PERTEMUAN 8

METABOLISME PROTEIN DAN ASAM AMINO

Protein tersusun atas sejumlah asam amino yang membentuk suatu untaian (polimer)
dengan ikatan peptida. Selain itu, protein juga memiliki gugus amina (NH2) dan gugus
karboksil (COOH). Metabolisme protein merupakan proses kimia dan fisik yang mencakup
pada perubahan (anabolisme) protein menjadi asam amino dan penguraian (katabolisme) asam
amino pada protein.
Asam amino yang telah tersebar melewati darah dan masuk dalam jaringan tubuh, akan
disintesis kembali menjadi protein. Protein ini berfungsi untuk mempertahankan fungsi sel-sel
yang masih normal.
Pada metabolisme, asam amino akan melakukan pelepasan gugus amino, kemudian
perubahan kerangka karbon dalam molekul asam amino. Proses pelepasan gugus amino terjadi
pada deaminasi dan transmisi oksidatif.
Deaminasi oksidatif menggunakan dehidrogenese dalam katalis, sedangkan jika transmisi
yaitu proses katabolisme asam amino yang melibatkan gugus amino pada satu asam amino
terhadap asam amino yang lain.
Asam amino tidak dapat disimpan pada tubuh manusia. Jika jumlah asam amino berlebihan
atau terjadi kurangnya sumber energi lain, tubuh manusia akan menggunakan asam amino
dalam sumber energi.

A. Pencernaan Protein
Makanan yang dikonsumsi biasanya mengandung protein 70-100 g/hari. Protein
umumnya terlalu besar untuk di absorpsi di usus halus karena itu protein harus dihidrolisis,
demikian juga kandungan asam amino yang dapat diserap. Protein dalam makanan tidak
dapat diserap oleh mukosa usus, akan tetapi setelah dalam bentuk asam amino dapat
diserap dengan baik. Enzim proteolitik yang berperan dalam mendegradasi protein
dihasilkan oleh 3 organ berbeda yaitu di lambung, pankreas, dan usus halus.
▪ Pencernaan protein dimulai di mulut secara mekanis. Kemudian sel mukosa lambung
yaitu sel parietal (Chief cell) mensekresikan asam lambung (HCl), sedangkan sel
zymogen mensekresikan proenzim pepsinogen. Fungsi asam selain untuk membunuh
bakteri dan mendenaturasi protein, juga membuat bakteri menjadi lebih rentan
terhadap hidrolisis berikutnya oleh protease. Pepsinogen diaktifkan menjadi pepsin,
 baik oleh HCl atau secara autokatalik oleh molekul pepsin lain yang sebelumnya telah
diaktivasi. Protein setelah didenaturasi (dirusak) oleh HCl, kemudian dihidrolisis oleh
enzim pepsin menjadi peptida sederhana.
▪ Ketika memasuki usus halus, polipeptida besar yang dihasilkan di lambung melalui
kerja pepsin selanjutnya akan dipecah menjadi oligopeptida dan asam amino oleh
sekelompok protease pankreas.
▪ Setelah menjadi asam amino selanjutnya diabsorpsi dengan cara difusi fasilitasi
melalui mukosa yeyenum dan ileum. Asam amino yang berasal dari makanan (diet)
dan dari pemecahan protein tubuh selanjut dibawa oleh sirkulasi darah ke dalam
amino acid pool (gudang penimbunan asam amino) yaitu darah dan cairan jaringan
(interseluler). Asam amino selanjutnya digunakan untuk: biosintesis protein tubuh di
dalam ribosom, mengganti jaringan yang rusak, dan jika diperlukan dapat diubah
menjadi sumber energi.

