RÉCUEIL BIOCHIMIE - Copie
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QUESTIONS DE REVISION
6. Si le pH d’une solution est 7, ainsi la concentration des ions hydrogènes dans cette solution
est:
A. 1014 B. 10-14 C. 107 D. 10-7
7. Le pH d’une solution avec une concentration d’ions hydroxyle de 4x10-3 est :
A. 11,6 B.3,6 C. 2,4 D. 10,4
Justifiez votre réponse :
(1) (2)
ml de NaOH
16. Soient les valeurs de pKa des systèmes tampons : pKa1 = 6,1 ; pKa2= 7,1 et pKa3= 4,75 et
pKa4= 4,0. Quel système tampon convient le mieux pour travailler à pH=5 ?
Justifiez votre réponse :
17. Quel est le système tampon le plus important du milieu intracellulaire et montrez par une
équation chimique comment il agit en cas d’ajout d’acide.
18. Quel est le système tampon le plus important du milieu plasmatique et montrez par une
équation chimique comment il agit en cas d’ajout de base.
19. Un groupe de minéraux ci-dessous se trouve dans le tissu osseux. Lequel ?
A. Na/Ca/Cl B. Ca/Mg/P C. Na/K/Ca D. Ca/Fe/I E. K/Mg/Fe
Chapitre 3. GLUCIDES
1. Citez 2 rôles remplis par les glucides dans l’organisme et expliquez chacun d’eux.
2. Qu’est-ce que les énantiomères ? Donnez un exemple.
3. Deux sucres qui ne diffèrent que par la configuration d’un centre chiral seulement sont
appelés :
A. Enantiomères B. Diastéréoisomères C. Anomères D. Epimères
4. Combien de stéréoisomères y-a-t-il chez les aldooctoses de la série D ?
A. 2 B. 8 C. 16 D. 32 E. 64
Justifiez votre réponse :
5. Soit le sucre ci-dessous. Donnez la structure de tous les énantiomères de la série L.
CH2OH
C=O
H-C-OH
H-C-OH
CH2OH
6. Pour mesurer les propriétés optiques des énantiomères, les scientifiques ont développé un
appareil qui permet de déterminer la rotation spécifique d’un compose. Quel est le nom de cet
appareil ?
7. Un composé qui dévie le faisceau de la lumière vers la gauche est appelé………………. et
celui qui le dévie vers la droite est appelé…………………………
8. Les sucres de la série L ont un pouvoir rotatoire lévogyre. Vrai ou faux ?
Justifiez votre réponse :
9. Qu’est-ce que les épimères ? Donnez un exemple.
10 Le(s) diastéréoisomère(s) de D-glucose est (sont) :
A. α-L-glucose B. β–D-mannose C. α–D-galactose D. β–D-glucose
11. Le D-ribose est:
A. Un hexose B. un cétose C. Un pentose D. Un sucre désoxydé
12. Un mélange d’énantiomorphes D et L en quantités inégales (D > L) dévie le plan la
lumière polarisée vers :
A. La gauche B. La droite C. La gauche et la droite D. La droite et la gauche
Justifiez votre réponse :
13. Peut-on obtenir après solubilisation du D-glucose dans l’eau du D-glucofuranose ?
Justifiez votre réponse.
36. Dans un sucre, l’extrémité contenant le carbone anomérique libre est appelée :
A. Hémiacétal B. Liaison glycosidique C. Hémicétal D. Extrémité réductrice
37. Quelles sont les différences entre l’amylose et l’amylopectine du point de vue structural ?
38. Expliquez brièvement la glycogénose.
39. Qu’est-ce que la cellulose ? Expliquez pourquoi l’homme prend une grande quantité dans
sa nourriture sans pouvoir la dégrader (digérer).
40. Expliquez une des applications médicales du glucose.
24. Donner le nom systématique de l’acide gras qui a aidé à la formation de chacun de ces
esters :
O O
A. CH3(CH2)12-C-O-(CH2)17CH3 B. CH3-(CH2)4-CH=CH-CH2-O-C-(CH2)17CH3
O O
C. CH3(CH2)5-CH=CH-(CH2)7-C-O-(CH2)5CH3 D. CH3(CH2)-O-C-(CH2)9CH3
9. Calculez le pHi d’un acide aminé imaginaire possédant les valeurs de pK suivantes :
pK1 = 2,0 pK2 = 9,8 pK3 = 10,8
10. Expliquer pourquoi la glycine (H2N-CH2-COOH) est un acide aminé non chiral.
11. Un des acides aminés ci-dessous ne possède pas de carbone asymétrique. Lequel ?
A. L’acide glutamique B. la proline C. la glycine D. La glutamine
12 Quel est le nombre de charges portées par le glutathion, un tripeptide de formule Glu-Cys-
Gly à pH = 12 ?
