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    La dénaturation des protéines

    I_ Principe
    La dénaturation est le changement de la forme tridimensionnelle de la protéine
    qui quitte l'état natif ; elle se "déroule ou se déplie" et perd peu à peu ses structures
    quaternaires, tertiaires et secondaires. Son activité est alors souvent atténuée voire
    annulée. La dénaturation est parfois réversible, le retour à l'état natif est alors
    possible et son activité est restaurée.
    La dénaturation est due à la sensibilité des protéines en fonction de leur
    environnement physico-chimique. Elle se dénature lorsque les interactions entre
    résidus sont perturbées par un agent dénaturant. Les liaisons covalentes ne sont
    pas cassées.

    La dénaturation peut être exploitée :


    q Reploiement in vivo : on observe comme elle se renature
    q Médicaments : on bloque l'action de pathogènes
    q Blocage chimique : pour un dosage par exemple

    II_ Agents dénaturants

    A. Agents physiques
    _ Température : la température augmente la vibration et la rotation des
    molécules et augmente l'instabilité des liaisons faibles. Elle est réversible
    jusqu'à une certaine limite.
    _ Rayonnements UV : ionisants, souvent irréversibles

    B. Agents chimiques
    _ pH : changements dans l'ionisation des chaînes latérales, d'où la
    disparition ou l'apparition de ponts salins, perturbations des liaisons
    hydrogènes. Son action est réversible, sauf dans des pH trop acides ou
    trop basiques.
    _ Agents chaotropiques (ex : urée) : perturbation des liaison
    hydrogènes, action réversible.
    _ Solvants organiques miscibles à l'eau (ex : éthanol, acétone) :
    compétition avec les molécules d'eau. Le Ò-mercaptoéthanol coupe
    aussi les ponts disulfures.

    C. Agents dénaturants non réversibles


    _ Métaux lourds (ex : Pb, Hg …)
    _ Acides (ex : HNO3, acide trichloroacétique …)

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    D. Exemple d'influence d'un agent dénaturant
    Influence du pH et de la température sur l'activité
    enzymatique (donc sur sa structure)
    Conditions Conditions
    Activité physiologiques Activité physiologiques
    enzymatique enzymatique

    Température

    6 7 8 9 pH 10 20 30 40 50 60

    III_ Règles du reploiement


    Le repliement est un processus spontané, qui se produit sur la chaîne
    polypeptidique en cours de synthèse. Elle se fait en plusieurs étapes. Il est difficile de
    l'étudier in vivo, on l'étudie souvent in vitro grâce au processus de dénaturation /
    renaturation.
    L'information nécessaire au reploiement d'une protéine est dans sa propre
    structure (dogme de la morphogenèse autonome), et les conditions
    physiologiques sont suffisantes pour le repliement.

    Pour arriver à sa forme finale, la protéine ne teste pas toutes les


    configurations possibles (ce qui est physiquement impossible car cela prendrait plusieurs milliards de milliards de
    milliards d'années … ) mais on sait que :
    _ Le phénomène est coopératif : quelques motifs corrects suffisent à accélérer
    le reste du processus
    _ Aides à la conformation : enzymes isomérases appelées protéines
    chaperons

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