B. Pembentukan Ammonia
Hasil dari metabolism asam amino adalah nitrogen dalam bentuk utamanya yaitu
Ammonia. Ammonia cukup bersifat toksik sehingga harus diubah menjadi Urea yang
bersifat netral, kurang beracun, sangat mudah larut dan dapat diekskresikan dalam urin.
80% dari nitrogen yang diekskresikan dalam bentuk urea melalui Siklus Urea di hati,
Jumlah nitrogen yang lebih kecil diekskresikan dalam bentuk asam urat, kreatinin & ion
amonium
Nitrogen asam amino ditransfer ke siklus urea dalam tiga tahapan, yaitu : transaminasi,
pembentukan amonia, dan pembentukan urea
Ammonia dihasilkan oleh semua jaringan selama metabolisme berbagai senyawa dan
terutama dibuang melalui pembentukan urea dihati. Walaupun demikian, kadar ammonia
didalam darah harus dipertahankan sangat rendah, karena konsentrasi yang meningkat
sedikit saja (hiperamonemia) bersifat toksik terhadap sistem saraf pusat. Karena itu, harus
terdapat mekanisme metabolisme untuk membuang nitrogen dari jaringan perifer ke hati
untuk kemudian dibuang sebagai urea, sementara pada waktu bersamaan kadar ammonia
yang terdapat disirkulasi harus tetap rendah.
Meskipun demikian, sejumlah ammonia dapat juga diperoleh dari sumber lainnya.
1. Dari Glutamin.
Sumber glutamin plasma yang penting berasal dari katabolisme asam amino rantai-
cabang di dalam otot skeletal. Glutamin ini akan diambil oleh sel usus, hati dan ginjal.
 Hati dan ginjal membentuk ammonia dari glutamin melalui kerja glutaminase dan
glutamat dehidrogenase. Sebagian besar ammonia di ginjal ini akan diekskresikan
kedalam urine sebagai 𝑁𝐻4+ yang merupakan suatu mekanisme penting untuk
mempertahankan keseimbangan asam basa didalam tubuh melalui ekskresi proton.
Didalam hati akan terjadi detoksifikasi amonia menjadi ureum yang kemudian
diekskresikan keluar.
2. Dari kerja bakteri usus
Ammonia dibentuk dari urea melalui melalui kerja urease bakteri di dalam lumen usus.
Amonia ini diabsorpsi dari usus melalui jalur vena porta dan hampir sebagian besar
dibuang oleh hati melalui pengubahan menjadi urea.
3. Dari Amina
Amina yang diperoleh dari makanan dan monoamin yang berperan sebagai hormon
atau neotransmiter, akan meningkatkan jumlah amonia melalui kerja monoamin
oksidase.
4. Dari purin dan pirimidin
Pada katabolisme purin dan pirimidin, gugus amino yang menempel pada cincin atom
yang akan dilepaskan sebagai amonia.

Meskipun ammonia secara konstan dihasilkan dijaringan, kadarnya didalam darah

sangat rendah. Hal ini terjadi karena pembuangan amonia darah sangat cepat oleh hati, pada
kenyataannya sebagian besar jaringan terutama otot akan melepaskan nitrogen asam amino
dalam bentuk glutamin atau alanin, dan bukan sebagai amonia bebas.
Pembentukan urea di hati secara kuantitatif merupakan jalur pembuangan amonia
yang terpenting. Urea bersirkulasi di dalam darah dari hati ke dalam ginjal tempat zat
tersebut melewati filtrasi glomerulus.
Amida dari asam glutamat ini memfasilitasi penyimpanan dan transport bentuk
amonia yang tidak toksik yangmemerlukan ATP untuk pembentukan glutamin dari glutamat
dan amonia oleh glutamin sintetase, yang terjadi terutama di otot dan hati tetapi juga penting
di dalam sistem saraf yang merupakan tempat bagi mekanisme pembuangan amonia yang
utama di dalam otak. Glutamin ditemukan didalam plasma dengan konsentrasi yang lebih
tinggi dari asam amino lainnya temuan sesuai dengan fungsi pengangkutnya. Glutamin yang
bersirkulasi dibuang oleh hati dan ginjal serta dideaminasi oleh glutaminase.
C. Siklus Urea
Siklus urea merupakan suatu reaksi pengubahan ammonia menjadi urea. Reaksi kimia
ini sebagian besar berlangsung di hati dan sedikit terjadi di ginjal. Hati menjadi pusat
pengubahan amonia menjadi urea berhubungan dengan fungsi hati sebagai tempat
menetralkan racun.Dua reaksi terpenting pada sintesis urea terjadi di matriks mitokondria,
sedangkan sisa enzim di dalam siklus terletak didalam sitosol.