A. 0 B. 1 C. 2 D. 3
13. Citez 2 peptides d’intérêt biochimique et donnez leurs rôles.
14. Sur base de la composition et la solubilité, les protéines sont classées en
protéines……………..…… et en protéines…………………..…
15. Sur base de la dimension et la forme, les protéines sont classées en
protéines………….……... et en protéines………………….…
16. Les protéines conjuguées sont aussi appelées …………………Donnez un exemple.
17. Les protéines simples sont aussi appelées………………………Donnez un exemple.
18. Quelle différence y a-t-il entre la glycation et la glycosylation ?
19. Les peptides ci-dessous peuvent être reliés par un pont disulfure. Vrai ou faux ? Justifiez
votre réponse.
Arg-Ser-Tyr-Cys-Trp et Met-Lys-Arg-Ser-Ala
20. Les tripeptides ci-dessous possèdent la même structure primaire. Vrai ou faux ?
Ala-Gly-Val, Val-Gly-Ala et Ala-Val-Gly
Justifiez votre réponse.
21. Les protéines catalytiques sont aussi appelées……………………….Exemple.
22. Les protéines régulatrices sont aussi appelées………………………..Exemple.
23. Les protéines protectrices sont aussi appelées………………………..Exemple.
24. Un des acides aminés protéinogènes provoque la rupture de l’hélice α. Quel est cet acide
aminé ? Et pourquoi rompt-il l’hélice α?
25. Donnez la différence entre les structures primaire et secondaire d’une protéine.
26. Citez les liaisons et interactions qui stabilisent la structure tridimensionnelle.
27. Citez 2 liaisons covalentes qui stabilisent la structure tertiaire d’une protéine.
28. Expliquez la structure quaternaire d’une protéine.
29. Une ou plusieurs liaisons ci-dessous demeure(nt) dans une protéine dénaturée.
La(les)quelle(s) ?
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Faites correspondre à l’aide d’une flèche la réaction à l’enzyme qui permet sa catalyse.
Réaction 1 Kinase
Réaction 2 Isomérase
Réaction 3 Oxydoréductase
11. Donnez pour chacune de ces réactions le numéro de la classe de l’enzyme qui permet sa
catalyse.
A.
B.
+ NADH + NAD+
C.
Classez ces enzymes par ordre croissant d’affinité pour leurs substrats
A. 1234 B. 1432 C. 3241 D. 3421 E. 4132
Justifiez votre réponse.
17. Donnez le graphique de linéarisation de l’équation de MM selon Eadie et Hofstee v=f(v/s)
en représentant les paramètres cinétiques Vm et KM.
18. Citez un effecteur physique de l’enzyme et expliquez comment il influence l’activité de
l’enzyme.
19. Qu’est-ce que la température optimale de fonctionnement de l’enzyme ?
20. Comparez les enzymes allostériques aux enzymes Michaeliennes par rapport à la fixation
du substrat.
21. Tracez les courbes de la vitesse en fonction de la concentration en substrat pour les
enzymes Michaeliennes et les enzymes allostériques.
22. La cinétique des enzymes Michaeliennes est ……………………..tandis que celle des
enzymes allostériques est…………………………
23. Expliquez avec un exemple à l’appui une des utilisations des enzymes en médecine.
24. Expliquez comment les enzymes sont utiles pour le diagnostic.
25. Comment procède-t-on pour mesurer l’activité d’une enzyme ?
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11. La voie pour la dégradation des acides gras en acétyl-CoA est appelée :
A. Lipolyse B. Hydrolyse C. β-oxydation D. Acétolyse
12. Avant d’entrer dans la voie de dégradation, fournissant de l’énergie, les acides gras sont
activés dans le cytoplasme à l’aide du Coenzyme A dans une réaction qui nécessite 2 étapes
pour former :
A. Acyl-CoA B. Acétyl-CoA C. ATP D. Triglycéride
13. La réaction des acides gras est appelée β-oxydation car l’introduction d’un oxygène (donc
l’oxydation) s’effectue sur le C-β de l’acide gras qui est équivalent à :
A. C-2 B. C-1 C.C-3 D. C-4
14. Quels sont les 4 produits libérés par la β-oxydation ?
15. Combien de cycles de réactions et de molécules d’acétyl-CoA doit-on avoir si l’acide
dodécanoïque s’engage dans la β-oxydation ?
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20. La biosynthèse des acides gras peut se dérouler dans le cytoplasme de toutes les cellules,
mais un organe est le lieu de synthèse privilégié. Quel est cet organe ?
A. Muscle B. Cœur C. Foie D. Erythrocyte E. Intestin
21. La biosynthèse d’acides gras requiert de l’énergie sous forme d’ATP et d’équivalent
réduit sous forme ci-après.
A. NADPH/H+ B. NADP+ C. NADH/H+ D. NAD+
22. Le substrat de départ pour la biosynthèse d’acides gras est :
A. Acétyl-CoA B. Propionyl-CoA C. Acyl-CoA D. Palmitoyl-CoA
23. L’acide gras qui est presque exclusivement produit à partir de l’acétyl-CoA comme
substrat de départ est l’acide :
A. Acétique B. Propionique C. Palmitique D. Octanoïque
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