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    TD N1Géréralités Sur Les Enzymes 2022

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    République Algérienne Démocratique et Populaire

    Ministère de l’Enseignement Supérieur et de la Recherche

    Département de Biologie Physico-Chimique, Faculté des sciences de la nature et de la vie


    université A. Mira de Bejaia

    Cours
    Enzymologie Moléculaire et Appliquée
    Master II: Pharmaco-toxicologie

    Dr. CHERAFT-BAHLOUL Nassima

    Laboratoire de Biochimie Appliquée

    Année: 2021/2022
    Programme de la matière
    Enzymologie Moléculaire et
    Appliquée
    Chapitre 1 : Interaction protéine/ligand
    Sites équivalents indépendants
    Sites équivalents dépendants
    Sites non équivalents
    Chapitre 2 : Enzymologie moléculaire et dynamique
    Notion du site enzymatique
    Les isoenzymes
    Les complexes multienzymatiques
    Les enzymes allostériques
    Chapitre 3 : Régulation de l'activité enzymatique
    Chapitre 4 : Les principales enzymes cibles en pharmacologie
    *Déroulement des TD:
    TD N°1 : Généralités sur les enzymes
    TD N°2 : Interaction protéine/ligand
    TD N°3 : Isoenzymes et site enzymatique
    TD N°4 : Relations structure-fonction dans quelques systèmes enzymatiques
    TD N°5 : Enzymes cibles en pharmacologie
    Canevas Master Pharmaco-toxicologie ( page 57)
    TDN 1:
    Généralités sur les enzymes
    Définition d’une enzyme :
    Les enzymes (E) sont des protéines qui catalysent des réactions biologiques
    dans lesquelles un substrat est transformé en produit.

    Les enzymes sont en général des protéines globulaires

    Le site actif est formé d’un site de fixation


    et d’un site catalytique :
    – le site de fixation reconnaît la structure du
    substrat et détermine l’affinité et la
    spécificité de la réaction ;
    – le site catalytique permet la transformation du
    substrat en produit et détermine la vitesse de la
    réaction.
    Généralités sur les enzymes :
    protéique ayant un pouvoir catalytique
    Biomolécule de nature

    élevé et douée de spécificité.

    Protéines globulaires de poids moléculaire élevé .


    Existence de protéines enzymatiques de structures tertiaires,
    D’autres de structures quaternaires.
    Dans tous les cas grande importance de la structure spatiale
    Native (notion de site actif).
    Enzyme de nature tertiaire
    Enzyme de nature quaternaire
    Généralités sur les enzymes :
    protéique ayant un pouvoir catalytique
    Biomolécule de nature

    élevé et douée de spécificité.

    3 effets des catalyseurs:

    • Augmente la vitesse des réactions thermodynamiquement possibles


    • Activité à faible dose
    • Intact en fin de réaction
    Généralités sur les enzymes :
    protéique ayant un pouvoir catalytique
    Biomolécule de nature

    élevé et douée de spécificité.

    • Spécificité réactionnelle : chaque enzyme ne catalyse qu’une seule


    réaction (ou un groupe de réactions du même type).

    • Spécificité de substrat : « reconnaissance » du substrat par


    l’architecture spatiale de l’enzyme.
    Propriétés des enzymes:
    Efficacité: augmentation de la vitesse d’une réaction
    fragilité: nature protéine: inactivées ou dégradées par les agents
    détruisant la struc 3d (chaleur, acide, base, détergents et solvants organique).
    Non consommation: à la fin du processus de catalyse, les E sont
    recyclées et se renouvellent intactes à la fin de la réaction
    Rentabilité: agissent en faible concentrations comparées à celles du
    substrat
    spécificité: vis-à-vis du ou des substrat(s) peut être:
    absolue, grande ou large
    grande
    absolue -Trombine (protéase de la cascade de la coagulation sanguine): large
    Hydrolyse liaison peptidique (engagée dans la liaison entre le
    D(-)3- hydroxybutyrate Subtilisine
    coté carboxyle d’un( enzyme protéolytique de la digestion «
    (BDH) (MI mitochondrie) (protéolytique) coupe
    pancréas exocrine »: résidu Arginyle- glycyle).
    oxyde exclusivement indistinctement toute
    l’isomère de position 3 liaison peptidique à
    -Trypsine : La coupure aura lieu seulement si le substrat
    hydroxy à condition que l’interieur d’une
    poplypeptidique contient un résidu amino acide basique(Arg,
    ce soit stéréoisomère D(-) protéine
    Lys) engagé dans la liaison amide de liaison par son groupement
    carboxyle
    Classification des enzymes

