimhinden i tarmen. Desuden vil små mængder nydannet trypsin ved proteolytisk kløvning aktivere andre trypsinogenmolekyler til mere trypsin. Aktiveringen er således autokatalytisk. Derudover vil trypsin aktivere andre zymogener, hvilket fører til videre fordøjelse af polypeptidkæderne i tyndtarmen. Det aktiverede trypsin fordøjes sammen med andre proteiner i tarmen.

Der aktiveres spontant små mængder trypsin i bugspytkirtlens væv, og for at undgå skade på vævet udskiller bugspytkirtlen en serinprotease-inhibitor (SPINK1), der hæmmer trypsin. En anden serinprotease-inhibitor er alfa-1-antitrypsin, der især produceres i leveren og via blodet hæmmer uhensigtsmæssigt proteaseaktivitet fra både elastase og trypsin. Mutation af SPINK-genet øger således risikoen for betændelse i bugspytkirtlen. Ligeledes vil en mutationsbetinget abnorm struktur af trypsin betyde at molekylet ikke genkendes af serpinerne og derfor ikke inaktiveres, hvilket igen fører til bugspytkirtelbetændelse.

Mangel på alfa-1-antitrypsin er en arvelig sygdom og kan føre til kronisk leversygdom (skrumpelever) og/eller kronisk lungesygdom (emfysem).

Trypsinvirkningen i bugspytkirtlen blev opdaget i 1876 af fysiologen Wilhelm Kühne (1837-1900) og enzymet blev renfremstillet i 1931 af biokemikerne John H. Northrop ((1891-1987) og Moses Kunitz (1887-1978).

• enzymer
• proteiner
• aminosyrer