Les-Enzymes-Plasmatiques TAM 2

LES ENZYMES PLASMATIQUES.
Propose par M. SINAWA DANGOA Marcel
I. Introduction.
II. Origine et répartition.
III. Enzymes Spécifiquement Plasmatiques.
IV. Enzymes Non Spécifiquement Plasmatiques.
V. Enzymes d’intérêt clinique :
1. Aminotransférases.
2. Phosphatases Alcalines (PAL) 3)
Gamma Glutamyl Transférase (GGT).
3. Lactate Déshydrogénase (LDH).
4. Alpha Amylase.
5. Lipase.
6. Créatine kinase(CK).
I) Introduction :
Les enzymes sont des molécules biologiques douées d’activités

catalytiques. La détermination de l’activité enzymatique plasmatique à
une grande valeur dans le diagnostic et dans le suivi de nombreuses
pathologies. La plupart des enzymes plasmatiques sont au départ
intracellulaire.
II) Origine et répartition :

Les enzymes plasmatiques sont divisées en deux groupes :
➢ Celles qui exercent leur fonction dans le plasma : enzymes
spécifiquement plasmatiques.
➢ Celles qui sont de passage dans le plasma par diffusion
transmembranaire, renouvellement cellulaire, sécrétion tissulaire,
ou lors de l'activité musculaire: Enzymes non spécifiquement
plasmatiques
A) Les Enzymes Spécifiquement Plasmatiques :
Ces enzymes accomplissent leurs fonctions physiologiques dans le
plasma. Elles sont présentes à un taux constant.
-La Lipoprotéine Lipase (LPL) : Hydrolyse des triglycérides

plasmatiques.
-Les Enzymes de la coagulation.
-Les Enzymes de la fibrinolyse.
-La Céruléoplasmine.
B) Les Enzymes Non Spécifiquement Plasmatiques :
Ces enzymes n’ont pas de fonction plasmatique, et sont présentes en
faible quantité dans le sang, en conséquence d’une activité cellulaire
normale.
a/ Enzymes d'excrétion: synthétisées par des glandes
exocrines :
• Phosphatase acide de la prostate ;
• Phosphatase alcaline du foie ;
• Amylase du pancréas ; Lipase du pancréas.
b/ Enzymes cellulaires :
Elles appartiennent à tous les métabolismes, leur nombre est
considérable.
La libération d’enzymes est peu importante dans les conditions
physiologiques. En cas de dommage cellulaire (altération des membranes
cellulaires), la libération d’enzymes s’accroit et la concentration
plasmatique devient pathologique.
Cependant de telles augmentations enzymatiques ne sont pas toujours

dues à des dommages tissulaires. Les autres causes possibles sont :
✓ L’augmentation de l’activité cellulaire.
✓ La prolifération cellulaire (ex : néoplasie).
✓ L’augmentation de la synthèse enzymatique (induction).
L’obstacle à la sécrétion.
✓ Diminution de la clairance.
Localisation cellulaire des enzymes :

Enzymes d’intérêt clinique :
Enzymes fréquemment déterminées en pratique courante :
1/Les Aminotransférases ou Transaminases :
Elles sont responsables du transfert du groupement aminé d’un acide

aminé à un acide α-cétonique en présence de phosphate de pyridoxal (vit
B6).
Les plus importantes sont :
➢ L’ASAT : aspartate aminotransférase (anciennement TGO) cytosolique
et mitochondriale retrouvée dans de nombreux tissus notamment dans le
cœur, le foie, muscle squelettique, érythrocyte, poumon, rein et pancréas.
ASAT < 40 UI/L.
En cas d’atteinte tissulaire modérée, c’est l’asat cytosolique qui
prédomine dans le plasma. La forme mitochondriale est libérée lors
d’atteintes sévères.
• L’activité ASAT est très élevée en cas de dommages tissulaires
importants (hépatite aigue, écrasement musculaire, hypoxies
tissulaires).
• Une augmentation modérée de l’ASAT 5 à 10 x la valeur normale
(accompagnée de celle de l’ALAT) fait suite à un IDM, une atteinte
musculaire, une atteinte hépatobiliaire autre que celles
s’accompagnant d’une cytolyse importante (hépatite chronique,
cholestase, carcinome hépatocellulaire),et lors d’une hemolyse.
➢ L’ALAT : alanine aminotransférase (anciennement TGP) uniquement
cytosolique retrouvée en grande quantité dans le foie (+++) et en faible
quantité dans un grand nombre de tissus. ALAT <45 UI/L.
Lors d’une cytolyse hépatocellulaire, l’activité ALAT est > à celle de l’ASAT .
Si nécrose cellulaire (la cytolyse affecte les organites, l’ASAT
mitochondriale est libérée et le rapport ALAT/ASAT tend vers 1
(augmentation proportionnée d’ALAT et d’ASAT).
Taux plasmatique Rapport ALAT/ASAT