    Le nom de l’enzyme indique à la fois le substrat et la réaction catalysée

    glucose-6 phosphatase : l’enzyme hydrolyse la liaison ester-phosphate en C-6 du glucose

    La Commission des enzymes (Enzyme Commission) a établi une classification qui attribue
    à chaque enzyme un nombre à quatre chiffres (E.C. X.X.X.X) en fonction :

    -de la réaction chimique ;


    – de la classe de réaction ;
    – de la sous-classe ;
    – des caractéristiques de l’enzyme
    Classification des enzymes
    1. Oxydoreductases [dehydrogenases, oxydases, peroxydases] 25%
    oxidation-reduction reactions, often using coenzyme as NAD+/FAD
    Alcohol dehydrogenase [EC 1.1.1.1]
    CH3CH2OH + NAD+ ---> CH3CHO + NADH + H+

    2. Transferases [kinase, phosphorylase, transaminases] 30%


    group transfer reactions (AX + B BX + A)
    Hexokinase [EC 2.7.1.2]
    D-glu + ATP ---> D-glu-6-P + ADP

    3. Hydrolases [digestive enzymes; amylases, lactase, sucrase] 24%


    hydrolytic reactions: (AX + H2O XOH + HA)
    Alkaline phosphatase [EC 3.1.3.1]
    R-PO4 + H2O ---> R-OH + H-PO4
    Classification des enzymes
    4. Lyases [decarboxylases] 13%
    elimination rxns in which a double bond is formed
    Pyruvate decarboxylase [EC 4.1.1.1]
    pyruvate ---> acetaldehyde + CO2

    5. Isomerases [mutases, cis-trans isomerases, racemases] 3%


    isomerization rxns
    Alanine racemase [EC 5.1.1.1]
    L-alanine ---> D-alanine

    6. Ligases [a.acid RNA ligase] 5%


    condensation of 2 substrates at the expense of energy (ATP)
    (X + Y + ATP XY + ADP + Pi)
    Isoleucine-tRNA ligase [EC 6.1.1.5]
    L-isoleucine + tRNAIle + ATP ---> L-isoleucyl- tRNAIle + ADP + PPi
    Les cofacteurs
    le terme cofacteur désigne une petite molécule de nature non protéique ou un ion
    métallique associé à l’enzyme et rendant son activité catalytique possible.

    La plupart des enzyme qui nécessitent une liaison aux cofacteurs, perdent toute
    fonctionnalité en cas d'absence (à part les hydrolase) .

    Le cofacteur est un composant thermostable et de faible masse moléculaire,


    nécessaire à l'action d'une enzyme.
    Le cofacteur se lie à une structure protéique, appelée apoenzyme, et le complexe
    apoenzyme-cofacteur est appelé holoenzyme.

    Les cofacteurs qui sont liés de manière covalente à l'apoenzyme sont appelés
    groupes prosthétiques, soit organiques (coenzymes) soit inorganiques.
    Les cofacteurs
    Coenzymes et groupes prosthétiques

    Coenzymes redox Coenzymes de transfert de groupe


    Les réactions catalysées par les
    déshydrogénases utilisent comme coenzyme Leur fixation sur les substrats polarise
    des transporteurs de protons et d’électrons et fragilise les liaisons à hydrolyser.
    Ils possèdent un noyau flavinique comme le Ces molécules sont pour la plupart
    FAD et FMN ou nicotinamide comme dérivées de vitamines.
    le NAD+ et le NADP+.

    Tab. Coenzymes de transfert de groupes.


    Les cofacteurs

    + NADH + H+ + NAD+

    glucose sorbitol

    Exp: Nicotinamide adénine dinucléotide NAD dans l'aldose réductase


    Les cofacteurs
    Si le cofacteur est d'origine organique (vitamine, nucléotide,…), le cofacteur est appelé
    coenzyme.

    Aldose réductase
    Ex coenzyme labile: le NAD

    Ex coenzyme prosthétique: Cholestérol oxydase


    la Flavine adenine dinucléotide (FAD)

    Le coenzyme est
    profondément enfoui
    dans l'enzyme.

    cholesterol + O2 = cholest-4-en-3-one + H2O2


    Les cofacteurs
    Revoir les notions acquises sur:

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