Tahapan siklus Urea adalah :

1. Pembentukan Carbamoyl phosphate
Pembentukan Carbamoyl fosfat oleh Carbamoyl phosphate synthetase 1 (CPS1)
dilakukan melalui pemecahan dua molukel ATP. Amonia yang digabungkan dengan
Carbamoyl fosfat terutama disediakan melalui deaminasi oksidasi glutamat
dehidrogenase mitokondria. Pada akhirnya atom nitogen yang berasal dari amonia ini
menjadi salah satu nitrogen urea.
2. Pembentukan Citrulline
Bagian Carbamoyl fosfat akan ditransfer ke Ornithin oleh enzim Ornithine
transcarbamolase (OTC) ketika fosfat berenergi tinggi dilepas sebagai fosfat anorganik.
Pada reaksinya, yaitu Citrulline dibawa kedalam sitosol.
3. Sintesis Arginosuccinate
Arginosuccinate synthetase menggabungkan Citrulline dengan Aspartate untuk
membentuk Arginosuccinate. Gugus α-Amino dari aspartat menyediakan nitrogen
kedua, yang pada akhirnya bergabung dengan urea. Pembentukan Arginosuccinate
dilakukan melalui pemecahan ATP menjadi AMP dan pirofosfat (Ppi). ATP tersebut
merupakan molekul ATP ketiga dan terakhir yang dipakai dalam pembentukan urea.
4. Pemecahan Arginosuccinate
Arginosuccinate dipecah oleh Arginosuccinate lyase untuk menghasilkan Arginine dan
Fumarate. Arginine yang dibentuk melalui reaksi ini berperan sebagai prekursor antara
urea. Fumarat yang dihasilkan dari siklus urea akan dihidrasi menjadi malat sehingga
membentuk hubungan dengan beberapa jalur metabolisme. Misalnya malat dapat
diangkat kedalam mitokondria melalui shuttle malat dan masuk kembali kedalam siklus
TCA dan mengalami oksidasi untuk membentuk Oxaloacetate (OAA) yang digunakan
untuk untuk glukoneogenesis. Alternatif lain, OAA dapat diubah menjadi aspartat
melalui transaminasi dan dapat
5. Pemecahan Arginine menjadi Ornithine dan Urea
Arginase memecah Arginine menjadi Ornithine dan Urea, dan hanya terjadi didalam
hati. Jadi sementara dijaringan lain seperti ginjal, dapat mensintesis Arginine melalui
reaksi ini, hanya hati yang dapat memecah Arginine, dengan demikian akan mensintesis
urea.
6. Nasib urea
Urea berdifusi dari hati dan diangkut melalui darah ke ginjal yang akan difiltrasi dan
diekskresikan ke dalam urine. Sebagian urea berdifusi dari darah kedalam usus dan
dipecah menjadi 𝐶𝑂2 dan 𝑁𝐻3 oleh urease bakteri. Ammonia ini sebagian akan
menghilang melalui feses, dan sebagian lagi akan direabsorpsi kembali kedalam darah.
Pada pasien gagal ginjal, kadar urea di dalam plasma meningkat, sehingga
meningkatkan pemindahan urea yang lebih besar dari darah ke dalam usus. Kerja urease
usus pada urea ini secara klinis penting menjadi sumber ammonia sehingga berperan
dalam hiperamonemia yang sering ditemukan pada pasien ini.
D. Metabolisme Asam Amino
Kira-kira 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino
dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh
kita. Degradasi ini merupakan proses kontinu karena protein di dalam tubuh secara terus
menerus diganti (protein turnover).
Jalur Metabolik Utama dari Asam amino terdiri atas pertama, produksi asam amino
dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet serta sintesis asam amino di hati.
Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino. Sedangkan ketiga adalah katabolisme asam
amino menjadi energi melalui siklus Krebs serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil
sampingan pemecahan asam amino. Keempat adalah sintesis protein dari asam-asam amino.