d’ASAT et d’ALAT
Cytolyse hépatique >1
sans atteinte des ++++
organites
Cytolyse hépatique Tend vers 1
sévère avec atteinte des ++++
organites
2/ Phosphatase Alcaline : PAL
La PAL catalyse l’hydrolyse de liaisons ester phosphorique, elle est

présente en grande quantité dans le foie, l’os (ostéoblastes), l’épithélium
intestinal, les tubules rénaux et le placenta.
Les PAL qui prédominent dans le plasma d’un sujet sain sont d’origine
hépatique et osseuse. (90 à 200 UI/L)
On observe une augmentation physiologique lors de la puberté (pic de

croissance osseuse), la période post prandiale chez les groupes B et O
(absorption intestinale), et le dernier trimestre de la grossesse.
Activité élevée à la naissance.

La clairance plasmatique se fait par excrétion au niveau de la bile, par
conséquent toute cholestase conduit à une accumulation plasmatique de
cette enzyme.
Deux causes principales d’une augmentation de l’activité de la PAL

plasmatique : a/ les pathologies hépatobiliaires :
Toute cholestase intra hépatique (cancéreuse, médicamenteuse) ou extra
hépatique (calcul biliaire, cancer de la tête du pancréas)
b/ pathologies osseuses : (Maladie de Paget, ostéomalacie), tumeurs
osseuses
La PAL est aussi augmentée en cas d’affections inflammatoires de

l’intestin.
3/ La γ-Glutamyl Transférase : GGT ou γ GT.

La GGT est une enzyme qui catalyse le transfert d’un groupement γ
glutamyl
vers un accepteur d’acides aminés. (Métabolisme du glutathion)
Retrouvée dans le foie+++, rein, pancréas et intestin.
La GGT plasmatique d’un sujet sain est essentiellement hépatique.
Taux<45UI/L
✓ L’activité GGT est très élevée en cas de cholestase intrahépatique ou

d’obstruction biliaire extra hépatique.
✓ Augmentation importante lors de carcinome hépatocellulaire et
métastases hépatiques.
✓ L’augmentation est modérée en cas de cytolyse hépatocellulaire.
La GGT est l’un des marqueurs les plus sensibles d’une atteinte
hépatocellulaire. Sa détermination peut être utile pour préciser l’origine de
l’augmentation des PAL, la GGT est normale lors de pathologies osseuses.
✓ L’activité GGT élevées chez les consommateurs abusifs d’alcool et la
détermination enzymatique est utile pour le suivi du sevrage
alcoolique. -Certains médicaments inducteurs enzymatiques élèvent
le taux de GGT en l’absence de pathologie hépatique
(anticonvulsivants, la rifampicine…)
4/ La Lactate déshydrogénase : LDH
Cette enzyme tétramérique est formée de 2 types de sous unités : H

(heart) et M (muscle), ce qui permet de distinguer 5 iso-enzymes .
La LDH catalyse l’oxydation du lactate en pyruvate (réaction réversible).