C. Katabolisme
Katabolisme terjadi ketika reaksi kimia mengurai senyawa kompleks menjadi
senyawa sederhana. Katabolisme akan menghasilkan energi ketika mengurai senyawa
kompleks tersebut menjadi senyawa sederhana dan bersifat endergonik.
Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino
berlebihan atau terjadi kekurangan sumber energi lain (karbohidrat dan protein), tubuh
akan menggunakan asam amino sebagai sumber energi. Tidak seperti karbohidrat dan
lipid, asam amino memerlukan pelepasan gugus amin. Gugus amin ini kemudian dibuang
karena bersifat toksik bagi tubuh.
Degradasi protein (katabolisme) terjadi dalam dua tahap , yaitu :
1. Protein mengalami modifikasi oksidatif untuk menghilangkan aktivitas enzimatis.
2. Penyerangan protease yaitu enzim yang berfungsi untuk mengkatalis degradasi protein.
Protein yang terdapat di dalam sel dan makanan didegradasi menjadi monomer
penyusunnya (asam amino) oleh enzim protease yang khas. Protease tersebut dapat berada
di dalam lisosom maupun dalam lambung dan usus. Katabolisme protein makanan pertama
kali berlangsung di dalam lambung. Di tempat ini protease khas (pepsin) mendegradasi
protein dengan memutuskan ikatan peptida yang ada di sisi NH2 bebas dari asam amino
aromatik, hidrofobik, atau dikarboksilat. Kemudian di dalam usus protein juga didegradasi
oleh protease khas seperti tripsin, kimotripsin, karboksipeptidase dan elastase. Hasil
pemecahan ini adalah bagian-bagian kecil polipeptida. Selanjutnya senyawa ini dipecah
kembali oleh aktivitas aminopeptidase menjadi asam-asam amino bebas. Produk ini
kemudian melalui dinding usus halus masuk ke dalam aliran darah menuju ke berbagai
organ termasuk ke dalam sel.
a. Reaksi Transaminasi asam amino
Katabolisme asam amino terjadi melalui reaksi transaminasi yang melibatkan
pemindahan gugus amino secara enzimatik dari satu asam amino ke asam amino
lainnya. Enzim yang terlibat dalam reaksi ini
adalah transaminase atau aminotransaminase. Enzim ini spesifik bagi ketoglutarat
sebagai penerima gugus amino namun tidak spesifik bagi asam amino sebagai pemberi
gugus amino.
Transaminase mempunyai gugus prostetik, piridoksal fosfat, pada sisi aktifnya
yang berfungsi sebagai senyawa antara pembawa gugus amino menuju ketoglutarat.
Molekul ini mengalami perubahan dapat balik di antara bentuk aldehidanya
( piridoksal fosfat), yang dapat menerima gugus amino, dan bentuk teraminasinya
(piridoksamin fosfat).
Dalam reaksi ini tidak terjadi deaminasi total, karena ketoglutarat teraminasi
pada saat asam amino mengalami deaminasi. Dan reaksinya bersifat dapat balik
karena tetapan keseimbangannya mencapai 1.0. Tujuan keseluruhan reaksi
transaminasi adalah mengumpulkan gugus amino dari berbagai asam amino ke bentuk
asam amino glutamat. Ada sekitar 12 asam amino protein yang mengalami reaksi
 transaminasi dalam proses degradasinya. Beberapa asam amino lain mengalami
proses deaminasi dan dekarboksilasi.

b. Reaksi Deaminasi Asam amino

Proses deaminasi asam amino dapat terjadi secara oksidatif dan non oksidatif.
Contoh asam amino yang mengalami proses deaminasi oksidatif adalah asam
glutamat. Reaksi degradasi asam glutamat dikatalis oleh enzim L- glutamat
dehidrogenase yang dibantu oleh NAD atau NADP.
Deaminasi non oksidatif yaitu penghilangan gugus amino dari asam amino serin
yang dikatalis oleh enzim serin dehidratase. Asam amino treonin juga dapat
mengalami deaminasi non oksidatif dengan katalis treonin dehidratase menjadi keto
butirat. Dekarboksilasi asam amino merupakan cara lain dalam degradasi asam amino
penyusun protein. Reaksi ini menghasilkan senyawa amin.
Degradasi asam amino protein menghasilkan limbah nitrogen berupa amonia.
Senyawa ini bersifat racun bagi organisme tertentu. Agar tidak beracun biasanya
gugus amino diekskresi dari tubuh dalam bentuk urea, yaitu suatu senyawa yang larut
dalam air bersifat nontoksik sebagai bentuk ekskresi nitrogen.

D. Anabolisme
Anabolisme terjadi ketika reaksi kimia menyusun senyawa sederhana menjadi
senyawa kompleks. Anabolisme membutuhkan energi untuk menyusun senyawa tersebut
menjadi senyawa kompleks dan bersifat eksergonik.
Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non esensial,
melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam amino
menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen. Tetapi, hati merupakan
tempat utama metabolisme nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial
dari asam amino dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea.
Rangka karbon umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau
menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak.
Asam amino dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu asam amino glukogenik,
ketogenik serta glukogenik dan ketogenik. Asam amino glukogenik adalah asam-asam
amino yang dapat masuk ke jalur produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat
seperti α-ketoglutarat atau oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan prekursor
untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis. Semua asam amino kecuali lisin dan leusin
mengandung sifat glukogenik. Lisin dan leusin adalah asam amino yang semata-mata
ketogenik, yang hanya dapat masuk ke intermediat asetil KoA atau asetoasetil KoA.
Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin, triptofan, dan tirosin
bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya, seharusnya kita kenal bahwa ada 3
kemungkinan penggunaan asam amino. Selama keadaan kelaparan pengurangan rangka
karbon digunakan untuk menghasilkan energi, dengan proses oksidasi menjadi CO2 dan
H2O.
Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga
harus ada di dalam makanan yang kita makan. Asam amino ini dinamakan asam amino
esensial. Selebihnya adalah asam amino yang dapat disintesis dari asam amino lain. Asam
amino ini dinamakan asam amino nonesensial.
1. Biosintesis glutamat dan aspartat
Glutamat dan aspartat disintesis dari asam α-keto dengan reaksi transaminasi
sederhana. Katalisator reaksi ini adalah enzim glutamat dehidrogenase dan
selanjutnya oleh glutamine synthetase.
Aspartat juga diturunkan dari asparagin dengan bantuan asparaginase. Peran
penting glutamat adalah sebagai donor amino intraseluler utama untuk reaksi
transaminasi. Sedangkan aspartat adalah sebagai prekursor ornitin untuk siklus
urea.

2. Biosintesis alanin
Alanin dipindahkan ke sirkulasi oleh berbagai jaringan, tetapi umumnya oleh otot.
Alanin dibentuk dari piruvat. Hati mengakumulasi alanin plasma, kebalikan
transaminasi yang terjadi di otot dan secara proporsional meningkatkan produksi
urea. Alanin dipindahkan dari otot ke hati bersamaan dengan transportasi glukosa
dari hati kembali ke otot. Proses ini dinamakan siklus glukosa-alanin. Fitur kunci
dari siklus ini adalah bahwa dalam 1 molekul, alanin, jaringan perifer mengekspor
piruvat dan amonia ke hati, di mana rangka karbon didaur ulang dan mayoritas
nitrogen dieliminir.

Ada 2 jalur utama untuk memproduksi alanin otot yaitu:

a. Secara langsung melalui degradasi protein
b. Melalui transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin transaminase,ALT
(juga dikenal sebagai serum glutamate piruvat transaminase, SGPT)

3. Biosintesis sistein
Sulfur untuk sintesis sistein berasal dari metionin. Kondensasi dari ATP dan
metionin dikatalisis oleh enzim metionin adenosiltransfrease menghasilkan S-
adenosilmetionin (SAM).
SAM merupakan precursor untuk sejumlah reaksi transfer metil (misalnya konversi
norepinefrin menjadi epinefrin). Akibat dari tranfer metil adalah perubahan SAM
menjadi Sadenosilhomosistein. S-adenosilhomosistein selanjutnya berubah
menjadi homosistein dan adenosin dengan bantuan enzim adenosilhomosisteinase.
Homosistein dapat diubah kembali menjadi metionin oleh metionin sintase. Reaksi
transmetilasi melibatkan SAM sangatlah penting, tetapi dalam kasus ini peran S-
 adenosilmetionin dalam transmetilasi adalah sekunder untuk produksi homosistein
(secara esensial oleh produk dari aktivitas transmetilase). Dalam produksi SAM,
semua fosfat dari ATP hilang: 1 sebagai Pi dan 2 sebagai Ppi. Adenosin diubah
menjadi metionin bukan AMP. Dalam sintesis sistein, homosistein berkondensasi
dengan serin menghasilkan sistationin dengan bantuan enzim sistationase.
Selanjutnya dengan bantuan enzim sistationin liase sistationin diubah menjadi
sistein dan α-ketobutirat. Gabungan dari 2 reaksi terakhir ini dikenal sebagai trans-
sulfurasi.

4. Biosintesis tirosin
Tirosin diproduksi di dalam sel dengan hidroksilasi fenilalanin. Setengah dari
fenilalanin dibutuhkan untuk memproduksi tirosin. Jika diet kita kaya tirosin, hal
ini akan mengurangi kebutuhan fenilalanin sampai dengan 50%. Fenilalanin
hidroksilase adalah campuran fungsi oksigenase: 1 atom oksigen digabungkan ke
air dan lainnya ke gugus hidroksil dari tirosin. Reduktan yang dihasilkan adalah
tetrahidrofolat kofaktor tetrahidrobiopterin, yang dipertahankan dalam status
tereduksi oleh NADH-dependent enzyme dihydropteridine reductase (DHPR).