Valeurs de référence : 200 à 400 UI/L
C’est une enzyme cytosolique ubiquitaire, donc de spécificité faible, elle
doit être associée à d’autres marqueurs biologiques.
L’activité est importante dans le foie, le muscle squelettique, le cœur, le
rein et les érythrocytes. Dans le muscle cardiaque et globules rouges
LDH-1(H4), Dans le foie et muscle squelettique LDH-5(M4) et LDH-
4(HM3).
Les iso enzymes LDH-2, LDH-3 et LDH-4 se trouvent dans les autres
tissus.
• L’activité LDH est augmentée dans : les atteintes aiguent du
foie, du muscle squelettique, des reins et des anémies
hémolytiques et mégaloblastiques.
• Nombreux processus néoplasiques s’accompagnent d’une
augmentation de la LDH dans le plasma et malgré le manque
de spécificité, la bonne sensibilité de ce test fait qu’il est
souvent utilisé comme un marqueur de surveillance en onco-
hématologie.
• La LDH peut avoir une valeur pronostique importante chez
les patients présentant un lymphome, une augmentation est
un marqueur de mauvais pronostic.
5/α-Amylase :
Deux iso enzymes existent ; l’α-Amylase salivaire (ptyaline), sécrétée par
les parotides dans la cavité buccale, l’α-Amylase pancréatique sécrétée
par le pancréas exocrine dans le duodénum.
Elles dégradent les glucosanes qui contiennent des liaisons (α1-4) .
L’Amylasémie augmente en cas de :
• Pancréatite aigüe ++++
• Pancréatite chronique ++
• Parotidite : exp virale : oreillons
6/ La Lipase :
Secrétée par le pancréas, joue un rôle dans la digestion les triglycérides

dans la lumière intestinale. Une Hyperlipasémie est observée lors des
pancréatites et du cancer du pancréas. Valeur de référence =7 à 60 UI/l
.
Les pathologies hépatobiliaires et intestinales entrainent une augmentation

modérée de la lipase et de l’amylase. De même que l’insuffisance rénale par
défaut d’élimination.
7/ créatine kinase : CK
Enzyme dimérique ( sous unité M :muscle et B : brain),Possède 3

isoenzymes ( CK-MM, CK-MB et CK-BB).
Elle catalyse la phosphorylation de la créatine avec un ATP:
Créatine+ATP <————> Créatine Phosphate +
ADP Dans l’infarctus du myocarde : ↑ CK-MB+++ Dans les
myopathies :
-la polymyosite et la dystrophie de Duchenne : - LDH
normales CK totale 10 à 20 x la valeur Normale.
(CKMM+++). -Rhabdomyolyse :↑ CKMM+++, ↑ CKMB+
Références Bibliographiques :
Biochimie clinique, Denis Doré Ph. D. Edit Le Griffon d’argile tome 1. Juin
1994.
Biochimie Médicale marqueurs actuels et perspectives, Edit Lavoisier

2008.
Biochimie clinique,P.Valdiguie
Biochimie médicale,Williamj.Marshall

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V. Enzymes d’intérêt clinique :

Les enzymes sont des molécules biologiques douées d’activités

II) Origine et répartition :

-La Lipoprotéine Lipase (LPL) : Hydrolyse des triglycérides

Cependant de telles augmentations enzymatiques ne sont pas toujours

Localisation cellulaire des enzymes :

Enzymes fréquemment déterminées en pratique courante :

1/Les Aminotransférases ou Transaminases :

Elles sont responsables du transfert du groupement aminé d’un acide

Taux plasmatique Rapport ALAT/ASAT

2/ Phosphatase Alcaline : PAL

La PAL catalyse l’hydrolyse de liaisons ester phosphorique, elle est

On observe une augmentation physiologique lors de la puberté (pic de

Activité élevée à la naissance.

Deux causes principales d’une augmentation de l’activité de la PAL

La PAL est aussi augmentée en cas d’affections inflammatoires de

3/ La γ-Glutamyl Transférase : GGT ou γ GT.

✓ L’activité GGT est très élevée en cas de cholestase intrahépatique ou

4/ La Lactate déshydrogénase : LDH

Cette enzyme tétramérique est formée de 2 types de sous unités : H

La LDH catalyse l’oxydation du lactate en pyruvate (réaction réversible).

Secrétée par le pancréas, joue un rôle dans la digestion les triglycérides

Les pathologies hépatobiliaires et intestinales entrainent une augmentation

Enzyme dimérique ( sous unité M :muscle et B : brain),Possède 3

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