5. Biosintesis ornitin dan prolin

Glutamat adalah prekursor ornitin dan prolin. Dengan glutamat semialdehid
menjadi intermediat titik cabang menjadi satu dari 2 produk atau lainnya. Ornitin
bukan salah satu dari 20 asam amino yang digunakan untuk sintesis protein. Ornitin
memainkan peran signifikan sebagai akseptor karbamoil fosfat dalam siklus urea.
Ornitin memiliki peran penting tambahan sebagai prekursor untuk sintesis
poliamin. Produksi ornitin dari glutamat penting ketika diet arginin sebagai sumber
lain untuk ornitin terbatas. Penggunaan glutamat semialdehid tergantung kepada
kondisi seluler. Produksi ornitin dari semialdehid melalui reaksi glutamatdependen
transaminasi. ketika konsentrasi arginin meningkat, ornitin didapatkan dari siklus
urea ditambah dari glutamat semialdehid yang menghambat reaksi
aminotransferase. Hasilnya adalah akumulasi semialdehid. Semialdehid didaur
secara spontan menjadi Δ 1 pyrroline-5-carboxylate yang kemudian direduksi
menjadi prolin oleh NADPH-dependent reductase.

6. Biosintesis serin
 Jalur utama untuk serin dimulai dari intermediat glikolitik 3- fosfogliserat. NADH-
linked dehidrogenase mengubah 3- fosfogliserat menjadi sebuah asam keto yaitu
3-fosfopiruvat, sesuai untuk transaminasi subsekuen. Aktivitas aminotransferase
dengan glutamat sebagai donor menghasilkan 3-fosfoserin, yang diubah menjadi
serin oleh fosfoserin fosfatase.

7. Biosintesis glisin
Jalur utama untuk glisin adalah 1 tahap reaksi yang dikatalisis oleh serin
hidroksimetiltransferase. Reaksi ini melibatkan transfer gugus hidroksimetil dari
serin untuk kofaktor tetrahidrofolat (THF), menghasilkan glisin dan N 5 , N 10 -
metilen-THF.

8. Biosintesis aspartat, asparagin, glutamat dan glutamin

Glutamat disintesis dengan aminasi reduktif α-ketoglutarat yang dikatalisis oleh
glutamat dehidrogenase yang merupakan reaksi nitrogen-fixing. Glutamat juga
dihasilkan oleh reaksi aminotranferase, yang dalam hal ini nitrogen amino
diberikan oleh sejumlah asam amino lain. Sehingga, glutamat merupakan kolektor
umum nitrogen amino. Aspartat dibentuk dalam reaksi transaminasi yang
dikatalisis oleh aspartat transaminase, AST. Reaksi ini menggunakan analog asam
α-keto aspartat, oksaloasetat, dan glutamat sebagai donor amino. Aspartat juga
dapat dibentuk dengan deaminasi asparagin yangdikatalisis oleh asparaginase.
Asparagin sintetase dan glutamin sintetase mengkatalisis produksi asparagin dan
glutamin dari asam α-amino yang sesuai. Glutamin dihasilkan dari glutamat
dengan inkorporasi langsung amonia dan ini merupakan reaksi fixing nitrogen lain.
Tetapi asparagin terbentuk oleh reaksi amidotransferase.

Referensi
1. Kurniawati, P., Banowati, R. Modul Biokimia Jilid I. Program DIII Analis Kimia
Fakultas MIPA Universitas Islam Indonesia. Jogjakarta.
2. Berg, J.M., Tymoczko, J.L., and Gatto, G.J., 2007. Biochemistry, 7th Ed., Freeman and
Company, New York.
3. Horton R.H, et al, 2006, Principles of Biochemistry, 4th Ed, Pearson Education, Inc,
United States of America.
4. Lehninger, A.L., 2000, Principles of Biochemistry, 3rd Ed., Worth Publisher, Inc.
5. Murray K,R, et al, 2003. Biokimia Harper, alih Bahasa andri hartono, ed 25, Jakarta,
EGC.
6. Oktavianti, N,. 2021, Modul Biokimia. Fakultas Tarbiyah dan Keguruan Universitas
Islam Raden Intan Lampung.
7. Rosenthal, M.D., Glew R.H., 2009, Medical Biochemistry Human Metabolism in
Health and Disease, John Wiley and Sons, Inc., Publication.